IV.

QUESTIONRIO

1. Como podem ser definidas as enzimas? O que substrato? Enzimas so protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas; so biomolculas notveis, pois possuem especificidade e alto poder cataltico; atuam em condies suaves de temperatura e pH. Substrato a substncia inicial que transformada na reao catalisada pela enzima.

2. Que fatores podem explicar a alta eficincia das enzimas como catalisadores? Por apresentarem alto grau de especificidade diante de substratos e produtos, cada enzima catalisa uma nica reao das vrias que um nico substrato pode sofrer. Sua funo viabilizar a atividade das clulas, quebrando molculas ou juntando-as para formar novos complexos. As enzimas aumentam a velocidade de converso do reagente em produto, diminuindo a energia de ativao da reao. E, para funcionar eficientemente, no precisam estar em concentraes semelhantes s concentraes dos reagentes.

3. Qual a definio e significado de Km e Vmx na reao e quais as unidades? Km uma constante termodinmica (de Michaelis) que expressa as concentraes reais no estado estacionrio ao invs de concentraes no equilbrio; indica a afinidade da enzima pelo substrato (quanto mais baixo o valor de Km, maior afinidade para a enzima); sua unidade expressa em mol/L. Vmx o valor da velocidade mxima da reao que ser atingido quando praticamente todas as molculas de enzima estiverem complexadas com substratos; no uma constante e proporcional concentrao da enzima; sua unidade expressa em mol/min.

4. O que inibidor enzimtico, quais os tipos de inibio e os principais fatores que diminuem a atividade de uma enzima para atuar como catalisador? Inibidores so substancias que reduzem a atividade de uma enzima, de forma a influenciar a ligao do substrato. H dois tipos de inibio: reversvel (diminui a atividade enzimtica por meio de interaes reversveis) e irreversvel (inativadores ligam-se enzima de maneira to forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimtica). Os inibidores reversveis podem ser divididos em competitivos e no competitivos. Um inibidor competitivo uma molcula que compete diretamente com o substrato pelo sitio ativo da enzima e, em geral, tem semelhanas estruturais suficientes com o substrato para se ligar ao centro ativo. O inibidor no competitivo liga-se enzima em um ponto diferente do centro ativo combinandose com a enzima ou com o complexo ES. A atividade de uma enzima para atuar como

catalisador dependente da concentrao dessa enzima e a concentrao do substrato um dos fatores que mais afeta a velocidade das reaes enzimticas.

5. O que acontece se voc mudar o pH ou a temperatura do meio reacional e mantiver a concentrao de enzima e substrato constantes? Explique. A atividade enzimtica extremamente dependente do pH e temperatura, sendo assim, uma mudana no meio reacional pode provocar mudanas conformacionais na estrutura proteica da enzima. Cada enzima tem sua temperatura e pH timos. Se alguma dessas constantes forem alteradas no meio reacional, mantendo a concentrao da enzima e do substrato constantes, sua atividade decair bruscamente.

6. Cite dois exemplos de enzimas que atuam em sistemas biolgicos e explique a sua atuao. A pepsina uma protease, que decompe as protenas do bolo alimentar que chega ao estmago em peptdeos de tamanho menor (tem origem no estmago e as protenas so seus substratos), o pH timo 2. A -amilase uma das principais responsveis pela converso do amido em aucares (originada do malte e possui amido como substrato), seu pH timo 5,2.

7. As enzimas podem ser desnaturadas quando em contato com soluo de surfactantes. Como isso pode ser explicado? Surfactantes atuam principalmente promovendo o rompimento de interaes hidrofbicas que estabilizam as protenas. Assim, estas podem ser desnaturadas por certos solutos ou solventes orgnicos, alm de alteraes na temperatura ou no pH do meio reacional.