QUMICA DOS AMINOCIDOS

Estrutura Geral dos Aminocidos (aa)

Todos os diferentes tipos de protenas so inicialmente sintetizadas
pelos ribossomas como um polmero de apenas 20 tipos diferentes de
aminocidos. Este aminocidos primrios ou padres so definidos como
aqueles para os quais existe pelo menos um conjunto de 3 bases nitrogenadas
no cdigo gentico.
Aminocidos primrios ou padres
A transcrio da informao gentica contida na dupla fita de DNA formando um mRNA (RNA mensageiro) - e a sua posterior traduo pelos
ribossomas resulta na polimerizao de uma seqncia linear especfica de
aminocidos (protena) que inicialmente pode apenas conter os 20
aminocidos padres. Em algumas protenas, entretanto, podem ser
encontrados aminocidos especiais. Estes aminocidos so produzidos aps
a traduo das protenas pelos ribossomos, por reaes catalisadas por
enzimas, que transformam quimicamente alguns dos aminocidos padres.
Os aminocidos comumente encontrados nas estruturas das protenas
possuem uma estrutura geral, que est apresentada na figura abaixo. Eles
possuem em comum um carbono alfa central ao qual est covalentemente
ligados um grupamento carboxlico, um grupamento amino e um hidrognio.
Alm disso, tambm ligado ao carbono alfa, encontra-se um radical R chamado de cadeia lateral - especfica para cada um dos aminocidos.

Esterioisomeria ou Isomeria ptica

Os aminocidos so opticamente ativos; isto , eles so capazes de
desviar o plano da luz plano-polarizada. Esta situao caracterstica de
substncias que contm tomos de carbonos tetradricos com quatro
substituintes diferentes.
O tomo central destas molculas chamado de carbono assimtrico
ou centro quiral. O carbono alfa de todos os aminocidos, com exceo do da
glicina, possuem carbonos assimtricos.

A alanina uma molcula opticamente ativa devido ao fato dos

quatro substituintes do carbono alfa deste aminocido serem diferentes (um
hidrognio, um grupamento carboxlico, um grupamento amino e um radical R,
representado na alanina por um grupamento metila). A alanina, portanto, no
se sobrepe a sua imagem especular.
A glicina uma molcula opticamente inativa devido ao fato de dois
dos quatro substituintes do carbono alfa deste aminocido serem iguais (os
dois hidrognios, marcados com H). A glicina , portanto, se sobrepe a sua
imagem especular.
As molculas opticamente ativas so conhecidas como enantimeros,
enantiomorfos ou ismeros pticos.
Aminocidos apresentam duas configuraes espaciais D (direita) e L
(esquerda) onde apresentam o grupo amino do lado direito e esquerdo,
respectivamente. Os aminocidos que compem as protenas so do tipo L.

Classificao dos aminocidos

AMINOCIDOS APOLARES: So aa hidrofbicos (no se misturam gua).
Contribuem para a estrutura tridimensional das protenas uma vez que suas
cadeias laterais se agrupam no interior de protenas.

AMINOCIDOS POLARES SEM CARGA: So aa hidroflicos (afinidade pela

gua). So capazes de formar pontes de hidrognio (ligaes do H com F, O,
N, S) quando formam estruturas de protenas.

O radical hidroxila da Ser, Thr e Tyr capaz de reagir com a gua.

AMINOCIDOS POLARES COM CARGA:

Carregados negativamente (aa cidos): ASPARTATO E GLUTAMATO
So aa que doam prtons H+. Quando formam protenas podem participar de
interaes inicas (a cadeia lateral de um aa se liga a outra cadeia lateral com
cargas diferentes).
Formam pontes de hidrognio.
Carregados positivamente (aa bsicos): LISINA, ARGININA E HISTIDINA
So aa que recebem prtons H+. Quando formam protenas podem participar
de interaes inicas (a cadeia lateral de um aa se liga a outra cadeia lateral
com cargas diferentes).
Formam pontes de hidrognio.
AMINOCIDOS ESPECIAIS
4-HIDROXIPROLINA E 5 HIDROXILISINA: So formados aps o processo de
traduo do aa prolina e lisina onde se ligam um grupo OH (hidroxila).
Presentes no colgeno (protena fibrosa do tecido conjuntivo).
-CARBOXIGLUTMICO: a protrombina formada de glutamato que contm
um grupo carboxila na cadeia lateral. Devido a necessidade de maior captao
de Ca+2 no processo de coagulao sanguinea, a protombina se transforma em
trombina a qual formada por 2 grupos carboxila na cadeia lateral. Assim,
aumenta duas vezes a captao de Ca+2.
DESMOSINA: derivada da ligao de 4 resduos de lisina, presente na elastina
que faz parte da protena fibrosa do tecido elstico.
6-N-METIL LISINA: presente na miosina, que forma a protena do tecido
muscular.

AMINOCIDOS LIVRES
So cerca de 300 aa, no so capazes de formar protenas, tem funo
biolgica definida, ocorrem na forma livre ou combinados.
CIDO -AMINOBUTRICO (GABA): agente qumico das transmisses dos
impulsos nervosos, o neurotransmissor do sistema nervoso central.
responsvel pelo controle do sono, descanso fsico e mental.

-ALANINA: componente da coenzima A, a qual importante para a

atividade metablica de carboidratos (COH) e lipdios.
ORNITINA E CITRULINA: esto presentes como intermedirios do ciclo da
uria (onde se transforma uria em amnia).

IMPORTNCIA DOS AMINOCIDOS

Os aa so precursores (compem) de: Neurotransmissores (ex: GABA),
Hormnios (insulina), antibiticos, Coenzima (CoA), agentes redutores (so
substncias que degradam agentes oxidantes, como radicais livres de
oxignio), Aminas biolgicas (catecolaminas, serotonina, histamina).
Phe e Tyr envolvidos na formao de adrenalina (ou epinefrina), hormnios
T3 e T4 ( so hormnios da tireide), melanina (indivduos albinos possuem
falta de Phe e/ou Tyr.
Triptofano (Trp) envolvido na formao de nicotinamida (vitamina B3) que
componente de NAD e NADP (responsveis por fornecer energia no processo
do metabolismo), sntese de serotonina.
Glu - envolvido na formao de GABA (neurotransmissor cerebral)
His sofre descaboxilao (perda de um grupo carboxila) para formar
histamina (mediador qumico da inflamao).
Gly - envolvido na formao de porfirinas (constituintes dos grupos hemo de
hemoprotenas). Ex; hemoglobina.
Ser - envolvido na formao de esfingosina (componente de lipdios e
esfingolipdios lipdios da membrana celular)

PROPRIEDADES DOS AMINOCIDOS

As propriedades dos aa so importantes para o entendimento das propriedades
fsico-qumicas das protenas.
1- Os aa so substncias anfteras em soluo aquosa
Podem funcionar como cido ou base em meio aquoso (na gua).
cidos substncias doadoras de H+
Bases - substncias receptoras de H+
(ver exemplos na aula)

2- Os aa apresentam vrios estgios de ionizao em funo do pH

Estgios de ionizao: os aa so capazes de mudar as suas cargas
dependendo do valor de pH em que se encontram.
pH muito cido: aa apresenta carga +
pH muito bsico (ou alcalino): aa apresenta carga
pK o valor de pH em que o agrupamento (grupo carboxila ou grupo amino)
sofre ionizao.
Exemplo: Alanina aa apolar que possui dois estgios de ionizao (pK1 =
2,34 e pK2=9,69).
A Alanina vai sofrer duas ionizaes:
pK1 = 2,34 - 1. Ionizao: grupo carboxila perde um H+
pK2=9,69 - 2. Ionizao: grupo amino perde um H+
Em pH cido: espcie fica totalmente protonada
Em pH bsico: espcie fica totalmente desprotonada
(ver exemplos na aula)
3- Os aa apresentam um zwitterion e um ponto isoeltrico
Zwitterion: a espcie do aa que a carga zero, eletricamente neutro.
Ponto isoeltrico (pI): o valor de pH em que a espcie inica predominante
o zwitterion.
Como calculado o pI :mdia entre os valores de pK ao lado do zwitterion.
Os aa polares com carga apresentam 3 estgios de ionizao:
Exemplo: Aspartato aa polar cido (pK1 = 1,88 e pKR=3,65, pK2=9,60).
pK1 = 1,88 - 1. Ionizao: grupo carboxila perde um H+
pKR=3,65 - 2. Ionizao: grupo carboxila da cadeia lateral perde um H+
pK2= 9,60 - 3. Ionizao: grupo amino perde um H+
(ver exemplos na aula)
4- Os aa apresentam curva de titulao caractersticas

Curva de titulao: o grfico da variao de pH em relao concentrao de

base (OH-) adicionada. utilizada para descobrir os componentes de uma
substncia. Cada aa tem sua curva de titulao.
Levantamento da Curva de titulao: consiste em adicionar concentraes
conhecidas de uma base em uma soluo cida contendo o aa. Durante o
levantamento vai sendo registrado os valores de pH.
(ver exemplos das curvas na aula)
5- Os aa tem funo tamponante
Os aa possuem efeito tamponante em diferentes valores de pH. Os tampes
so capazes de estabilizar o pH: ligando-se ao H+ que est em excesso ou
liberando H+ quando est em falta.
A atividade tamponante est relacionada com os respectivos valores de pK.
Nos valores de pk tem-se a presena de uma espcie doadora e uma receptora
de prtons H+.
Tampes biolgicos
Tampes so substncias que impedem muitas variaes de pH no meio
fisiolgico. Os principais tampes presentes no nosso organismo so: tampo
bicarbonato e tampo fosfato.
Tampo bicarbonato: representado por um cido fraco (cido carbnico) e
uma base (bicarbonato). o principal tampo do plasma sanguineo, age junto
com o tampo da hemoglobina para manter o pH do sangue em torno de 7,4.
tambm o principal tampo da saliva estimulada (durante a mastigao ou
fala): neste perodo, os cinos (so clulas que compem as glndulas
salivares) tem alta atividade metablica e produzem mais CO 2 e assim ocorre
mais formao de bicarbonato, equilibrando o pH.
Tampo fosfato: representado por um cido fraco (fosfato dicido) e uma base
(fosfato monocido). Encontra-se em baixa concentrao no plasma
sanguineo, sendo pouco eficaz neste meio.
Est presente em alta
concentrao dentro das clulas e responsvel por manter o pH e torno de 7.
tambm o principal tampo da saliva no estimulada (durante o repouso ou
sono): neste perodo, os cinos (so clulas que compem as glndulas
salivares) tem baixa atividade metablica e assim ocorre a formao de fosfato
dicido, equilibrando o pH.
OUTROS AGENTES TAMPONANTES
Peptdios, protenas e amnia

Os peptdios e protenas podem agir como tampo porque so compostos por

aa que possuem cadeias laterais que podem atuar como cidos e bases. A
ao deste tampo pequena.
A amnia em pH cido capaz de formar o amnio, um sal e assim aumentar o
pH do meio.