Substância orgânica mais abundante na matéria viva.

Funções mais versáteis.

. Estruturais: Colágeno (Prot mais abundante do corpo humano, tecido conjuntivo,
vasos, derme)
Queratina (Pelos e unhas)
. Catalíticas: Enzimas
. Reserva: Ferritina (c/ Ferro no fígado)
Abumina (Em ovos e sangue)
. Transporte: Hemoglobina
. Hormonais: Insulina, Glucagon, GH
. Contração: Actina, Miosina
. Bioluminescência: Luciferina

Identidade Química: Polímeros de Alfa-Aminoácidos (Amina e ácido no mesmo carbono)

Proteínas possuem os C, H, O, N, S

O Ácido Glutâmico foi o 1° AA formado na natureza. Ele pode originar os outros por
Transaminação
AA Naturais são produzidos no fígado, por transaminação, a partir de outros AA (12
AA Naturais)
AA Essenciais não são produzidos no corpo, sendo obtidos na dieta (8 AA Essenciais)

Há 20 Alfa-Aminoácidos em Prot, sendo que cada um tem seu radical diferente

Proteínas Integrais: Possuem todos aminoácidos essenciais, encontradas em animais

Proteínas Parciais: Sem todos os aminoácidos essenciais, em fontes vegetais.

A deficiência proteica causa:

Deficiência de crescimento
Retardo Mental
Deficiência de pigmentação (Falta do AA Tirosina que produz melanina)
Edemas (Inchaços) Pois o sangue perde suas proteínas, e a osmose faz com que a
água passe para os tecidos.

Metabolismo das Proteínas

A proteína é digerida em aminoácidos e depois é produzido novas proteínas.
Os aminoácidos também podem ser transformados em novos aminoácidos.
Os aminoácidos podem sofrer desaminação e virar ácidos orgânicos que fornecem
energia
Por último, os aminoácidos podem ser convertidas em Guanina no ciclo das purinas.
Essa guanina pode virar as outras bases nitrogenadas.

A guanina produz ácido úrico, que é pouco tóxico e difícil de eliminar, lesando
fígado, rins e articulações (Gota)

Ligação Peptídica
Ligaçãoforte que não é quebrada pelo calor, apenas por enzimas
Acontece entre o OH da COOH de um AA e o H da NH² do outro AA
N° de H²O = N° de Lig = n° de AA - 1
Peptídeos: Polímeros de AA

1. Oligopeptídios: De 2 a 10 AA
Occitocina, ADH
2. Polipeptídios: + de 10 AA
Insulina, Glucagon

Proteínas: Polipeptídios c/ mais de 60 a 80 AA.

Estrutura 1°: Sequência linear de AA na cadeia peptídica
Estrutura 2°: Relação espacial entre AA próximos na cadeia. (Mantidas por pontes de
hidrogênio)
Estrutura 3°: Relação espacial entre AA distantes na cadeia. (Mantidas por
interações entre os radicais R, normalmente ligações iônicas)
Estrutura 4°: União de estruturas 3°s, só em algumas proteínas.

As proteínas podem ser fibrosas ou globulares.

.Fibrosas = Alongadas, insolúveis, c/ função estrutural
.Globulares = Globosas, solúveis, c/função reguladora

A estrutura 1° determina as demais estruturas.

Duas proteínas com a mesma estrutura primária são a mesma proteína.
- Mesmos tipos de AA
- Mesmas quantidades de cada tipo
- Mesmas sequências
Alterações na estrutura 1° mudam todas as estruturas.

A estrutura 4° determina a função biológica (Quando não há 4°,a 3° determina)

A perda da estrutura 4°/3° leva a perda da função biológica = Desnaturação.
(1) Mudança de PH: Desnaturação reversível -> Quebra ligações iônicas, perdendo as
estruturas 3°/4°, no pH normal, a proteína volta ao normal.
(2) Calor: Desnaturação irreversível -> Quebra das pontes de H da Estrutura 2°.
Perde as estruturas 2°/3°/4°; resta só a 1°. Ao resfriar, as pontes de H voltam de
modo aleatório.
A Desnaturação não altera o valor nutritivo das proteínas.

A Queratina do Cabelo possue pontes de H na estrutura 2° e 3°, assim como pontes

dissulfeto na estrutura 3°
Por isso é excessão a irreversibilidade da desnaturação por calor.

Proteínas conjugadas: Associadas a Grupos Prostéticos (Associada a parte que não é

proteica)
Metalo ou Cromoproteínas: Associadas a metais.