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WF

Protenas

Introduo
Caractersticas

Enzimas Transporte Reserva Motilidade

das Protenas

Importncia em seres vivos


- Hb

actina/miosina Estruturais - colgeno Defesa - Igs Regulao - insulina

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Protenas

Introduo
Caractersticas

Importncia em seres vivos

WF

Protenas

aminocidos formados por ligaes peptdicas covalentes. Estrutura de um Aminoacido

- so polmeros de

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Aminoacidos - 20 aminoacidos essenciais


Nomes derivados do material de origem

Asparagina--------------Asparagus Glutamina---------------gluten Tirosina------------------queijo (tyros) Glicina--------------------glycos (doce) grupo carboxila e grupo amino ligados a um mesmo atomo de carbono Se diferenciam entre si pelas cadeias laterais (R) Estrutura - Tamanho - Carga
Abreviao de 3 letras e simbolo de uma letra

Ex. Alanina----------Ala--------A Fenilalanina---------phe------- P


No polares aromticos Polar sem carga R de carga positiva (basicos) Lisina Arginina histidina R de carga negativa (acidos) Aspartato glutamato

Alanina Valina Leucina Isoleucina Glicina metionina

Fenilalanina Triptofano tirosina

Serina Treonina Cisteina Prolina Asparagina glutamina

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WF

Polar ou apolar

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Aminocidos

Ao como cidos ou bases Curvas de titulao

Carga eltrica - pI Para cada grupo funcional


ionizvel teremos uma faixa de pH onde ele atua como tampo. Valores de pH superiores ao pI deixam as molculas carregadas negativamente. Aminocidos cidos possuem valores de pI baixos
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Ligao peptdica

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Protenas

Protenas

Caractersticas

Massa molecular Composio de aminocidos Sequncia de aminocidos Grupos qumicos ligados


Lipoprotenas metaloproteinas glicoprotenas

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Protenas

4 Nveis

Primaria: seqncia de aminocidos na cadeia Secundaria: arranjos conformacionais resultantes das interaes entre aminocidos gerando padres estruturais. Alfa hlices e folhas beta paralelas e antiparalelas Terciria: descreve todos os arranjos estruturais dentro de uma cadeia polipeptdica Quaternria: arranjo tridimensional de protenas compostas por mais de uma subunidade

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Protenas

Estrutura

Estrutura Primaria

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Protenas

Estrutura
Estrutura
Alfa

Secundria

hlice

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Protenas

Estrutura
Estrutura secundaria Corrresponde a conformao local de uma regio de um polipeptideo Ex.. alfa hlice folha beta hlice A cadeia polipeptdica se enovela ao redor de um eixo imaginrio Os grupos R dos aminocidos se dispem para a parte externa da hlice As interaes entre os resduos de aas, como as pontes de H, estabilizam a estrutura Sua formao depende da seqncia primaria da cadeia ex. alfa queratinas da pele

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Protenas

Estrutura
Colgeno

e queratina

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Protenas

Estrutura
Folhas

Secundria
beta

Folha paralela A orientao dos polipeptideos envolvidos a mesma


NH3 NH3 COOCOO-

Folha antiparalela
NH3 -OOC COONH3

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Estrutura

Terciria

Protenas

Se refere a forma de enovelamento das estruturas secundrias Protenas fibrosas e globulares Desnaturao e Renaturao Flexibilidade A estrutura tridimensional de uma protena determinada pela sua seqncia de aminocidos A funo da protena depende da sua estrutura As interaes no covalentes so a principal fora estabilizadora da estrutura assim como as pontes dissulfeto S-S
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Protenas

Estrutura
Estrutura

Terciria
Folding

Padres

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Protenas

Estrutura
Estrutura

Quaternria

Hemoglobina

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Protenas

Contrao Muscular

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Protenas

Desnaturao

enovelamento

de protenas e

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Enovelamento: Processo de rearranjo de estrutura de um polipeptideo linear inicial em uma estrutura organizada e complexa. A fora condutora a interao entre os aminocidos da cadeia, ajudada pela presena de protenas chaperonas. A desnaturao de uma protena acontece quando a exposio a ambientes diferentes ao fisiolgico (pH, temperatura), levando a uma perda da estrutura e funo.

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Protenas que auxiliam no dobramento das protenas.

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