Moléculas Biológicas

Substâncias que encontramos nos tecidos vivos

Proteína
As proteínas são polímeros de aminoácidos
Existem 20 aminoácidos comun
Com estes 20 aminoácidos, os organismos produzem
• Enzima
• Hormona
• Anticorpo
• Fibras musculare
• Antibiótico
• Veneno
A luz produzida pelo pirilampo, resulta da reação da luciferina e a ATP catalisada pela luciferase
Hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de O2 nos eritrócitos
Queratina é o componente estrutural dos chifres do rinoceronte

Função dos aminoácido

• Algumas das funções dos aminoácidos
• Componentes de peptídeos e proteínas
• Tampões biológico
• Transportador de grupos amino (asparagina e glutamina
• Precursores de
- Aminas biogénicas (ex. serotonina, histamina -
neurotransmissores
- Glucos
- Purina e pirimidina
- Hem

Aminoácid
Estrutura geral: ácido carboxilico com amina primária (-NH3- ; grupo amino) no carbono α
Excepção: prolina tem uma amina secundária (-NH2- ; grupo imino) no carbono α .
o

 Glicin
• Possui um único protão na sua cadeia latera
• A glicina é o aminoácido mais simples
• É uma molécula simétric

Aminoácidos - Isometri
Ao carbono α estão ligados 4 grupos substituições diferentes:
(o carbono α é um carbono assimétrico
• Grupo carboxílic
• Grupo amin
• Grupo R (ou cadeia lateral
• Um átomo de hidrogéni

Com excepção da glicina (R=H) todos os outros aminoácidos são opticamente activos
Os esteroisómeros são designados por D e L
Na natureza os aminoácidos são encontrados essencialmente na forma L
Esterioisomeria em aminoácidos
Alanina - 2 enantiómeros

Nomenclatura dos átomos de C nos aminoácidos

a

 Aminoácido
Os aminoácidos comuns (20 aa) -> constituintes de proteínas, codi cados por, pelo menos, um
codão
• Aminoácidos essenciais, o ser humano não os consegue sintetizar, mas são essenciais para o
seu funcionamento. Têm que ser incluídos na alimentação
- Isoleucin
- Histidin
-Leucin
- Lisin • Glicina (Gly ou G) • Metionina (Met ou M)

• Alanina (Ala ou A) • Fenilalanina (Phe ou F) -Metionin

• Valina (Val ou V) • Prolina (Pro ou P)

• Leucina (Leu ou L) • Triptofano (Trp ou W)

• Isoleucina (Ile ou I)
- Fenilalanin
- Treonin
• Serina (Ser ou S) • Asparagina (Asn ou N)

• Treonina (Thr ou T) • Glutamina (Gln ou Q)

• Cisteína (Cys ou C) • Tirosina (Tyr ou Y)

- Triptofan
- Valin

• Aminoácidos não essenciais, são sintetizados in vivo a partir de determinados metabolito

Os aminoácidos derivados resultam de uma modi cação química especí ca de um aminoácido

comum, numa reação catalisada por um enzima (normalmente o aminoácido comum já se
encontra incorporado na proteína). Tipos de reações de modi cação química
• Hidroxilaçã
• Metilaçã
• Aceitaçã
• Carbonizaçã
• Fosforilação

Classi cação dos aminoácidos

• Polaridade do grupo
• Grupamento funcional do grupo
a

fi
.

fi
:

fi
fi
fi
:

 Aminoácidos - polaridade do grupo

• Grupo R não polar : R é um hidrocarboneto alifático ou aromátic
• Grupo R polar não carregado : R apresenta um grupo polar não dissociado a pH siológico (pH
= 7.0
• Grupo R carregado positivamente : R apresenta carga positiva a pH siológico (pH = 7.0
• Histidina (His ou H
• Lisina (Lys ou K
• Arginina (Arg ou R

• Grupo R carregado negativamente : R apresenta carga negativa a pH siológico (pH=7.0

• Ácidoaspártico (Asp ou D
• Ácido glutâmico (Glu ou E

Aminoácidos - natureza do grupo

Alifático : Gly, Ala, Val, Leu, Il
Aromático : Phe, Trp, Ty
Sulfonado : Cys, Me
Básico : Lys, Arg, Hi
Hidroxilado : Ser, Th
Dicarboxílico : Asp, Gl
Amida de ácido dicarboxílico : Asn, Gl
Amina secundária : Pr

Aminoácidos - Cadeias laterais não polares, alifática

Aminoácidos não polares - não participam em ligações iónicas nem
formam pontes de hidrogénio. Promovem interações hidrofóbicas

A glicina é o único aminoácido que não possui carbono assimétrico

A cadeia lateral da propina e o seu grupo α-amino formam um anel, o
que fazem com que este aa seja o único que não possui um grupo
amino, mas um grupo imino.

Aminoácidos - Cadeias laterais aromáticas

Phe e Trp - aminoácidos não polares, promovem interações
hidrofóbicas
Tyr - aminoácido polar e pode participar em pontes de hidrogénio.

Aminoácidos - Cadeias laterais polares, carga nula

Aminoácidos solúveis em água contém grupos funcionais que podem participar em
ligações de hidrogénio.

Cys - dois resíduos de cisterna podem formar uma ponte de

dissulfureto (-S-S-), que é uma ligação covalente, produzindo um
resíduo de cistina.

fi
fi

fi
)

 Aminoácidos - Cadeias laterais carregadas positivamente

A pH fisiológico, as cadeias laterais de Lys e Arg encontram-se
ionizadas, com carga positiva.
His é fracamente básica e de um modo geral, o aa livre não
apresenta carga positiva ou nula, consoante o ambiente
ionizáveis da restante cadeia polipéptídica.

Aminoácidos - Cadeias laterais carregadas negativamente

Aminoácidos derivados
4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina , ambos se
encontram no colagéneo (proteína fibrosa dos
tecidos conjuntivos).

Modificações pós-transcripcionais
Envolvem normalmente aminoácidos não-polares:

Aminoácidos derivados, biologicamente

importantes

Envolvem normalmente aminoácidos não-polares:

 Aminas biogénicas
Resultam de descarboxilação de alguns aminoácidos

Formação reversível de pontes dissulfureto:

Propriedades dos aminoácidos comuns

Aminoácidos - propriedades ácido base

• Em soluções ácidas os dois grupos ionizáveis

encontram-se protonados.
• Em soluções alcalinas os dois grupos ionizáveis
encontram-se desprotonados.
• Em soluções neutras os aa apresentam-se na forma de
um ião dipolar.

Forma zwiteriónica
Os aminoácidos em solução aquosa podem existir na forma de um avião dipolar, também
designada por forma zwiteriónica.
Ião dipolar, molécula globalmente neutra mas que possui grupos
carregados positivamente e negativamente.
“Zwitter” - “hybrid”, “hermaphrodite”

 Aminoácidos podem actuar como ácidos e como bases

Um zwitterião pode funcionar como ácido e como base:
Ácido (doador de protões):

Um zwitterião é uma espécie anfotérica,

ou anfolítica, pois pode funcionar como
base ou como ácido.

Base (aceitado de protões):

Aminoácidos monoamino e monocarboxílico - ácido diprótico

Estados de ionização em função do pH

Ponto isoeléctrico, pI
O valor do pH em que se obtém apenas a espécie com
carga zero é designado por ponto isoeléctrico - pI.
• Características do pI:\Carga global nula
• Solubilidade minima porque é apolar
• Mobilidade, sob ação de um campo eléctrico, nula

 A que valor de pH observo apenas a espécie com carga zero?

[LH2+] = [L-]

Curva de titulação da Glicina

Slide 37
1. I 4. II 7. III 10. V

2. II 5. IV 8. III 11. II

3. IV 6. II, IV 9. III

Comparação entre valores de pKa Curvas de titulação dos 20 aminoácidos

Curva de titulação do Glutamato - aminoácido com um grupo R ionizável

 Carga formal

Carga formal de um aminoácido monoamino e monocarboxílico:

Carga formal de um aminoácido com cadeia lateral ionizável

Curva de titulação da Histidina - aminoácido com um grupo R ionizável

pI = (9,17 + 6) / 2 = 7,6

3ª espécie neutra

Efeitos do ambiente químico nos valores de pKa

Os grupos ionizáveis dos aminoácidos

Os valores de pKa são dependentes:

• Temperatura, força iónica e polaridade do meio

(potencial formação de ligações de H).

• Micro-ambiente à volta do grupo ionizável

 Péptidos e Proteínas

A maioria das biomoléculas absorver luz a um comprimento de onda característico.

Espectro magnético (frequência e comprimento de onda)

Lei de Lambert-Beer

Beer observou a relação existente entre a transmitância e a

concentração do meio onde passa o feixe de luz. Uma certa
solução absorve a luz proporcionalmente à concentração
molecular do soluto que nela se encontra, isto é:

“A intensidade de um feixe de luz monocromático decresce exponencialmente à medida

que a concentração do soluto aumenta aritmeticamente.”

Nota: Absorção, absorver é diferente de Absorvância

T e A depende do comprimento de onda λ

Se a luz passa através de uma solução sem absorção, a

absorvância é zero, logo a transmitância é 100%.

 A cor dos objetos é devida a duas causas:

• Reflexão
• Absorção

Um objeto é da cor branca, porque todos os λ são refletidos.

Um objeto é negro porque, praticamente, todos os λ são absorvidos.

Um papel transparente, vermelho, recebe todos os λ da luz branca, mas reflete e

transmite somente o vermelho, sendo o restante absorvido.

Se uma solução na faixa de 435-480nm, que corresponde à radiação azul, a sua cor (cor
complementar) será o amarelo; a sensação visual do amarelo será dada pelo conjunto de
todos os outros componentes da luz branca, que não foram absorvidos.

A absorção da luz é tanto maior quanto mais for concentrada for a solução por ela
atravessada.

Absortividade molar (coeficiente de extinção molar) ε

• É também designada de coeficiente de extinção molar

• É uma grandeza característica da espécie absorvente
• É uma medida de quão forte é a absorção dessa espécie
• A sua magnitude depende do comprimento de onda da radiação incidente
• É uma grandeza dimensional

Para várias substâncias e para o mesmo comprimento de onda λ:

De um modo geral as cuietés usadas têm 1cm de percurso ótico, para facilitar cálculos.
Na zona do visível podem ser de plástico ou de vidro, mas na zona de UV têm que ser de
quartzo.

Existem desvios à linearidade devido a factores instrumentais ou químicos, por exemplo:

• Variação na absortividade molar para concentrações elevadas devido a interações
entre moléculas
• Dispersão de luz devido a partículas em suspensão na amostra
• Fenómenos de fluorescência/fosforescência da amostra
• Mudanças no índice de refração para concentrações elevadas da amostra
• Mudanças num possível equilíbrio químico das espécies em solução
• Radiação não monocromática
• Luz parasita

 É um bom princípio medir sempre as absorvâncias para valores inferiores a 1

Caso seja necessário testar a linearidade podem ser utilizados padrões da substância a
analisar ou outros
Manter as soluções límpidas (sem partículas em suspensão)
Manter as células limpas e sem condensação (atenção à temperatura da amostra)
Para medidas de absorvências a λ > 350nm devem ser utilizadas células de quartzo (pois
o vidro absorve a radiação UV).

Slide 17

Propriedades espectroscópicas de aminoácidos aromáticos

Aminoácidos aromáticos absorvem na zona UV entre 275-280nm.

Como prever a absortividade molar de uma proteína?

A absorvância de uma proteína a 280nm depende da composição
em Trp, Ter e Cristina (ligações dissulfureto).

Péptido
a) os 4 átomos dos grupos envolvidos na ligação péptidica
(em vermelho) estão num mesmo plano.

b) Existe rotação em torno das ligações com o carbono α

c) A cadeia polipéptídica consiste num arranjo flexível de

unidades planas, ligadas por uma articulação, o carbono α
d) Sempre nomeada de N-terminal (NH3+) para C-terminal
(COO-)

Peptídeo biologicamente ativo: aspartame, gramicidina A

Hidrólise das ligações peptídicas

Hidrólise total: por fervura com ácido ou base forte corre a hidrólise em todas as ligações
peptídicas.

Hidrólise selectiva: por ação de certas enzimas proteolíticas. A hidrólise ocorre nas
ligações peptídicas de aminoácidos específicos.
O brometo de cianogénio hidrólise apenas ligações peptídicas cujo carboxílico pertence a
um resíduo de metionina.

Enzimas proteolíticas:
• Tripsina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo carboxílico pertence a
um resíduo de licita ou arginina.
• Quimiotripsina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo carboxílico
pertence a um resíduo de fenilalanina, triptofano ou tirosina.
• Pepsina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino um resíduo de
fenilalanina, triptofano ou tirosina.
• Termolisina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino um resíduo de
leucina, soleucina ou valina.

Ligação dissulfureto
2 cisteínas -> Cistina
Há ligações dissulfureto intrapeptídicas e interpeptídicas.

pKa dos grupos ionizáveis dos aminoácidos

pI numa cadeia peptídica

Saber aminoácido - grupo lateral protonável (Ka - dá protões)
ex. Tetrapéptido -> Alanil glutamil glicil lisina

pI = (4,25+9,7) / 2 = 6,975

PP 08 Slide 30-31

Proteínas conjugadas
Proteínas que além de aminoácidos contêm outros componentes químicos.
Grupo prostético - componente “não aminoácido” da proteína conjugada.
Ex. Hemoglobina tem Fe

 Estrutura de proteínas
Desnaturação - mudança na estrutura da proteína que não causa mudanã na sequência
de aminoácidos.
As proteínas perdem a estrutura e a função quando desnaturadas.

Níveis de estrutura em proteínas

• Estrutura primária
Sequência de aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula. É específica para cada proteína, sendo
geralmente determinada geneticamente.

A estrutura primária de uma proteína irá determinar a sua estrutura terciária.

A sequência de aminoácidos e a função da proteína estão intimamente ligados.
- Proteínas com funções diferentes possuem sempres sequências diferentes de aminoácidos.
- Doenças genéticas, provocadas por produção de proteínas defeituosas.

Através da análise da sequência de aminoácidos de uma proteína, pode avaliar-se a

relação evolutiva entre as espécies.

• Estrutura secundária
A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura
ordenada estabilizadas por ligações de hidrogénio entre os grupos -NH e C=O da cadeia
principal e em que não participam ligações de hidrogénio envolvendo as cadeias laterais.

Os dois tipos de estrutura secundária são a hélice α e a folha β.

- Hélice α
Arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação
helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
Cada volta da hélice inclui 3.6 resíduos de aminoácidos.
A estrutura helicoidal é estabilizada por ligações de H (entre o grupo NH do 1º
aa e o grupo C=O do 4ºaa)

Uma restrição da formação da hélice α é a presença de resíduos de propina e de

glicina.
Na prolina, o átomo de N faz parte de um anel rígido que impede a rotação sobre a
ligação N-Cα.
No caso da glicina, é devido a esta apresentar uma maior flexibilidade coformacional em
relação aos outros aminoácidos. Polímeros de glicina tendem a formar estruturas
enoveladas diferentes da hélice α.

- Folha β
Nesta conformação as pontes de hidrogénio podem ser estabelecidas entre átomos de
uma mesma cadeia ou entre átomos de cadeias polipeptídicas diferentes.
Todos os resíduos de aminoácidos participam nas ligações de hidrogénio, formando uma
estrutura planar onde as cadeias laterais se encontram viradas para cima ou para baixo e
nunca interagem uma com as outras.

Entre os 20 aminoácidos, apenas a propina não pode

fazer nenhuma das 2 estruturas, por formar uma ligação
peptídica mais rígida em torno de C

 - Loops / dobras / alças :

Conexão entre folhas β e hélices α, trechos que conectam segmentos de estruturas
secundárias.
Resíduos de propina e glicina aparecem frequentemente em loops:
• Glicina devido ao facto de ser pequeno e flexível
• Prolina devido ao facto da ligação peptídica resultante assumir
configuração cis, uma forma susceptível de se dobrar.

• Estrutura terciária
O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado de
estrutura terciária.
Resulta do enrolamento da hélice α ou da folha β, sendo mantido por pontes de
hidrogénio e dissulfureto. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.
Factores que influenciam a estrutura terciária:
- Interações hidrofóbicas e hidrofílicas
- Pontes de hidrogénio
- Pontes dissulfureto ( a única ligação covalente)
- Ligações iónicas

• Estrutura quaternária
Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas
distintas, ou subunidades que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo destas
subunidades proteicas em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária.

Proteínas fibrosas
As cadeias polipeptídicas estão arranjadas em longos filamentos ou
folhas.
São formadas geralmente por um único tipo de estrutura secundária,
e a sua estrutura terciária é relativamente simples.

Proteínas globulares
Podem contem vários tipos de estruturas (hélice α, folha β e outros) dobradas em forma
esférica ou globular.

PP 08 Slide 48

 Prião
São proteínas patogénicas com um “folding” anormal.
O prião infecioso é extremamente resistente à
temperatura, não desnaturando com facilidade.

O prião não tem nenhuma informação codificada em ácidos nucleicos, “replica-se” dentro
do hospedeiro forçando as proteínas normais a adoptar a nova estrutura, que se
depositam na forma de agregados filamentosos no tecido neuronal.

Enzimas
• Todas as enzimas, com a excepção de um pequeno grupo de RNAs, sua proteínas que
têm como função acelerar reações químicas, sem alterar a constante de equilíbrio da
reação.
Ribozima = ácido ribonucleico + enzima

• A actividade catalítica depende da integridade da conformação da proteína. A estrutura

primária, secundária, terciária e quaternária são essenciais para a actividade catalítica.

• Aumentam a velocidade da reação actuando como um catalisador.

• Algumas enzimas requerem além de aminoácidos, um ou mais iões inorgânicos -
cofactor, ou um complexo orgânico ou uma molécula metaloorgâncio - coenzima.

• Se a coenzima ou o ião metálico estiver ligado covalentemente à proteína é designado

por grupo prostético.

Apoenzima + Cofactor/Coenzima -> Holoenzima

(Inactiva) (activa)

• Substrato - Molécula sobre a qual actua a enzima

• Isoenzimas - Enzimas que catalisam a mesma reação

Propriedades gerais das enzimas

As enzimas diferem dos catalisadores químicos em diferentes aspectos:

• Velocidade de reação mais elevadas

Normalmente 106 a 1012 vezes superiores às reações não catalisadas e são superiores
em várias ordens de grandeza às reações catalisadas quimicamente.

• Condições de reação mais suaves

T>100ºC, pressão atmosférica, pH~7,0. Contrariamente, a catálise química ocorre muitas
vezes a temperaturas e pressões elevadas e pH extremos.

• Especificidade reaccional elevada

Elevado grau de especificidade em relação ao(s) substrato(s) e ao(s) produto(s) -> uma
reação enzimática raramente tem produtos secundários.

• Regulação da reação
A actividade enzimática é controlada não só pelo(s) substrato(s) e/ou produto(s), bem
como por outras substâncias. Os mecanismos de regulação enzimática incluem o controlo
alostérico (hemoglobina), modificação covalente da enzima e controlo da quantidade de
enzima sintetizada.

 Classificação internacional das enzimas

• Oxidoredutases - enzimas que catalisam reações de oxidação-redução.
Ex.: Oxidação do etanol a aldeído pela desidrogenase do alcóol:

• Transferases - enzimas que transferem grupos funcionais entre dadores e aceitadores.

Ex.: Reação catalisada por uma transferase do grupo amino (aminotransferase):

• Hidrolases - enzimas que transferem grupos funcionais para a água.

Ex.: quebra de uma ligação peptídica:

• Isomerases - enzimas que catalisam reações de isomeração. Constituem um grupo

muito heterogéneo.

• Liases - Adicionam ou removem elementos da água, amónia, ou CO2.

Ex.: reação catalisada por uma hidratase que hidrata a molécula de fumarão a L-
malato:

• Ligases - enzimas que “ligam” moléculas à custa de grupos fosfatos.

Ex.: Reação catalisada pela carboxilase do piruvato:

 Nomenclatura das enzimas
As enzimas são classificadas com base nas reações que catalisam:
Nome do substrato + Sufixo ase:
Ex.:
Urease ≡ hidrólise da ureia
ATP + D-glucose -> ADP + D-glucose 6-fosfato hexocinase
Enzyme Commission Numbers (adoptado desde 1984) exemplo:

Enzima tripéptido aminopeptidase: EC 3.4.11.4

EC - enzyme commission
EC 3 - hidrolase
EC 3.4 hidrolase que actua sobre as ligações peptídicas
EC 3.4.11 actua sobre o grupo amino dos aminoácidos de um polipeptídeo EC 3.4.11.4
actua sobre o amino terminal de um tripeptídeo

Macromoléculas Biológicas - Hidratos de carbono - sacarídeos (açúcares)

Nomenclatura
Os hidrocarbonetos são as biomoléculas mais abundantes na Terra.
Hidratos de carbono ou sacarídeos: poli-hidroxialdeídos ou poli-
hidroxicetonas (ou derivados) ou polímeros que por hidrólise produzem os
anteriores.
A maioria dos hidratos de carbono têm a fórmula empírica (CH2O)n; alguns
também contêm N e P ou S.

Mono e polissacáridos
• Função
- Estruturais
ex: celulose (paredes das células vegetais) e quitina (exoesqueleto dos animais)
- Amazenamento, reserva
ex: amido (plantas) e glicogénio (animais)
- Componentes celulares
ex: peptidoglicanos (confere rigidez à parede celular), glicosaminoglicanos
(fundamentais na matriz celular)

• Classes
- Monossacáridos ou açúcares simples - uma só unidade (ex. D-Glucose)
- Dissacáridos - dois açúcares simples ligados por uma ligação covalente (glicosídica)
(ex. Sucrose)
- Oligossacáridos - cadeias curtas de unidades de monossacáridos. (3 a 20) ligados por
ligações glicosídicas
- Polissacáridos - normalmente centenas a milhares de monossacáridos ligados por
ligações glicosídicas (ex. Amido, Glicogénio, Celulose)

Sacárido = açúcar

Glucose
• Açúcar simples mais importante, resultando da metabolização de cadeias de H.C. mais
complexas;
• É transportado na corrente sanguínea.
• É a principal fonte de energia para os mamíferos (com excepção dos ruminantes)

 • É a única fonte de energia que as células nervosas conseguem usar.

• É o percursor da síntese de outros H.C.
• As doenças associadas aos H.C. e ao seu metabolismo incluem os diabetes,
galactosemias, deficiência no armazenamento de glicogénio e a intolerância à lactose.

Monossacáridos
• Classificação
- Natureza química do grupo carbonilo:
• Aldeído -> Aldose
• Cetona -> Cetose
- Número de átomos de carbono (sempre >= 3)
• 3 -> triose
• 4 -> tetrose
• 5 -> pentose
• 6 -> hexose
• etc

Monossacáridos - Trioses
Representação de Fischer:
• Ligações verticais estão atrás do plano
• Ligações horizontais estão acima do plano
• O grupo carbonil é o mais próximo possível do topo

Todos os açúcares detonas existentes na Natureza têm o grupo

cetona no carbono 2.

Monossacáridos - Pentoses

Desoxioses: substituição do grupo hidroxilo por um átomo de

hidrogénio

Monossacáridos - Hexoses

Esterioisometria em sacarídeos - gliceraldeído

Todos os monossacáridos, com excepção de dihidroxiacetona, têm pelo
menos um carbono quiral.

Esterioisomeria em sacáridos

Convenção: a configuração do centro quiral mais distante do grupo carbonil define a

esterioisomeria, tendo como referência o gliceraldeído.

Trioses e tetroses (aldoses) Pentoses (aldoses) Hexoses (aldoses)

Representação de Fischer das aldoses da série D

Trioses e tetroses (cetoses) Pentoses e hexoses (cetoses)

 Representação de Fischer das cetoses da série D

Epímeros
- 2 açúcares que diferem apenas na configuração de um carbono.

Formação de hemiacetais, hemiacetona, acetais e cetais

Em solução aquosa, todos os monossacarídeos de 5 ou mais
carbonos apresentam predominantemente estruturas cíclicas (em
anel).

A formação da estrutura em anel resulta da reação entre um grupo

álcool e um grupo carbonil (aldeídos ou detonas) formando
hemiacetais ou hemicetais.

Estrutura cíclica dos monossacáridos - aldoses

Conversão linear da forma linear da D-glucose (projeção de Fischer) na estrutura cíclica
(perspectiva de Haworth)

Nas fórmulas planares de Haworth, os açúcares estão na sua forma cíclica.

 - OH que figuram à direita na projeção de Fischer, são representados para baixo no anel
- OH que figuram à esquerda são representados para cima

Ciclização de uma aldose - Formação de um anel pirano

D-glicose - Formação de um anel pirano

Ciclização da D-glucose
A ciclização dos açúcares não é catalisada por enzimas, ocorre
espontaneamente em solução.

Configurações só são interconvertíveis por quebra de uma ligação

covalente.
Mutarrotação - interconversão entre as formas α e β .

Estrutura cíclica dos monossacáridos - Anómeros

Anómeros - esteroisómeros que diferem apenas na estereoquímica
do carbono hemiacetal (carbono anorémico)

Anómeros α e β
Aldose - carbono anomérico - carbono 1

Ciclização de uma aldose - Formação de um anel furano

No anel furanosídico, o carbono anomérico liga-se ao carbono 4.

No anel piranosídico, o carbono anomérico liga-se ao carbono 5.

Piranoses e furanoses - projeção de Haworth (os anéis

são planares)
Piranoses - compostos cíclicos de 6 vértices.
Furanoses - compostos cíclicos de 5 vértices.

 Ciclização de uma cetose - Formação de um anel pirano ou furano

Cetose - carbono anomérico - carbono 2

Principais conformações

Isómero β ; Isómero α

Identificação do carbono anomérico - Isómero β ; Isómero α

Piranoses - principais conformações

O anel de 6 carbono não é planar e tende a assumir 2 conformações em “cadeira”.
Conformações são interconvertíveis sem quebra de ligações.

 Isómeros, configurações, conformações

Isómeros - diferentes configurações
- Enantioómeros (esterioisómeros que são a imagem no espelho)
- Diastereómeros (esterioisómeros que não são a imagem no
espelho)
- Epímeros ( Diastereómeros que diferem apenas em 1 carbono
quiral)
- Anómeros (Epímeros especiais) diferem apenas na configuração
à volta do carbono hemiacetal, produzindo os isómeros α e β

Conformações (podem passar de uma conformação para outra sem quebra de ligações
covalentes):
- Conformação em cadeira e em barco (formas cíclicas dos
açúcares)

Derivados da hexose (Slide35)