As proteínas são as macromoléculas mais

abundantes das células vivas e representam

cerca de 50 % do seu peso seco
As proteínas exercem as mais variadas funções

Transporte, Proteção, Reserva, Enzimas etc

Exercício de cada função requer uma estrutura

adequada. A multiplicidade de estrutura e conseguida
graças a existência de 20 diferentes aminoácidos
 - Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de
bactérias, sejam das formas mais complexas de vida são
construídas pelo mesmo conjunto de 20 aminoácidos
ligados covalentemente em seqüências lineares
características;

- À partir destes 20 aminoácidos, os organismos

podem sintetizar proteínas muito diferentes entre si,
como as enzimas, hormônios, anticorpos, proteínas
do cristalino do olho, penas de pássaros, teias de
aranha, venenos de fungos e de cobra, antibióticos e
uma centena de outras substâncias exibindo
atividades biológicas características
 Níveis de organização

Aquecimento provoca desnaturação

Willian Astibury década 30

Cabelo 0,54 nm
Raio X do cabelo Fibroína 0,7
e da seda
Cabelo aquecido 0,70
Conformação Protéica
- A estrutura primária de uma proteína é o que determina sua
conformação tridimensional, pois os grupos R dos aminoácidos
é que vão determinar o modo pelo qual a cadeia polipeptídica
vai enovelar-se e assim formar sua estrutura nativa;
- A maneira de demonstrar a estrutura especifica das proteínas
para função biológica que exercem é alterar essa estrutura e
determinar o efeito que isso causa nessa função p.ex
hipofosfatasia, trombose venosa profunda
- DESNATURAÇÃO é o processo no qual ocorre uma
alteração extrema, com a perda total da estrutura
tridimensional e da atividade biológica da proteína;
- Aquecimento, tratamento com substâncias químicas tais como
uréia, guanidina, ácidos ou bases fortes levam a desnaturação
de proteínas
Exercício de cada função requer uma estrutura
adequada.
Classificação de acordo com as características
físicas
Globulares: a cadeia peptídica é enrolada em uma
forma globular
São solúveis em sistema aquosa
Usualmente são móveis e dinâmicas

Fibrosas. Insolúveis em água e fisicamente duras.

Servem como elementos estrutural ou de proteção
São divididas em duas classes Alfa queratinas
Beta queratinas
Alfa queratina
Mais abundante no cabelo, chifre,
casco da tartaruga, penas, unhas
escamas , espícula do porco espinho

Beta queratina
proteína da seda
Proteína da teia da aranha
Proteína fibrosas
 Estrutura primária refere-se a
seqüência de amino ácidos

 
Ligação
peptídica

2 resíduos de
aminoácidos
 Estrutura secundária refere-
se ao arranjo no espaço,
isto é a conformação dos
resíduos de amino ácidos
na cadeia polipeptídica

Exemplos : alfa hélice, folha pregueada beta,

colágeno
Por que forma alfa hélice

A composição e a seqüência é tal que permite a

cadeia formar espontaneamente alfa hélice
 Alfa queratinas são ricas em aminoácidos
formadores de alfa hélice

• A cadeia é
mantida por
pontes de
hidrogênio
intra cadeia

• São mantidas por pontes de hidrogênio intra

cadeia e por pontes S-S
 Beta queratinas

São filamentosas e insolúveis em água

Facilmente dobráveis
Pontes de hidrogênio entre as cadeias
São ricas em glicina, alanina e serina
Cada 2 aminoacido um é glicina
 A fibroína proteina da seda
Consiste de camadas de
folhas  antiparalelas
ricas em resíduos de Ala
e Gly permitindo um
empacotamento denso
dos grupos R e um
arranjo em que os grupos
R estão em contato uns
com os outros
Pontes de Hidrogênio e
van der Waals
estabilizam a estrutura
• As cadeias são
mantidas
unidas por
pontes de
hidrogênio
entre as cadeias
O colágeno representa quase 1/3 da
proteína total de um organismo. Ele é
uma molécula em forma de bastão com
cerca de 3.000 Å de comprimento e
apenas 15 Å de largura.
Suas 3 cadeias  super enoveladas podem
ter seqüências diferentes, mas cada uma
apresenta cerca de 1000 resíduos de
fibras
aminoácidos.
As fibrilas do colágeno são formadas por
moléculas de colágeno alinhadas em um
padrão em forma de escada e apresentam
ligações cruzadas para uma maior
resistência mecânica.
fibrilas
O alinhamento especifico e a quantidade
de ligações cruzadas variam de acordo
com os tecidos e produzem estrias
características em uma microfotografia
eletrônica
trapocolageno
• O COLÁGENO apresenta 35% de Gly, 11% de ala e 21%
de Pro e HydroPro
• O conteúdo não habitual de aminoácidos do colágeno esta
relacionado as restrições estruturais características da hélice
do colágeno
• A seqüência de aminoácido Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro
onde X pode ser qualquer aminoácido
• Apenas os resíduos de Gly podem ser acomodados nas
junções extremamente estreitas existentes entre as cadeias 
individuais.
Os resíduos de Pro possibilitam os enovelamentos acentuados
que se verificam na tríplice hélice do colágeno
• O empacotamento denso das cadeias  na tríplice hélice do
colágeno fornece um força tensional maior do que a de um
fio de aço de idêntica secção transversal.
A TRIPLICE HÉLICE DO COLÁGENO

glicina
 • Um mamífero possui mais de 30 variantes
estruturais de colágeno que ocorrem em
tecidos particulares. Cada um deles é um
pouco diferente em seqüência e função.

• Defeitos genéticos na estrutura do colágeno

ilustram a relação próxima que existe entre
a seqüência de aminoácidos e a estrutura
tridimensional desta proteína
 • Osteogenesis imperfeita é caracterizada por
uma formação óssea anormal de bebês e a
síndrome de Ehlers-Danlos, por juntas frouxas.
• Ambas são condições letais e resultam da
substituição de um aminoácido com um grupo
R maior (como a Cys ou Ser) por um resíduo de
Gly em cada cadeia . (um resíduo de Gly
diferente em cada desordem).
• Efeito catastrófico sobre a função do colageno
pois elas rompem a repetição Gly-X-Pro que dá
ao colágeno sua estrutura helicoidal
As cadeias  das moléculas do colágeno e as moléculas do
colágeno das fibrilas são unidas por tipos não usuais de
ligações covalentes cruzadas, envolvendo residuos de Lys
HyLys ou His.
Essas ligações criam resíduos de aminoácidos não- primários,
como a desidro-hidroxilisinonorleucina (aumentam na velhice)
A super-hélice de 3 cadeias do
glicina
colágeno vista a partir de uma
extremidade,em um modelo
bola-e-bastão

A glicina devido a seu

pequeno tamanho e
necessária na junção
estreita em que as três
cadeias estão em
contato.
Modelo espaço cheio da
mesma cadeia 

As três hélices enovelam-se

umas as outras em um
superenovelamento orientado
para a direita
 A cadeia  do colágeno apresenta uma estrutura
secundária repetitiva característica dessa proteina

a seqüência tripeptídica repetitiva

Gly-X-Pro ou
Gly-X-HyPro adota uma estrutura
helicoidal orientada para a esquerda
com 3 resíduos a cada passo
Proteínas globulares
soroalbumina
Estrutura terciária das proteínas
A estrutura terciária de uma proteína é a sua
complexa forma tridimensional, ou
conformação, resultante das dobras da cadeia
polipeptídica. A interação entre as cadeias
laterais dos aminoácidos dentro da proteína
determina as ligações e propriedades que
mantêm íntegra a estrutura terciária.
Diversos tipos de força estão envolvidos no
processo de enrolamento, inclusive ligações
de dissulfeto da estrutura primária.
A seqüência de amino ácidos determina
a estrutura terciária

A prova mais importante de que a

estrutura (terciária ) depende da
seqüência de amino ácidos vem dos
estudos de desnaturação realizados
por ANFINSEN década de 50
A seqüência de amino ácidos determina
a estrutura terciária

A prova mais importante

de que a estrutura
(terciária ) depende da
seqüência de amino
ácido vem dos estudos de
desnaturação realizados
por ANFINSEN década
de 50
Desnaturação e renaturação da ribonuclease

Estado nativo;
cataliticamente
ativa

Adição de uréia
e
mercaptoetanol

Estado desenovelado;
inativa. As interligações
dissulfeto estão reduzidas e
produziram resíduos de
cisteína

Remoção da uréia
e mercaptoetanol

Estado nativo;
cataliticamente ativa. As
interligações dissulfeto dos
quatro resíduos de cistina
foram reformadas
adequadamente
 Refere-se à maneira como a cadeia peptídica
dobra sobre si mesma

Forças que matem a estrutura terciária:

Interação iônica. Forcas de Van der Walls.
Iterações hidrofóbicas. Pontes de hidrogênio .
Pontes S-S (covalentes)
Forças que estabilizam a estrutura terciária.

a =>pontes de hidrogênio; b =>pontes dissulfeto;

c => interação iônica (asp – lys);
d=> interação hidrofóbica valina- valina
 Refere-se ao arranjo das cadeias , isto é,
como elas estão reunidas conformação das
proteínas oligoméricas.

Forças que matem a estrutura quaternária:

Interação iônica. Forcas de Van der Walls.
Iterações hidrofóbicas. Pontes de hidrogênio .
Pontes S-S (ligações covalentes)
Hemoglobina(Hb) : 4 subunidades polipeptídicas
2 cadeias  idênticas
2 cadeias  idênticas
Cada subunidade  é pareada de maneira idêntica com uma 
no interior dessa proteína multissubunitária de modo que a Hb
pode ser considerada como um tetrâmero de quatro
subunidades ou um dímero de protômeros  
Hemoglobina
Enzimas Luciferina luciferase