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UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS

CENTRO DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS – CECA


CURSO ZOOTECNIA

Guilherme Netter – Eng Florestal

ESTUDO DIRIGIDO ENZIMAS

1. O que são enzimas?


As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em
seres vivos. Elas aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o
metabolismo. Não se degradam ou são consumidas

2. Defina sítio ativo?


O sítio ativo (ou centro ativo) é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá
uma reação química.
3. Quais são os modelos para explicar a especificidade enzima-substrato? Como
podemos diferenciá-los?

Catálise ácido-base geral (transferência de prótons


de um substrato ou de um intermediário) Catálise covalente (formação de ligação
covalente
transitória entre o substrato e a enzima)
Catálise por íons metálicos (íons metálicos
ligados às enzimas auxiliam a reação)
Hipótese da chave fechadura
4. Como as enzimas aumentam a velocidade das reações enzimáticas? Explique.
Através de fatores como temperatura e pH
5. Diferencie reações exotérmicas e endotérmicas.
Reação Endotérmica é aquela em que há absorção de energia , e a reação exotérmica
e a reação que existe a liberação de energia
6. Conceitue apoenzima e holoenzima?
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é formada por Apoenzima (porção
proteica) + Coenzima ou Cofator (porção não proteica ou radical prostético). ... A
combinação das duas estruturas forma a Holoenzima ou simplesmente enzima.
7. De acordo com a equação explique como ocorre uma reação enzimática?

E+S ES EP E+P

8. Como são classificadas as enzimas?


hidrolases, ligases, oxidoredutases, transferases, liases e isomerases
9. Descreva os mecanismos da ação enzimática.
a. Catálise ácido-básica
b. Catálise covalente
c. Catálise por íon metálico

10. Explique como ocorre regulação enzimática por enzimas alostéricas, por
clivagem proteolítica e por ligação covalente reversível a grupos modificantes.

11. Explique o mecanismo de regulação alostérica por retroalimentação.

12. Explique os mecanismos de inibição enzimática reversíveis (competitiva,


incompetitiva e mista) e irreversíveis.

13. Explique as etapas representadas no gráfico de velocidade x concentração de


velocidade da cinética do estado estacionário de Michaelis e Menten.

14. O que é a constante de Michaelis Mentem (KM) e para que ela serve?
15. Como o PH e temperatura podem influenciar na atividade enzimática

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