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Por Flávia Félix ➔ .

Modelo do encaixe induzido: existe uma mudança na


conformação da enzima induzido pelo substrato.

Enzimas Cofator
 As enzimas são proteínas que atuam como catalizadores ➢ Algumas enzimas necessitam de um componente qu ímico
biológicos. adicional para realizar a catálise, denominado cofator.
 Catalizadores são substâncias que atuam diminuindo a
energia de ativação das reações, Aumentando a ➢ Os cofatores podem ser ions metálicos inorgânicos
velocidade em que essas ocorrem e não sendo (Mg2+, Zn , Fe + 2+, etc), moléculas orgânicas do
consumidas no processo. tipo coenzimas (fosfato de piridoxal ou a coenzima A)
ou ainda moléculas orgânicas contendo metais ou grupos
 As enzimas apresentam alta especificidade, atuam prostéticos
apenas sobre substratos específicos. (teoria chave -
fechadura)

 Todas as enzimas são proteínas, com exceção de um


pequeno grupo de RNA que possui propriedades
catalíticas, chamados de ribozimas.
Classificação
➢ Criada pela União Internacional de Bioquímica - IUB
– esta classificação é mais complexa, sem
ambiguidades e baseado no mecanismo da rea ção.
Estruturas das Enzimas ➢ Cada enzima possui um código EC . . (Enzime
Comission) com 4 dígitos, característico para o tipo de
➢ Possui um centro ativo ou sítio catalítico e locais reação que catalisa. O primeiro número espec ífica a
denominados de sítios regulatórios ou centros alostéricos. classe da enzima.
➢ O centro ativo é local onde se liga o substrato que ser á
transformado no produto.

➢ Os sítios regulatórios da cadeia polipeptídica são


locais sensíveis à presença de espécies químicas,
regulando a atividade nas enzimas alostéricas.

Fatores que Influenciam


a atividade Enzimática
➢ pH - Essa alteração diminui a atividade enzimática e
➔ Modelo chave−fechadura: A enzima e o substrato tem o dependendo do grau de modificação da estrutura ocorre
encaixe perfeito, esse encaixe só permite a rea ção do inativação enzimática. Toda enzima possui um pH
composto que possuí a configuração adequada ótimo de atividade
➢ Temperatura – Com o aumento da temperatura ➢ a) Inibidor competitivo - é aquele que se liga ao sítio
aumenta a taxa de reação enzimática até que a ativo ou catalítico e bloqueia o acesso do substrato. O
estabilidade da proteína é perdida e a atividade inibidor competitivo compete com o substrato pelo s ítio
decresce, ocorrendo assim uma desnatura ção por calor. ativo, sendo assim, este tipo de inibi ção pode ser
A temperatura ótima de uma enzima é aquela em que revertido pelo aumento da concentração de substrato.
a enzima atinge sua atividade máxima e onde
permanece com a atividade catalítica por um per íodo de ➢ b) Inibidor não-competitivo - é aquele que se liga tanto
tempo. à enzima livre como ao complexo enzima -substrato, n ão
competindo, portanto, com o substrato pela liga ção ao
➢ Concentração do substrato – Para uma concentração sítio ativo. O inibidor liga-se a enzima em outro ponto
constante de enzima, a medida que se aumenta a da estrutura alterando sua conformação nativa ou
concentração do substrato aumenta a velocidade da funcional. Este tipo de inibição não é revertido pelo
reação, até que os sítios ativos de todas as enzimas aumento da concentração de substrato.
estejam saturados com o substrato. Quando essa
condição é atingida, à medida que mais substrato é ➢ c) Inibidor incompetitivo - somente liga-se ao sítio
adicionado, ocorrem aumentos insignificantes da inibidor após a ligação do substrato ao sítio catal ítico,
velocidade da reação ou seja, após a formação do complexo enzima -
substrato, bloqueando a formação do produto final.

➢ Inibidores – desvios na atividade enzimática ocorrem


devido à presença de inibidores eles inibidores diminuem ➢
a velocidade de reação.

Enzimas Alostéricas Formação da Enzima


➢ São enzimas que além do sítio de ligação ao substrato,
possuem outros sítios, denominados alostéricos ou
regulatórios, onde moduladores se ligam.

➢ Moduladores positivos (ativam a enzima) ➢ Apoenzima- a parte puramente proteica de uma


enzima, que determina sua especificidade.
➢ Moduladores negativos (bloqueiam a enzima).
➢ Holoenzima-são enzimas conjugadas.
➢ Enzimas alostéricas agem conforme a necessidade das
células,
Cofatores Enzimáticos
Inibidores Enzimáticos ➢ Cofatores são substÂncias orgânicas ou inogânicas
necessárias ao funcionamento das enzimas.
Inibidores irreversíveis- Se ligam covalentemente com um
grupo funcional pertencente à enzima, que é importante ➢ Cofator InorgÂnico:(ativadores metálicos) Ex.: íon
para a sua atividade catalítica, ou destroem este grupo magnésio, que auxilia nas reações de fosforila ção
funcional.
➢ Cofatores Orgânicos (coenzima, grupo próstetico) são
➢ Inibidores reversíveis são aqueles que embora se liguem em sua maioria derivados de vitaminas hidrossolúveis.
as enzimas inibindo sua catálise, por n ão se ligar São classificados como transportadores de hidrogênio
covalentemente, podem ser liberados e reverter o processo e transportadores de grupos químicos.
de inibição. Pode ser de 3 tiipos.

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