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Universidade Licungo

Faculdade de Ciências e Tecnologias

Curso de Química com habilitações em gestão de laboratórios químicos

5°grupo
Carmelino Estevão David
Xadreque Victorino Monteiro Uasseda

Colágeno, queratinas e ácidos nucleicos

Quelimane
2021
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5°grupo

Carmelino Estevao David

Xadreque Victorino Monteiro Uasseda

Colágeno, queratina e ácidos nucleicos

Trabalho de carácter avaliativo a ser

entregue na cadeira de Química
macromolecular.
O docente:
Dr. Nicolau A. Muluta

Quelimane
2021
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Indice
Introdução ....................................................................................................................................... 3

Objectivos ....................................................................................................................................... 3

1. Colageno .................................................................................................................................. 4

1.1. Estrutura do colageno ....................................................................................................... 4

1.2. Características e propriedades .......................................................................................... 4

2. Queratina ................................................................................................................................. 5

3. Fibras animais .......................................................................................................................... 6

3.1. Lã ...................................................................................................................................... 6

3.1.1. Propriedades, estrutura e aplicação .................................................................................. 7

3.2. SEDA ............................................................................................................................... 7

3.2.1. Composição e estrutura ............................................................................................. 7

3.2.2. Propriedade e aplicação ............................................................................................ 8

4. Ácidos nucleicos ...................................................................................................................... 8

5. Conclusão .............................................................................................................................. 10

6. Referencias Bibliográficas ..................................................................................................... 11

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Introdução

O presente trabalho aborda acerca o Colágeno e as queratinas concretamente a Estrutura,

propriedades e funções, aplicações; (α-Queratina e β-Queratina), Fibras animais: Seda e Lã
(Composição, estrutura, propriedades e aplicações);Tratamento e extrusão das fibras animais,
aspectos tecnológicos.Ácidos nucleicos (Conceito, classificação, estrutura e função;Nucleótidos e
Ligação nucleotídica).

O colágeno é uma importante proteína do corpo dos animais, representando entre 25% e 30% de
toda proteína corporal. Essa proteína fibrosa é constituída por cadeias peptídicas formadas por
aminoácidos como glicina, prolina e a hidroxiprolina. A sequência de aminoácidos dos colágenos,
independentemente do tipo, contém um aminoácido glicina repetido a cada terceira posição dessa
sequência.

Objectivos

Objectivo geral

• Conhecer os aspectos básicos acerca dos colágeno, das queratinas e dos ácidos nucleicos;

Objectivos especificos

• Descrever as estrutura dos colágenos e das queratinas;

• Classificar os ácidos nucleicos;
• Identificar a composição de fibras animais.
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1. Colageno

Os pêlos, os cascos, os chifres, as penas, a pele e a camada grossa mais externa da pele são
constituídos, em grande parte, por uma proteína estrutural denominada queratina. O colágeno,
outra proteína estrutural, é o principal com ponente de ossos, músculos e tendões.
O colágeno é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino animal, contém cadeias peptídicas
dos aminoácidos glicina, prolina, lisina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina. Essas cadeias são
organizadas de forma paralela a um eixo, formando as fibras de colágeno, que proporcionam
resistência e elasticidade à estrutura presente.

O cabelo é feito de uma proteína conhecida como queratina. A queratina contém um número
extraordinariamente grande do resíduos da proteína (cerca de 8% dos aminoácidos), que fazem
muitas ligações dissulfeto para manter a estrutura tridimensional da proteína. As pessoas podem
alterar a estrutura dc seu cabelo (se acham que ele é liso demais ou encaracolado demais) mudando
a posição dessas ligações dissulfeto.

1.1.Estrutura do colageno
As fibrilas de colágeno são compostas de agregados de moléculas de colágeno ao longo de um
eixo paralelo, mas cujas extremidades são igualmente sobrepostas para produzir bandas de 70 nm.
O conjunto de fibrilas forma as fibras de colágeno, que se organizam em feixes

O colágeno apresenta estrutura molecular relativamente simples e é insolúvel em água, em virtude

da grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos, quer no interior da proteína, quer na
superfície. O colágeno representa uma exceção à regra de que os grupos hidrofóbicos precisam
estar escondidos no interior da molécula proteica. O núcleo hidrofóbico,portanto, contribui menos
para a estabilidade estrutural da molécula, enquanto as ligações covalentes assumem um papel
especialmente importante

1.2.Características e propriedades
O colágeno em sua forma bruta, na forma de fibrasou pó, pode ser submetido à reação de hidrólise,
que levaà produção da gelatina e do colágeno hidrolisado.

A característica mais importante do colágeno hidrolisado é a sua composição de aminoácidos,

fornecendo um alto nível de glicina e prolina, dois aminoácidos essenciais para a estabilidade e a
regeneração das cartilagens. Portanto, apresenta efeitos benéficos ao organismo.
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Em condições normais, as fibras de colágeno são ligeiramente extensíveis, porém, em tampão

ácido diluído, elas são solúveis. Quando aquecidas à temperatura de 60 °C, as ligações que
estabilizam a hélice são quebradas e as moléculas adotam uma conformação desordenada. O
colágeno úmido sofre uma redução drástica em seu comprimento (para 1/3-1/4 do tamanho
original) e adquire elasticidade, provavelmente devido à distribuição das pontes de hidrogênio
cruzadas entre as cadeias do colágeno. Em presença de ácido, álcalis e soluções aquosas salinas, o
colágeno absorve considerável quantidade de água. O ponto isoelétrico do colágeno se encontra
na faixa de 6,5 a 8,5, e qualquer desvio deste pH (ou seja, mudança do ponto isoelétrico) pode
provocar um inchaço não específico, podendo ser máximo.

A crescente valorização de subprodutos industriais do colágeno é uma das principais razões para
efetuar a extração de diferentes espécies de animais. A otimização das condições de extração de
colágeno e de gelatina tem atraído pesquisadores na última década.

As principais fontes de colágeno são pele e carne de porco, couro e ossos bovinos. Assim, devido
ao crescente interesse pelo colágeno, seu uso industrial de fonte não mamífera tem aumentado. A
aplicação da gelatina na área alimentar, fotográfica, cosmética e farmacêutica é baseada
principalmente em suas propriedades gelificantes.

2. Queratina

Queratina (do grego Kéras que significa chifre) ou ceratina é uma proteína secundária, sintetizada
por muitos animais para formar estruturas do corpo, como pele, cabelo e unhas. Possui uma
estrutura tridimensional de alfa-hélice (alfa-queratina), constituída por cerca de 15 aminoácidos,
principalmente de um aminoácido sulfurado denominado cisteína.

Fig1: Queratina
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Fonte: Marques, Maria (2014)

Essas estruturas ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de ligações
de hidrogênio e ligações covalentes bissulfito (-S-S-) denominadas ligações cisteídicas que
conferem a forma da proteína. Sua estrutura lhe confere aparência fibrosa, sendo formada por
microfilamentos com características de resistência, elasticidade e impermeabilidade à água.

A α-queratina do cabelo são α-hélices com elementos um pouco mais espessos próximo ao
aminoterminal e ao carboxiterminal, que se enovelam e se combinam para formar um filamento
intermediário

Fig2: Alfa helices

Fonte: Marques, Maria (2014)

3. Fibras animais

3.1.Lã
Dá-se o nome de lã ao revestimento piloso natural dos ovinos vulgarmente chamados carneiros,
ovelhas, borregos ou cordeiros. Esta designação pode também ser utilizada em conjunto com o
nome de outro animal, em substituição da palavra "pêlo", como por exemplo, lã de alpaca, lã de
camelo, lã de vicunha, lã de moer.
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A classificação qualitativa da lã é feita pela finura, medida esta de caracter empírico que é o
resultado da apreciação global quanto ao "toque", diâmetro, elasticidade, ondulação.

Estas características são, no entanto, medidas uma a uma no laboratórios têxtil em aparelhos
especiais e podem ser determinadas em relação a lãs de qualquer proveniência.

3.1.1. Propriedades, estrutura e aplicação

O comprimento das fibras para lã cardada varia de 50 a 150 mm.
As fibras de lã apresentam "crimp" (ondulação) natural, o que se constitui uma vantagem para a
confecção de fios e tecidos. O elevado "crimp" , o alongamento e a elasticidade (além da
resiliência) da fibra, contribuem para a manufatura do fio.
Apresentam excelente alongamento e elasticidade. Em condições padronizadas o alongamento
varia entre 20 e 40%. Quando úmida, a fibra poderá alcançar um alongamento de até 70%. Possui
uma "elasticidade completa" e imediata (ou quase, ≅ 99) para 2% de alongamento.
São dimensionalmente estáveis. A estrutura da fibra contribui para uma reação de "encolhimento"
e de feltragem durante o processamento, usos e cuidados de manutenção.
Isto se deve, em parte, à estrutura escamada da fibra. Quando sujeita ao calor, umidade e agitação,
as escamas tendem a mover-se em torno do eixo. Esta propriedade é importante em fios e é
responsável tanto pela feltragem como pelo relaxamento.

3.2.SEDA
A seda é a fibra natural mais nobre devido ao seu brilho, ao toque e a reduzida tendência de
amarrotar.
3.2.1. Composição e estrutura
A seda é uma proteína com grande número de aminoácidos relativamente pequenos (glicina
alanina), apresenta segmentos grandes de folhas pregueadas (ò. 0 número de cadeias lado a lado
em uma folha pregueada fi varia de 2 a 15 em uma proteína globular. Uma cadeia média em um
segmento de folha pregueada /3 de uma proteína globular contém seis resíduos de aminoácidos.
A fibra da seda é um filamento contínuo de proteína, produzido pelas lagartas de certos tipos de
mariposas. Há dois tipos principais de bicho da seda: os selvagens e os cultivados. Os selvagens,
usualmente produzem uma seda mais forte, mais resistente aos álcalis, mas tendo a desvantagem
de serem de caráter desuniforme.
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Os cultivados, são bichos que se alimentam de folhas de amoreira e apresentam maior

uniformidade de filamento.
3.2.2. Propriedade e aplicação
A resistência em estado húmido se situa entre os 80 e 85% da resistência a" seco". Isto significa
que os artigos confecionados com seda perdem resistência quando molhados.
Tem boa elasticidade e um moderado alongamento.
Tem resiliência considerada média, o que permite a obtenção de efeitos especiais (crepe,
por exemplo).
Um tecido branco pode ficar amarelado, se pressionado com ferro elétrico a temperaturas
acima dos 150o C.

4. Ácidos nucleicos

Os ácidos nucleicos são cadeias de acucares co aneis de cinco memros unidos por grupos fosfatos.
O carbono anomérico de cada acucar esta ligado a um nitrogénio de uma sustância heterocíclica,
por meio de uma juncao β-glicosidica. Dvido ao facto das substanciias heterocíclicas serem aminas
são comumente chamadas de bases.
Classificação
Existem dois tipos de ácidos nucléicos: o ácido desoxirribonucléico (DNA) e o ácido ribonucléico
(RNA).
A análise química da composição dos ácidos nucleicos revela que essas macromoléculas são
formadas por fosfato, dois tipos de monossacarídeos (ribose ou desoxirribose) e quatro tipos
diferentes de bases orgânicas nitrogenadas.

Fig3: composição de ácidos nucleicos

Fonte: Bruice, Paula (2006)

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Estrutura
Fig4: estrutura de ácidos nucleicos

Fonte: Bruice, Paula (2006)

Funções
O DNA codifica a informação hereditária de um organismo completo e controla o crescimento e a
divisão das células. Na maioria dos organismos, a informação genética estocada no DNA é
transcrita para o RNA. Essa informação pode, então, ser traduzida para a síntese de todas as
proteínas necessárias para a estrutura e função celulares

Nucleotidios
O nucleotideo é um nucleosídeo com o grupo 5` -OH ou 3’ -OH ligado ao acido fosfórico por meio
de uma juncao ester. Os nucleotideos RNA onde o acucar é a D-ribbose, são chamados
riunucleotiideos, ao passo que os nucleotideos de DNA onde o acucar é a 2-desoxi D-ribbose são
chamados disoxirribonucleotideos.
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5. Conclusão

A análise química da composição dos ácidos nucleicos revela que essas macromoléculas são
formadas por fosfato, dois tipos de monossacarídeos (ribose ou desoxirribose) e quatro tipos
diferentes de bases orgânicas nitrogenadas.
Esses componentes estão ligados covalentemente de modo a constituir as unidades fundamentais
que dão origem aos ácidos nucleicos. Assim, tanto o DNA como o RNA são polímeros formados
por milhares de unidades fundamentais, denominadas nucleotídeos, ou seja, os ácidos nucleicos
são polinucleotídeos
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6. Referencias Bibliográficas

Bruice, Paula, Yurkanis. (2006). Química Orgânica vol.2. 4ª edição. Editora Pearson.
Marques, Maria Risoleta (2014), Bioaquimica,1ª edição, Florianopolis.2014