AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS e

PROTEÍNAS
Proteínas podem ser definidas moléculas constituídas por n unidades monoméricas,
os resíduos de aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas

Proteína
Aminoácido 1 Aminoácido 2

aminoácido

COO
um dipeptídeo
+
H3N — C — H

A ligação peptídica ocorre entre o grupo
R
-carboxila de um aminoácido e o grupo
Fórmula geral de um  aminoácido: -amino de outro aminoácido.
os grupos amino e carboxila estão
no carbono 
R – a cadeia lateral R diferencia os
aminoácidos entre si
 Para entender a complexidade estrutural de uma proteína é necessário
primeiro compreender as propriedades de seus aminoácidos constituintes

COO
+
H3N — C— H aminoácidos proteicos são L - aminoácidos
R
Aminoácidos proteicos são determinados geneticamente: código genético

Cadeia lateral

os aminoácidos se
diferenciam entre si quanto
ao tipo de cadeia lateral

existem 20 aminoácidos que

ocorrem naturalmente em
proteínas de todos os tipos de
organismos, e que são
determinados por códons
específicos (trincas de bases)
no material genético dos
seres vivos
 Aminoácidos básicos Aminoácidos ácidos Aminoácidos polares neutros

Serina Treonina
(Ser – S) (Thr – T)
Ácido Aspártico Ácido Glutâmico
(Asp – D) (Glu – E)
Histidina
Lisina
Arginina (His – H)
(Lys – K) Aminoácidos “especiais”
(Arg – R)

Os 20 aminoácidos Asparagina Glutamina

(Asn – N) (Gln – Q)
proteicos Cisteína
(Cys – C)
Glicina
(Gly – G)
Prolina
(Pro – P)

Aminoácidos hidrofóbicos - apolares

Alanina Valina Isoleucina Leucina Metionina Fenilalanina Tirosina Triptofano

(Ala – A) (Val – V) (Ile – I) (Leu – L) (Met – M) (Phe – F) (Tyr – Y) (Trp – W)
 A Lipase gástrica é uma
proteína solúvel em meio
aquoso

A Citocromo C oxidase é uma

proteína integral da membrana
interna de mitocôndrias
 -Amino Ácido pK1 pK2 pKR
-COOH -NH3+ Cadeia Lateral (R)
Alanina 2.35 9.87
Arginina 1.82 8.99 12.48 (guanidino)
Asparagina 2.1 8.84
Ácido Aspártico 1.99 9.90 3.90 (-COOH)
Cisteina 1.92 10.78 8.33 (sulfidrila)
Ácido Glutâmico 2.10 9.47 4.07 ( - COOH)
Glutamina 2.17 9.13
Glicina 2.35 9.78
Histidina 1.80 9.33 6.04 (imidazol)
Isoleucina 2.32 9.76
Leucina 2.33 9.74
Lisina 2.18 8.95 10.53 ( -NH3+)
Metionina 2.13 9.28
Fenilalanina 2.16 9.18
Prolina 2.95 10.65
Serina 2.19 9.21
Treonina 2.09 9.10
Triptofano 2.43 9.44
Ác. Tirosina 2.20 9.11 10.13 (fenol)
Ác.
aspártico
glutâmico Valina 2.29 9.74
Valores pK dos grupos ionizáveis dos -aminoácidos a 250 C
 Como o estado de ionização e a carga elétrica da glicina variam em
função do pH do meio?

Para a glicina os valores de pK são: Cálculo do ponto isoelétrico

pK NH3+ = 9.78 pI = 2.35 + 9.78 = 6.07

2
pK  COOH = 2.35

pH 0 - 2 pH 2.35 pH 3.0 - pH 9.0 pH 9.78 pH 10 - 14

HO O HO O O O
C 50% O O
C C 50% +
-H+ -H O O -H+ -H+ C -1
HC-H CH2 +1 C CH2
 +H+ +H+
+H+ +H+ CH2
+ +
NH3 +
NH3 CH2 NH 3

O + O O
+O NH2
+1 NH +
C 50%
3 C
50%
CH2 CH2 -1

NH3+ NH2
 Poder tamponante e curva de titulação da glicina

A curva mostra a variação do pH de uma

solução do aminoácido glicina quando se
adiciona uma base, por exemplo, NaOH.
A glicina vai se dissociando, e libera
H+ para o meio.
O poder tamponante da glicina pode ser
observado em dois pontos da curva, em
que o aumento de pH é mais lento.
Observe que o pH da solução na metade
desses
Observe trechos
também daquecurva coincide
há um ponto dacom os
curva
valores
onde o pH de varia
pK dos grupos ionizáveis
bruscamente. Nessa regiãoda
glicina.
ocorre O efeito isoelétrico
o ponto tampão nesses pHs
(pI) da ocorre
glicina,
por
emquequehá duasdas
100% formas de glicina
moléculas presentes
apresentam
na solução,
carga uma dissociada
zero, como visto abaixo.(50%) e outra
não, como mostra a figura.
- O
O
pK  -COOH = 2.35
H+ dissociados por mólecula C
pK  -NH3+ = 9.78
NH3+ - C - H
Glicina
adição de NaOH (volume) (forma anfotérica – carga zero)
H
 Estruturas de Proteínas
a) Primária:
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise
química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos livres.

Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se

preocupar com a orientação espacial da molécula.

Porém, a estrutura da proteína funcional depende diretamente da

sequência de aminoácidos na estrutura primária da proteína.
 Estruturas de Proteínas
b) Secundária:
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de
aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Esses
arranjos são mantidos principalmente por pontes de hidrogênio e
outras interações fracas.
 Estruturas de Proteínas
b) Secundária
-hélice
Folhas β

Curvas
 Estruturas de Proteínas
c) Terciária:
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um
polipeptídeo. Ocorrem diversas interações entre as cadeias laterais
dos resíduos dos aminoácidos da proteína.
 Estruturas de Proteínas
c) Terciária:

O que determina a estrutura terciária são as

cadeias laterais dos aminoácidos
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que
perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
dobra ou looping da proteína.

Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no

interior da proteína dobrada
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se
encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na
superfície da estrutura da proteína.

Regiões como "sítio ativos“ e "sítios regulatórios" são

propriedades da estrutura terciária.
 Estruturas de Proteínas
d) Quaternária:
Quando uma proteína possui duas ou mais cadeias polipeptídicas.
Estas são chamadas de subunidades.
Estruturas de Proteínas