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RESUMO
ABSTRACT
The protein turnover is the renewal of body protein, integrates the processes of
synthesis and degradation. Protein synthesis is high regulated, only the required
copies for currents metabolic circumstances are synthesized. The calpain and
proteasome system stand out in myofibrillar protein degradation. The response to the
intake of protein is more significant to degradation than for synthesis. The effects of
hormones on protein turnover are difficult to separate, because they often overlap
with synergistic and inhibitory effects. They affect the protein turnover the insulin,
insulin-like growth factor-1 (IGF-1), thyroid hormone, growth hormone and
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glucocorticoid. The valuation methodologies of synthesis are continuous infusion of a
labelled amino acid into the blood stream and incorporation of the labelled amino
acid in the diet, and of degradation the 3-methylhistidine excretion in urine is a widely
used technique during the last years.
INTRODUO
O turnover abrange a renovao ou substituio de uma substncia biolgica,
bem como a troca de material entre diferentes compartimentos (WATERLOW,
2006). Em relao protena, o turnover um termo geral para descrever tanto a
sua sntese como a degradao (GOLDSPINK & GOLDSPINK, 1977; LOBLEY et
al.,1980; BUTTERY, 1981; JONES et al., 1990; LOBLEY, 2003; ATTAIX &
RMOND, 2005; WATERLOW, 2006; GOLL et al. 2008; BERGEN, 2008).
Inicialmente alguns autores usavam turnover como sinnimo de degradao de
protena, mas isto no mais usual.
A sntese de protena um processo no aleatrio, uma vez que os
aminocidos so selecionados para a sntese pelo cdigo gentico, e h tambm
possibilidades da degradao no aleatria. Um exemplo so as clulas epiteliais
da mucosa intestinal que, durante um perodo de cerca de 4 dias, migra da cripta
para a ponta do vilo e depois so quebradas pelas enzimas do trato gastrointestinal.
A cintica do tempo de vida de diferentes tecidos mais comum do que se
pensava, e ocorre principalmente em tecidos com alta taxa de renovao celular,
como o sistema imunolgico e da epiderme.
Embora o turnover de protena intracelular parea ser energeticamente
ineficiente, um processo essencial para a vida. Ele fornece s clulas aminocidos
entre as refeies ou durante perodos em que nenhuma fonte diettica de
aminocidos esto disponveis, elimina os polipeptdeos que contm erros de
traduo ou transcrio e que so nocivos para a clula se no forem removidos,
degrada as protenas/isoformas que esto sendo deslocadas durante o
desenvolvimento ou em resposta a uma demanda fisiolgica (por exemplo,
mudanas nas isoformas de miosina), permite a flexibilidade nas respostas das
enzimas s condies de mudana, mantm o pool de aminocidos livres.
A razo mais provvel para o turnover de protena corporal a necessidade da
regulao fina do metabolismo de aminocidos e protenas nos animais (BUTTERY,
1981), alm de ajudar a garantir a homeotermia em mamferos (LOBLEY, 2003).
A maioria dos mamferos tem entre 40 e 50% do peso corporal composto de
msculos, independentemente da espcie ou o sexo (Buttery, 1981). A massa
muscular um importante item produtivo em animais domsticos e como ela
determinada pelo balano entre a sntese e a degradao de protena muscular,
tornou-se necessrio desenvolver procedimentos quantitativos para o estudo do seu
metabolismo em diferentes condies fisiolgicas (GOPINATH & KITTS, 1984).
Objetivou-se descrever o fenmeno de turnover proteico, destacando a
influncia nutricional e hormonal neste processo, alm das metodologias disponveis
para sua avaliao.
SNTESE PROTICA
A expresso da informao em um gene geralmente envolve a produo de
uma molcula de RNA transcrita a partir de um DNA molde. Durante a transcrio,
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um sistema enzimtico converte e informao gentica de um segmento de DNA de
fita dupla em uma fita de RNA com uma seqncia de bases complementares.
Trs tipos principais de RNA so produzidos: RNAs mensageiros (mRNAs)
codificam a seqncia de aminocidos de um ou mais polipeptdios especificados
por um gene ou conjunto de genes; os RNAs de transferncia leem a informao
codificada no mRNA e transferem o aminocido apropriado a uma cadeia
polipeptdica em crescimento durante a sntese de protenas; os RNAs ribossmicos
so constituintes dos ribossomos, organelas celulares que sintetizam protenas.
Muitos RNAs especializados adicionais possuem funes reguladoras ou catalticas
ou so precursores das trs principais classes de RNA. A seguir ser descrito
resumidamente o processo de transcrio utilizando como literatura bsica NELSON
& COX (2006):
Durante a replicao, o cromossomo inteiro usualmente copiado, entretanto,
a transcrio mais seletiva. Apenas genes particulares ou grupos de genes so
transcritos em um determinado tempo, e algumas pores do genoma do DNA
nunca so transcritas. A clula restringe a expresso da informao gentica
formao dos produtos gnicos necessrios em um momento particular. Seqncias
reguladoras especficas marcam o incio e o fim dos segmentos de DNA a serem
transcritos e designam que fita do DNA para ser usada como molde.
O RNA polimerase dependente de DNA requer, em adio a uma DNA molde,
todos os quatro ribonucleosdeos 5-trifosfatos (ATP, GTP, UTP, CTP) com
precursores das unidades nucleotdicas do RNA, bem como o Mg2+ e Zn2+.
A iniciao da sntese do RNA em pontos aleatrios em uma molcula de DNA
seria um processo dispendioso. Ao contrrio, um RNA polimerase liga-se a
seqncias especficas no DNA chamadas de promotores, que direcionam a
transcrio de segmentos adjacentes ao DNA (genes).
A via da iniciao da transcrio consiste de duas partes principais, ligao e
iniciao, cada uma com mltiplas etapas. Primeiro, a polimerase liga-se ao
promotor, formando em sucesso um complexo fechado (onde o DNA ligado est
intacto) e um complexo aberto (onde o DNA ligado est intacto e parcialmente
desenovelado perto da sequncia -27). Segundo, a trasncrio iniciada dentro do
complexo, levando a uma alterao da conformao que o converte a uma forma
alongada, seguida pela movimentao do complexo de transcrio para fora do
promotor (desobstruo do promotor).
Uma molcula de RNA recm-sintetizada chamada de transcrito primrio,
contm seqncias abrangendo um gene, embora as seqncias codificando o
polipeptdio podem no serem contguas. Segmentos no codificadores que
interrompem a regio codificadora do transcrito so chamados de ntrons, e os
segmentos codificadores so chamados xons. Em um processo chamado de
processamento interno, os ntrons so removidos do transcrito primrio e os xons
so unidos para formar uma sequncia contnua que especifica um polipeptdio
funcional.
Os mRNAs so tambm modificados em cada extremidade. Um resduo
modificado chamado de capacete 5 (resduo de metilguanosina) adicionado
extremidade 5. A extremidade 3 clivada 80 a 250 resduos de adenina so
adicionados para criar uma cauda poli(A). Os complexos proticos elaborados que
realizam cada uma dessas trs reaes de processamento no operam
independentemente. Eles parecem ser organizados em associao com os outros e
com o domnio carboxlico terminal fosforilado.
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Outras protenas envolvidas no transporte do mRNA at o citoplasma so
tambm associadas com o mRNA no ncleo e o processamento do transcrito
acoplado a esse transporte. O transcrito primrio processado, transportado para o
citoplasma, e entregue aos ribossomos para a traduo.
O destino final de qualquer RNA sua completa e regulada degradao. A taxa
de renovao dos RNAs desempenha um papel crtico na determinao dos seus
nveis de equilbrio dinmico, bem com a velocidade pela qual as clulas podem
desligar a expresso de um gene em que os produtos no so necessrios.
As protenas so os produtos finais da maioria das vias de informao. Uma
clula tpica requer milhares de protenas diferentes a cada momento. Estas
precisam ser sintetizadas em resposta s necessidades correntes da clula,
transportadas (endereadas) as suas localizaes celulares apropriadas e
degradadas quando no so mais necessrias. A sntese de protena pode utilizar
at 90% de energia qumica usada por uma clula para todas as reaes
biossintetizadoras.
A sntese de milhares de protenas diferentes em uma clula fortemente
regulada, de forma que apenas as cpias necessrias so sintetizadas para fazer
frente s circunstncias metablicas correntes. Para manter a mistura e a
concentrao de protenas apropriadas, os processos de endereamento e de
degradao devem manter passo com a sntese.
O processo global da sntese de protena guiada por mRNA freqentemente
referido simplesmente como traduo. A traduo ocorre de tal forma que as trincas
de nucleotdeos (cdons) que codificam aminocidos especficos so lidas de
maneira sucessiva no superposta. O primeiro cdon especificado na seqncia
estabelece a pauta de leitura, onde um novo cdon comea a cada trs resduos de
nucleotdeos. No h pontuao entre os cdons para resduos de aminocidos
sucessivos (VOET et al., 2002).
Vrios cdons desempenham funes especiais. O cdon de iniciao AUG
o sinal mais comum para o incio de um polipeptdio em todas as clulas, alm de
codificar para resduos de metionina em posies internas dos polipeptdios. Os
cdons de terminao (UAA, UAG e UGA), tambm chamados de cdon de parada
ou cdons sem sentido, normalmente sinalizam o fim da sntese polipeptdica e no
codificam nenhum dos aminocidos conhecidos.
A biossntese das protenas realiza-se em cinco etapas: ativao dos
aminocidos, iniciao, alongamento, terminao e liberao, enovelamento e
processamento ps-traduo.
Durante o primeiro estgio da sntese de protenas, realizado no citosol, as
aminoacil-tRNA sintetases esterificam os 20 aminocidos aos seus tRNAs
correspondentes. Cada enzima especfica para um aminocido e um ou mais
tRNAs correspondentes.
A reao catalisada por uma aminoacil-tRNA sintetase (VOET et al, 2002):
DEGRADAO PROTICA
Com base em recentes avanos na compreenso do turnover da protena
intracelular, parece que as protenas miofibrilares primeiro devem ser desmontadas
da miofibrila antes de serem degradadas e renovadas. No est claro como esta
dissociao ocorre, mas pode ser pela liberao de um grupo de miofilamentos
facilmente liberveis, ou pode envolver a troca direta de protenas miofibrilares com
os seus homlogos no citoplasma da clula, ou ambos os mecanismos podem ser
utilizados (GOLL et al., 2008).
O msculo esqueltico possui trs grupos de protenas, classificadas de acordo
com a sua solubilidade e localizao no tecido muscular: protenas sarcoplasmticas
(30 a 35% da protena muscular), protenas miofibrilares (55 a 60% da protena
muscular), protenas do estroma (10 a 15% da protena muscular). As protenas
miofibrilares alm de serem a maior classe de protenas do msculo esqueltico, so
responsveis pelas propriedades contrteis do mesmo, e portanto, estudos sobre o
crescimento e turnover muscular se concentram sobre as protenas miofibrilares.
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Props-se mais de 30 anos atrs que as protenas miofibrilares podem ser
renovadas pela liberao de filamentos da superfcie da miofibrila pela ao das
calpanas que clivam as protenas que esto envolvidas na manuteno dos
miofilamentos anexados miofibrila (titina e nebulina) e tambm dissociaria ligao
em ponte cruzada da miosina e actina na presena de ATP (GOLL et al., 2008). A
clivagem da tropomiosina e troponina, e da protena C facilitaria a desmontagem do
filamento fino e grosso, respectivamente. Assim, a actina e a miosina estariam
suscetveis degradao pelo proteassomo.
As calpanas no decompe as protenas em aminocidos, mas faz clivagens
seletivas deixando grandes fragmentos. Dessa maneira elas catalisariam o primeiro
passo do turnover pela decomposio das protenas que esto envolvidas na
manuteno da estrutura miofibrilar.
ETLINGER et al. (1975) descobriram que aproximadamente 10 a 15% da
protena total do msculo esqueltico e cardaco pode ser dissociada da miofibrilas
intactas sob a forma de miofilamentos pela leve agitao em uma soluo contendo
ou no ATP. Estes miofilamentos facilmente liberveis no continha actinina,
desmina, titina e nebulina - as protenas que so degradadas ou liberadas das
miofibrilas pelas calpanas - mas possua actina e miosina, as protenas que no so
degradadas ou so degradadas de forma muito lenta por calpanas.
Embora no seja certo que o mecanismo ou a rota utilizada pelas clulas
musculares para remover protenas miofibrilares durante perodos de perda de
massa muscular rpida a mesma que a utilizada para turnover de protenas
miofibrilares durante o crescimento muscular, a evidncia mostra que os tratamentos
que induzem a perda de massa muscular tambm aumenta a quantidade de
miofilamentos facilmente liberveis no msculo (GOLL et al., 2008).
Por outro lado, h indicaes de que as protenas nas miofibrilas podem trocar
com os seus homlogos (GLACY, 1983; McKENNA et al., 1985; JOHNSON et al.,
1988; SWARTZ, 1999) no pool de monmeros de protenas no citoplasma da clula
ou no meio circundante, podendo este mecanismo estar envolvido no turnover das
protenas miofibrilares da musculatura estriada.
A composio da protena das miofibrilas muda ao longo da vida embrionria
(exemplo: isoformas de miosina embrionrias para maduras) e mesmo na
maturidade muscular mudam em resposta demanda fisiolgica, sendo que esta
mudana deve ocorrer com o contnuo funcionamento muscular.
Dessa forma, no h evidncias de que as protenas sendo incubadas com
miofibrilas so incorporadas no interior da miofibrila ao invs de simplesmente estar
ligado sua superfcie. Mas parece claro que o espaamento da malha miofibrilar
no ir permitir o intercmbio de protenas ou polipeptdeos maior do que
aproximadamente 200 kDa com outras protenas no interior da miofibrila (GOLL et
al., 2008).
Quanto aos tipos de enzimas proteolticas, h quatro classes nas clulas que
esto presentes em quantidades suficientes para catalisar o turnover de protenas
intracelulares: os sistemas lisossomal, caspase, calpana e proteossomo. Entretanto,
dos quatro principais sistemas de protease no msculo esqueltico, os dados
disponveis indicam que apenas dois, o sistema calpana e do proteossomo, tm um
papel importante no turnover metablico das protenas miofibrilares, como ser
descrito a seguir.
1. Sistema Lisossomal: as proteases neste sistema (catepsinas) esto
localizadas dentro de estruturas lisossmicas e tm pH timo cido que varia de 3,5
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a 6,5. Devido ao seu baixo pH timo, as catepsinas no esto ativas no pH do
citoplasma da clula, e portanto, o seu papel no turnover da protena muscular teria
que ocorrer dentro dos lisossomos. Alm disso, as clulas musculares contm
cistatina (potente inibidor da cistena proteases), as miofibrilas (0,5-3,0 m de
dimetro) so grandes demais para serem englobadas pelos lisossomos (que
poderia resultar na ruptura da miofibrila e perda da funo) e contm muito poucos
lisossomos, especialmente em comparao com rgos como o fgado ou o bao.
2. Sistema Caspase: As caspases so cistena proteases responsveis pela
degradao das protenas durante a apoptose, mas no se sabe no momento se
podem degradar eficientemente miofibrilas porque elas so ativadas por eventos que
do incio a apoptose, sendo pouco provvel que elas tenham uma atividade
significativa nas clulas musculares em funcionamento normal, embora possam ser
ativadas durante perodos de perda de massa muscular.
3. Sistema Calpana: O sistema calpana inclui 14 diferentes membros mais a
calpastatina. O msculo esqueltico contm quantidades significativas de 2
calpanas (proteases Ca2+-dependentes) bem caracterizadas, -calpana e m-
calpana, e seu inibidor especfico, a calpastatina.
Muitos estudos indicam que o sistema calpana tem um papel importante tanto
na perda de massa muscular, que ocorre em diversas distrofias musculares, como
no turnover metablico das protenas miofibrilares. Concentraes intracelulares de
Ca2+ livre esto elevados na distrofias musculares e patologias do msculo, e esta
elevao intracelular, evidentemente, estimula a atividade da calpana (GOLL et al.
2003).
O sistema calpana tambm est envolvido no crescimento do msculo
esqueltico. Trabalhos com agonistas -adrenrgicos (FORSBERG et al., 1989;
KRETCHMAR et al., 1989, 1990; BARDSLEY et al., 1992; PARR et al., 1992, 2000;
citados por GOLL et al., 2008) demostraram que o aumento da taxa de crescimento
do msculo esqueltico ocorreu, principalmente, pela diminuio da taxa de
degradao protica muscular e que esta diminuio devido, principalmente, a um
aumento na atividade de calpastatina. Estudo com ovelhas com gene calipgio
mostraram que a hipertrofia muscular ocorreu devido um aumento de 100 a 125% da
calpastatina nestes animais em comparao aos normais, desta forma diminuiu a
degradao muscular (KOOHMARAIE et al., 1995).
As calpanas possuem como caractersticas: no degradar os polipeptdios em
aminocidos ou mesmo em grandes peptdeos, mas faz clivagens pouco seletivas
nas protenas; no degradam actina desnaturada e degrada a miosina desnaturada
somente muito lentamente e; no catalisam a degradao em massa de protenas
sarcoplasmticas no msculo, embora elas degradem quinases e fosfatases que
esto presentes no sarcoplasma (GOLL et al., 2003).
Portanto, o papel das calpanas no turnover da protena miofibrilar deve limitar-
se a liberao de filamentos de actina e miosina das miofibrilas, ou seja, a liberao
dos miofilamentos facilmente liberveis, e assim, fornecer substratos proticos para
o proteossomo, aumentando assim a sua atividade.
4. Proteossomo: tem um papel importante na degradao de protenas
intracelulares em todas as clulas, incluindo clulas musculares e suas propriedades
indicam que no poderia degradar miofibrilas intactas.
O proteossomo 26S um complexo multiprotico onde as protenas
ubiquitinadas so degradadas em um processo dependente de ATP. Ele
constitudo por um centro cilndrico oco, conhecido como proteossomo 20S, o qual
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coberto em cada terminao (nas suas extremidades laterais) por uma tampa
(complexos regulatrios) 19S. O proteossomo 20S formado por 28 subunidades
agrupadas em 2 classes, e subunidades (14 genes; sendo 7 -tipo (anis
externos) e 7 -tipo (anis internos) com duas cpias de cada) (VOET et al., 2002).
As subunidades dos tipos e so estruturalmente semelhantes, mas somente as
subunidades tm atividade proteoltica (apenas as subunidades 1, 2 e 5 tm
stios catalticos funcionais, portanto, seis stios catalticos em um proteassoma 20S)
(GOLL et al. 2008).
Os stios ativos esto localizados dentro do cilindro do proteossomo 20S,
impedindo assim, que tal mquina desmontadora de protenas hidrolise
indiscriminadamente as protenas a sua volta (VOET et al., 2002). A cavidade central
protegida pelas protenas que constituem a partcula 19S regulatria, e esta
responsvel pelo desdobramento dos polipeptdeos e reconhecimento do substrato.
O complexo regulador 19S pode ser dividido em uma tampa e uma base. A
tampa contm 8 polipeptdeos diferentes que esto envolvidos na ligao de cadeias
poliubiquitinadas. A base contm 6 homlogos ATPases e 3 polipeptdeos que no
so ATPases. As ATPases usam a energia do ATP para desdobrar o polipeptdeo
para entrar na cmara do proteossomo.
A ubiquitina uma protena monomrica de 76 resduos, cujo nome se refere a
sua ubiqidade e abundncia. As protenas so marcadas para degradao pela sua
ligao covalente com a ubiquitina. Esse processo ocorre em trs etapas: em uma
reao dependente de ATP, o grupo carboxi-terminal da ubiquitina conjugado, por
meio de uma ligao tioster, a uma enzima ativadora de ubiquitina (E1); a
ubiquitina , ento, transferida a um grupo sulfidrila especfico em uma das inmeras
protenas homlogas, denominadas enzimas conjugadoras de ubiquitina (E2); a
ubiquitina protena ligase (E3) transfere a ubiquitina ativada de uma E2 para o grupo
-amino da Lys48 de uma protena previamente acoplada, formando assim, uma
ligao isopeptdica. E3 parece ter um papel chave na seleo da protena a ser
degradada. Contudo, o grande nmero de diferentes E2 em uma clula sugere que
essas protenas tambm funcionam na seleo de protenas-alvo (VOET et al.,
2002).
Para ser reconhecida pelo proteossomo, a protena-alvo deve ser marcada com
uma cauda que contenha pelo menos quatro molculas de ubiquitina. As molculas
de ubiquitina que so adicionadas aps a ubiquitina inicial usam a mesma srie E1,
E2, E3 de enzimas e anexam a segunda ubiquitina (terceira, etc) no grupo -amino
da Lys48 da primeiro (segunda, terceira, etc) ubiquitina (GOLL et al., 2008).
Os produtos de degradao do proteossomo so peptdeos que vo de 3-23
aminocidos (a maioria so 6-10 aminocidos) com uma mdia de 8 aminocidos.
Estes peptdeos so ento degradados para AA por diferentes di-e tripeptidases na
clula. Assim, a degradao pelo proteossomo irreversvel.
As caractersticas pelas quais ao menos as protenas nativas so selecionadas
para destruio parece ser notavelmente simples. A meia-vida de uma protena
citoplasmtica varia com a identidade dos seus resduos N-terminais por meio da
chamada regra do N final. Protenas com resduos N-terminal de Asp, Arg, Leu, Lys
e Phe tem meias-vidas de somente 2 a 3 minutos, ao passo que aquelas com
resduos de Ala, Gly, Met, Ser e Val tem meias-vidas de maiores que 20 horas.
Evidentemente, E3 interage com o resduo N-terminal de uma protena ao selecion-
la para ubiquitinao. Contudo, est claro que outros sinais mais complexos so
tambm importantes na seleo de protenas para a degradao. Por exemplo,
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protenas com segmentos ricos em resduos de Pro (P), Glu (E), Ser (S) e Thr (T)
so rapidamente degradadas. A eliminao desses segmentos conhecidos como
PEST prolonga o tempo de vida das protenas, ainda que a maneira como eles so
reconhecidos seja desconhecida (VOET et al, 2002).
Muitos efetores nutricionais e hormonais influenciam a taxa de degradao,
mas ainda existe lacunas na compreenso da via de sinalizao pelo qual eles
produzem os seus efeitos. Seria simplificar, ao nvel fisiolgico, as condies em que
a degradao estimulada ou inibida a apenas um ou dois efetores, como a insulina
e os glicocorticides. No entanto sabe-se que a protelise mais sensvel que a
sntese pequenas mudanas nos nveis de insulina plasmtica dentro de sua faixa
fisiolgica, mas desconhecido onde diverge no sistema de sinalizao de insulina
da via para a regulao da sntese e degradao (WATERLOW, 2006).
A sntese e degradao envolve um grande nmero de protenas. E a questo
mais importante na cintica de protena como sntese e degradao so
coordenadas. Sabe-se que o ribossomo no conecta-se ao proteossomo, mas
lgico que se dois processos opostos devem ser coordenados, deve haver alguma
ligao funcional entre eles. Segundo WATERLOW (2006) este link so os
aminocidos, o substrato para um processo e o produto do outro. A insulina e os
aminocidos desempenham um papel fundamental na sntese e degradao
protica.
Si = Si max (1 - e-Kt)
CONSIDERAES FINAIS
O tecido muscular um importante produto comercializvel dos animais de
produo e o entendimento dos aspectos bioqumicos e fisiolgicos do turnover
proteico muscular importante para melhoria da eficincia biolgica e econmica da
cadeia produtiva da carne. A anlise de 3-metil-histidina tem contribuido para o
detalhamento do metabolismo proteico animal e balano de nitrognio.
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