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Disciplina:Bioquímica
Professora: Ana Katarina M. C. SoaresAula 1 – Aminoácidos
Com radical “R” - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio -Alifáticos:
Alanina,
Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina.
Com radical “R” – POLAR: geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida.
Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool), Asparagina (amida), Glutamina
(amida).
Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e 1
carboxila) -
Lisina, Arginina, Histidina.
Carregados Negativamente : monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1 carboxila)-
Aspartato, Glutamato.
Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não quiral).
As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas
é que as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L – enzimas e as bactérias
possuem proteínas D!
Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura
quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são
codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica
ainda a classificação de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal
alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática.
A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH).
A taurina é um aminoácido sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela
não está
associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre.
15.Como definir PI, PK1 e PK2?
PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína
é nula.
PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e
básicos de
um aminoácido.
16.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1,95 e pk2=10,64. Mostre
sua curva de
titulação com os valores adquiridos.
PI = pK1 + pK2
1,95 + 10,64
Pl = 6,30
2
2
17. Faça o cálculo do valor de PI da arginina que possui pK1=1,82, pK2=8,99 e pk3=12,48.
Mostre sua
curva de titulação com os valores adquiridos.
PI = pK1 + pK2
1,82 + 8,99
Pl = 5,40
2
2
18. Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no exterior de uma cadeia protéica
inserida em
solução aquosa?
Exteriormente os que fazem interação com a água, ou seja, polar e interiormente os
apolares.
19. Como se formam as cadeias peptídicas?
As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma
covalente
(ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de
outro.
20.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância.
Ligações peptídicas – quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de
outra,
dessa reação é liberada uma molécula de água, ou seja, uma reação de síntese por
desidratação.
Essas ligações possuem propriedades especiais, tais como caráter de dupla ligação parcial,
rígida e
planar, e configuração quase sempre trans. Além disso, possuem grande mobilidade
rotacional
Mecanismos de especificidade:
As enzimas possuem Centro ativo, uma pequena porção de toda proteína. O centro ativo é
responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar
sua transformação em produtos. Algumas enzimas possuem um centro regulador ou
Alostérico. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato,
mas em outra parte da proteína.
Chave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura.
Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos que
se completam.
Encaixe induzido Enzimas e substrato que não tem o encaixe certo, a enzima sofre uma
conformação e forma o estado de transição, formando depois um novo encaixe.
Cinética Enzimática:
Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. Para
muitas reações químicas, a velocidade é proporcional á concentração de um reagente.
Reações de ordem zero Ações tem 0 de reações
Reações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidade
Reações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinado
ponto, para daí só manter a reação.
Vmax : Velocidade máxima da reação
V 0 : Velocidade inicial
Km : Constante de Michaelis-Mentem
[S] : Concentração do substrato
Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formando
um produto.
Inibição enzimática:
Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depois
volta.
Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre
outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a
catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são consideradas as
unidades funcionais do metabolismo celular.
Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a
enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a
enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima.
Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de ordem
1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem Michaelis-
Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para então manter a
reação nesse ponto.
Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação, isso em
teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como
produção de remédios.
Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que
acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que
paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada respiratória e
cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca
queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte, mas, se manipulada em
laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para
controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.
Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que reagem com
as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de atividade
enzimática.
Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e
isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que
desempenham a mesma reação.
proteína éRe naturação que, porém, ocorre somente em condições precisas, basicamente
em laboratório sob condições que possam ser removidas.
ESTUDO DIRIGIDO
1. Como estão constituídas as proteínas?
b)Movimentos coordenados
c)Transporte
Muitas moléculas e íons pequenos são transportados por proteínas, como exemplo a
proteína hemoglobina dos eritrócitos, que transportam o oxigênio (O 2).
d)Estrutural
Algumas proteínas desempenham funções de suporte na forma de filamentos oferecendo
proteção ou resistências a estruturas orgânicas, como exemplo a proteína colágeno que dá
resistência à pele.
Anemia falciforme. Esse é o nome da patologia causada pela mudança do aminoácido que
ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina, que tem
como principal função o transporte de O 2 no sangue. Na proteína normal, o ácido glutâmico
é o responsável pela reação da hemoglobina com o O 2, já na hemoglobina de um indivíduo
com anemia falciforme, esse ácido glutâmico foi substituído pela valina, o que compromete
a principal função da proteína. A hemoglobina é formada por dois tipos diferentes de
peptídeos, chamados de cadeia alfa e cadeia beta. Essa mutação é específica no gene beta-
globina que codifica a cadeia beta.
No carbono central de uma proteína, existem duas ligações phi e psy. A ligação Phi une
o carbono alfa e o carbono do grupo carboxila e a ligação psy une o carbono alfa ao
nitrogênio do grupo amino.
A ligação entre o carbono central alfa dos resíduos do aminoácido e os grupos carboxila
(COOH) e amina (NH2) possuem giro livre sobre seus eixos, isso promove, por exemplo, a
estruturação secundária da proteína.
5. Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína como a hemoglobina.
A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias alfas com 141
resíduos de aminoácidos cada uma e duas cadeias betas como 146 resíduos.
A forma adotada pela hemoglobina é antes de tudo, determinada pela sua estrutura primária,
que é a seqüência de aminoácidos na cadeia. Assim sendo, a proteína se desdobra na
conformação da estrutura secundária e terciária que determina sua forma tridimensional e
por fim, essa proteína apresenta a estrutura quartenária que define como os diferentes
peptídeos estão arrumados na formação de um único completo protéico.
Em geral essas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, sendo a mais
comum chamada de alfa hélice. Outras duas formas nas estruturas secundárias são as beta
sheets e turns.
O que mantém a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos; algumas cadeias
são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a
dobra ou enovelamento da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína
agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a
proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da
proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da
estrutura terciária.
9. Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente, mas artigos de seda não.
Sugira uma razão para isso, baseando-se no tipo de estrutura secundária.
A lã é formada pela queratina, uma proteína fibrosa que tem sua constituição em forma
helicoidal que encolhe com água quente, por isso a característica de encolher e voltar, já
a seda, que é uma proteína produzida pelo bicho-da-seda, é formada pelas proteínas
fibroina e serina, mas sua constituição secundária é do tipo b-folha, fazendo com que ela
se encolha muito pouco com a água quente.
10.Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme, às vezes, apresentem
problemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes.
Vem a ser ação de fatores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização
secundário, terciário e quaternário, não atingindo o primário, pois neste caso não há mais
proteína, fazendo com que as funções biológicas de uma proteína sejam perdidas. A
desnaturação pode ser reversível o irreversível.
Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa pode
ser recuperada retirando-se lentamente o agente desnaturante, como por exemplo, fazer uma
diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.
15.Quando ela pode acontecer? Em que condições? Isto é possível no ser humano?
Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre
outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal função é a
catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são consideradas as
unidades funcionais do metabolismo celular.
Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam com a
enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a
enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima.
Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de ordem
1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem Michaelis-
Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para então manter a
reação nesse ponto.
Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação, isso em
teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como
produção de remédios.
Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que
acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que
paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada respiratória e
cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca
queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte, mas, se manipulada em
laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para
controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.
Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que reagem com
as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de atividade
enzimática.
Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e
isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que
desempenham a mesma reação.