Proteínas- metabolismo

Wilber Quijano Pacheco

 Importancia de las proteínas en la
nutrición

• Sirven para:
• 1. Síntesis de nuevas proteínas
• 2.Formación de compuestos no protéicos
de importancia fisiológica
• 3. Producción de energía
Destino de la Proteina
 Valor biológico de las proteínas
• 1. Digestibilidad es la relación entre la cantidad de
proteínas ingeridas y la de las proteínas absorbidas.
• N ingerido = cantidad de N presente en cada gramo
de alimento ingerido
• NI = gramos de proteína ingerida / 6,25

• N absorbido Cantidad de N que logra absorberse en

el tubo digestivo

• Valor biológico = N dietético retenido X100

• N dietético absorbido
Proteínas de la dieta
 Balance de nitrógeno

• El nitrógeno es excretado por la orina en

forma de urea, creatinina, ácido úrico y
amonio libre
• BN en equilibrio: Ingerido = Excretado

• BN positivo: ingerido mayor excretado

• BN negativo: ingerido menor excretado

Requerimientos diarios de proteína

• 0,6- 1,5 g / Kg peso/ día

• X= 1 g / Kg peso/ día para los adultos
• X= 2 g / Kg / día en niños
 Efectos de la deficiencia de
proteína
• Retardo en el crecimiento
• Perdida de peso
• Desnutrición: Hipoprotéica ( Kwashiorkor)
• Hipocalórica ( Marasmo)
Valor biológico de las proteínas
Proteína VB Proteína VB
Huevo entera 94 Leche cruda 90
Carne de res 76 Queso 69
Trigo entero 67 Maíz entero 60
Pan blanco 45 Arroz blanco 75
Frijoles 38 Guisantes 48
Papa 67 Ajonjolí 71
 Aminoácidos proteicos

• Alanina A Ala
• Cisteína C Cis
• Acido aspártico D Asp
• Acido glutámico E Glu
• Fenilalanina F Fen
• Glicina G Gli
• Histidina H His
 SIMBOLOS(2)
• Isoleucina I Ile
• Lisina k Lis
• Leucina L Leu
• Metionina M Met
• Asparagina N Asn
• Prolina P Pro
• Glutamina Q Gln
• Arginina R Arg
 SIMBOLOS(3)
• Serina S Ser
• Treonina T Tre
• Valina V Val
• Triptofano W Trp
• Tirosina Y Tir
 Aminoácidos esenciales de la
alimentación
• Treonina
• Metionina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Fenilalanina
• Triptofano
• Lisina
• Arginina ( solo durante la infancia)
• Histidina ( solo durante la infancia)
Degradación de las Proteínas
 Digestión (1)
• El estómago, produce:
• 1. Acido clorhídrico (HCl) en las células
parietales.
• 2. Pepsinógeno, en las células principales que
se activa a pepsina por acción del HCl, es una
endopeptidasa que ataca uniones no
terminales con mayor facilidad la Tir, Fen y
Trp.
• 3. La renina, principalmente en niños que
coagula la leche.
 Digestión (2)
• Intestino delgado, en el duodeno se produce:

La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la

secreción del jugo pancreático.

SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas

digestivas.
Enteropeptidasa
1. Tripsinógeno--------------------- Tripsina
Trip
2. Quimotrpsinógeno ------------------- Quimotrpsina
Trip
3. Procarboxipeptoidasa A y B--------------- Carboxipeptidasa A y B
 Digestión (3)
• Las glándulas intestinales producen un jugo
alcalino con moco, una fosfatasa alcalina y la
enzima enteropeptidasa

• Las proteínas parcialmente hidrolizadas en

las luz del intestino penetran en el interior de
las células del enterocito como oligopéptidos
donde son atacados por enzimas peptidasas
y aminopeptidasas y se convierten en
aminoácidos libres.
 Proteasas digestivas
Enzima Proenzima Lugar de Activador Enlace
síntesis

Pepsina Pepsinógeno Mucosa HCl, Endopep

gástrica autoactivación Tir, Len,
Leu

Tripsina Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Endo Arg, Lis

Quimotripsin Quimotripsinógeno Páncreas Enteropeptidasa Endopep

a Tir, Fen, trp,
met, leu
 Absorción intestinal de los Aminoácidos

Se conocen varios sistemas para el transporte de los L-aa

• 1. Cootransporte con sodio + transporte activo para aa

neutros, básicos y ácidos , iminoácidos glicina, cisteína y
β- aa.

• 2. Se conoce una vía para los oligopéptidos pequeños

asociado a sodio

• 3. Otra para oligopéptidos mayores con la hidrólisis del

péptido en el interior de la célula seguida del transporte de
los aa resultantes de la hidrólisis.
Absorción de aminoácidos
 Recambio Protéico
• Están sujetos a una biosíntesis y degradación
continua. Muchos de los aminoácidos liberados
durante el recambio son reutilizados en la
síntesis de nuevas proteínas.
• En una persona de 70 Kg de peso, consume
100 g de proteína al día y excretará una
cantidad equivalente de productos
nitrogenados, sin embargo los estudios con
marcaje radioactivo indican que se sintetizan
400 g y se degradan 400 g
 Recambio(2)
• Las proteínas presentan una enorme
variabilidad en cuanto a su vida media que va
de pocos minutos a meses. Ej albúmina =21
días, Hb = 120 días
• Las que se segregan a un medio extracelular
como las enzimas digestivas, las hormonas y
los anticuerpos su recambio es rápido.
• En cambio las que son estructurales como el
colágeno son más estables.
 Importancia del recambio
• Constituye un camino para la adaptación
celular a las modificaciones del medio
ambiente.
• Ej: esporulación
• Enzimas:
• Proteasas intracelulares: Ej. Calpaínas (Ca+2),
proteasoma (ATP). P. Lisosómicas: Ej
Catepsinas
 Señales químicas para el recambio
• 1. Ubiquitización: se une a los grupos de lisina
formando un complejo
• 2. Oxidación de determinados residuos
catalizada por metales. El Fe+2 y el OH- a los
residuos de prolina y arginina
• 3. Secuencia PEST. Regiones de 12 a 60
residuos ricas en Pro, Glu, Ser y Tre.
• 4. Determinados resíduos N- terminales, de
Fen, Leu, Tir, Trp, lis o arg (v.m corta)
Degradación de la Proteína en Rumiantes