PROTEÍNAS Prof.

ª Gabriele Rocha
DEFINIÇÃO:
São macromoléculas compostas por cadeias longas de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Apresentam elevado peso molecular, composto de hidrogênio
(H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), juntamente com enxofre e alguns
outros elementos como fósforo, ferro e cobalto.
o Vegetais: sintetizam as proteínas através do N, que obtêm a partir de
nitrato e amônia do solo.
o Animais: obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos de origem
animal ou vegetal.

Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP?

Possuem Nitrogênio na sua estrutura.
ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:

A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos

quais 20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das
proteínas.

Todos são ácidos carboxílicas -amínicos. Um grupo amina

(NH2) e um grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de
carbono.

Os aas se combinam para formar proteínas através de uma

ligação peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aa ao N do
outro.

As proteínas variam de tamanho de polipeptídeos, que podem

ser pequenas (ex: corticotropina – ACTH – com 23 aas) até moléculas
muito complexas com várias centenas de milhares de aas.
CARACTERÍSTICAS:
oComplexos de elevado peso molecular;

oSão formados por subunidades denominadas aminoácidos (aas);

oA disposição dos aminoácidos se dá em sequências específicas,

conferindo características individuais às proteínas;

oA forma estrutural que a proteína apresenta está relacionada com a sua

função;

Ex 1 - Proteínas globulares: são altamente hidrossolúveis e circulam na

corrente sangüínea devido sua forma esférica (hemoglobina,
imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc);
2 - Proteínas fibrosas: são longas, com várias camadas de cadeia
polipeptídicas sobrepostas, conferindo força e suporte para diversos
tecidos conectivos, tendões, cartilagens, ossos e ligamentos (elastina e
colágeno)
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS (aas)

o Essenciais: a síntese do organismo não é suficiente para suprir as

necessidades do organismo, precisam ser fornecidos pela dieta:
fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptofano,
valina.

o Não essenciais: o organismo sintetiza a partir de substratos como

glicose, cetoácidos e ácidos graxos:
alanina, aspargina, glutamato e aspartato
Atenção!!! Essa classificação depende do estado nutricional e situação
fisiológica.

o Condicionalmente Essenciais: em condições especiais, quando a

síntese endógena não alcança as necessidades metabólicas, devendo
ser ingeridos na alimentação adequadamente.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:

oComposição de estrutura e formação de tecidos;

oFornecer substrato necessário para crescimento, reparo e manutenção

dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos sangüíneo,
pele, órgãos internos);

oComposição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, histaminas e

anticorpos);

oComposição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc);

oComposição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina,

adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases);
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:

oRegulação do equilíbrio hidroeletrolítico → mantendo a pressão

osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a
distribuição de fluidos de forma organizadas, entre os espaços
intravasculares, intracelulares e intersticial;
oRegulação do equilíbrio ácido – base → os aminoácidos podem atuar
como doadores de prótons e elétron por conterem tanto o grupo ácidos
(COOH) como o básico (NH2);
oManutenção do pH sangüíneo normal → prevenindo a desnaturação
das proteínas orgânicas;
oComposição da membrana plasmática;
FUNÇÕES ESPECIAIS DOS AAS:
o Triptofano: o aa mais complexo – é um precursor da niacina e do
neurotransmissor serotonina
o Metionina: é o principal doador de grupos metil para síntese de compostos como
colina e carnitina, precursor da cistina (combinada  cabelo).
o Fenilalanina: precursor da tirosina – juntos levam a formação de tiroxina e
epinefrina
o Arginina e citrulina: estão envolvidos na síntese de uréia no fígado
o Glicina combinam com substâncias tóxicas convertendo-as em formas inócuas
para serem excretadas
o Histidina: essencial para síntese de histamina, que causa vasodilatação no
sistema circulatório
o Creatinina: sintetizada a partir da arginina, glicina e metionina, se combina com o
fosfato para formar fosfatocreatina.
o Glutamina: formada pelo ac glutâmico e aspargina, a partir do ac aspártico.
Tem grande importância como fonte primária de combustível para o TGI,
principalmente no controle da síntese de glicogênio e degradação protéica,
assim como para manter a integridade contra translocação bacteriana. É o aa
mais abundante no plasma e no músc. esquelético.
QUALIDADE DA PROTEÍNA

Está relacionada com sua capacidade de sintetizar as

necessidades do ser humano, de promover um crescimento normal em
crianças e manutenção do adulto.

Os principais métodos para a avaliação das proteínas são:

 Cômputo químico - análise dos aas da ptn em estudo e a comparação

do perfil de aas essenciais, assim obtidos, com uma ptn de referência.
Cômputo químico = mg aas essenciais/ g de ptn experimental
mg aas essenciais/ g de ptn de referência

Ex: Albumina e caseína – são consideradas proteínas de referência e o

valor do seu cômputo químico é igual a 100%
Aas limitante – é a menor concentração de aa essencial em relação
à ptn de referência.
QUALIDADE DA PROTEÍNA

 Método químico – identifica e quantifica os fatores limitantes das ptns.

 NPU – Utilização Protéica Final – Net Protein Utilization - define o valor

nutricional da proteína em função da quantidade de Nitrogênio Ingerido que
foi retido no organismo.
-Calculada em ensaios biológicos
NPU = (Nt- Nap) /NI (Nt: nit. Final na carcaça prot; Nap: nit. Animal isenta
ptn)
-Estabeleceu fatores com base em estudos animais.

- Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a % das calorias totais da

dieta que é fornecida sob a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor
biológico da ptn e indica suas relações com as necessidades de energia.
Ndpcal% = NPU x P%
Estimar NPU pelo respectivo P% segundo origem:
Proteína animal – 0,7
Proteína leguminosa- 0,6
Proteína dos cereais- 0,5
 Para calculo da Ndpcal%:

Ndpcal%= (P% animal x 0,7)+ (P% leguminosas x 0,6) + (P%

cereais x 0,5)

P%= kcal da proteína x 100/

calorias totais da dieta

Valores considerados normais

Ndpcal% → 6 - 10%
NPU- em média 10%.
Digestibilidade
Aproveitamento biológico de uma proteína, estabelecida conforme a
quantidade de nitrogênio que o organismo vivo absorve

D= A/I x 100 (A: nitrogênio absorvido; I: nitrogênio ingerido)

A= I- F (nitrogênio ingerido – excretado nas fezes)
Dap= (I-F) x 100
Onde Dap: digestibilidade aparente- considera perdas pela descamação do
tubo digestório, flora intestinal, etc.

 Digestibilidade Verdadeira- Nitrogênio fecal eliminado sob condições

experimentais.
Comparação da excreção de nitrogênio entre indivíduos com dieta sem
proteína e dieta com proteína.
Dv= (N total das fezes – N fezes dieta sem ptn)/I x 100
Digestibilidade é um fator que a afeta a qualidade da proteína.
Procedimentos de preparação da carne:
Ácido ou calor- as ligações são “afrouxadas”  desnaturação
- amolece as cartilagens e as proteínas dos tecidos conjuntivos e
liberam as proteínas musculares- disponíveis para ação enzimática.

Origem da proteína x digestibilidade

-As proteínas vegetais são menos digeríveis que as proteínas animais.
-As proteínas estão encaixadas nas paredes celulares de
carboidratos.
-Algumas possuem enzimas que que interferem na digestão de PTN.
-O calor inativa essas enzimas antes do consumo.
Ex: soja contém Tripsinase que inativa Tripsina- enzima que digere
ptn.
Processamento de alimentos pode danificar os Aa:
-O calor + açúcares (glicose e frutose)- perda da lisina
- Processamento do leite – lactose liga-se as cadeias laterais da lisina
tornando-a indisponível para digestão.
-Condições de aquecimento severas tonam todos os Aa resistentes a
digestão.
Melhora da qualidade das proteínas:
- A qualidade da proteína dietética pode ser melhorada com a
combinação de diferentes fontes proteicas.
-Proteínas de origem vegetal podem ser combinadas para fornecer
quantidades adequadas de Aa para síntese proteica.

Conceito de complementaridade:
-importante para populações em risco de consumir Aa em quantidades
inadequadas.
Exemplo: arroz – é rico em metionina + Feijão- é rico em lisina
 Combinações alimentares que fornece todos
os Aminoácidos Essenciais
Combinações Exemplos:
excelentes
Grão e leguminosas Arroz e Feijão, sopa
de ervilha e torradas,
lentilha com curry e
arroz
Grãos e derivados de Macarrão com queijo,
leite arroz-doce, sanduiche
de queijo.
Leguminosas e Grão de bico com
sementes semente de gergelim.
NECESSIDADES PROTEÍCAS

Em pessoas saudáveis a quantidade de nitrogênio eliminada nas fezes é

semelhante à ingerida na alimentação.
Balanço Nitrogenado: quantidade de proteína utilizada pelo corpo.
BN = I – ( U + F ) BN: Balanço Nitrogenado I: Nitrogênio Ingerido
U: Nitrogênio Urinário F: Nitrogênio Fecal

A determinação das necessidades protéicas considera as condições

fisiológicas e os ciclos da vida.

Turnover protéico
A taxa de renovação protéica varia de acordo com a função específica de
cada proteína.
Ex.: Ptn que atuam como enzimas possuem taxa de renovação elevada;
Ptns estruturais (colágeno, fibras musculares) apresenta meia-vida
longa e taxa de renovação baixa.
Recomendações de Proteínas
- Dietary reference Intakes – DRIS
- AMDR:
- Criança: 5 a 20% (1 a3 anos); 10 a 30% (4 a 18 anos)
Adultos: 10 a 35%.
- Adulto saudável necessita de 0,8g/kg/peso/dia.
Fontes alimentares
Alimentos de origem animal – carnes, ovos e leites
Pirâmide dos alimentos- grupos das carnes e ovos; leite,
queijo e iogurte.

Alimentos de origem vegetal- leguminosas e feijões.

Pirâmide dos alimentos – grupo do feijões e oleaginosas.
Toxicidade
-Não foram estabelecidos níveis máximos de ingestão de
proteínas.
-Sugere-se que o consumo elevado de proteínas está
relacionado a efeitos adversos na função renal.
-Pode contribuir para redução da função renal com o
passar da idade.
-Recomendações recentes indicam um limite até duas
vezes a RDA
REFERÊNCIAS
MAHAN LK, ESCOTT-STUMP S. Krause, alimentos, nutrição e
dietoterapia. 12.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2010.
PHILIPPI ST. Pirâmide dos Alimentos. Fundamentos básicos da nutrição.
1. ed. Barueri, São Paulo: Manole, 2008
CARDOSO MA, et al. Nutrição Humana. Rio de Janeiro: Koogan,
2015.