PROTEÍNAS

DEFINIÇÃO: polímeros de aminoácidos por ligação peptídios lgG negativo lgG positivo
-

( entre ocdogrupoác .
carboxílico e
Ndogrupoamino ) lgM Nunca teve a infecção Teve a infecção
ác carboxílico + grupo radical negativo pelo vírus e é anteriormente (pelo
composição :
grupo .
amina +
menos há 3 semanas)
suscetível á ele

AMINOÁCIDO: lgM Provável infecção Teve infecção

positivo recente anteriormente e
" ÷:c: : :

t¥
recentemente
"
NÍVES DE ORGANIZAÇÃO/ESTRUTURA:
- -
I. ESTRUTURA PRIMÁRIA:
amina ác carb .
.

* estrutura linear de aminoácidos

Dmsãoas macromolécula orgánicas mais abundantes nos Dmvniáopor ligações peptídios

animais

* síntese por desidratação : @i-siiX-aiaO.i

H O H O
\ e n e
N -
C -
c + N -
C -
C - II. ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
n
/
p a

rt
e
H
R
① ,
0H
* estrutura helicoidal de aminoácidos

H O H O ① ligações peptídicaselig .
de
hidrogênio
\ I I

⑧
-

aí
÷:c:c
"

Iig peptidica µ .
B. pregueado
µ
.

\
AMINOÁCIDOS:

Dm são 20 III. ESTRUTURA TERCIÁRIA:

Dnclassificação : * cadeia
globular de aminoácidos

[ pelo organismo ( o
naturais : sintetizados homem produz 12 ) * dá formato e função à proteína
essenciais :
não sintetizados pelo organismo lplohomemsáool ligações peptídios +
ligações de Ht
ligações dissulfeto

autótrofos produzem todos

]⑧
*

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS:

estrutural elastina colágeno
:
queratina ,
e

transporte mioglobina : e
hemoglobina
hormonal : insulina , glucagon ,
adrenalina IV. ESTRUTURA QUATERNÁRIA:

pigmento : clorofila , hemoglobina Dmconjunto de várias cadeias terciárias

movimento : actina e miosina ,

tubulina a
apenas em
algumas proteínas
① catalítica lenzimática : lipase ,
DNA polimerase balta complexidade
defesa :
imunoglobulina llgllanticorpos hemoglobina :

"
Igm produzidos fase inicial da resposta imunológica
@@
: na
p, pz
( recentes e menos específicas ) HEMI

-
IGG produzidos
: mais tardiamente ( são mais especifi -
x, FOMOS xz

case ficam na memória )

* testes COVID 19 -
DESNATURAÇÃO PROTEICA:

A perda da estrutura espacial das proteínas

estruturas secundária , terciária
quaternária
* afeta as
apenas e

a alteração na forma e na função

*
agentes desnaturante s :

"
calor solventes orgânicos
.

pH detergente
'
.

① febre : se não for controlada

, pode desnaturar as

enzimas / proteínas do
organismos
① cozinhar alimentos ( como ) não altera cadeia

primária
o ovo : a

portanto ,
o valor nutricional é o mesmo cru ou cozido
,

CLASSIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS:

a simples :
apresentam apenas aminoácidos

*
conjugadas apresentam : aminoácidos e uma substância

não proteica ( ex glicoproteínas

: e lipoproteínas )
 PROTEÍNAS — ENZIMAS
DEFINIÇÃO: proteínas catalisadoras que diminuem CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
energia
a

ativação
de reações químicas das * concentrações acima do ótimo da concentração ótima ,
ocorre

* catalisadoras biológicas saturação enzimática

Dmt energia ativação vs
( saturação
de das enzimas

⑤
T velocidade das Vmáx
Dm reações - .
a-

r
. . . .

:
# NÃO são consumidas nem transformadas pelas reações .

* são altamente
específicas : tamanho e forma tridimensio -
I ]

mal da enzima tem afinidade por substratos determinados

@sitioatiwfPm9eIatmrjenIIijtIpYastjao.o.e
INIBIDORES:
* substâncias diminuem atividade enzimática demo
,
que a

substrato neira reversível ou irreversível ,

sem
provocar desnaturação
ENZIMA
* modelo chave -
fechadura

A. REVERSÍVEIS: faz união

por ligações covalentes que

DESNATURAÇÃO ENZIMÁTICA: podem ser rompidas

a perda da estrutura tridimensional da enzima com altera -
dm NÃO COMPETITIVO :

ção do sítio ativo sítio ativo

[
*
provoca perda do potencial catalítico
⑦ substrato inibidor ( impede o

pode
L sítio
④ ser irreversível encaixe no sitio ativo)

① ②
alostérico

Ex :
gás sarin : inibidor da acetilcolinesterase
-
-

dd L morte L acetilcolina para

por colapso degrada
respiratório ( acúmulo evitar contração muscular

FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA: de acetilcolina ) em excesso

VARIAÇÃO DO pH:
^

µçpµ
V pepsina ptialina tripsina A COMPETITIVO :

sítio ativo
(

@ substrato
J inibidor (

n.si#oafiuo,
se encaixa

L sítio alostérico

④ todas as enzimas têm um

pH ótimo Ex : cianeto ( inibe enzima da cadeia transportadora de e-

* ex : enzimas do tubo digestório da mitocôndria)

TEMPERATURA: B. IRREVERSÍVEIS: altera o sítio ativo da enzima

* associada à desnaturação enzimática e deformação do

sítio ativo COFATORES ENZIMÁTICOS:

④ cada espécie tem uma temperatura ótima de funcionam en -
Dr ou coenzima

to enzimático própria a substâncias não proteicas ( orgânica ou

inorgânica) que

* aumento discreto tende a ser benéfico ativam algumas enzimas

Ex : sais minerais e vitaminas

pouca E.pl
a

reação ↳
e

: naturação térmica

| ,

1- ótima
REGULAÇÃO POR FEEDBACK NEGATIVO:
A mecanismo benéfico e normal → mantém o
equilibrio

enzima A enzima B enzima c

substrato → Interim 1
.
→ interm .
2 → produto final

↳iÉ ¥
^

em essa

ENZIMA A

sítio ativo
[

⑥ substrato
G produto final l
quando

[ sítio
em excesso
, age como

alostérico inibidor no competitivo

das enzimas da via )