Prof. Dr. Franciscleudo B.

Costa
UATA/CCTA/UFCG

Aula 5
Proteínas
Universidade Federal de Campina Grande
Centro de Ciências e Tecnologia Agroalimentar  Visão geral
Unidade Acadêmica de Tecnologia de Alimentos
 Funções biológicas
 Classificação das proteínas
BIOQUÍMICA GERAL  Proteínas Fibrosas
 Proteínas Globulares
 Propriedades das proteínas
FRANCISCLEUDO BEZERRA DA COSTA
PROFESSOR

Câmpus de Pombal
Pombal - PB

Introdução
 As proteínas constituem boa parte da massa celular seca. Não
sendo apenas blocos constituintes das células, também executam a
Antes de entender como os genes maioria das funções celulares.
funcionam, como os músculos se contraem, a) Proteínas imersas na membrana plasmática formam canais e
como os nervos conduzem eletricidade, como os bombas que controlam a passagem de pequenas moléculas
para dentro e para fora das células;
embriões se desenvolvem ou como nosso corpo
funciona, devemos entender as PROTEÍNAS.
Proteínas de
Membrana
Plasmática

Proteínas de Membrana Plasmática

b) Algumas proteínas carregam mensagens de uma célula a
outra e outras agem como integradoras de sinais, direcionando
conjuntos de sinais da membrana para o núcleo celular.

c) Outras, ainda, funcionam como minúsculas máquinas

moleculares com partes móveis: as cinesinas, por exemplo,
impulsionam organelas pelo citoplasma.

d) Como um classe, as proteínas tem grande diversidade

funcional. A mais importante classe de proteínas, em termos de
funções biológicas, são as enzimas, catalisadores biológicos
com funções específicas e altamente especializadas nas
células.

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Definição: são polímeros de α-aminoácidos interagindo

covalentemente por ligações peptídicas entre os seus Importância
grupos amino e carboxilo.
 Para as proteínas sua importância está relacionada com suas
cadeia polipeptídica funções no organismo, e não com sua quantidade.

 Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas:

– Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito
pequenas.
– Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações
metabólicas e capacitam aos organismos a construção de
outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e
lipídios - que são necessárias para a vida.

Grupo carboxila
Grupo amina

Funções biológicas das proteínas

Classe Exemplo
 Distribuição de água entre os compartimentos intersticiais e o Enzimas ribonuclease, tripsina, lípase, amilase
sistema vascular do organismo;
Proteínas hemoglobina, albumina do soro, mioglobina,
 Formam tampões para a manutenção do pH;
transportadoras lipoproteínas
 Estruturais;
Proteínas contráteis
 Transporte; actina, miosina
ou de movimento
 Defesa;
Proteínas estruturais queratina, colágeno, elastina, proteoglicanas
 Reguladoras;
anticorpos, fibrinogênio, toxina botulínica, toxina
 Enzimas; Proteínas de defesa
diftérica
 Contratura ou mobilidade;
insulina, hormônio de crescimento, corticotrofina,
 Homeostase e coagulação sanguínea; Hormônios
hormônios peptídicos
 Nutrição dos tecidos.
Proteínas nutritivas
gliadina (trigo), ovoalbumina (ovo), caseína (leite)
ou de reserva

Classificação das Proteínas

Tipos de proteína: Animal e Vegetal
As proteínas podem ser classificadas fundamentalmente de acordo
A importância das proteínas depende do seu conteúdo em
com a ESTRUTURA e FUNÇÃO BIOLÓGICA
aminoácidos essenciais.

QUANTO À ESTRUTURA
Proteínas: Simples
Conjugadas

Apenas os dois primeiros grupos são encontrados na natureza.

 Proteínas Simples: proteínas que por hidrólise total resultam
apenas em aminoácidos como produtos.
 Proteínas Conjugadas: moléculas que por hidrólise liberam
além de aminoácidos outros componentes orgânicos ou
inorgânicos, denominadas de grupos prostéticos.

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Proteína simples quanto à solubilidade: Proteína simples quanto à solubilidade:

Albuminas solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou
alcalinas, coagulam pela ação do calor (ovoalbumina - clara de
ovos, lactalbumina – leite e legumitina – ervilhas).
Globulinas insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais
neutros (miosina – músculo e legumina – ervilhas).
Prolaminas encontradas somente nos vegetais, insolúveis em
água e etanol absoluto, mas solúvel em a 50-80% (gliadina –
trigo e centeio, zeína – milho e hordeína – cevada)
Escleroproteínas proteínas simples quase insolúveis, possuem
estrutura fibrosa. (queratina – pele, cabelo e outras estruturas
epidérmicas) e colágeno – constituinte da cartilagem e de outros
tecidos conectivos (tendões e ligamentos).
Protaminas são solúveis em água e em amônia (esperma de
peixes – salmão e sardinha).
Histonas são solúveis em água e soluções diluídas de ácidos e
bases.

Glutelinas encontradas somente nos vegetais, insolúveis em água

e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de
ácidos e bases (gluteina - trigo).

Proteína conjugada quanto ao grupo prostético: Nucleoproteínas

 Proteínas associadas ao DNA
Cromoproteínas o núcleo prostético é formado de um pigmento:
 Auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função de
clorofila, riboflavina, carotenóides, pigmentos biliares e heme.
controle da expressão gênica
Lipoproteínas o grupo prostético é um lipídio: lecitina, colesterol.
Nucleoproteínas o grupo prostético são ácidos nucléicos:
ribossomos – RNA, vírus do mosaico do fumo – RNA.
Glicoproteínas ou mucoproteínas são ligadas a carboidratos
(mucina no suco gástrico).
Fosfoproteínas o grupo prostético é o ácido fosfórico: caseína do
leite.
Metaloproteínas o grupo prostético são metais pesados.

QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA

Enzimas
Tripsina
 Catalisadores biológicos. Amilase
As proteínas estão divididas em 8 tipos diferentes:
Lactase
1. Enzimas Pepsina
– Ribonuclease: hidrolisa o RNA.
– Citocromo C: transfere elétrons na cadeia respiratória.
– Tripsina: hidrolisa peptídeos.
– Hexoquinase: fosforila a glicose.
– Lactato desidrogenase: desidrogena o lactato (fermentação alcoólica).
– DNA polimerase: replica e repara o DNA.

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QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA

2. Proteínas de reserva
– Ovoalbumina: proteína da clara do ovo.
– Caseína: proteína do leite.
– Ferritina: armazenamento de ferro no baço.
– Gliadina: proteína da semente de trigo.
– Zeína: proteína da semente do milho.
3. Proteínas transportadoras
– Hemoglobina: transporta oxigênio no sangue dos vertebrados.
– Hemocianina: transporta oxigênio no sangue dos invertebrados.
– Mioglobina: transporta oxigênio nas células dos músculos.
– Albumina sérica: transporta ácidos graxos no sangue.
– b-Lipoproteína: transporta lipídeos no sangue.
– Blobulina carreadora de Fe: transporta ferro no sangue.
– Ceroluplasmina: transporta cobre no sangue.

Proteínas de Transporte Proteínas de membrana

 Função de transporte
 Transporte de moléculas específicas no sangue.

Albumina
monomérica
585 aa 17 pontes dissulfeto

Hemoglobina
tetramérica 2 cadeias 
2 cadeias 

Proteínas de membrana
Função de transporte QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA
Ex: Transportadores de glicose 4. Proteínas contráteis
Transportadores Distribuição
GLUT1 Hemácias, rins, intestino... – Miosina: filamentos espessos na miofibrila.
GLUT2 Fígado, células  do pâncreas, intestino – Actina: filamentos delgados na miofibrila.
GLUT3 Neurônios, placenta e testículos
GLUT4 Tecido adiposo músculo esquelético e coração – Dineina: cílios e flagelos.
Intestino delgado,espermatozóide, e em menores
GLUT5 5. Proteínas protetoras do sangue dos vertebrados
níveis nos rins, músculo, tecido adiposo e cérebro
– Anticorpos: formam complexos com proteínas estranhas.
Glicose
receptor
– Fibrinogênio: precursor da fibrina na coagulação sanguínea.
Insulina
– Trombina: componente do mecanismo de coagulação do
sangue (forma alguns complexos antígeno – anticorpo).

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Proteínas Motoras Anticorpos ou Imunoglobulinas

 Proteínas responsáveis pelo transporte
 Tem função de defesa
intracelular e pela mobilidade do sistema
contrátil muscular.

Classes:
Ig G
Ig A
Actina
Miosina Ig D
Tubulina Ig M
Ig E

Anticorpos - Imunoglobulinas QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA

6. Toxinas
Isotipo Função
– Toxina do Clostridium butulinum: causa botulismo (toxina alimentar).
Importante no leite, na lágrima, na saliva e na
IgA – Toxina diftérica: toxina bacteriana.
secreção intestinal
IgD Não esclarecida – Veneno de cobra: enzima que hidrolisa fosfolipídeos.
Envolvida em resposta alérgica, pode combater
IgE – Ricina: proteína tóxica da semente de mamona.
parasitas intestinais
Principal anticorpo circulante, pode atravessar a – Gossipina: proteína tóxica da semente de algodão.
IgG
placenta
7. Hormônios
IgM Primeiro anticorpo expresso em cada célula B
– Insulina: regula o metabolismo da glicose.
–Hormônio adrenocorticotrófico: regula a síntese de corticosteróide.
–Somatotrofina (hormônio do crescimento): estimula o
crescimento dos ossos.

Proteínas Hormonais
•Hormônio do Crescimento (GH)
Proteínas de membrana
Receptores para medicamentos, hormônios, vitaminas, entre outros.
Contém 191 aminoácidos que formam
2 pontes dissulfeto.
Tem ação no metabolismo.
Promove o crescimento corporal.
•Insulina
Contém 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por
2 pontes dissulfeto.
Um dos principais hormônios que regula metabolismo corporal.

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Células da retina

Proteínas de membrana Proteínas de membrana

Função sensorial Função sensorial

Tipos Número Funções

Cones 3 milhões Funcionam em luz brilhante e são responsáveis pela
percepção das cores

Bastonetes 100 milhões Funcionam em luz fraca e não percebem as cores

Rodopsina - proteína foto-receptora

QUANTO À FUNÇÃO BIOLÓGICA Proteínas Estruturais

8. Proteínas estruturais  Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e muscular, da
– Proteínas de revestimento dos vírus: bainha que envolve o pele, dos cabelos e das unhas.
ácido nucléico.
– Glicoproteínas: paredes e revestimentos celulares.
– -Queratina: peles, unhas, penas entre outros.
Colágeno, Elastina, Queratina
– Esclerotina: exoesqueletos de insetos.
– Fibroína: seda de casulos, teia de aranhas.
– Colágeno: tecido conjuntivo fibroso (tendões e ossos).
– Elastina: tecido conjuntivo elástico (pigmentos).
– Mucoproteína: secreção mucosa, fluído sinovial (composto
viscoso das articulações, secretado pela membrana sinovial para
facilitar o deslocamento).

Conformação das proteínas FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

 Cada tipo de proteína tem no seu estado nativo, uma forma

tridimensional, característica conhecida como conformação, que
pode ser de dois tipos:

* Proteínas fibrosas – em forma de fitas ou fibras que compõem

ESTRUTURA TERCIÁRIA
as estruturas básicas.

* Proteínas globulares – em forma de novelos ou esferas.

ESTRUTURA ESTRUTURA
PRIMÁRIA SECUNDÁRIA
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
12 de Abril de 2010

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Forma Estrutural das Proteínas  A estrutura primária é o nível de estrutura mais simples a partir
da qual todas as outras derivam.

1. Estrutura Primária: Embora inúmeras, todas

as proteínas são formadas por apenas 20 AAs, que se
repetem numa seqüência característica para cada proteína.

o Esta seqüência, conhecida como estrutura primária, de

fato, determina a forma e a função da proteína;
o A estrutura primária é somente a sequência dos
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula
o As interações intermoleculares entre os aminoácidos das
proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma
estrutura secundária e uma estrutura terciária.
ESTRUTURA
PRIMÁRIA

2. Estrutura Secundária: refere-se a conformação  A -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre
átomos de duas ligações peptídicas próximas.
helicoidal da cadeia.
o As interações intermoleculares entre os aminoácidos das
proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma
estrutura secundária e uma estrutura terciária.

A folha  pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem

perpendicularmente a espinha dorsal.

Formação de espiral em
ESTRUTURA -hélice, característica
SECUNDÁRIA das proteínas fibrosas

-hélice -folhas (pregueadas)

 É a forma mais comum de estrutura  Envolve 2 ou mais segmentos
secundária regular polipeptídicos da mesma
molécula ou de moléculas
 Caracteriza-se por uma hélice em diferentes, arranjados em paralelo
espiral formada por 3,6 resíduos de ou no sentido anti-paralelo
aminoácidos por volta
 Os segmentos em folha  da
 As cadeias laterais dos aminoácidos proteína adquirem um aspecto de
se distribuem para fora da hélice uma folha de papel dobrada em
 A principal força de estabilização da pregas.
a - Hélice é a ponte de hidrogênio.  As pontes de H mais uma vez são
a força de estabilização principal
desta estrutura.

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 A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados

Ligações importantes para o dobramento de
pelas ligações peptídicas que ligam os aminoácidos. uma proteína
- A conformação espacial é mantida graças as interações
intermoleculares (pontes de H) entre os hidrogênios dos grupos
amino e os átomos de oxigênio dos outros aminoácidos.
ligação ligação de
iônica hidrogênio
- Estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma
helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo
imaginário.

interações de van der Waals entre

átomos em contacto (em preto)

I. Interações iônicas (exterior) II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior)

Formadas entre duas cadeias laterais de aminoácidos Aparecem entre as cadeias laterais, backbone, água;
carregados: Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos
negativos (Glu, Asp); carregados: Glu, Asp, His, Lys, Arg;
positivos (Lys, Arg, His).
Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos polares:
Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, [Tyr,Trp]
• São interações dependentes de pH (pKa).
• Lembrar que os pKs no interior de uma proteína podem
ser diferentes daqueles do aminoácido livre.

Ligações de hidrogênio em estrutura terciária III. Interações hidrofóbicas (interior)

H
CH2 HO CH2 Y Formam-se entre cadeias laterais de resíduos não-polares:
N H Alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met
HN HO CH S,T
R Aromáticos: Phe,Trp, Tyr
H
H N CH2 K Formam-se clusters de cadeias laterais, mas não há o
H
C,M CH2 S H requerimento para uma orientação especifica como ocorre
R H
N NH R com a ligação de hidrogênio;
H C
NH2+ O interior da proteína fica distante da água;
O H
E,G,N,Q C O
São não-dependentes do pH.
H
R N C N,Q
H

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IV. Ligações dissulfeto (intracadeias e intercadeias)

Dobramento de uma proteína
São formadas entre os resíduos de cisteínas:

CysSH + HSCys  CysSSCys

São catalisadas por enzimas especificas, e agente oxidantes;

Restringem a flexibilidade da proteína.

A maioria das proteínas e muitas moléculas de RNA

dobram-se em uma conformação estável. Se as ligações não
covalentes que mantêm esta conformação forem desfeitas, a Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções
molécula perde a sua função biológica. e arranjos de elementos estruturais secundários

Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato

Isomerase

Proteínas

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3. Estrutura Terciária: refere-se ao enrolamento da Estrutura Terciária das Proteínas

cadeia polipeptídica para formar estruturas complexas das interações de van
der Waals e
proteínas globulares. A estabilidade da estrutura é mantida por: hidrofóbicas
ligação de
hidrogênio

o Interações hidrofóbicas; ligação

dissulfeto
o Pontes de hidrogênio;
o Ligações iônicas;
o Pontes dissulfetos;
o Forças de van der Waals. “esqueleto”
polipeptídico

ligação
iônica

Estrutura Terceária
4. Estrutura Quaternária:
→ Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
→ Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais
citados (1ª, 2ª e 3ª).
Contém átomos de S que
formam as pontes dissulfeto
→ É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de
hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico.

subunidades

Proteína dimérica

Organização Estrutural das Proteínas

Estrutura quaternária da Hemoglobina
Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura
primária secundária terceária quaternária

resíduos
-hélice cadeia subunidades
aminoácidos polipeptídica

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QUIMOTRIPSINA (serino-protease) Propriedades das proteínas

1. A estrutura 3-D de uma proteína é determinada por sua
seqüência de aminoácidos.
2. A função de uma proteína depende de sua estrutura.
3. Cada proteína tem uma estrutura única.
1. Desnaturação
Desorganização das estruturas 2ª, 3ª e 4ª
das proteínas, sem alterar as 1ª, ou seja,
sem ruptura das ligações peptídicas.

Proteína nativa

Proteína desnaturada

Agentes Desnaturantes

Alterações de temperatura
 Físicos Raio X
Ultra-som

Ácidos e bases fortes

 Químicos Detergentes
Uréia
Mercaptoetanol

Desnaturação de proteínas por Alterações das propriedades de uma proteína

alteração do pH do meio desnaturada
 Redução da solubilidade;
 Aumento da digestibilidade (facilidade de degradação);
 Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos,
membranas, entre outros).

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2. Hidrólise: rompimento das ligações peptídicas, que 3. Isomerismo: existe um grande número e proteínas. Para
mantém a estrutura primária, e pode ser por ácidos, bases ou que isto aconteça, a partir de apenas 20 Aas diferentes, é
enzimas (proteases ou enzimas proteolíticas). necessário que ocorra o fenômeno da isomeria. Exemplo:

aminoácidos: A, B e C

1) A e B = AB e BA
2) A B C = AB, AC, BA, BC, CA e CB

Assim, o número de isômeros é dado por n!

Sendo assim, 20! = 20 x 19 x ... x 1 = 2 x 1018

Odor forte de alho e cebola

4. Reação de Biureto: solução de CuSO4 em meio
“compostos de enxofre voláteis”
alcalino produz uma cor púrpura violeta, devido a interação do
+2
cobre (Cu ) com as ligações peptídicas formar um complexo
colorido e cuja intensidade de cor é função da quantidade de
ligações peptídicas. Essa propriedade é importante em bioquímica
para se fazer a determinação quantitativa de proteínas em uma
amostra.
disulfureto de alilo, C6H10S2

Cebolas, a ação enzimática sobre

os AAs induz formação do óxido de
tiopropionaldeído (C3H6OS), um
agente lacrimejante.

Interação peptídio/biureto disulfureto de alilo propilo, C6H12S2

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