Aminoácidos e proteínas
AMINOÁCIDOS:
São estruturas químicas que formam as
proteínas. Quando degradados origi-
nam moléculas intermediarias da sínte-
se de glicose e lipídeos, gerando ener-
gia.
Atuam como sistema tampão, ácidos e
bases. Quando dissolvidos em água
são íons dipolares, podendo doar pró-
tons (ácidos) ou receber (bases).
Todo aminoácido tem uma estrutura
geral comum com um grupo amina e
um radical. Sendo, no total 20 tipos de
aminoácidos na natureza, que podem
participar do metabolismo energético.
Alguns são essenciais, que não po-
dem ser sintetizados ou produzidos em
quantidades suficientes e por isso pre-
cisam ser ingeridos através da dieta.
Outros são não essenciais, pois, são
produzidos pelo organismo, entretanto,
algumas vezes também precisam ser
ingeridos.
Existem também os condicionalmente
essenciais, que podem ser utilizados
em alguma fase de nossa vida, em es-
pecial quando ocorre alguma patologia.
E os aminoácidos raros, que são deri-
vados de aminoácidos comuns.
Algumas aminoácidos raros são encon-
trados em proteínas, exceto a ornitina e
a citrulina que são intermediários da
biossíntese de arginina e do ciclo da
ureia.
Seus diferentes formatos é o que per-
mite o encaixe para realizar suas fun-
ções.
Aminoácidos são moléculas altamente
reativas graças a carga elétrica reagin-
do com outros moléculas ao seu redor.
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Possuem um centro assimétrico no car-
bono central, por isso apresentam iso-
metria óptica, ou seja, pode ocorrer a
troca de posição entre o hidrogênio e o
grupo amino.
Na natureza temos a forma L (Levoge-
ro): grupo amino na esquerda.
Através de reações químicas pode-se
formar o grupo D (Dextrogero): Amino
na direita.
CLASSIFICAÇÃO:
Quanto à natureza do grupo R:
⬧ AROMÁTICOS: São hidrofóbicos e
apolares; EX: Fenilalanina, tirosina e
triptofano.
⬧ BÁSICOS (carregados positivamen-
te): São hidrofílicos. EX: Lisina e histi-
dina;
⬧ ÁCIDOS (carregados negativamen-
te): São hidrofílicos. EX: Ácido glutâmi-
co e ácido aspártico.
⬧ RAMIFICADOS (não polar): Isoleuci-
nas, leucina e valina;
⬧ SULFURADOS (não carregados, mas
polares): Metionina, cisteína e cistina.
⬧ OUTROS: Treonina.
FUNÇÕES:
⬧ Fonte de energia (ATP);
⬧ Tampão de pH intracelular;
⬧ Matéria prima para produção de pro-
teínas;
⬧ alguns atuam como neurotransmisso-
res;
⬧ alguns são biotransformados em neu-
rotransmissores;
Os que atuam como neurotransmisso-
res podem ser excitatórios ou inibitó-
rios.
Biotransformados:
• TIROSINA: Adrenalina, noradrenalina
e dopamina;
• TRIPTOFANO: Serotonina;
• HISTIDINA: Histamina;
CARACTERÍSTICA DE ALGUNS
AMINOÁCIDOS:
⬧ ARGININA: Envolvido no metabolis-
mo do nitrogênio e ciclo da ureia;
⬧ CISTEÍNA: Forma parte da queratina;
está presente no colágeno, unhas,
cabelo e pele; favorece a desintoxica-
ção de metais pesados;
⬧ VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA:
São de cadeia curta e precursores de
hormônios do crescimento; Aumentam
a massa muscular.
⬧ FENILANINA: Pode transformar-se
em tirosina; melhora o estado geral, di-
minui a dor, ajuda na memória e apren-
dizagem; Fa+ vit C= colágeno e rege-
neração de tecido conectivo.
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⬧ METIONINA: Desdobra ácidos gra-
xos, evitando o deposito no fígado e
artérias; Sua disponibilidade favorece
a síntese de cisteína; desintoxica o or-
ganismo de metais pesados e tem efei-
to antioxidante.
PROPRIEDAES DOS
AMINOÁCIDOS:
⬧ Organolépticos: incolores;
⬧ Maioria tem sabor adocicado;
⬧ São sólidos e sua solubilidade varia
em água;
⬧ Grupo carboxila é acido e grupo ami-
no básico;
⬧ Possuem caráter anfótero.
PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS:
Os aminoácidos são por uma ligação
chamada ligação peptídica, a fim de
formar peptídeos. Ocorre entre dois ou
mais aminoácidos, pelo grupo amino
(+) e grupo carboxílico (-) tendo a perda
de H2O.
⬧ Até 50 aminoácidos: Peptídeos;
⬧ Mais de 50 aminoácidos: Proteínas.
⬧ As proteínas em meio aquoso sofrem
ionização;
⬧ Proteínas de alto valor biológico são
aquelas que possuem todos os amino-
ácidos essenciais;
⬧ ribossomos sintetizam proteína e liso-
ssomos quebram proteínas velhas.
CLASSIFICAÇÃO:
⬧ HOLOPROTEÍNAS: Constituídas
apenas por aminoácidos;
⬧ HETEROPROTEÍNAS: Constituídas
por uma ou mais cadeias peptídicas e
por uma parte não proteica designada
de grupo prostético.
Caracteriza-se pela natureza dos gru-
pos prostéticos, pelo número de grupos
presentes por molécula de proteína,
pela natureza das ligações entre gru-
pos prostéticos e as cadeias polipep-
tídicas.
Exemplo de heteroproteínas:
• FOSFOPROTEINAS: Contêm ácido
fosfórico a esterificar as funções álcool
da serina e da treonina. EX: caseína do
leite e a vitelina; vitelina e a fosfovitina
da gema de ovo.
• CROMOPROTEÍNAS: Proteínas cora-
das cujo grupo prostético contém mui-
tas vezes um elemento metálico (Fe,
Cu, Mg).
Com Fe: hemoglobinas, citocromos.
• GLICOPROTEÍNAS: (ovalbumina,
imunoglobulinas, fibrinogênio, tireoglo-
bulina);
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 • LIPOPROTEÍNAS: Está associada as
proteínas uma parte lipídica;
• NUCLEOPROTEÍNAS: Desoxirribonu-
cleoproteínas- em que intervêm prota-
minas e histonas;
DESNATURAÇÃO:
Desnaturação é quando ocorre a perda
da estrutura secundária, terciaria ou
quaternária da proteína. A estrutura
primaria não se altera.

Ribonucleoproteínas- associações de Ocorre a perda da função da proteína,

ácidos ribonucleicos e proteínas (os ri-
bossomos), que desempenham papel
preponderante na biossíntese proteica.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:
⬧ PRIMÁRIA: É a sequência dos amino-
ácidos na cadeia polipeptídica mantida
por ligações peptídicas.
É o esqueleto covalente (fio de colar),
formado pela sequência dos átomos
(N-C-Cα)n na proteína.
que pode ser reversível ou irreversível.
As principais causas são: mudanças de
pH; metais pesados; mudanças de
temperatura; detergentes e mudanças
nas forças iônicas.
EX de agentes desnaturantes:
• Álcool: irreversível;
• calor: moderado (reversível) vigoro-
so (irreversível);
• sais de metais pesados: irreversível;

⬧ SECUNDÁRIA: Enovelamento de par- • radiação: irreversível;

tes da cadeia polipeptídica, formada so-
• pH.
mente pelos átomos da ligação peptí-
dica através de pontes de H. FUNÇÕES:
⬧ TERCIÁRIA: Enovelamento de uma
cadeia polipeptídica como um todo. O-
correm ligações nos átomos dos radi-
cais R de todos os aminoácidos da mo-
lécula.
⬧ QUATERNÁRIA: Associação de mais
de uma cadeia polipeptídica. No mode-
lo, um tetrâmero composto por quatro
cadeias polipeptídicas.

CONTEÚDO NOS ALIMENTOS:

Alimentos de origem animal e legume-
nosas são ótimas fontes de proteínas.

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As proteínas da soja apresentam um
bom balanceamento de aminoácidos,
entretanto, como é comum às legumi-
nosas, as proteínas da soja apresen-
tam um teor reduzido dos aminoácidos
sulfurados (Metionina, cisteína, homo-
cisteína e taurina) e um teor elevado do
aminoácido lisina.

ANÁLISE DE PROTEÍNAS:
Determinação de nitrogênio orgânico-
método de Kjeldahl;
• Digestão;
• Neutralização e Destilação;
•Titulação;
•Conversão do teor de N total para teor
de proteína.

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