Biologia I – Aula 04

1. Proteínas
São polímeros de alfa aminoácido: dos mais de trezentos aminoácidos conhecidos na natureza,
apenas vinte são alfa aminoácidos; logo, todas as proteínas dos seres vivos são feitas por apenas
20 tipos de alfa aminoácidos.
1.1. Classificação da estrutura proteica
1.1.1. Estrutura primária
É apenas a sequência de aminoácidos que compõem esta proteína. Ligados por meio das ligações
peptídicas, os aminoácidos se sequenciam. Logo, a cadeia formada pelos aminoácidos é a
estrutura primária.
Como as células reconhecem a ordem correta de estruturar a proteína? Por meio do código
genético. As mais de 400 mil proteínas do corpo têm sequências distintas dadas pelo genoma.
Estudaremos melhor posteriormente.
Obviamente, toda proteína tem estrutura primária. Todavia, a sequência de aminoácidos que a
proteína tem é que determina a forma final da proteína. Não é possível que uma proteína tenha o
formato linear, constituída apenas da estrutura primária. Esta estrutura, porém, é a mais
importante, por ser quem define uma forma final. Isso ocorre como resultado de interações
intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteína.
1.1.2. Estrutura secundária
Dependendo dos aminoácidos que a proteína tem, pode assumir o formato alfa-hélice ou
helicoidal. Esta estrutura geralmente é resultante de ligações de
hidrogênio entre o grupo -NH e o Oxigênio do grupo C==O.
Podem ser parecidas com uma mola (queratina, nos cabelos),
folhas de papel dobradas (fibroína da teia da aranha) ou
enrolada, como espiral (estrutura secundária do colágeno).

As proteínas fibrosas em geral, vinculadas à sustentação e contração, como elastina e colágeno,

são proteínas cuja estrutura primária leva a um formato helicoidal. Seu formato filamentoso
dificulta seu deslocamento.
A proteína pode ter a estrutura secundária como sua estrutura final. Podem, ainda, assumir a
estrutura terciária.
1.1.3. Estrutura terciária
São proteínas globosas, com deslocamento deveras exacerbado. São proteínas enoveladas, de
formato arredondado. Ex: albuminas e globulinas, proteínas nitidamente sanguíneas.
As proteínas assumem este formato por conta de
forças intramoleculares (geralmente ligações de
enxofre – pontes de dissulfetos – ou realizadas por
átomos de metal.). Ex: sequência de aminoácidos
(sempre definida pelo código genético) que, em
determinado ponto, forma ponte de hidrogênio com
outro aminoácido, aproximando os dois pontos e
fazendo com que a proteína faça uma curva; deixam a
proteína toda enovelada.

1.1.4. Estrutura quaternária

É a associação de duas, três ou quatro
moléculas proteicas em estrutura terciária.
Ex: hemoglobina é formada de um grupo
heme associado a quatro moléculas
proteicas, cada uma em estrutura terciária
(logo, em estrutura quaternária); insulina.

1.2. Desnaturação das proteínas

Percebemos que a estrutura final da proteína é quem garante sua função (deslocamento,
sustentação etc.). Logo, para terem suas funções garantidas, é fundamental que tenham sua
estrutura garantida. Modificar a estrutura de uma proteína poderia ser mortal.
A desnaturação é a desorganização da estrutura da proteína pelo aumento de temperatura (a
baixa temperatura não desnatura a proteína, mas a inativa, por conta da perda de energia
cinética), alteração de pH e ação mecânica.
Exemplos: quebra de um ovo sobre a superfície; a clara é formada de albumina, proteína terciária.
Esquentar a clara (quando fritamos o ovo) faz com que assuma um aspecto mais esbranquiçado,
enrijecido. Não esqueça que o resfriamento não desnatura, apenas inativa.
1.3. Enzimas
1.3.1. Catalisadoras
São proteínas funcionais: são as grandes responsáveis pela atividade metabólica; delas depende
todo o metabolismo. Reações inorgânicas costumam ocorrer muito rapidamente; reações
orgânicas, como as que se passam no nosso organismo, são muito lentas. Como vimos, um
processo de digestão sem enzimas demoraria dias.
Primordialmente, diminuem a energia de ativação necessária para que determinada reação
ocorra. Assim, aceleram aquela reação química, atuando como catalisadoras.
Na catálise de uma reação química, as enzimas interagem com os substratos, formando com eles,
temporariamente, o chamado complexo enzima-substrato (portanto, é um complexo instável). Na
formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima (não esqueça que as enzimas são
proteínas), acabam surgindo certos locais na molécula que servirão de encaixe para o alojamento
de um ou mais substratos, do mesmo modo que uma chave se aloja na fechadura. Esses locais de
encaixe são chamados de sítios ativos e ficam na superfície da enzima. Ao se encaixarem nos sítios
ativos, os substratos ficam próximos um do outro e podem reagir mais facilmente.

Assim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato.
Liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos para a formação de outros
complexos.
O fato de atuar em uma reação não desgasta a enzima; seu sítio ativo permanece pronto para ser
encaixado em outros substratos. Enzimas não se desgastam pelo uso, se desnaturando somente
em casos envolvendo pH, calor…
Em alguns casos, a enzima se aproxima do substrato, mas não se encaixa perfeitamente. Nestes
casos, pode haver a atuação da chamada coenzima, feita para aperfeiçoar o encaixe com o sítio
ativo.
As coenzimas são pequenos cofatores de estrutura molecular orgânica que se caracterizam por se
ligarem fraca e não permanentemente às enzimas (em oposição aos agentes prostéticos 1), sendo
libertadas após a catálise. Normalmente estão associadas à transferência de grupos químicos
(elétrons e hidrogênios) entre enzimas. As vitaminas são componentes usuais das coenzimas.
Vitaminas são moléculas orgânicas derivadas, em sua maior parte, de aminas, e que não são
produzidas pelo organismo, mas são necessárias ao metabolismo por aturarem como coenzimas.
atuarem

1 Cofatores de natureza não proteica capazes de se ligar fortemente às enzimas, podendo essa ligação ser covalente.
Normalmente a sua dissociação não é possível sem a desnaturação da enzima (em oposição às coenzimas, que se
podem dissociar da enzima sem esta desnaturar). A sua função está diretamente associada com a catividade
catalítica da enzima. O composto orgânico biotina (vitamina B7) e o grupo heme são exemplos de agentes
prostéticos.
Caso estejam deficientes, as enzimas que a elas se associam não funcionam de modo adequado. A
maioria das vitaminas atua como coenzimas. Ex: vitamina K é anti-hemorrágica por agir como
coenzima com a trombina, enzima que dispara o processo de coagulação sanguínea após cortar
uma molécula de fibrinogênio, que é gigantesca; sem vitamina K, este processo não correria.
1.3.2. Reações enzimáticas
Há reações que só ocorrem com a ação de enzimas. Ex: o acúmulo de fenilalanina gera a
fenilcetonúria, doença com graves repercussões no sistema nervoso. Esse aminoácido precisa ser
metabolizado pela enzima fenilalanina hidroxilase. Sem a enzima, a reação não acontece.
1.3.3. Atividade enzimática
1.3.3.1. Análise ou digestão
A enzima pode atuar no sentido de quebrar moléculas. Ex: maltose é formada por duas moléculas
de glicose2. A maltose, associada à enzima maltase, é quebrada de volta nestas duas moléculas.
Frise-se que as enzimas não participam efetivamente das reações; apenas auxiliam, catalisando.
1.3.3.2. Síntese ou adição
São reações que unem moléculas. Lembre-se que a enzima não se desgasta nestes processos.
1.3.4. Fatores que interferem com a ação enzimática.
Toda enzima é uma proteína (exceto um pequeno grupo de RNA), tendo, pois, as mesmas
características. Assim, os fatores de alteração das proteínas em geral – calor, pH, ação mecânica –,
podem alterar a estrutura da enzima e, modificando o sítio ativo, dificultam seu encaixe com seu
substrato.
Temperaturas muito baixam levam a uma velocidade pequena de ação enzimática. Isto não ocorre
por desnaturação: proteínas não são desnaturadas por temperaturas baixas, e sim inativadas. Na
medida em que a temperatura aumenta para uma ótima (em torno de 37ºC-38ºC), a atividade
enzimática atinge sua velocidade máxima. A partir daí, quando a temperatura continua
aumentando, a enzima começa a se desnaturar. Perceba que, em temperaturas baixas, a condição
de inatividade é reversível, pois a estrutura da enzima se preserva íntegra e o que diminui é a
sinergia. No caso da desnaturação, há rompimento de ligações intermoleculares como pontes de
hidrogênio e pontes de sulfeto; sua estrutura conformacional muda e ela não mais se associa a
seu substrato, por incompatibilidade de seu sítio ativo. É um estado, muitas vezes, irreversível,
quando a elevação for muito grande e a ruptura da estrutura proteica for muito séria.
Representando graficamente:

2 Exemplos de dissacarídeo são a glicose, a frutose e a galactose. Glicose + glicose = maltose; glicose + frutose =
sacarose; galactose + glicose =lactose. Dica: GFG – dissacarídeos; MSL- polissacarídeos.
 Mesma lógica da saturação do agente facilitador na difusão facilitada

Outro fator que interfere na ação da enzima é a concentração de substrato. Quanto mais substrato,
mais atuação da enzima. Há, porém, um ponto que a quantidade de enzima é ultrapassada em
muito pelo substrato e não há mais enzimas livres. A partir deste ponto, não adianta mais
aumentar o substrato, pois a velocidade da ação enzimática permanece mais ou menos constante.
Houve saturação da enzima.
Km deslocado para a direita
A afinidade da enzima com seu substrato é mensurada pela constante de Michaelis (KM). Esta
constante indica a quantidade de substrato necessária para fazer a enzima atingir metade da sua
velocidade máxima. Quanto mais substrato for necessário para isto (maior KM), menor será a
afinidade entre enzima e substrato (KM distendido para a direita, no gráfico). Se for necessário
menos substrato para fazer a enzima atingir metade de sua velocidade máxima, a afinidade será
maior (menor KM).

A variação de pH também interfere na estrutura proteica e, consequentemente, na ação

enzimática. O pH gera desnaturação proteica. Cada enzima tem um pH ótimo para agir; enzimas
são diferentes. PH baixo (por volta de 2,5) é ótimo para enzimas gástricas (pepsina, por exemplo).
Um pH médio (de 7,0, por exemplo) é ótimo para enzimas, por exemplo, da boca, como a ptialina.
Um pH (9,0, por exemplo) muito básico é ótimo para enzimas duodenais, por exemplo, como a
tripsina.

O pH também é capaz de desnaturar a enzima. É o que ocorre com as hidrolases, enzimas

do lisossomo cujo pH ótimo é ácido, ao serem despejadas da célula nos vacúolos residuais e
encontrarem o pH ligeiramente alcalino do meio extracelular.