Protenas

-So as biomolculas com as funes mais diversas como enzimas e

hormonas
-Catalisam e regulam reaces que ocorrem no corpo humano (msculos
e tendes), a pele e o cabelo que do proteco externa, a hemoglobina
que transporta o oxignio no sangue, os anticorpos que protegem o corpo
contra doenas
-Devido variedade de funes, existem protenas com os mais variados
tamanhos e formas, mas todas elas tm pesos moleculares
extremamente elevados
-A subunidade da estrutura das protenas so os aminocidos
(monmeros)
-Cada aminocido contm um grupo amina (-NH2) e
carboxilo (-COOH)

um grupo
64

65

Aminocidos

C*

COOH

NH2

- Existem 20 aminocidos (a.a.) que constituem as protenas

- Podem ser divididos em 3 classes diferentes consoante a cadeia

lateral R que possuem
neutros (apolares ou polares )
acdicos
bsicos
66

67

68

AMINOCIDOS
Em todos os a.a. (excepto na glicina) o carbono um carbono assimtrico

Formas isomricas opticamente activas (enantimeros, formas D e L)

Os a.a. que constituem as protenas tm configurao L, contudo, alguns

D-a.a. podem encontrar-se na parede da clula bacteriana e em
determinados antibiticos

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Polipptidos

-O s aminocidos esto ligados

entre si atravs de uma reaco
entre o grupo carboxilo de um
aminocido com um grupo amina
do aminocido seguinte
-Este tipo de ligao tem o nome de
ligao peptdica
-A uma sequncia de aminocidos
ligados entre si por ligaes
peptdicas d-se o nome de
polipptidos

70

ESTRUTURA DAS PROTENAS

PRIMRIA sequncia de a.a. que formam uma cadeia peptdica

SECUNDRIA formao de estruturas regulares pela cadeia

polipeptdica: -hlice e configurao

TERCIRIA relao tridimensional dos segmentos de a.a. na

cadeia polipeptdica

QUATERNRIA descreve a associao de 2 ou mais cadeias

polipeptdicas
71

72

Estrutura primria da protena

Existem duas variveis que

determinam a estrutura primria da
protena:
- o nmero total de aminocidos
na cadeia;
- a sequncia exacta de cada
aminocido na cadeia.

73

- e x e m p l o s d a i m p o r t n c i a d a
sequncia exacta dos a.a. para a
manuteno de uma determinada
funo biolgica.

74

Estrutura secundria

- definida como uma conformao local da protena ou polipptido

-Estas conformaes foram descobertas por Linus Pauling e seus
colaboradores com ajuda da anlise de raiosx
-Concluram que as protenas possuem 2 dois tipos principais de
conformaes: hlice e folha pregueada (-pleated sheet)
-Entre estes 2 tipos de conformaes a mais estvel a hlice

75

Folha pregueada (-pleated sheet)

-Ocorre frequentemente em protenas fibrosas
-As cadeias polipeptdicas da folha pregueada esto quase distendidas,
sendo a estrutura estabilizada por pontes de hidrognio entre grupos
NH e C=O localizados em cadeias polipeptdicas dispostas
paralelamente
-Na -queratina existente nas unhas , penas e pele, h predomnio da
estrutura da folha pregueada

76

Hlice
- a estrutura secundria mais frequente nas protenas
fibrosas
-esta estrutura resulta da interaco por pontes de
hidrognio entre o grupo NH de um aminocido e o
grupo C=O do quarto aminocido a contar daquele, ao
longo da cadeia
-hlices com maior ou menor dimetro tm sido
encontradas mas no so as componentes principais
das protenas
Exemplo: Colagnio

77

Estrutura terciria
- A maioria das protenas biologicamente activas possuem uma
configurao globular (enzimas, anticorpos, hormonas)
- A estrutura terciria das protenas a sua forma tridimensional, que
resulta de mais enrolamentos da sua cadeia polipeptdica
- Estes enrolamentos no so feitos ao acaso: caracterstico de uma
determinada protena e vital para o desempenho da sua funo
biolgica

78

79

Estrutura quaternria
- Muitas protenas existem em agregados estveis e no covalentes de
mais de uma cadeia polipeptdica
- A esta estrutura global da protena com mltiplas subunidades d-se o
nome de estrutura quaternria

80

Mioglobina

DEPENDENDO DA CONFORMAO

PROTENAS GLOBULARES

PROTENAS FIBROSAS

PROTENAS GLOBULARES

Apresentam uma ou mais cadeias polipeptdicas formando

estruturas compactas, mais ou menos esfricas
Solveis em gua
Apresentam funes dinmicas muito diversificadas (transporte,
enzimas, hormonas...)

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HEMOGLOBINA

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PROTENAS FIBROSAS

Cadeias polipeptdicas muito longas e helicoidais que se associam

lateralmente de modo a formar cabos retorcidos que, reunidos
formam fibrilhas ou fibras
Insolveis em gua

ex: colagnio, -queratina, elastina

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DESNATURAO
O QUE ?
Alterao da estrutura espacial
de uma protena levando perda
da sua actividade biolgica
CAUSAS

Elevadas temperaturas
pH extremos
Concentrao de sais
Outros factores fsicos

A desnaturao das protenas nativas numa forma enovelada ao acaso

biologicamente inactiva no irreversvel, i.e, em muitos casos retorna, por
alterao das condies de desnaturao sua forma nativa.
A este processo denominamos RENATURAO.

84

ENZIMAS
Definio:
Catalisadores biolgicos
Longas cadeias de aminocidos
Funo:
Viabilizar a actividade das clulas, quebrando
molculas ou juntando-as para formar novos
compostos
Todas as enzimas so PROTENAS
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CARACTERSTICAS GERAIS

Apresentam alto grau de especificidade

So produtos naturais biolgicos
Reaces baratas e seguras
So altamente eficientes, acelerando a velocidade
das reaces (108 a 1011 + rpida)
So econmicas
No so txicas
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APLICAES

Proteases
Leite: na preparao do leite de soja
Vinhos: clarificao
Queijo: coagulao da casena

Lactase
Gelados: preveno da cristalizao da lactose
Leite: estabilizao das protenas do leite em leites congelados por
remoo da lactose. Hidrlise da lactose, permitindo o uso por adultos
deficientes na lactase intestinal e em crianas com deficincia em lactase
congnita

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DESIGNAO

BASEIA-SE NO NOME DO SUBSTRATO ACRESCIDO DO SUFIXO

ASE
EX: LIPASE, PROTEASE

DE ACORDO COM O TIPO DE REACO QUE CATALISAM

Classificao das enzimas segundo a Comisso

de Enzimas
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1. Oxido-redutases (reaces de oxidao-reduo ou transferncia de electres)

1.1.actuando em CH-OH
1.2.actuando em C=O
1.3.actuando em C=O
1.4.actuando em CH-NH2
1.5.actuando em CH-NH1.6.actuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre molculas)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldedo ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre
3.Hidrolases (reaces de hidrlise)
3.1.steres
3.2.ligaes glicosdicas
3.4.ligaes peptdicas
3.5.outras ligaes C-N
3.6.anidridos cidos
4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnio e CO2)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N5.Isomerases (transferncia de grupos dentro da mesma molcula para formar ismeros)
5.1.racemases

6.Ligases (catalisam reaces de formao de novas molculas a partir da ligao entre duas pr-existentes,
sempre s custas de energia)
6.1. C-O
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6.2. C-S
6.3. C-N

ENZIMAS
CATALISADORES

Aceleram reaces qumicas

Catalase

2 H2O2
2 H2O + O2
Ex: Decomposio do H2O2
Condies da Reaco

Energia livre de Activao

KJ/mol
Kcal/mol

Velocidade
Relativa

Sem catalisador

75,2

18,0

Platina

48,9

11,7

2,77 x 104

Enzima Catalase

23,0

5,5

6,51 x 108

90

No so consumidos na reaco

2 H2O2

Catalase

E+S

2 H2O + O2

E+P

Actuam em pequenas concentraes

1 molcula de Catalase

decompe
5 000 000 de molculas de
H2O2
pH = 6,8 em 1 min
91

Energia

baixam a energia de activao

Diferena entre
a energia livre
de S e P

Energia de activao sem enzima

Energia de activao com enzima

92

COMPONENTES DA REACO

E+S

ES

Substrato liga-se ao
STIO ou CENTRO ACTIVO
da enzima

P+E

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CENTRO ACTIVO
Regio da molcula
reaco com o substrato

enzimtica

que participa da

Possui aminocidos auxiliares e de contacto.

Pode possuir componentes no protecos -cofactores-

Cofactores
Activador: Ies inorgnicos que condicionam a aco cataltica das enzimas
ex: Fe+
Coenzima: molcula orgnica complexa
ex: NAD+ (Nicotinamida Adenina Dinucletido)
94

MODELOS DE INTERACO ENZIMA/SUBSTRATO

MODELO DE CHAVE E FECHADURA

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas

Chave-Fechadura !, que considera que a enzima possui um centro activo
complementar ao substrato
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MODELO DE ENCAIXE INDUZIDO

Koshland (1958): Encaixe Induzido y

enzima e o substrato sofrem alteraes de conformao para que possa
ocorrer o encaixe
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ACTIVIDADE ENZIMTICA
Factores que alteram a velocidade de reaces enzimticas:
- pH
- temperatura
- concentrao da enzima
- concentrao do substrato
- presena de inibidores

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INFLUNCIA DO pH
O efeito do pH sobre a enzima deve-se s variaes no estado
de ionizao dos componentes do sistema medida que o pH varia
Enzimas grupos ionizveis, existem em estados de ionizao

98

INFLUNCIA DA TEMPERATURA
temperatura ocorrem dois efeitos :
(a) a taxa de reaco aumenta, como se observa na maioria das reaces
qumicas
(b) a estabilidade da protena decresce devido a desactivao trmica
Enzima
temperatura ptima para que atinja a sua actividade mxima, a temperatura mxima
na qual a enzima possui uma actividade constante por um perodo de tempo.

99

INFLUNCIA DA [E]
Velocidade de transformao do S em P proporcional quantidade de E

INFLUNCIA DA [S]
[S] varia durante o decorrer da reaco medida que S convertido em P
vo

Vmax

[E] = constante
[S] pequenas Vo linearmente.
[S] maiores Vo por aumentos
cada vez menores.
100

[S]

INIBIO ENZIMTICA
Qualquer substncia que reduz a velocidade de uma reaco enzimtica

INIBIDORES

REVERSVEIS

COMPETITIVOS

NO COMPETITIVOS

IRREVERSVEIS

INCOMPETITIVOS
101

INIBIO COMPETITIVA

Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio activo da E livre

I compostos com estrutura

molecular lembra S

afinidade da enzima pelo

substrato

[substrato] necessria para obter a

mesma [ES]
102

INIBIO NO-COMPETITIVA

Inibidor no-competitivo liga-se reversivelmente, aleatria e

independentemente num stio que lhe prprio

I no tem semelhana estrutural

com o S
[substrato] no diminui a
inibio
Vmax na presena do inibidor

103

INIBIO INCOMPETITIVA
Inibidor incompetitivo liga-se reversivelmente, num stio prprio, ao
complexo ES

I no tem semelhana estrutural

com o S
I favorece a formao do ES
Vmax

104

INIBIO IRREVERSVEL
I combina-se com um grupo funcional, na molcula da E, que essencial
para sua actividade
Podem promover a destruio do grupo funcional
Forma-se uma ligao COVALENTE entre o I e a E
Vmax

E+S
+
I

ES

E+P

EI
105