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SDE0024 – BIOQUIMICA

Aula 04: ENZIMAS


Bioquímica
Enzimas

• São um grupo de substâncias orgânicas com atividade intra ou extracelular

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Bioquímica
Histórico

• Sabia- se que entre o final do século XVII e início do século


XVIII:
- As secreções estomacais eram capazes de digerir a carne.
- A conversão de amido a açúcares pela saliva.
- Mecanismos desconhecidos!

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Bioquímica
Histórico

• Década de 50 ( ± 1850) Louis Pasteur


concluiu que : açúcar álcool pela
levedura e era catalisada por
“fermentos” .

• FERMENTAÇÃO: “fermentos” foram


posteriormente chamados de enzimas.

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Bioquímica
Histórico

• No início do século XX : 75 enzimas foram isoladas.


• Atualmente: + 2000 enzimas são conhecidas.

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Bioquímica
Classificação

N° classe TIPO DE REAÇÃO CATALISADA


1 Oxirredutases Reações de transferência de e-
2 Transferases Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos com ligas duplas ou
remoção de grupos com a formação de ligas
duplas.
5 Isomerases Transferência de grupos na mesma molécula
para formar isômeros.
6 Ligases Formação de ligações: C-C, C- S, C –O, C- N,
pelo acoplamento da clivagem do ATP.

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Bioquímica
Oxirredutases

• Transferência de e-.

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Bioquímica
Transferases

• Transferência de grupos.

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Bioquímica
Hidrolases

• Reações de hidrólise.

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Bioquímica
Liases

• Adição ou remoção de grupos de H2O, NH4+, CO2.

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Bioquímica
Isomerases

• Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de


isômeros.

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Bioquímica
Ligases

• Reações de síntese com consumo de ATP.


Ex: Piruvato carboxilase

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Bioquímica
Propriedades das enzimas

• Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a


sua presença, dificilmente aconteceriam.

VELOCIDADE

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

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Bioquímica
Energia de ativação

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Bioquímica
Enzimas

• Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias


metabólicas.

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Bioquímica
Componentes da reação enzimática

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Bioquímica
Ligação da enzima ao substrato

• 2 modelos propostos:
• Chave- fechadura.
• Encaixe induzido.

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Bioquímica
Ligação da enzima ao substrato

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Bioquímica
Modelo encaixe induzido

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Bioquímica
Resumindo

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Bioquímica
Cofator

• Compostos não proteicos adicionais que permitem algumas proteínas


desenvolverem sua atividade completa.

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Bioquímica
Cofator
Cu2+ Citocromo oxidase
• Cofatores inorgânicos. Citocromo oxidase, catalase,
Fe2+ ou Fe3+
peroxidase
K+ Piruvato quinase
Hexoquinase, glicose-6-fosfatase,
Mg2+
piruvato quinase

Mn2+ Arginase, ribonucleotídeo redutase

Mo Dinitrogenase
Ni+2 Urease
Se Glutationa peroxidase

Anidrase carbônica, desidrogenase


Zn2+
alcoólica, carboxipeptidase A e B

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Bioquímica
Coenzima

• Cofatores orgânicos.
• A parte proteica de uma enzima
chama-se apoenzima.
• Conjunto completo de apoenzima e
coenzima chama-se holoenzima.

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Bioquímica
Cinética enzimática

• É o estudo do mecanismo pelo qual


as enzimas ligam substratos e os
transformam em produtos.

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Bioquímica
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas

• Fatores externos
• Temperatura
• pH
• Fatores internos
• [ ] de substrato
• [ ] de enzima
• Presença de inibidores

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Bioquímica
Ph x Atividade enzimática

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Bioquímica
pH X Atividade enzimática

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Bioquímica
Substrato x atividade enzimática

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Bioquímica
Enzima x Atividade enzimática

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Bioquímica
Inibição enzimática

• Inibidores competitivos.
• Inibidores não
competitivos.

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Bioquímica
Regulação enzimática

• Modulação alostérica : • Modulação covalente:


retroinibição. fosforilização inativa.

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Bioquímica
Isoenzimas

• São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas


que catalisam a mesma reação química.
• Isoformas: variantes estreitamente relacionadas

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Bioquímica
Enzimas no diagnóstico clínico

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Bioquímica
Enzimas no diagnóstico clínico

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Bioquímica
Referências

• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier,


D.R. Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009.
(MATERIAL DIDÁTICO)
• Lehninger, A. Princípios de
Bioquímica, 5ª ed, 2011.

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AVANCE PARA
FINALIZAR A
APRESENTAÇÃO.

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