Bioquímica:

proteínas
•• de transporte – hemoglobina, mioglobina;
•• contráteis – actina e miosina;
•• protetoras – anticorpos, fibrinogênio, cito-
cinas;
Um dia uma menina de 5 anos me perguntou:
“Do que nosso copo é formado, senhor?”. Aí eu res- •• hormônios – insulina, prolactina, FSH, LH...;
pondi: “De células!”. A menina então me retrucou: •• receptoras – as permeases;
“Não, senhor, eu quero saber de que coisa nós somos
formados”. Só aí eu entendi. A coisa, a matéria-prima, •• pigmentos – hemoglobina, clorofila;
são as proteínas. Elas equivalem aos tijolos de uma •• hereditariedade – histonas.
casa.
As proteínas são os compostos orgânicos mais
comuns em um organismo, os mais abundantes Composição das proteínas
depois da água e também os de maior variedade
molecular. Estão presentes em todas as estruturas Define-se como proteína a molécula de grande
celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo peso molecular formada por dois ou mais aminoáci-
as substâncias intercelulares (intersticiais), hormô- dos. Os aminoácidos são as unidades de uma prote-
nios, anticorpos etc. ína. Cada um compõe-se por um carbono ( ) no qual
As proteínas variam de uma espécie para ou- se ligam um ácido carboxílico (COOH), uma amina
tra. Quanto maior o parentesco entre duas espécies (NH2) e um radical R. É a variação do radical R que os
diferentes, mais parecidas serão suas proteínas em diferencia entre si (é a identidade do aminoácido).
todos os aspectos. As proteínas são, por isso, um dos
indicadores evolutivos mais importantes entre os fa-
tores de evidência evolutiva. Nessa ótica, os parentes
mais próximos do homem, por apresentarem cerca de
98% das proteínas semelhantes às humanas, são os
chimpanzés, assim como o do cão é o lobo.
Neste módulo, vamos conhecer um pouco das
proteínas e suas funções, como, por exemplo, as
fantásticas enzimas. Compreender as proteínas é
um bom começo para entender a base de todos os
organismos biológicos.

Função
Aminoácido com seus grupamentos carboxila e amina e o radi-
As proteínas destacam-se pela sua diversidade cal R, que identifica o aminoácido.
de funções no corpo. Abaixo estão algumas das mais
importantes ações das proteínas:
•• catalisadores – enzimas;
Características gerais dos
aminoácidos
EM_1S_BIO_003

•• estruturais – colágeno, elastina, queratina

etc;
Os aminoácidos originam-se a partir de uma
•• de reserva – albumina, caseína; substância inicial, o ácido glutâmico, o pai de todos
1
 os aminoácidos. Essas reações ocorrem nas células
vegetais e, por isso, os vegetais são os produtores por
excelência de todos os aminoácidos na natureza.
Os aminoácidos são moléculas anfóteras, pois
se comportam como ácido (grupo carboxila) ou como
base (grupo amina).
Durante a formação da proteína, os aminoácidos
unem-se entre si por meio de ligações peptídicas.
Elas ocorrem entre o grupamento carboxila de um
aminoácido com a amina de outro. Dessa ligação há
a liberação de uma molécula de água.
Os aminoácidos combinam-se de todas as ma-
neiras possíveis, determinando a formação de um
número muito grande de proteínas, cuja maioria com
certeza ainda não foi descoberta!
Saída de
H2O – síntese
NH2 NH2
O O
–
Classificação dos
aminoácidos
Na natureza, existem vários tipos de aminoá-
cido, porém apenas 20 deles encontram-se continu-
amente nas proteínas e, por isso, são chamados de
aminoácidos comuns. Cada proteína apresenta a sua
sequência específica de aminoácidos, constituindo-
se na sua própria identidade. As propriedades quími-
cas de cada aminoácido determinam as propriedades
das proteínas.
A classificação baseia-se na fonte primária dos
aminoácidos, ou seja, onde são produzidos. Sabe-se
que os vegetais produzem todos eles, mas os animais
apenas alguns. Assim, os aminoácidos comuns foram
divididos em dois grupos: essenciais e naturais.
NH2 O H H
O
=

Essenciais
=

R1 – C – C – R2 – C – C R1 – C – C N –C–C
–

OH OH OH
–

H H H R2
Aminoácido 1 Aminoácido 2 Entrada de Ligação
H2O – hidrólise peptídica Sintetizados apenas pelos vegetais, são oito:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, trip-
Dois aminoácidos 1 e 2 unem-se, formando uma proteína e uma
molécula de água (seta superior). A seta inferior indica que a
tofano, valina e fenilananina.
proteína pode reagir com água e, por hidrólise, obtém-se nova-
mente os dois aminoácidos.
Naturais
Produzidos tanto por animais quanto por vege-
tais. São os doze restantes: alanina, glicina, histidina,
tirosina, arginina, ácido aspártico, asparagina, gluta-
mina, serina, prolina, cisteina e ácido glutâmico.
Só há ligações peptídicas entre dois amino-
ácidos.
Estrutura e classificação
das proteínas
As proteínas são muito diversificadas e por isso
apresentam várias formas de classificação.

O número de ligações pépticas (LP) em uma Classificação estrutural

proteína é igual ao número de aminoácidos da
proteína menos 1. As proteínas, em geral, apresentam-se sob a
forma globular (esféricas, maioria solúvel em água)
n.º de LP = n.º de aminoácidos – 1 e/ou fibrosa (fios, maioria insolúvel em água). Sendo
globosas ou fibrosas, as proteínas se organizam em uma
ordem padrão, que vai da sequência de aminoácidos
até o seu estado mais complexo. São quatro as etapas
`` Exemplo: estruturais que podem incorrer em uma proteína: pri-
mária, secundária, terciária e quartenária.
Uma proteína formada por 5 aminoácidos, apresenta 4
LP. Uma outra proteína apresenta 20 ligações peptídicas
e contém 21 aminoácidos (n.º de LP + 1). Primária
EM_1S_BIO_003

Corresponde à sequência dos aminoácidos de

uma proteína. É responsável pelas propriedades da
proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando
2
 isso ocorre, por mutação, como, por exemplo, a perda por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um
de um aminoácido, a proteína perde suas caracterís- núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado ra-
ticas estruturais e funcionais. Essa fase ocorre com dical heme.
todas as proteínas.

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Primária Secundária Terciária Quartenária

Secundária
É a primeira forma espacial, na qual a proteína
sofre uma condensação filamentosa (helicoidal),
muito parecida com o que ocorre com o DNA.
Essa fase também é comum a todas as proteínas.
Sequência das morfologias estruturais de algumas proteínas. A

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NH2 forma primária e secundária é comum a todas as proteínas. A
quaternária, apenas em conjugadas, de grande peso molecular.

O calor acima de 50°C, pH extremo, a radiação

listra de UV e outras formas de radiações fortes podem
aminoácidos 11nm alterar as estruturas espaciais das proteínas de
hidrofóbicos
“a” e “d”
modo irreversível. A esse fenômeno denomina-se
desnaturação. Alguns alimentos, por exemplo,
perdem suas qualidades nutricionais por serem
expostos a esses agentes físicos, como pelo cozi-
mento, fritura, exposição a céu aberto etc.

0,5nm
(A) (B)

A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária)

permite que dois ou mais filamentos de proteínas se conden-
sem, fios de proteína (estrutura secundária).
As proteínas podem ser simples quando forma-
das apenas por aminoácidos (colágeno, albumina,
Terciária histonas...) ou conjugadas, quando apresentarem
outra substância além dos aminoácidos (hemo-
É a segunda forma espacial, em que a con-
globina, clorofila, lipoproteínas, ...). As proteínas
densação admite um formato espacial globoso. As
podem ser chamadas de proteoses (gigantes,
forças responsáveis pela condensação são pontes de
com muitos aminoácidos, como a hemoglobina),
hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto.
peptonas (proteínas médias, como a albumina) e
A sequência de aminoácidos é tão importante nessa
peptídeos ou polipeptídios (muito pequenas, com
fase que a alteração de um deles pode modificar
menos de 10 aminoácidos, como no caso de alguns
drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre
neurotransmissores).
apenas nas proteínas globosas.

Quaternária
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande
porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas.
É o caso clássico da hemoglobina, que é formada
EM_1S_BIO_003

3
 Enzimas, os Complexo ativado
com enzima

biocatalizadores Enzima

Energia
As enzimas talvez sejam as proteínas mais fa-
mosas. São especializadas na função de catalisação Energia de
Reagentes
e, por isso, são chamadas de biocatalisadores, de 1 2 ativação de reação
catalisada por
ação intra e extracelular. Estágio +

ima
enzima (Ea)
inicial

Enz
Produtos
1 2
Estágio +
final
Sequência da reação

O catalisador é uma substância que modifica a

velocidade de uma reação química, acelerando essa
reação e economizando a energia utilizada nesse
processo todo. A molécula catalisadora não integra
o produto de uma reação, ou seja, não perde nenhum
átomo para o produto obtido.
O gráfico mostra o trabalho da mesma reação
anterior, porém com a ação de enzimas. Observa-se
uma atenuação do gasto de energia de ativação e,
ao final da reação, a enzima sai intacta, pronta para
uma outra reação.

Ação das enzimas

As reações químicas, para acontecerem, neces-
sitam de um mínimo de energia inicial. Essa quanti-
dade de energia é chamada energia de ativação da
reação. Durante a reação há liberação de calor, que
na maioria das vezes serve para manter a própria
reação ocorrendo.
Complexo
ativado
As enzimas agem sobre substâncias denomina-
das substrato, formando o composto molecular enzi-
ma-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma
determinada enzima específica, como, por analogia,
para cada fechadura há uma chave. É por isso que
a união entre uma enzima e um substrato também é
chamada de mecanismo chave-fechadura.

Energia

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Energia de
ativação de
Reagentes reação não
catalisada por
1 2
enzima (Ea)
Estágio + Substratos
C
inicial Enzima
Produtos
1 2 Produto
Estágio + final
final
Sequência da reação Na reação, uma enzima (A) em ação de anabolismo (síntese) a
partir de 2 substratos (B), origina o produto final (C). Uma outra
O gráfico mostra o trabalho de uma reação sem a ação de enzimas. enzima, ou a mesma, pode pegar esse produto final, agora no
Observa-se uma curva elevada de gasto de energia de ativação. papel de substrato, e quebrá-lo, ocorrendo a reação inversa, o
catabolismo.
As enzimas permitem que as reações ocorram
com baixas quantidades dessa energia inicial, redu- Para que ocorra essa especificidade, a enzima
zindo a liberação de calor. Tente imaginar a digestão apresenta uma região específica para reconhecer e
de uma boa feijoada sem a ação enzimática. Além de se ligar ao substrato, chamada de sítio de ligação.
demorar muito, seria produzido um calor insuportável Apesar da grande especificidade, os substratos
e fatal para o organismo, pois morreríamos cozidos! muito semelhantes têm a propriedade de alterar
Com as enzimas digestivas, os nutrientes da feijoada sutilmente o sítio de ligação da enzima, aumentando
são quebrados mais rápidos, liberando menos calor, a quantidade de substratos em que a enzima pode
e olha que mesmo assim é bastante calor! agir. Cabe ressaltar que essa região de ligação da
enzima é a mais nobre e, se for muito alterada, a
EM_1S_BIO_003

enzima perde sua funcionalidade.

4
 centro ativo Variação da temperatura

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As enzimas não trabalham em temperaturas ex-
a tremas, praticamente parando sua atividade abaixo
dos 4°C e acima dos 45°C. São exigentes, portanto,
de uma temperatura ótima. O aumento gradual da
a temperatura eleva também a velocidade da reação
das enzimas. Mas há um limite, chamado de ponto
ótimo (temperatura ótima) de calor, que oscila em tor-
no dos 40°C (ver gráfico). A partir daí, o calor quebra
algumas ligações químicas da enzima, provocando
substratos enzima produto
a sua desnaturação e inativação.
(ativa)
Velocidade
A enzima apresenta duas regiões (a) ligação ao substrato, compon- da reação Temperatura ótima para
do o seu sítio ativo (centro de ligação). Observe, também, a presen- enzimas humanas
ça da região (b), que serve pra ativar ou inativar uma enzima.

0 20 40 60 80 100
Temperatura (ºC)

A enzima não integra o produto de sua reação

com o substrato. Assim, sua vida útil se mantém Variação do pH
por muitas reações.
A alteração do pH pode modificar a estrutura de
toda a enzima, do sítio de ligação ou ainda do potencial
elétrico da enzima. As enzimas têm o seu pH ótimo.
Algumas são basófilas, funcionando em pH alcalino,
Fatores que influenciam a ação outras são acidófilas, funcionando em pH ácido, e
outras são neutrófilas, trabalhando em pH neutro.
enzimática `` Exemplo:
As enzimas são extremamente exigentes nas A ptialina(amilase salivar) é uma enzima que atua em
condições físico-químicas do meio. Sua velocidade de pH ótimo neutro (7); A pepsina (protease do suco
trabalho pode ser totalmente alterada em função da gástrico) atua em pH ótimo ácido (2) e a tripsina em
variabilidade desses fatores. Entre os vários fatores, a pH básico (9). A inversão dos seus meios anula a sua
temperatura, o pH e a quantidade de substrato são funcionalidade, provocando distúrbios no organismo
os que mais influenciam o rendimento enzimático. (ver gráfico).
Dependendo do nível de alteração, a enzima pode
desnaturar. Velocidade
da reação ph ótimo para a
ph ótimo para tripsina, que age no
a pepsina intestino

pH
A velocidade dos metabolismos de um organis- 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
mo é proporcional ao equilíbrio do meio de trabalho
das enzimas. Assim, quanto melhor forem as condi-
ções ideais de trabalho das enzimas, melhor será o Quantidade de substrato
rendimento metabólico desse organismo. No nosso
caso, dormir bem e exercícios físicos são fundamen- O aumento da concentração de substrato implica
tais para o estabelecimento desse padrão. no crescimento do número de enzimas funcionando,
por isso, a velocidade da reação enzimática aumenta.
EM_1S_BIO_003

Mas chega um momento que a velocidade da reação

não aumenta mais, concluindo-se que há um ponto

5
 ótimo de concentração de substrato, que acontece Inibição enzimática
quando o número de substrato é igual ao de enzimas.
A velocidade começa a diminuir quando o número de Nem sempre as enzimas param de funcionar
substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número devido a fatores como temperatura e pH. Muitas
de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de moléculas químicas produzidas pelo organismo ou
substrato em um pequeno intervalo de tempo. adquiridas podem inibir uma atividade enzimática.
velocidade máxima ponto ótimo de É assim, por exemplo, que se explica a ação dos ve-
concentração de nenos e antibióticos, entre outras substâncias. Esses
substrato processos chamam-se de inibição enzimática, que
Velocidade
podem ser dos tipos: competitiva e não-competitiva
da reação ou alostérica.

0
Concentração do substrato
O corpo humano possui cerca 100 000 enzimas
diferentes, sendo que as células humanas contêm
cerca de 2 000 enzimas desse total. Isso significa
que cada célula apresenta o seu “pacote” pessoal
de enzimas.
Holoenzimas
Algumas enzimas são produzidas de forma
inativa ou como zimogênios. Quando ativam-se, for-
mam um conjugado denominado de holoenzimas,
composto formado por uma porção proteica e outra
Inibição competitiva
Muitas moléculas são semelhantes entre si na
sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a
mesma afinidade com um mesmo substrato, concor-
rendo com a enzima específica. Quando isso ocorre,
todo o metabolismo pode ser alterado. É bom res-
saltar que a enzima, na maioria das vezes, continua
funcionando, porém os resultados do seu trabalho
é que são danosos para o organismo, pois não é o
substrato original que está sendo metabolizado e,
por isso, o produto final também será outro.
`` Exemplo:
A ação competitiva do antibiótico sulfanilamida nas bac-
térias. Esse antibiótico impede que as bactérias sintetizem
o ácido fólico, um tipo de vitamina do complexo B, que
se origina do ácido para-aminobenzoico (PABA). Quando
a sulfa compete com o PABA, anula todo o processo de
produção do ácido fólico. As bactérias morrem! Esse
mecanismo é muito parecido com a ação da maioria dos
antibióticos do mercado.

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não-proteica. ácido fólico
A parte proteica é chamada de apoenzima (ina-
enzima
tiva) e a não-proteica, de coenzima ou cofator.
A porção que liga-se à proteína altera sua con-
formação, expondo os sítios de ativação, tornando paba

a enzima ativa. Caso o ligante seja uma molécula

ou
orgânica, é chamado de coenzima ou, se for um com-
posto inorgânico (sais minerais), de cofator. Algumas enzima sulfa

enzimas requerem tanto uma coenzima quanto um

sulfa
cofator para a sua atividade.
holoenzima
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(coenzima)
apoenzima
cofator
Inibição não-competitiva ou
alostérica
Há casos em que a enzima para de funcionar não
1 2 complexo 1 2 por inibição, mas por inativação. Isso ocorre quando
EM_1S_BIO_003

substratos enzima – substrato produtos uma substância se liga em alguma região da enzima
que não seja o seu sítio ativo. Essa substância pode
ter origem no organismo ou ser externa. É importan-
6
 te ressaltar que, nesse caso de inibição, a enzima
desliga completamente, não havendo metabolismo
a partir dela. A substância de inativação tem a pro-
priedade de alterar a forma estrutural da enzima,
inclusive o seu sítio de ligação. Desse modo, ela perde
a capacidade de se ligar ao substrato, caracterizando
a sua inativação. Na grande maioria das vezes, é um
processo irreversível.
Quando a inibição alostérica ocorre com subs-
tâncias sintetizadas pelo organismo, todo o processo
de inibição ocorre por mecanismo de feedback ou re-
troalimentação. Trata-se de um fenômeno biológico
em que um determinado metabolismo é impedido de
ocorrer, a fim de evitar a saturação do sistema.
Você verá melhor sobre mecanismos de
feedback no assunto sistema endócrino, ao es-
tudar a ação dos hormônios no organismo.
Uma outra forma desse tipo de inibição ocorre
provocada pelos metais pesados (chumbo, mercúrio,
níquel etc.). Eles também não se ligam ao sítio da en-
zima, mas em outra parte, inativando-a. Popularmen-
te se chama esse processo de envenenamento por
metais pesados, muito comum entre os trabalhadores
de minas (carvão mineral, ferro, ouro etc.).
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centro ativo produto 1 enzima 1
substratos enzima1 substrato
(ativa) produto
final
inibição da enzima 1
pelo produto final
Taurina
A taurina é encontrada no sistema nervo-
so central, nos músculos do esqueleto, e está
muito concentrada no cérebro e coração. (...)
Já foi determinado que a taurina se encontra
em elevadas concentrações nos cérebros em
desenvolvimento, caindo logo depois. Pode
ser sintetizada no corpo humano a partir de
EM_1S_BIO_003
cisteína ou outro composto sulfuroso. A síntese
da taurina requer três enzimas dependentes de
vitaminas B6. Sua síntese ocorre no fígado e no
cérebro. Grandes concentrações desse compos-
to também foram encontradas nos intestinos e
ossos esqueléticos.
(...) Segundo Andrew Beer e Bem Cockbain,
da Universidade de Hertford, em Oxford, a tau-
rina não é incorporada em enzimas e proteínas,
mas possui um papel importante no metabolis-
mo dos ácidos da bile. É incorporada com um
dos ácidos mais abundantes da bile (o ácido
quenodeoxicloico), servindo para emulsionar
nos intestinos os lipídios ingeridos na dieta,
promovendo a sua digestão.
Na dieta, a taurina é encontrada nas pro-
teínas da carne e peixe, mas não em vegetais,
grãos ou sementes. Leite humano é rico em
taurina, mas o leite bovino não. Vegetarianos
com uma dieta desequilibrada em proteína são
deficientes em metionina ou cisteína, e podem
ter dificuldades de produzir a taurina.
A taurina provém proteção às membranas
biológicas numa variedade de condições envol-
vendo peroxidação da membrana lipídica. Isto
não parece trazer diretamente um efeito anti-
oxidante, mas um efeito estabilizante às mem-
branas celulares. Ajudando a manter a força e a
integridade das membranas celulares, a taurina
protege as células de substâncias resultantes
da oxidação lipídica. Além da habilidade de pro-
teger tecidos sensíveis à oxidação, tais como
a retina, ajuda a manter a estrutura e função
das células da visão de reações de peroxidação,
causadas pela luz. O efeito de estabilização da
taurina também tem sido observado em tecidos
do sistema nervoso central, cérebro e coração,
onde a taurina é encontrada em altas concen-
trações. Auxiliando no movimento de entrada
e saída de cálcio, magnésio, potássio e sódio
das células, a taurina ajuda a gerar os impulsos
nervosos. Nas mulheres, o hormônio estradiol
deprime a formação de taurina no fígado.
(Disponível em: <www.creatina.com.br>).
1. (PUC-SP) Considere as seguintes afirmativas:
I. As proteínas são substâncias de grande importân-
cia para os seres vivos. Muitas participam da cons-
trução da matéria viva.
II. As proteínas chamadas enzimas facilitam reações
químicas celulares.
III. Os anticorpos, que também são proteínas, funcio-
nam como substância de defesa. 7
 Assinale:
a) se somente I estiver correta;
b) se somente II estiver correta;
c) se somente III estiver correta;
d) se I e II estiverem corretas;
e) se todas estiverem corretas.
`` Solução: E
As proteínas são diversificadas em formas e funções. Na
questão, três funções estão citadas: estrutural, catalisadora,
na forma de enzimas, e imunológica, como anticorpos.
2. (Unesp) Um técnico de laboratório colocou, separada-
mente, em seis tubos de ensaio, soluções de amido e
soluções de proteína, juntamente com suas respectivas
1. Dois ou mais ______________ unem-se por ligações
____________, liberando, por essa reação, uma molé-
cula de _________ . O resultado de toda essa reação
é a formação de uma proteína.
2. (Elite) A desnaturação de uma proteína ocorre princi-
palmente em qual nível de organização estrutural? Quais
as consequências desse fenômeno?
3. (Elite) Sobre a ação das enzimas abaixo, qual letra
indica anabolismo e qual é o catabolismo? Justifique
sua resposta?
a)

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enzimas digestivas. As soluções apresentavam diferentes
índices de pH e diferentes temperaturas, de acordo com Enzima Enzima
a tabela seguinte.

Tubo pH Temperatura (ºC) Enzima

I 2 20
II 7 40 b)
III 8 80

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IV 2 40
Enzima Enzima
V 8 20
VI 7 8 Enzima

Passados alguns minutos, observou-se a ocorrência do 4. Explique como algumas substâncias químicas conse-
processo digestivo. A digestão do amido e a digestão da guem inativar uma enzima.
proteína ocorreram, respectivamente, nos tubos:
5. (UC Pel-RS) Assinale a afirmação errada sobre proteínas
a) I e III e aminoácidos:
b) IV e VI a) Proteínas são polímeros cujos monômeros são ami-
c) II e IV noácidos.

d) IV e V b) A condensação entre duas moléculas de aminoáci-

do produz um polipeptídio.
e) III e IV
c) Nas proteínas, os aminoácidos unem-se por liga-
`` Solução: C ções peptídicas.
As enzimas funcionam dentro de condições favoráveis de d) Soluções de proteínas ou aminoácidos têm suas
temperatura e pH. No caso da questão, há duas enzimas: propriedades modificadas pelo pH do meio.
uma neutrófila, que age em pH neutro (7), digerindo e) Aminoácidos podem ser obtidos por hidrólise ácida
o amido, e outra acidófila, que age em pH ácido (2), ou enzimática de proteínas.
quebrando a proteína.
6. (PUC-SP) O gráfico seguinte relaciona a velocidade
de uma reação química catalisada por enzimas com
EM_1S_BIO_003

a temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos

afirmar que:

8
 v Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a ca-
pacidade de os organismos vivos produzirem os mais
variados tipos de compostos químicos reside no poder
catalítico de seus tecidos.”
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos
t que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se:
a) a velocidade da reação independe da temperatura;
a) aos ácidos nucleicos;
b) existe uma temperatura ótima na qual a velocidade
da reação é máxima; b) aos carboidratos;

c) a velocidade aumenta proporcionalmente à tempe- c) aos lipídios;

ratura; d) às proteínas;
d) a velocidade diminui proporcionalmente à tempe- e) às vitaminas.
ratura;
10. (Unifor) Considere as seguintes afirmações abaixo
e) a partir de uma certa temperatura, inverte-se o sen- relativas a enzimas.
tido da reação.
I. São proteínas com função catalisadora.
7. (FCC) Uma molécula de hemoglobina é composta de
quatro unidades macromoleculares correspondentes a 2 II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferen-
cadeias alfa e 2 beta. Essas cadeias ligam-se de maneira tes substratos.
estável, de modo a assumir a configuração tetraédrica da III. Continuam quimicamente intactas após a reação.
molécula completa. O arranjo descrito explica a:
IV. Não se alteram com as modificações da temperatu-
a) estrutura dos coacervados; ra e pH do meio.
b) estrutura quaternária das proteínas; São verdadeiras:
c) estrutura terciária das proteínas; a) I e III apenas
d) a ligações exclusivamente entre aminoácidos; b) II e IV
e) há duas corretas. c) I, III e IV
8. (UFRGS) Considere as seguintes alternativas: d) II, III e IV apenas
I. As proteínas são moléculas de grande importância e) I, II, III e IV
para os organismos – atuam tanto estruturalmente
como metabolicamente. 11. Analise as seguintes afirmativas:

II. As enzimas são proteínas que atuam como catali- I. A enzima que digere a lactose também digere a sa-
sadores biológicos. carose, pois ambas são dissacarídeos.

III. Existem proteínas que atuam como linhas de defe- II. O aumento na concentração de substrato de uma
sa do organismo e algumas delas são conhecidas enzima é acompanhado por aumento proporcional
como anticorpos. na velocidade da reação.

Quais estão corretas? III. Mudanças no pH modificam a velocidade da rea-

ção química catalisada por uma enzima porque sua
a) Apenas I estrutura terciária se altera.
b) Apenas II a) são verdadeiras I, II e III
c) Apenas III b) são verdadeiras apenas I e II
d) Apenas II e III c) são verdadeiras apenas I e III
e) I, II e III d) é verdadeira apenas I
9. Leia o texto a seguir, escrito por Jöns Jacob Berzelius e) é verdadeira apenas III
em 1828.
12. (UFES) Se aquecermos uma enzima a 70°C durante uma
EM_1S_BIO_003

“Existem razões para supor que, nos animais e nas hora e tentarmos utilizá-la para catalisar uma reação, o
plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos resultado será:
líquidos do corpo e nos tecidos.
9
 a) melhor, porque o aumento de temperatura entre 30 2. (UFFRJ) Observe o esquema das seguintes experi-
e 70°C favorece as reações enzimáticas; ências:
b) inalterado, porque as enzimas são muito estáveis;
c) nulo, porque as enzimas só exercem a sua ação ca-
talítica nos organismos vivos;
tempo
d) nulo, porque as enzimas são proteínas e se desna- água + fermento água + fermento
turam quando aquecidas a essa temperatura;
e) nulo, porque as enzimas só exercem ação catalítica
na temperatura ótima para a sua ação.
13. (UFMG-modificada) Os indivíduos albinos não possuem
tempo
melanina – pigmento responsável pela cor e proteção da água + glicose água + glicose
pele – e, por isso, são muito sensíveis à luz solar. Neste
esquema, está representada parte da via biossintética
para a produção desse pigmento:
Gene A Gene A
tempo
Enzima1 Enzima1 água + fermento + glicose água + fermento + álcool
TIROSINA DOPA MELANINA Explique os resultados verificados, após algum tempo,
nos três frascos.
Com base nesse esquema e em outros conhecimentos
sobre o assunto, é correto afirmar que: 3. (VESTRIO-RJ) Duas substâncias A e B, ao reagirem à
temperatura de 25°C, geram um produto AB. Essa rea-
a) a ausência da Enzima 1 resulta em um aumento da ção é muito lenta. Quando se acrescenta a substância X,
concentração de tirosina; que pode ser um catalisador inorgânico ou uma enzima,
b) uma mutação no gene B não afetará a produção a velocidade dessa reação aumenta acentuadamente.
final de melanina; Para investigar a natureza da substância X realizaram-se
c) a DOPA pode ser suprimida na reação que mesmo vários experimentos para medir a velocidade da reação
assim a melanina será produzida, pois a enzima 2 (concentração do composto AB depois de cinco minutos
consegue agir sobre a tirosina; de reação). Os resultados estão na tabela a seguir:
d) as enzimas podem ser invertidas de posição e mes-
mo assim a melanina será obtida. Experi- Substân-
Tempera- Velocidade
mento cia
tura (°C) da Reação
Número ABX
I 25 (+) (+) (–) 0,5
II 25 (+) (+) (+) 85,0
1. (UFRN) Uma prática corriqueira na preparação de
comida é colocar um pouco de “leite” de mamão ou III 100 (+) (+) (+) 0,6
suco de abacaxi para amaciar a carne. Hoje em dia, IV 25(*) (+) (+) (+) 0,6
os supermercados já vendem um amaciante de carne
industrializado.
(*) No experimento IV, a substância X foi pré-aquecida a
a) Explique o amaciamento da carne promovido pelo 100°C, depois resfriada a 25°C e só então acrescentada
componente presente no mamão, no abacaxi ou no ao tubo contendo as substâncias A e B.
amaciante industrializado e compare esse processo
(+) indica presença e (–) indica ausência.
com a digestão.
Com base nos resultados da tabela e sabendo que as
b) Se o amaciante, natural ou industrializado, for adi-
sustâncias A e B não degradam a 100°C, indique se a
cionado durante o cozimento, qual será o efeito so-
substância X é um catalisador inorgânico ou uma enzima.
bre a carne? Por quê?
4. (UFRGS) Na reação abaixo, um grupo carboxila perde
EM_1S_BIO_003

uma hidroxila, e um grupo amina perde um hidrogênio.

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 H
H
O H
CH3
O H
H O CH3
O a)

=
–

–
–

–
=

=
N– C – C + N– C – C N– C – C – N– C – C + H2O
VELO
–

–
H OH H OH H OH
–

–
–
H H H H H

Esta reação é denominada:

a) ligação peptídica;
TºC
b) fosforilação;
b)
c) glicólise;
VELO
d) transcrição;
e) reação catabólica.
5. (Cesgranrio) “Cerca de 27 milhões de brasileiros têm
TºC
intolerância ao leite por deficiência na produção de uma
enzima do intestino.” c)

(Folha de São Paulo, 9 ago. 1998) VELO

Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral,

podemos afirmar que:
TºC
a) aumentam a energia de ativação necessária para
as reações; d)
b) atuam de forma inversamente proporcional ao au- VELO
mento da temperatura;
c) são altamente específicas em função de seu perfil
característico;
TºC
d) são estimuladas pela variação do grau de acidez
do meio; e)
e) são consumidas durante o processo, não podendo VELO
realizar nova reação do mesmo tipo.
6. Um estudante realizou experimentos sobre a digestão de
proteínas. Os resultados estão na tabela a seguir:
TºC
Substância 7. (Unitau) As ________ são compostos formados por
Experi- Temperatu- adicionada Velocidade da ________unidos (as) por ligações ________ e as
mento ra (ºC) ao experi- reação (seg) _______ são ________ orgânicos, de natureza _______
mento sensíveis às variações de temperatura.
I 10 (+) 5 Os termos que corretamente preenchem as lacunas são,
II 20 (–) 5 respectivamente:
III 30 (+) 15 a) gorduras – proteínas – peptídicas – enzimas – açú-
IV 40 (+) 20 cares – lipídica;
V 50 (+) 0 b) proteínas – aminoácidos – energéticas – gorduras
– compostos – proteica;
(+) = indica a presença c) proteínas – aminoácidos – peptídicas – enzimas –
(–) = indica a ausência catalisadores – proteica;

Qual dos gráficos abaixo melhor traduz os resultados d) enzimas – aminoácidos – hídricas – proteínas – ca-
talisadores – lipídica;
EM_1S_BIO_003

do experimento?
e) proteínas – açúcares – proteicas – enzimas – açú-
cares – enzimática.
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 8. Qual das substâncias baixo apresenta exemplos exclu-
sivamente proteicos?
a) Colágeno, amilase.
b) Glicogênio, hemoglobina.
c) Clorofila, quitina.
d) Glicerol, lecitina.
e) Anticorpo, maltose.
9. (UFRGS) Adrian Srb e Norman Horowitz realizaram um
interessante experimento que levou à descoberta da rota
de síntese do aminoácido arginina. Nesse experimento,
utilizaram sete linhagens mutantes de fungos do gênero
Neurospora, incapazes de sintetizar arginina. A partir
das observações experimentais, foi montada a seguinte
rota metabólica:

mutantes 4a7 mutantes 2a3 mutante 1

PRECURSOR → ORNITINA → CITRULINA → ARGININA
enzima A enzima B enzima C

De acordo com essa rota, é INCORRETO afirmar que:

a) os mutantes 4 a 7 podem crescer em um meio su-
plementado com ornitina, citrulina ou arginina;
b) os mutantes 2 e 3 apresentam acúmulo de ornitina;
c) os mutantes 2 e 3 apresentam a enzima A inativada;
d) o mutante 1 é incapaz de converter citrulina em
arginina;
e) o mutante 1 não pode crescer em meio suplemen-
tado com ornitina ou citrulina.

10. Há países que predominam na produção pecuária

bovina. Se houvesse uma boa distribuição de renda
nesses países, a população não teria deficiência de
proteína animal.
a) Cite alguns dos principais rebanhos bovinos do
mundo.
b) Por que a Índia se destaca com um grande re-
banho, mas apresenta uma grande desnutrição
proteica entre e a sua população?
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