Por Flávia Félix
Modelo do encaixe induzido: existe uma mudança na
Enzimas
 As enzimas são proteínas que atuam como catalizadores
biológicos.
 Catalizadores são substâncias que atuam diminuindo a
energia de ativação das reações, Aumentando a
velocidade em que essas ocorrem e não sendo
consumidas no processo.
 As enzimas apresentam alta especificidade, atuam
apenas sobre substratos específicos. (teoria chave -
fechadura)
 Todas as enzimas são proteínas, com exceção de um
pequeno grupo de RNA que possui propriedades
catalíticas, chamados de ribozimas.
Estruturas das Enzimas
➢ Possui um centro ativo ou sítio catalítico e locais
denominados de sítios regulatórios ou centros alostéricos.
➢ O centro ativo é local onde se liga o substrato que ser á
transformado no produto.
➢ Os sítios regulatórios da cadeia polipeptídica são
locais sensíveis à presença de espécies químicas,
regulando a atividade nas enzimas alostéricas.
➔ Modelo chave−fechadura: A enzima e o substrato tem o
encaixe perfeito, esse encaixe só permite a rea ção do
composto que possuí a configuração adequada
➔ .
conformação da enzima induzido pelo substrato.
Cofator
➢ Algumas enzimas necessitam de um componente qu ímico
adicional para realizar a catálise, denominado cofator.
➢ Os cofatores podem ser ions metálicos inorgânicos
(Mg2+, Zn , Fe + 2+, etc), moléculas orgânicas do
tipo coenzimas (fosfato de piridoxal ou a coenzima A)
ou ainda moléculas orgânicas contendo metais ou grupos
prostéticos
Classificação
➢ Criada pela União Internacional de Bioquímica - IUB
– esta classificação é mais complexa, sem
ambiguidades e baseado no mecanismo da rea ção.
➢ Cada enzima possui um código EC . . (Enzime
Comission) com 4 dígitos, característico para o tipo de
reação que catalisa. O primeiro número espec ífica a
classe da enzima.
Fatores que Influenciam
a atividade Enzimática
➢ pH - Essa alteração diminui a atividade enzimática e
dependendo do grau de modificação da estrutura ocorre
inativação enzimática. Toda enzima possui um pH
ótimo de atividade
➢ Temperatura – Com o aumento da temperatura
aumenta a taxa de reação enzimática até que a
estabilidade da proteína é perdida e a atividade
decresce, ocorrendo assim uma desnatura ção por calor.
A temperatura ótima de uma enzima é aquela em que
a enzima atinge sua atividade máxima e onde
permanece com a atividade catalítica por um per íodo de
tempo.
➢ Concentração do substrato – Para uma concentração
constante de enzima, a medida que se aumenta a
concentração do substrato aumenta a velocidade da
reação, até que os sítios ativos de todas as enzimas
estejam saturados com o substrato. Quando essa
condição é atingida, à medida que mais substrato é
adicionado, ocorrem aumentos insignificantes da
velocidade da reação
➢ Inibidores – desvios na atividade enzimática ocorrem
devido à presença de inibidores eles inibidores diminuem
a velocidade de reação.
Enzimas Alostéricas
➢ São enzimas que além do sítio de ligação ao substrato,
possuem outros sítios, denominados alostéricos ou
regulatórios, onde moduladores se ligam.
➢ Moduladores positivos (ativam a enzima)
➢ Moduladores negativos (bloqueiam a enzima).
➢ Enzimas alostéricas agem conforme a necessidade das
células,
Inibidores Enzimáticos
Inibidores irreversíveis- Se ligam covalentemente com um
grupo funcional pertencente à enzima, que é importante
para a sua atividade catalítica, ou destroem este grupo
funcional.
➢ Inibidores reversíveis são aqueles que embora se liguem
as enzimas inibindo sua catálise, por n ão se ligar
covalentemente, podem ser liberados e reverter o processo
de inibição. Pode ser de 3 tiipos.
➢ a) Inibidor competitivo - é aquele que se liga ao sítio
ativo ou catalítico e bloqueia o acesso do substrato. O
inibidor competitivo compete com o substrato pelo s ítio
ativo, sendo assim, este tipo de inibi ção pode ser
revertido pelo aumento da concentração de substrato.
➢ b) Inibidor não-competitivo - é aquele que se liga tanto
à enzima livre como ao complexo enzima -substrato, n ão
competindo, portanto, com o substrato pela liga ção ao
sítio ativo. O inibidor liga-se a enzima em outro ponto
da estrutura alterando sua conformação nativa ou
funcional. Este tipo de inibição não é revertido pelo
aumento da concentração de substrato.
➢ c) Inibidor incompetitivo - somente liga-se ao sítio
inibidor após a ligação do substrato ao sítio catal ítico,
ou seja, após a formação do complexo enzima -
substrato, bloqueando a formação do produto final.
➢
Formação da Enzima
➢ Apoenzima- a parte puramente proteica de uma
enzima, que determina sua especificidade.
➢ Holoenzima-são enzimas conjugadas.
Cofatores Enzimáticos
➢ Cofatores são substÂncias orgânicas ou inogânicas
necessárias ao funcionamento das enzimas.
➢ Cofator InorgÂnico:(ativadores metálicos) Ex.: íon
magnésio, que auxilia nas reações de fosforila ção
➢ Cofatores Orgânicos (coenzima, grupo próstetico) são
em sua maioria derivados de vitaminas hidrossolúveis.
São classificados como transportadores de hidrogênio
e transportadores de grupos químicos.
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