6 Estudo Dirigido: Enzimas O que catalise? Qual a importncia da catalise? Quem so os catalisadores biolgicos?

s? Resoluo: A catlise a mudana de velocidade de uma reao qumica devido adio de uma substncia (catalisador) que praticamente no se transforma ao final da reao. Os aditivos que reduzem a velocidade das reaes se chamam inibidores. O que so enzimas simples e enzimas complexas? O que uma holoenzima? Resoluo: So duas classes geral de enzima. So enzima quando ligada a um grupo prosttico, coenzima ou co-fator. O que um co-fator? Qual a sua funo? D exemplos de quatro cofatores. O que uma coenzima? Qual a sua funo? D exemplos de quatro coenzimas. Resoluo: Co-fator pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem ser necessrias para a funo de uma enzima. Fe2+ ou Fe3+, Cu2+, Zn2+ e Mg2+. Coenzimas so compostos orgnicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. NAD+, NADP+, FAD+ e COA-SH. Quais so as seis classes de enzimas? Descreva cada classe. xido-redutases: catalisam reaes de xido-reduo, ou seja, a transferncia de eltrons; Transferases: catalisam a transferncia de grupos entre molculas; Hidrolases: catalisam reaes de hidrlise; Liases: catalisam a remoo no hidroltica de grupos, formando ligaes duplas; isomerases: catalisam reaes de isomerizao; ligases: catalisam a formao de uma ligao qumica por condensao e concomitante quebra de um nucleosdeo trifosfatado. Discuta a importncia do centro ativo e do stio ativo de uma enzima? Resoluo: A enzima utiliza apenas uma pequena parte da sua estrutura para conectar ao substrato. Baseado na Figura 1 (abaixo) apresente e discutam quais so as informaes que podem ser obtidas a partir dessa figura.

molculas com energia suficiente para ultrapassar esta barreira energtica. Baseado na Figura 2 (abaixo) discuta o papel das enzimas em uma reao qumica catalisada por um catalisador biolgico. Qual a importncia da energia de ativao? Reoluo: A importncia da energia de ativao e agir como barreiras energticas para reaes qumicas. Essas barreiras so cruciais para a existncia da prpria vida. Baseado na Figura 3 (abaixo) discuta o efeito da concentrao do substrato na velocidade inicial de uma reao catalisada por enzima.

Se a concentrao da enzima for constante, aumentos sucessivos na concentrao do substrato so acompanhados por aumentos na velocidade da reao, at atingir-se a saturao. No incio, V aumenta quase que linearmente com o aumento da [S], isso que dizer que V proporcional a [S]; em alta concentrao de substrato o V aumenta cada vez menos em resposta do aumento da [S], finalmente e alcanado um ponto acima do qual ocorre um aumento insignificante de V ate atingir um valor muito prximo da Vmax, por fim a velocidade no se altera, mesmo com aumento na [S]. Michaelis-Menten deduziram uma equao que permite calcular a velocidade inicial da reao (V0) para qualquer concentrao do substrato. Apresente essa equao.

Qual a importncia dos parmetros: Km, Kcat e eficincia cataltica (Kcat/Km)? Resoluo: So teis para o estudo e a comparao de diferentes enzimas independentemente de mecanismos de reao simples ou compostas, permite tambm avaliar a eficincia cataltica das enzimas. Analisando o (Kcat/Km) tem-se a melhor maneira para se comparar a eficincia cataltica de diferentes enzimas ou o numero de renovao de diferentes substratos para uma mesma enzima. Cite os fatores que afetam a atividade enzimtica. Resoluo: pH e temperatura, Inibidores, ativadores e outras condies qumicas (presena de sais, metais, aw, etc). Quais so as quatro classes de inibidores enzimticos? Resoluo: Reversvel competitivo, reversvel no competitivo e misto Irreversvel. O que so enzimas regulatrias? Resoluo: Enzimas que catalisam o passo limitante na maioria das vias metablicas; Elas exibem atividade aumentada ou diminuda em resposta a certos tipos de sinais; devido a este tipo de enzima que cada seqncia metablica constantemente ajustada para se adequar a demanda celular. O que so enzimas alostricas? Resoluo: So pequenos metabolitos ou co-fatores de enzima reguladora que funcionam por meio de ligao no-covalente reversvel de compostos reguladores.

O diagrama apresentado na figura 1 mostra as variaes de energia em uma determinada reao (converso de S para P). O equilbrio entre S e P reflete a diferena entre as energias livres de cada estado. No exemplo mostrado na figura 1, a energia livre de P menor do que a de S, de forma que a variao de energia livre (G*) da reao negativa, e o equilbrio favorece a formao de P. Entretanto, embora o equilbrio da reao favorea a formao de P, isso no quer dizer que a converso de S em P ir ocorrer em um tempo mensurvel. A velocidade com que a reao ir ocorrer depende de um parmetro completamente diferente. Existe uma barreira energtica entre S e P, relacionada formao do estado de transio, que pode envolver alinhamento de grupos reativos, formao de cargas instveis, rearranjo de ligaes etc. A diferena de energia entre o arranjo atmico do substrato e o do estado de transio chamada energia de ativao. este parmetro que determinar a velocidade de uma reao: quanto maior a energia de ativao, mais lenta ser a reao. Uma reao pode ser acelerada, por exemplo, aumentando-se a temperatura, o que aumenta o nmero de