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CICLO DE KREBS: O ciclo de Krebs é uma rota anfibólica, ou seja, possui reações
catabólicas e anabólicas , com a finalidade de oxidar a acetil-CoA (acetil coenzima A), que se
obtém da degradação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos a duas moléculas de CO2.
Este ciclo inicia-se quando o piruvato que é sintetizado durante a glicólise é transformado em
acetil CoA (coenzima A) por ação da enzima piruvato desidrogenase. Este composto vai
reagir com o oxaloacetato que é um produto do ciclo anterior formando-se citrato. O citrato
vai dar origem a um composto de cinco carbonos, o alfa-cetoglutarato com liberação de
NADH, e de CO2. O alfa-cetoglutarato vai dar origem a outros compostos de quatro carbonos
com formação de GTP, FADH2 e NADH e oxaloacetato. Após o ciclo de Krebs ocorre outro
processo denominado fosforilação oxidativa. Ou uma forma mais resumida: O oxaloacetato
une-se ao acetilCoa para formar citrato. Depois esta molécula sofre hidratações,
escaboxilações e forma o alfa-cetoglutarato, que depois uma descarboxilação e uma
fosforilação produz uma molécula de ATP.
Adicione citrato.
m m
CHODglicose
TAGDAG
Os AG não produzem CHO, pois perdem CO2 no ciclo de Krebs e não ocorre
gliconeogenese.
Embora o CK produza diretamente apenas 1ATP, contribui para a formação de grande parte
do ATP produzido pela célula, pois a energia da oxidação da acetil-CoA é conservada sob a
forma de coenzimas reduzidas e posteriormente, usada para a síntese de ATP. A oxidação das
coenzimas é obrigatoriamente feita pela cadeia transportadora de e. Portanto o CK, assim
como a conversão de piruvato à acetil-CoA, só pode funcionar em condições aeróbicas, ao
contrário da glicólise. Os CO2 que saem do CK é o mesmo que eliminamos na respiração.
-Oxalacetato: utilizado para formar aa. (pode ir para a via da gliconeogênese e gerar
glicose)
m m
As reações de acetil-CoA até o isocitrato são as mesmas do CK, com exceção das
saídas de CO2. A enzima isocitrato liase quebra o isocitrato (6C) em 2 moléculas, uma o
succinato (4C) e a outra o glioxilato (2C). O glioxilato pode se unir pela malato sintase a
outro acetil-CoA, formando o malato.
O malato forma o oxalacetato que pode voltar ao ciclo, ou através de reações anaeróbicas
originar glicose. O ciclo do glioxilato permite a conversão de acetil-CoA e portanto de AG à
glicose. Esta é uma impossibilidade metabólica dos animais, porque no CK, para cada
molécula de acetil-CoA são liberados 2 CO2, não havendo ganho de C para formar o
oxalacetato.
R.: Oxidação dos seus compostos para formação de coenzimas reduzidas e a produção de
precursores para a biossíntese.
R.: O CK tem como funções principais a oxidação de seus componentes para a formação de
coenzimas reduzidas e a produção de compostos para a biossíntese. A molécula de
convergência para o funcionamento do ciclo é a acetil-CoA.
Fundamento: energia livre liberada pela cadeia de transporte de elétrons deve ser conservada
em uma forma que possa ser utilizada para síntese de ATP.
Importância da reoxidação de coenzimas: 1ª: que voltando à forma oxidada, possam
participar outra vez das vias de degradação dos nutrientes. E 2º, é a partir da oxidação destas
coenzimas que a energia nelas conservadas pode ser aproveitada pelas células, para sintetizar
ATP.
-A estratégia adotada pelas células consiste em transformar a energia contida nas coenzimas
reduzidas em um gradiente de prótons e utilizar este gradiente para promover a síntese de
ATP.
-É formado por cadeias polipeptídicas e estas cadeias estão associadas a uma molécula de
FMN e centros ferro-enxofre.
-Centros ferro-enxofre (Fe-S): presentes no complexo I, II e III. Não recebem prótons, são
transportadores de elétrons unicamente, valência do Fe é alterada de Fe³ para Fe².
2º: FMN é reduzido à FMNH² e seus elétrons são transferidos para o 1º centro
de Fe-S, e depois de passagens intermediárias por outros centros Fe-S deixam o complexo I.
COMPLEXO II: oxida o Succinato, transferindo seus elétrons também para a CoQ.
Representa a 2ª porta de entrada de elétrons na CTE.
Inibidor: Malonato.
*Coenzima Q: é o ponto de convergência de elétrons provenientes do NADH e succinato.
Anel heterocíclico, 40C, hidrofóbica, ao receber elétrons se torna QH² (reduzida)
µcaminho¶ até a parte mais exterior da membrana, libera H.
*NADH: produzido na glicólise vai para a CTE, mas não passa a membrana e precisa do
malato.
*FADH²: é hidrofílico (pelos prótons), não consegue passar para o centro da membrana.
2 etapas:
a) A CoQ reduzida (QH²) perde 1 elétron e 1 próton (vai para o meio intermembranar)
tornando-se a Semiquinona (QH*) e o elétron segue a rota: QH² Fe-S cit c citocromo C
(fora da membrana). A semiquinona se converte à forma oxidada (Q) liberando 1 próton para
o exterior e 1 elétron para os 2 citocromos b. Esta CoQ oxidada (Q) recebe um próton do
interior da mitocôndria e 1 elétron do citocromo b, tornando-se QH*.
Inibidor: antimicina A.
-Íons cobre: alternando entre os estados de oxidação Cu²+ e Cu¹+, fazem parte do transporte
de elétrons.
Como ocorre: os elétrons do citocromo C, são recebidos pelo complexo IV, os elétrons são
passados pelos citocromos a junto aos íons cobre e destes para o oxigênio (da respiração). O
oxigênio combina-se com prótons da matriz, reduzindo-se à água.
Como ocorre: ATP sintase é composta de 3 sítios idênticos (aberto, frouxo e apertado).
3ª etapa: No sítio onde havia ADP + Pi (inicialmente sítio frouxo que assumiu a
conformação apertada) o ATP é sintetizado. E o sítio posterior (aberto) libera o ATP.
*O sítio Apertado: Sempre contém ATP sintetizado em um ciclo anterior. Ele inicia e termina
o ciclo catalítico, sempre com ATP no seu sítio.
Para promover o ajuste da produção de ATP ao seu gasto, o transporte de elétrons e a síntese
de ATP são processos intimamente acoplados, isto é, só há oxidação de coenzimas se houver
síntese de ATP, e vice-versa.
*ADP: é o único que atinge concentrações limitantes nas células, sendo, por isso, o regulador
de ambos os processos.
Ação: liga-se ao componente Fo (canal de prótons) da ATP sintase, que se torna impermeável
a prótons. Como os processos de síntese de ATP e da CTE são fortemente acoplados, a
interrupção de um deles é de imediato refletida no outro. Ele pára a síntese de ATP e pára o
consumo de oxigênio.
*Nas vias metabólicas é freqüente que o produto final atue como efetuador alostérico
negativo de uma enzima alostérica que catalisa uma das primeiras reações da via. Quando
aumenta a concentração celular deste produto, sua atuação como inibidor alostérico faz
diminuir a velocidade da via, restringindo sua própria produção. Este mecanismo é conhecido
como inibição por Feedback.
*Transdução de Sinal: mecanismo pelo qual o estímulo hormonal repercute nas reações
intracelulares.
-Os segundos mensageiros da ação hormonal constituem uma classe de compostos agrupados
não pela estrutura química, mas pela sua função.
2º- O receptor, agora complexado com o hormônio, sofre uma mudança de estrutura,
que provoca sua ligação à proteína G.
4º- A ligação de GTP à Į promove sua dissociação das outras subunidades da proteína
G, e o complexo Į-GTP move-se pela membrana até ligar-se à Adenilato Ciclase, formando o
complexo Į-GTP-Adenilato ciclase.
5º- A adenilato ciclase estava inativa, mas a ligação de Į-GTP estimula esta enzima e,
portanto, o cAMP é produzido.
-Estimulada por cAMP, a proteína quinase promove a fosforilação de proteínas. O cAMP
exerce seus efeitos intracelulares ativando um tipo particular de proteína quinase, chamada
proteína quinase dependente de cAMP, para distingui-la de outras que são ativadas por Ca++.
Esta proteína quinase é composta por subunidades catalíticas e reguladoras. O cAMP liga-se
às subunidades reguladoras, provocando a dissociação das subunidades catalíticas, que então
se tornam ativas. A ação catalítica da proteína quinase (fosforilação de proteínas) é exercida
sobre proteínas diferentes. Algumas destas proteínas tornam-se ativas em virtude da
fosforilação, outras perdem sua atividade. A fosforilação de proteínas, catalisada pela
proteína quinase, não é permanente. A ação desta enzima é revertida pela Fosfoproteína
Fosfatase I, enzima que remove o grupo fosfato adicionado pela proteína dependente de
cAMP, devolvendo a enzima à forma desfosforilada.
Resumo: pode-se dizer que a resposta celular a um dado hormônio que utiliza cAMP
como 2º mensageiro depende, em 1º lugar, da existência de receptores específicos na
membrana plasmática e, em 2º lugar, das funções exercidas pela enzima que, naquela célula,
serão alteradas por fosforilação.
Íons Ca2+: atuam como segundos mensageiros. A atuação de hormônios como a Adrenalina
(via receptor Į) resulta num aumento da concentração citossólica de Ca2+, liberado dos
depósitos intracelulares deste íon (vesículas do retículo endoplasmático). A ligação do
hormônio ao receptor ativa uma proteína G específica que estimula uma Fosfolipase (enzima)
da membrana. Esta enzima catalisa a hidrólise do FIP², produzindo IP³ e DG(diacilglicerol).
O IP³ é hidrossolúvel e difunde-se para o citossol, induzindo a liberação de Ca2+ dos
reservatórios, constituí assim o elo de ligação entre o hormônio.
Os íons Ca2+ ligam-se à Calmodulina que tem ação por ativar uma série de proteínas quando
ligadas ao íon Ca2+. O DG (diacilglicerol) permanece ligado à membrana e, na presença de
Ca2+, ativa uma proteína quinase da membrana, que catalisa a fosforilação de um conjunto
de proteínas, diferente do conjunto modificado pelo complexo Ca2+/calmodulina.
RECEPTORES:
Há 2 grandes grupos:
-Os organismos que são capazes de efetuar a fotossíntese são: bactérias, cianobactérias, algas
e as plantas.
Esta equação é exatamente o inverso da equação de oxidação total da glicose, que ocorre em
todas as células aeróbias:
A fase clara inicia-se com a absorção de fótons pelos pigmentos e transferência da excitação
para moléculas adjacentes, até atingirem o centro da reação. O centro de reação, excitado,
emite elétrons que são então transportados até o NADP+. Os elétrons são repostos pela água,
que se oxida, liberando O².
FASE ESCURA: Ciclo de Kalvin. Utiliza ATP e NADPH para fixar o CO² por sua reação
com a ribulose 1.5 BiP produzindo duas moléculas de 3-fosfoglicerato.
O ciclo gasta 18 ATPs e 12 NADPHs, que é a energia gasta para síntese de uma molécula de
glicose.
CICLO DE KALVIN:
Entra 6(CO²) com mais 6 águas juntando-se com 6 (Ribulose 1,5 Bifosfato) dando origem à
12 (3-fosfoglicerato) é então fosforilado à custa de 12 ATP, formando 12 (1,3
Bifosfoglicerato) que é reduzido á custa de 12 NADPH gerando 12 (gliceraldeido 3 fosfato)
uma parte destes gliceraldeidos 3P podem formar Frutose 6 fosfato que posteriormente
formarão Glicose 6 fosfato e mais adiante GLICOSE. O restante dos gliceraldeidos 3P geram
outros tipos de CHO, gerando também a Ribose que é reciclada formando a ribulose
novamente.
BIOQUÍMICA DO RÚMEN:
A celulose é insolúvel e somente pode ser hidrolisada por certos fungos e bactérias
que possuem a enzima Celulase. Todos os polissacarídeos que formam parte da parede da
célula vegetal têm valor nutritivo para os animais herbívoros.
Diferentemente dos monogástricos, os substratos alimentícios nos ruminantes são
submetidos à fermentação microbiana no rúmen. Os polissacarídeos são hidrolisados no
rúmen até suas unidades básicas (monossacarídeos) já que os microorganismos ruminais
possuem todas as enzimas para romper as ligações glicosídicas. Na 1ª etapa, todos os
glicídios são convertidos à monossacarídeos, principalmente glicose e, posteriormente, a
glicose é convertida, via glicólise, em AGV. Numa alimentação à base de pastagens obtêm-
se: acido acético, ácido propiônico e ácido butírico principalmente.
Em geral, a dieta dos ruminantes é baixa em lipídios e a fonte mais freqüente esta constituída
basicamente de Galactolipídios.
Nas células intestinais formam-se lipoproteínas que são transportadas pelo sistema linfático.
Diferentemente dos monogástricos, nos ruminantes forma-se maior proporção de VLDL do
que de Quilomícron.
AGV: são aqueles constituídos por 1 a 5 carbonos e devido a seu tamanho são hidrossolúveis.
Têm importância em animais ruminantes, pois se acham em atlas quantidades no rúmen,
como produto da digestão dos glicídios. De especial importância no metabolismo energético
destes animais são os ácidos, acético, propiônico e butírico.
As proteínas que ingressam no rúmen são rapidamente degradadas pelos microorganismos até
aminoácidos, os quais são reutilizados pelas bactérias para sintetizar suas próprias proteínas.
Parte dos aminoácidos é degradada até amônia e esqueletos carbonados. Estes últimos sofrem
fermentação até AGV. Os protozoários suprem suas necessidades de proteínas, consumindo
bactérias.
A uréia que entra no Rúmen, seja com a dieta, seja com a saliva, é rapidamente
atacada pela Urease, enzima de origem bacteriana, que hidrolisa em 2 moléculas de amônia,
liberando CO2
Uréia + H2O CO2 + 2NH4 -
PERÍODOS:
Lactato: pode ser metabolizado no fígado dando origem à energia ou glicose (que vai
para todos os tecidos). No cérebro é usado como fonte de energia, no músculo é guardado sob
forma de glicogênio e no tecido adiposo é transformado em glicerol e posteriormente
guardado na forma de TAG ou o lactato é usado diretamente como fonte de energia
Acetato: é um composto cetogênico. Pode ser utilizado pelo tecido muscular ou pelo
tecido adiposo para obtenção de energia. E no tecido adiposo pode ser transformado em AG e
posteriormente armazenado na forma de TAG.
Forma b: inativa
-nervoso (que provoca a liberação de Ca2+). Com mediador intracelular sendo os íons
Ca2+.
*Nesta cascata enzimática de degradação do glicogênio, a forma ativa das enzimas é sempre
a forma fosforilada.
REGULAÇÃO DA SÍNTESE: cAMP e Ca2+ estimulam a degradação e inibem a síntese do
glicogênio muscular. Ao contrário da degradação, a glicogênio sintase tem sua forma
fosforilada inativa e a forma desfosforilada ativa.
1- Glicose e glicose-6fosfato
3- Fosfoenolpiruvato e piruvato
-ATP: é uma situação clássica de regulação por Feedback (um dos produtos
finais da via regula sua própria velocidade).
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R.: LIPOSSOLÚVEL: VIT-A compõe a porção sensível a luz do olho (retina e bastonetes
retinianos), essencial do crescimento e desenvolvimento dos tecidos