Pré-Vestibular Social da Rocinha

Professora: Michelle Carvalho

Disciplina: Biologia I

Conteúdo: Bioquímica da célula (Proteínas)

1. PROTEÍNAS

As proteínas formam várias estruturas da célula, controlam a entrada e saída de

substâncias pela membrana, fornecem sustentação a muitos tecidos do corpo, são
responsáveis pela contração dos músculos e pelo transporte de oxigênio no sangue de
muitos animais. Além de todas essas funções mencionadas, as proteínas participam das
reações químicas do organismo, controlam diversas funções no organismo, combatem
invasores, sob as formas de enzimas, hormônios, anticorpos, respectivamente.

1.1 Estrutura

As proteínas são polímeros formados pela união de moléculas (monômeros)

denominados aminoácidos. Esses são formados por cadeias de carbono com hidrogênio,
oxigênio, nitrogênio, e às vezes, enxofre. Em sua molécula há um grupamento carboxila
(COOH) e um grupamento amina (NH2), vindo daí o nome aminoácido. Ainda em sua
estrutura há um radical (R) que confere identidade ao aminoácido, pois é ele o único
grupamento que varia (figura 1).

Figura 1: Estrutura molecular do aminoácido

A união entre os aminoácidos chama-se ligação peptídica e é sempre realizada entre a

carboxila (COOH) de uma unidade e o grupo amina (NH2) da unidade vizinha (figura 2). O
composto formado é um peptídeo, se foram apenas duas unidades é um diptídeo, de
foram três é um tripeptídeo,e assim por diante. Desse modo, formam-se filamentos mais
ou menos longos, os poliptídeos.

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Figura 2: Aminoácido 1 e 2 unindo-se através de uma ligação peptídeca e formando um

dipeptídeo.

A molécula de proteína pode ser formada por um simples filamento ou por vários
filamentos ligados entre si, chegando a apresentar até muitos milhares de aminoácidos.
A sequência característica, chamada estrutura primária (figura 3), é responsável pelas
propriedades da molécula. Portanto, com vintes tipos de aminoácidos (figura 4) podemos
ter um número praticamente infinito de proteínas diferentes, o que confere à cada
espécie de ser vivo uma coleção proteica característica.

A proteínas não é apenas um fio de aminoácidos esticado no espaço. Esse fio se torce e
adquire, em geral, a forma de uma hélice que é mantida por ligações químicas chamadas
de pontes de hidrogênio. O enrolamento da cadeia polipeptídica é chamada de estrutura
secundária (figura 3), mas na maior parte do casos, a cadeia de aminoácidos se enrola
mais de uma vez, dobrando-se várias vezes sobre si mesma, adquirindo uma estrutura
tridimensional, chamada estrutura terciária (figura 5). Existem ainda proteínas formadas
pela associação de várias cadeias polipeptidicas enoveladas, como é o caso da
hemoglobina. Essa estrutura, que consiste na associação espacial de vários novelos ou
fibras é classificada como estrutura quaternária (figura 5).

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Figura 3: Estrutura primária e secundária de proteínas

Figura 4: Lista completa de aminoácidos existentes na natureza

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Figura 5: Estrutura terciária e estrutura quaternária das moléculas de proteínas

1.1.1 A desnaturação das proteínas

A forma da proteína é importante para sua função, por esse motivo, qualquer mudança
na posição de suas moléculas pode alterar ou até mesmo interromper a ação das
proteínas. Diversos fatores fatores – calor, variação da acidez, presença de algumas
substâncias químicas,etc – podem romper as ligações que mantêm a forma da proteína,
podendo deformá-la o que acarreta na alteração de sua estrutura secundária e terciária.
O rompimento da estrutura espacial da molécula, com consequente destruição de suas
propriedades, é denominado desnaturação (figura 6). Uma leve desnaturação é
reversível: basta diminuir a temperatura ou ajustar o pH, por exemplo, para que a enzima
volte à forma normal.

Figura 6: Proteína com alteração de forma, em virtude da desnaturação

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1.1.2 Proteínas simples e conjugadas

Algumas proteínas podem se associar a outras substâncias, como ocorre com as

glicoproteínas (glicídeos + proteínas), nucleoproteínas (cromossomos), as hemoglobinas
(Ferro + proteínas). Dessa forma, proteínas com capacidade de associar-se a outras
substâncias são chamadas conjugadas. Por oposição, quando só possuem aminoácidos
são chamadas de proteínas simples

1.2 Funções

Os vegetais conseguem produzir todos os aminoácidos que necessitam a partir da cadeias

de carbono obtidas dos açúcares produzidos na fotossíntese e de nitrato retirado do meio
ambiente, euquanto que os animais conseguem fabricar alguns aminoácidos a partir de
outros que tenha obtido na alimentação. Há os aminoácidos essenciais – arginina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina
– que não podem ser formados a partir de outros, por isso, devem estar obrigatoriamente
presente na alimentação.

Curiosidade: O arroz é rico em aminoácidos que faltam nas leguminosas e vice-versa, além
de fornecer energia (carboidratos). Dessa forma, o popular arroz e feijão torna-se uma
mistura adequada e uma excelente fonte de proteínas, uma vez que um cede as proteínas
faltantes do outro e vice-versa.

Alguns hormônios (substâncias controladoras lançadas no sangue) e neurotransmissores

(substâncias que transmitem o impulso nervoso) são produzidos a partir de aminoácidos.
É o caso da adrenalina produzida a partir da tirosina e da fenilalanina, que prepara o
organismo para enfrentar uma situação de perigo, e do neurotransmissor serotonina,
produzido a partir do triptofano.

O controle da sequência de aminoácidos depende dos genes (DNA) do organismo, e uma

alteração na estrutura (mutação) pode mudar a sequência de aminoácidos e,
consequentemente, as propriedades das proteínas. No ser humano, por exemplo, a

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anemia falciforme, doença causada por mutação, resulta da troca do aminoácido ácido
glutâmico por valina, em um setor da molécula de hemoglobina. Por esse motivo, os
glóbulos se deformam e adquirem o aspecto de foice, agrupando-se e entupindo vasos
sanguíneos (figura 7).

Figura 7: Ilustração da anemia falciforme devido a substituição do aminoácido ácido glutâmico

pelo valina.

1.2.1 Promovendo reações químicas: enzimas

A cada momento, milhares de reações químicas ocorrem nos seres vivos graças à ação
de enzimas, sendo essas em sua maioria constituídas por proteína. Mas de que forma
elas atuam? Através do fornecimento de energia, de modo semelhante ao atrito do
fósforo na lixa da caixa. Logo, é possível concluir que muitas reações químicas precisam
de uma “ajuda” inicial para acontecer necessária para desencadear uma reação, cujo
nome é energia de ativação. Ou seja, sem uma determinada quantidade de energia, a
reação química não ocorre ou faz de forma muito lenta, podendo invibializar a vida.

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1.2.2 As enzimas e a energia de ativação

As reações químicas do metabolismo precisam, em geral, de uma energia de ativação

relativamente grande para que ocorram com boa velocidade. Mas, na forma de calor,
essa energia aumentaria a temperatura da célula, provocando a sua morte. É aí que
entram as enzimas: elas são proteínas que funcionam como catalisadores, diminuindo a
quantidade de energia de ativação necessária para que as reações ocorram (figura 8) Com
isso, as reações podem ocorrer mais rapidamente e em temperatura compatível com a
vida.

Figura 8: Representação da redução da energia de ativação proporcionada pelas enzimas.

Graças às enzimas, certas reações no interior da célula ocorrem em poucos milésimos de

segundo; fora da célula, sem enzimas, essas reações poderiam demorar dias ou semanas
para completarem. Mas afinal, como a enzima funciona? As enzimas possuem uma forma
especial contendo sítios ativos, na qual possuem um formato especial que lhe
possibilitam encaixar-se aos reagentes da reação, denominados substratos. Dessa forma,
a enzima é capaz de alterar a estrutura dessas moléculas, permitindo que a reação ocorra
(figura 9). No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que permanece

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inalterada. Sendo assim, como a enzima não é gasta, ela pode repetir o processo com
novos reagentes.

Figura 9: Esquema de como a enzima ajuda as reações químicas

1.2.3 Uma enzima para cada tipo de reação

As enzimas só catalizam reações cujo os reagentes sejam complementares à sua

estrutura. Por esse motivo as enzimas são específicas, isto é, cada enzima serve apenas
para determinado tipo de reação.

O modelo do encaixe induzido (figura 10) diz que uma enzima é capaz de ajudar a reação
de substratos semelhantes, contato que eles participem do mesmo tipo de reação. Ou
seja, há uma flexibilidade da enzima de modificar um pouco a forma do centro ativo,
possibilitando o encaixe.

Figura 10:modelo de encaixe induzido

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1.3 FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES QUÍMICAS

Vários fatores influenciam a velocidade das reações químicas controladas por enzimas,
entre eles os estudados a seguir.

1.3.1 Concentração da enzima

Aumentando a concentração de moléculas da enzima, a velocidade da reação aumenta,

desde que haja quantidae de substrato suficiente para receber as enzimas.

1.3.1 Concentração de substratos

Aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação até o

momento em que todas as moléculas de enzima estejam “ocupadas” (figura 11).

Figura 11: Gráfico relacionando a velocidade da reação com a concentração do substrato

1.3.2 Temperatura

Uma elevação da temperatura também aumenta a velocidade das reações químicas.

Mas, quando a reação química é enzimática, observa-se que a velocidade aumenta até
certo nível e, então, começa a diminuir. Esse prejuízo na velocidade é consequência da
desnaturação da enzima pelo excesso de calor (figura 12)

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Figura 12: Gráfico relacionando velocidade da reação e temperatura

1.3.3 Grau de acidez da solução (pH)

Alterações do pH também podem mudar a forma da enzima, afetando o seu

funcionamento. Um solução muito ácida, por exemplo, apresenta concentrações alta de
íons H+. Cada enzima tem um pH ótimo de funcionamento, acima ou abaixo desse pH sua
atividade diminui. Para a pepsina, produzida no estômago, o pH da solução deve estar
em torno de 2 (muito ácido), enquanto para amilase, enzima da saliva, e para maior parte
das enzimas, o pH deve estar entre 6 e 8 (figura 13).

Figura 13: Gráfico relacionando velocidade da reação com pH

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