Aminoácidos

2022..2
 Aminoácidos
São as unidades fundamentais das
proteínas.
Existem 20 aminoácidos primários
constituindo as proteínas e
peptídeos.
É formada por uma porção ácida,
com o grupamento carboxila
(COOH), uma porção básica, com o
grupamento amina (NH2) e o
radical R.
O radical R determina se a molécula
será polar, apolar, ácida ou básica.
 Aminoácidos
c a r b o n o
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d o s d a q u l i m e n t a ç Não essenciais ou naturais: são os
ob t i n t e s n a a
p r e s e
aminoácidos produzidos pelo organismo.
Essenciais: são os aminoácidos que não são
produzidos pelo organismo. Eles são obtidos
unicamente pela dieta (alimentação).
Aminoácidos
Aminoácidos
 CLASSIFICAÇÃO

É o grupo R que distingue um

aminoácido de outro, sendo ele o
responsável pelas propriedades
físico-químicas de cada
aminoácido.
 Conceitos importantes
Hidrofóbicos - Promovem
interações hidrofóbicas
Importantes na manutenção da
estrutura das proteínas
Hidrofílicos – Formam ligações de
hidrogênio com a água –
aumentam solubilidade na água.
 CLASSIFICAÇÃO
Apolares
 CLASSIFICAÇÃO
Polares Sem cargas

Com cargas
PROPRIEDADES QUÍMICAS
Característica ácida (presença do grupo carboxila);
Característica básica (presença do grupo amino);
Interação intramolecular, originando um "sal interno": PF e
PE altos (características dos sais)
Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou
ácido)
 Conceitos importantes
Em química, uma protonação é uma reação química que
ocorre quando um próton (H+) liga-se a um átomo, uma
molécula ou um íon.

Sua reação inversa é a desprotonação,

quando um próton, novamente H+, é
removido de uma molécula ou de um íon.
Caráter anfótero: reagem tanto em ácidos
quanto em bases, produzindo sais.
 Caráter anfótero
Em meio ácido: é o ânion carboxilato, e não o grupo amino, que atua como
centro básico e recebe o próton:

Em meio básico: é o cátion amônio, e não o grupo carboxila, que age como
centro ácido e perde um próton:
 Características Físicas

São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem

a alta temperatura;
Incolores;
A maioria apresentam sabor adocicado;
Alguns insípidos;
E outros amargos;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
 Funções biológicas
Estrutura da célula.
Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.
Transporte de metabólitos e íons.
Atividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogenese no jejum e diabetes.
 ídica
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o
Ligaçã

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain

 PROTEÍNAS
As proteínas são compostos orgânicos de
alto peso molecular, são formadas pelo
encadeamento de aminoácidos.
É o composto orgânico mais abundante de
matéria viva (50 a 80% do peso seco da
célula).
São constituintes básicos da vida
Níveis de organização
Interações importantes para a manutenção da estrutura das proteínas
 Estrutura Primária
Simples sequência de aminoácidos.
É esta estrutura que, de fato, determina a
forma e a função da proteína.
Com apenas vinte aminoácidos podemos ter um
número infinito de proteínas.
 Estrutura Secundária
Mantida pelas ligações de Hidrogênio.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações
entre os carbonos dos aminoácidos (aa) e seus
grupamentos amina e carboxila.
As ligações de hidrogênio unem os fios um ao outro,
produzindo uma hélice. (Semelhante a um fio de
telefone).
O colágeno faz um tipo especial de arranjo,
chamado hélice tríplice.
 Estrutura Terciária Ligações de Hidrogênio

Refere-se ao arranjo espacial da cadeia

polipeptídica(dobramento ou formação de laços),
com ou sem estrutura secundária.
Na estabilização da estrutura terciária e na
determinação da conformação de uma proteína
entram forças de natureza diversas.
Ex: Ligações dissulfeto; Ligações salinas ou
interações eletrostáticas; Ligações de
Hidrogênio; Interações dipolares; Interações
hidrofóbicas ou Van der Waals.
Estrutura Terciária
 Estrutura Quaternária

A estrutura quaternária corresponde a duas ou

mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que
se agrupam e se ajustam para formar a
estrutura total da proteína.
Por exemplo, a molécula da insulina é composta
por duas cadeias interligadas. Enquanto, a
hemoglobina é composta por quatro cadeias
polipeptídicas.
 CLASSIFICAÇÃO das proteínas
Quanto a composição: :
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 CLASSIFICAÇÃO das proteínas
A hemoglobina é um exemplo de
proteína conjugada. Contém 4
proteínas ligadas a uma porfirina
e a um íon de ferro.

As lipoproteínas, tal como LDL e HDL, são

também exemplos de proteínas conjugadas
- neste caso, com lipídeos.
 Hidrólise:

h id r ó lis e é
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 CLASSIFICAÇÃO das proteínas
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: