UNIVERSIDADE FEDERAL DO PAMPA

ENGENHARIA DE ALIMENTOS
DISCIPLINA DE QUMICA DE ALIMENTOS

PROTENAS

Profa. Valria Terra Crexi

 Desnaturao

Estrutura nativa de uma protena:

- resultado lquido de vrias interaes

atrativas e repulsivas que emanam foras
intramoleculares variadas, bem como da interao de
vrios grupos proteicos com a gua como solvente
circundante.

- Tambm depende do ambiente da protena

 Desnaturao
Estado nativo:

o mais estvel com a energia livre mais baixa

possvel

Mudana no ambiente

pH, fora inica, temperatura,

composio de solvente.

* Forar a molcula a assumir uma nova

estrutura de equilbrio
 Desnaturao

Qualquer modificao na conformao

(estrutura secundria, terciria ou
quartenria) sem rompimento das ligaes
peptdicas envolvidas na estrutura primria
 Desnaturao protica
As estruturas so mantidas por interaes
fracas e por isso so facilmente quebradas quando
expostas a calor, cidos, sais ou lcool. perda da
estrutura tridimensional chama-se desnaturao.
 Desnaturao protica

A estrutura nativa de uma protena uma

entidade bem definida, com coordenadas
estruturais para cada um dos tomos da
molcula, o mesmo no ocorre com a
estrutura desnaturada
 Desnaturao protica

A desnaturao um fenmeno no qual o

estado inicial bem definido de uma
protena formada sob condies
fisiolgicas transformado em uma
estrutura final mal definida sob condies
no fisiolgicas, usando-se um agente
desnaturante.

No envolve nenhuma mudana qumica

na protena.
 Desnaturao protica

Aspectos negativos:

Perdas de algumas propriedades

Muitas protenas biologicamente ativas perdem

sua atividade aps desnaturao.

Protenas alimentares

Perda de solubilidade e de algumas

propriedades funcionais
 Desnaturao protica

Aspectos positivos :

Processamento de alimentos

Protenas de leguminosas

Desnaturao trmica melhora

acentuadamente a digestibilidade das protenas, o
que resulta da inativao de inibidores de tripsina
(enzima que age na protenas).
 Desnaturao de protenas

Reversvel ou irreversvel:
depende das ligaes que estabilizam sua
conformao, da intensidade e do tipo de agente
desnaturante

Desnaturao pelo calor: irreversvel

Desnaturao por uria: comumente reversvel
 Desnaturao de protenas

Agentes de desnaturao

Fsicos:
temperatura, presso hidrosttica,
cisalhamento
Qumicos:
Alteraes de pH, solventes
orgnicos, solutos orgnicos
Agentes fsicos

Calor
O calor o agente desnaturante mais
utilizado no processamento e na preservao de
alimentos.

As protenas passam por graus variados de

desnaturao durante o processamento.

Isso pode afetar suas propriedades

funcionais em alimentos, sendo, por isso,
importante que se entendam os fatores que
afetam a desnaturao proteica.
Agentes fsicos
Calor

Calor no muda a carga das protenas (cargas

ficam mais na superfcie ligao com a gua).

Rompe as ligaes de hidrognio e ligaes

eletrostticas - que estabilizam a sua conformao
causando tambm o desenrolamento da cadeia.

ligaes hidrofbicas so estabilizadas

(endotrmicas)
Velocidade de desnaturao depende da temperatura

Temperaturas:

50 e 1000C vibraes com rompimento de

ligaes Desnaturao irreversvel
Temperaturas:

-100C e 400C Desnaturao irreversvel

Nem sempre quanto menor a temperatura maior a estabilidade

Exceto:

enzima (galactosidase) conserva sua atividade a

temperatura de 400C

Glicinina - protena de armazenamento da soja

Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 20C,

tornando-se ento solvel quando retorna a temperatura
ambiente
Calor

gua facilita a desnaturao trmica das

protenas.

O efeito da hidratao sobre a

termoestabilidade fundamentalmente relacionado
dinmica da protena.
Calor

No estado seco, as protenas apresentam

estrutura esttica, isto , os segmentos polipetdicos
tm mobilidade restrita. medida que o contedo de
gua aumenta, a hidratao e a penetrao parcial
da gua nas cavidades de superfcie causam
expanso da protena

A expanso da protena aumenta a mobilidade e a

flexibilidade da cadeia, sendo que as molculas
assumem uma estrutura mais dinmica.
Aquecimento promove maior acesso de gua as
pontes salinas e s pontes de hidrognio peptidicas do
que seria possvel no estados seco.

Sais e acares afetam a termoestabilidade das

protenas em solues aquosas.
Presso hidrosttica

Desnaturao induzida pela presso pode ocorrer a

250C . (relao temperatura X presso)

A desnaturao de protenas induzida pela

presso ocorre porque as protenas so flexveis e
compressveis .

Protenas globulares espaos vazios no

interior da protena

Protenas fibrosas- em sua maioria o

desprovidas de espaos vazios, so mais estveis a
alta presso
Presso hidrosttica

A desnaturao proteica induzida por presso

altamente reversvel.

A maior parte das enzimas, em solues

diludas, recupera sua atividade, uma vez que a
presso seja reduzida a presso atmosfrica.

A presses maiores ocorre a

desnaturao;quando a presso removida as
subunidades reassociam-se e a restaurao
completa da atividade enzimtica ocorre depois de
vrias horas.
Presso hidrosttica

As presses hidrostticas esto sendo pesquisadas

como ferramentas de processamento de alimentos:

inativao microbiana ou geleificao

Presso hidrosttica

inativao microbiana

As altas presses danificam as

membrana celulares, causando a dissociao de
organelas de microrganismos, ocorrendo a destruio
dos microrganismos
Presso hidrosttica

geleificao (clara do ovo, protena de soja,

soluo de actomiosina)

Os gis so mais macios do que os induzidos

termicamente.
A exposio do msculo da carne a presso
causa fragmentao parcial das miofibrilas, o que pode
ser til no amaciamento da carne e na geleificao das
protenas da carne.
Presso hidrosttica

Processamento sob presso difere do processamento

trmico:

no ocorre danos aos aminocidos

essenciais, a cor natural e ao sabor, assim como no
causa o desenvolvimento de produtos txicos.

Desvantagem: custo.
Cisalhamento

Cisalhamento mecnico

agitao, amassamento, batimento etc.

causa a desnaturao de protenas

Cisalhamento

Muitas protenas desnaturam-se e precipitam-se

quando agitadas

ocorre devido a incorporao de bolhas

de ar e da adsoro de molculas de protenas na
interface ar-lquido.
Cisalhamento

Vrias operaes do processamento de

alimentos envolvem alta presso, cisalhamento e altas
temperaturas.

Extruso, mistura sob alta velocidade e

homogeneizao.
Agentes Qumicos

Envolve o rompimento ou formao de ligaes

covalentes e geralmente irreversvel;

Reaes mais usuais so as de oxidao que

agem sobre os grupos SH e S-S
 Agentes Qumicos

pH

As protenas so mais estveis a desnaturao em seus pontos

isoeltricos

Energia repulsiva eletrosttica lquida pequena protena

estvel em pH neutro

Em valores de pH extremos:

- forte repulso eletrosttica intramolecular resulta em

expanso e desdobramento

pH- desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e menores

que 3)
Influncia do pH na solubilidade

Alta carga liquida em valores

extremos= desnaturao - expanso e
desdobramento da molcula de
protena
Solventes Orgnicos

Fora inica alteram a constante dieltrica e

portanto, as foras eletrosttica que contribuem para
estabilizao das protenas

Substncias que rompem interaes hidrofbicas

Solventes apolares penetram nas

regies hidrofbicas, rompendo estas interaes
Desnaturao .
 Aditivos de baixo peso molecular

Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade

proteica em solues aquosas:
uria, detergentes, acares e sais neutros

- Rompem as ligaes por ponte de hidrognio

# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de

aditivos est relacionado a suas interaes preferenciais
com a fase aquosa e a superfcie proteica.
Aditivos de baixo peso molecular

uria e detergentes desestabilizam a

conformao da protena

Estes ligam-se superfcie da protena, causando

desidratao da protena. Aumenta a concentrao do
aditivo nesta regio sem gua.

A interao destes aditivos com a superfcie da

protena promove o desdobramento , de modo que as
superfcies no polares inseridas estejam mais
expostas interao favorvel com o aditivo.
Aditivos de baixo peso molecular

Acares
Sais neutros (sulfato, fosfato e sais de fluoreto
de sdio) denominados COSMOTRPICOS,
estabilizam as protenas

Aditivos ligam-se muito fracamente a protena,

mas aumentam sua hidratao. Sua concentrao
prxima a protena mais baixa que na soluo como
um todo.

Gradiente de concentrao = gradiente de presso

osmtica ao redor da molcula , suficiente o bastante
para elevar a temperatura de desnaturao trmica
Aditivos de baixo peso molecular

Sais neutros (brometo, iodeto, perclorato e

tiocianato), denominados CAOTRPICOS,
desestabilizam a estrutura proteica.

Concentraes > 1M, sais tm efeitos inicos

especficos que influenciam a estabilidade estrutural
das protenas.

Estes sais diminuem a hidratao proteica e ligam-se

fortemente as protenas.

Salting out: maior atrao entre as molculas proteicas

e formao de precipitados
Aditivos de baixo peso molecular

Concentraes < 1

Sais estabilizam a protena aumentando a

hidratao proteica, ligando-se fracamente a
protenas

Salting in: baixa concentrao salina aumenta a solubilidade

Aditivos de baixo peso molecular

O mecanismo dos efeitos dos sais sobre a

estabilidade estrutural das protenas est relacionado
a sua capacidade relativa de se ligar s protenas e
alterar suas propriedades de hidratao.

Sais que estabilizam protenas aumentam a

hidratao proteica, ligando-se fracamente a ela.

Sais que desestabilizam protenas diminuem

a hidratao proteica e ligam-se fortemente a
proteina.
Desnaturao de protenas

Efeitos da desnaturao:

Reduo da solubilidade (aumento da exposio

de resduos hidrofbicos);

Mudana na capacidade de se ligar com a gua;

Desnaturao de protenas

Efeitos da desnaturao:

Perda da atividade biolgica (enzimtica ou

imunolgica);

Aumento da suscetibilidade ao ataque por

proteases (exposio das ligaes peptdicas) ;

Aumento da viscosidade (reduo da

solubilidade- desenrolamento das cadeias );
Desnaturao de protenas

Efeitos da desnaturao:

Aumento da reatividade qumica (aumento de

grupos reativos).