Aminoácidos, Peptídeos

e Proteínas

Prof. Márcio Rosa

 Proteínas
Cadeias de aminoácidos ligados entre si por uma ligação
covalente específica (peptídica).
Apenas 20 aminoácidos diferentes participam de
proteínas – são os aminoácidos padrões.

• Moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas

nos sistemas biológicos;
• Envolvidas em processos vitais, com funções:
enzimática
sustentação
transporte
defesa
comunicação - meio extra meio intracelular
energética
Proteínas: podem ser reduzidas a seus aminoácidos
constituintes.

Primeiro aminoácido a ser descoberto em 1806:

Asparagina

Cisteína Glicina
Fórmula estrutural comum dos
aminoácidos
 Estrutura geral de aminoácidos

Grupo carboxila
COO -

Grupo amino 
H3N - C - H
R Carbono 
Radical ou cadeia lateral Centro quiral
Como numerar os carbonos em uma molécula de
aminoácido?
 Ocorrência dos isômeros

COOH COOH
H2 N- C - H H - C – NH 2
R R

L-aminoácido D-aminoácido

Proteínas encontradas Alguns antibióticos e em

nos seres vivos peptídios presentes em
bactérias
Apenas na Glicina, o carbono α não é quiral.
Aminoácidos essenciais e não-essenciais

Os a.a essencias não são sintetizados pelo organismo

 Classificação dos aminoácidos
padrões ou principais

Baseado nas cadeias laterais - estas

são distintas e é o que confere as
propriedades químicas de cada aminoácido
e das proteínas resultantes
 CLASSIFICAÇÃO
DE ACORDO COM A POLARIDADE DA CADEIA LATERAL

Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia

lateral. As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos
– principalmente o fato de algumas delas terem afinidade
pela água e outras não – são importantes para a
conformação das proteínas e, portanto, para a sua função.
CADEIA LATERAL APOLAR ALIFÁTICA
 CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS

Apolar
Apolar polar
CADEIAS LATERAIS POLARES NÃO CARREGADAS
CADEIAS LATERAIS POLARES CARREGADAS NEGATIVAMENTE

Glutamato
CADEIAS LATERAIS POLARES CARREGADAS POSITIVAMENTE
Caso especial da cisteína

Resíduos de Cistina estabilizam as estruturas de

muitas proteínas devido a presença das pontes
Aminoácidos não-primários
Restaura membranas de neurônios.

Presentes no colágeno. Precursor de fatores de coagulação.

Quando dissolvido em água, ele existe
na solução como um íon dipolar
(Zwitterion – híbrido).
Os aminoácidos são anfóteros:
podem agir como ácidos e como bases
Formação da ligação peptídica
 Componentes dos peptídios

• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos

- presença da ligação peptídica
•Grupamento N-terminal (NH2 livre)
C- terminal (COOH livre)
•Resíduos de aminoácidos
•Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
•Radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios.
 Nomenclatura de peptídeos

COOH
CH3 (CH2)2 (CH2)4-NH2
H2N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH - COOH

Alanina Glutamato Lisina

ALANIL GLUTAMIL LISINA

Serilgliciltirosilalanilleucina, Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu.
 Proteína: uma ou mais cadeias
polipeptídicas de sequência definida,
constituindo uma unidade funcional e
produto de um ou mais genes.
 Ocorrência
• Insulina – Pâncreas
• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
• Caseína – Leite
• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
• Pepsina – Suco gástrico
• Albumina – Ovo, leite e sangue
• Proteínas associadas à Clorofila – Vegetais verdes
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma
cadeia polipeptídica.
Proteínas Multiméricas - Formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica

Hemoglobina: tetrâmero ou dímero de protômeros αβ.

Proteína simples: sua hidrólise libera apenas a.a
Proteína conjugada: possui grupo prostético

Grupo prostético: porção não-aminoacídica

de uma proteína conjugada.
 Estrutura protéica

Quatro níveis estruturais:

-Estrutura primária: descreve todas as ligações covalentes
que unem os resíduos de aminoácidos em uma cadeia;
- Estrutura secundária: refere-se aos arranjos estáveis
dos resíduos;
- Estrutura terciária: descreve os aspectos do dobramento
tridimensional de um polipeptídeo;
- Estrutura quaternária: arranjo espacial que ocorre quando
a proteína apresenta duas ou mais subunidades.
Níveis de Estrutura nas Proteínas
Estruturas Secundárias

α-Hélice e Folha pregueada β

Folhas β são estabilizadas por pontes de H.
 Estruturas secundárias irregulares

Domínio
Estruturas Terciárias
Manutenção da Estrutura Terciária
 Estrutura terciária com α Hélice e Folha β

Lisozima
Estruturas quaternárias

Gliceraldeído 3-fosfato
desidrogenase
 Desnaturação
 A desnaturação de uma proteína é a desorganização
das estruturas quaternárias, terciárias e
secundárias.
Agentes desnaturantes:

agentes físicos (calor, radiações UV, alta

pressão e ultra som)

 agentes químicos (ácidos fortes, bases

fortes, metais pesados e uréia)

Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é

um processo irreversível de precipitação, porque não
pode-se mais solubilizar a proteína.
Proteína desnaturada, alterações:

 Físicas: aumento da viscosidade; não podem

ser cristalizadas ou autoorganizadas;

 Químicas: maior reatividade: devido a

exposição de grupos químicos que estavam
encobertos por estruturas; precipitação;

 Biológicas: perda de suas propriedades

enzimáticas, antigênicas e hormonais;
facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
 Proteínas Globulares

São cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente

em estruturas tridimensionais compactas com forma
esférica ou elipsóide.

Os grupos polares carregados ficam posicionados

mais externamente, os grupos polares não
carregados se situam tanto internamente quanto
externamente, enquanto que os grupos apolares
localizam se mais internamente – Isto proporciona
uma maior solubilidade em água
 Proteínas globulares
Funções:
 Enzimas
 Transportadores
 Moduladores fisiológicos e genéticos
Exemplos:
 Mioglobina
 Hemoglobina
 Anticorpos
Mioglobina
Hemoglobina

e
Grupo Heme
 Proteínas Fibrosas

São cadeias polipeptídicas longas e

filamentosas, com alta proporção de
estrutura secundárias regulares.

Devido a alta proporção de aminoácidos

hidrófobos, tanto no exterior quanto no
interior de sua estrutura, são pouco solúveis
em água
 Proteínas Fibrosas
Funções principais:
 Componente estrutural

Exemplos:
 Colágenos
 Alfa-queratinas
 Fibroínas da seda
Colágeno
Que falta faz um coelhinho ou um alce dando sopa...
 Queratina

Que falta faz um coelhinho ou um alce dando sopa...

Composta de estrutura em α-hélice

Queratina e pontes dissulfeto
oxidante
Fibroínas
Chamadas de β-queratinas: estruturada
Em cadeias β antiparalelas
Obrigado!