Peptídeos e proteínas

Estrutura e função
 O que é uma ligação peptídica?
A ligação peptídica é formada entre o grupo -carboxila de um
aminoácido e o grupo -amina de outro, resultando em uma amida.
Os peptídeos são compostos formados pela união de um pequeno
número de aminoácidos, que podem variar de dois a algumas
dezenas.
Em uma proteína, mais de cem aminoácidos se unem para formar
uma cadeia polipeptídica.
A ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação parcial, com predominância
de configuração trans (favorecido pelo impedimento estérico).

Convenção: a extremidade amino livre da cadeia peptídica (N-terminal) é

escrita à esquerda, e a extremidade carboxila livre (C-terminal), à direita.
Atenção: Gli-Gli-Fen-Leu  Leu-Fen-Gli-Gli
 PROTEÍNAS
 São as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos: funcionam
como catalisadores, transportam ou armazenam outras moléculas,
fornecem apoio mecânico e proteção imunitária, geram movimento,
transmitem impulsos nervosos, controlam o crescimento e a
diferenciação.
As proteínas são polímeros lineares constituídos de unidades
monoméricas denominadas aminoácidos, unidos por ligações amida.
Possuem até 4 tipos de organização estrutural:
ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS

Define a sequencia linear dos aminoácidos na estrutura linear da proteína.

A função da proteína é definida pela ordem dos aminoácidos na cadeia linear

polipeptídica, pelo comprimento da sua cadeia principal e o arranjo de suas
cadeias laterais.
A troca de um único aminoácido num total de muitas centenas pode alterar
completamente as propriedades da proteína e afetar sua função biológica.

Ex: A anemia falciforme é causada pela alteração de um único aminoácido (Glu por Val)
numa única posição. Como resultado, as hemácias ficam frágeis sob baixa pressão de
oxigênio, causando anemia.

Figura. Sequencia de aminoácidos encontrada numa subunidade da proteína hemoglobina.

Substituição do aminoácido marcado (n6) por valina resulta na hemoglobina de hemácia
falciforme.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA DE PROTEÍNAS
 As estruturas secundárias descrevem os seguintes arranjos tridimensionais
presentes em segmentos da cadeia polipeptídica das proteínas:
•A maior parte estrutural são de estruturas regulares do tipo
 hélice  (ou -hélice) e
 folha pregueada  (ou folha  pregueada ou folha ).
•O restante da cadeia polipeptídica (menor parte) é descrito como sendo
estruturas não regulares de conformação em alça, voltas ou em espiral.
 As estruturas secundárias são estabilizadas por ligações de hidrogênio entre
o nitrogênio do grupo amino (–NH) e o oxigênio da carbonila (–C=O).
 Voltas e alças ficam invariavelmente na superfície de proteínas e assim
muitas vezes participam em interações entre proteínas e outras moléculas.
Estrutura hélice 

Ligações de hidrogênio para uma hélice .

O grupamento C=O do aminoácido n forma
uma ligação de hidrogênio com o NH do
aminoácido n + 4.

Modelo da -hélice: a cadeia

polipeptídica forma uma espiral,
estabilizada por ligações de hidrogênio
entre os grupos –C=O e –NH das ligações
peptídicas. As cadeias laterais dos
resíduos de aminoácidos dispõem-se no
exterior da hélice.
Estrutura Secundária: Hélice 

Estrutura hélice . (A) Representação em fita, mostrando os C e as cadeias laterais

(verde). (B) Aspecto lateral de uma versão em esferas e bastões representa as ligações
de hidrogênio (linhas tracejadas) entre grupamentos NH e CO. (C) Vista de topo mostra o
arcabouço enovelado no interior da hélice, e as cadeias laterais (em verde) projetando-se
para fora. (D) Modelo compacto da parte C mostra o cerne interior totalmente preenchido
da hélice.
Estruturas Folha Pregueada 
Estrutura Secundária: Folha  Estrutura de uma fita . As cadeias
laterais (bola verde) situam-se
alternadamente acima e abaixo do
plano da fita

Folha  antiparalelas. Fitas 

adjacentes estendem-se em sentidos
opostos. Ligações de hidrogênio
entre grupamentos NH e CO
conectam cada aminoácido a um só
aminoácido em uma fita adjacente,
estabilizando a estrutura.

Folha  paralela. Fitas  adjacentes

estendem-se no mesmo sentido.
Ligações de hidrogênio conectam
cada aminoácido em uma fita com
dois diferentes aminoácidos na fita
adjacente.
Estrutura Secundária: Folha 

Folha  retorcida.
(A)Modelo em esferas e bastões.
(B)Modelo esquemático.
(C)Vista esquemática rodada em 90 graus para ilustrar mais claramente a torção.
 ESTRUTURA TERCIÁRIA
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações de
regiões com estrutura regular (hélice  e/ou folha pregueada ).
As proteínas dobram-se espontaneamente em solução aquosa a fim de
maximizar sua estabilidade.
Ligações de Dissulfeto: são ligações covalentes formadas entre
dois resíduos de cisteína;
Interações hidrofóbicas: ocorrem pois aminoácidos com cadeias
laterais hidrofóbicos tendem a ficar no interior da molécula
polipeptídica no ambiente aquoso biológico. Portanto, o enovelamento
das proteínas é impulsionado pela forte tendência dos aminoácidos
hidrófobos serem excluídos da água.
Interações iônicas: ocorrem principalmente entre cargas opostas
de grupos iônicos de cadeias laterais, como os presentes nos
aminoácidos básicos (Lys, Arg, His) e ácidos (Asp, Glu).
Ligações de hidrogênio: são formadas entre cadeias laterais de
aminoácidos polares com ou sem cargas e entre os grupamentos NH e
CO da cadeia principal.
Interações de van der Waals: são as interações dipolo-dipolo,
dipolo-dipolo induzido e dipolo induzido- dipolo induzido que ocorrem
entre as cadeias laterais dos aminoácidos polares e apolares
LIGAÇÕES DISSULFETO

A oxidação branda de duas

moléculas de cisteína produz a
cistina, uma molécula que
contém uma ponte de
dissulfeto.

As ligações dissulfeto são as únicas ligações covalentes encontradas

entre aminoácidos não adjacentes em proteínas.
 Estrutura terciária
• A cadeia peptídica se enovela, de modo que suas cadeias laterais hidrófobas
fiquem imersas no interior da proteína e que suas cadeias polares, com ou sem
carga, fiquem na superfície.
 Estrutura Terciária: proteínas hidrossolúveis se enovelam em estruturas
compactas com o interior apolar.
Exemplo clássico: Mioglobina
1. Carreador de oxigênio no músculo, é uma cadeia peptídica única com 153aa.
2. O seu interior é constituído quase inteiramente de aa c/ cadeias laterais
apolares, como os de leucina, valina, metionina e fenilalanina.
3. 70% da cadeia principal está enrolada em 8 hélices , e grande parte do resto
da cadeia forma voltas e alças entre elas.
(B)
(A)

Estrutura tridimensional da mioglobina: (A) Vista esquemática, mostra que a maior parte é
hélice . (B) Corte transversal, mostrando os aminoácidos hidrófobos (amarelo) concentrados
principalmente no interior. Os aminoácidos com carga estão em azul. O hemo é mostrado em
preto e o átomo de ferro, como um esfera púrpura.
 Estrutura Terciária: Distribuição “do avesso” de aminoácidos:
O lado externo, é revestido em grande parte de aminoácidos hidrófobos,
enquanto o centro inclui um canal cheio de água revestido c/ aminoácido
polares e com cargas.
Ex: Porinas (encontradas nas membranas externas de bactérias)

Canal hidrófilo Exterior em

cheio de água grande parte
hidrófobo
Estrutura Terciária e o Domínio de Proteínas
Algumas cadeias peptídicas se enovelam em duas ou mais regiões
compactas que podem ser unidas por um segmento flexível de cadeia.
Essa unidades globulares compactas, chamadas de domínios, variam de
tamanho de cerca de 30 a 400 aminoácidos.

Ex: Proteína CD4 presente na superfície celular de células do

sistema imunitário (4 domínios).
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial de
subunidades polipeptídicas e à natureza de suas interações. Ou
seja, estrutura quaternária descreve o arranjo de proteínas com
mais de uma subunidade peptídica.
Proteínas que têm mais de uma cadeia peptídica são denominadas
oligômeros.
Denominação: Monômero (não apresenta estrutura
quaternária): possui 1 subunidade; Dímero: possui 2 subunidades;
Trímero: possui 3 subunidades; tetrâmero: possui 4 subunidade.
As subunidades são mantidas unidas por interações não
covalentes, dos mesmos tipos que mantêm as estruturas
terciárias: Interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio,
interações de van der Waals.
 Estrutura Quaternária: cadeias peptídicas podem se associar em
estruturas com múltiplas subunidades.
São proteínas que contêm mais de uma cadeia peptídica (subunidade).

Dímero: tipo mais simples de

estrutura quaternária.
Ex: Proteína Cro do bacteriófago  é
um dímero idêntico.

Ex: Hemoglobina humana, proteína

transportadora de oxigênio no sangue, é
constituída de 2 cadeias de um tipo
(denominado ) e duas de outro tipo
(denominado ).