Questionário tutorial Enzimologia

1. O que é uma enzima?

Resp.: Enzimas são catalisadores das reações dos sistemas biológicos, as proteínas mais
notáveis e mais altamente especializadas, com poder catalítico extraordinário,
geralmente muito maior que catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Possuem alto grau
de especificidade para seus respectivos substratos, especificadamente, o sítio ativo das
enzimas é o domínio da proteína que vai exercer a função, aceleram as reações químicas
e atuam em soluções aquosas sob condições suaves de temperatura e pH.
As enzimas estão no centro de cada um dos processos bioquímicos. Atuando em
sequencias organizadas elas catalisam cada uma das reações das centenas de etapas que
degradam as moléculas dos nutrientes, que conservam e transformam energia química e
que constroem as macromoléculas biológicas a partir de precursores elementares
(Lehninger).

2. O que é uma coenzima e um co-fator enzimático?

Resp.:
Cofatores são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao funcionamento das
enzimas. Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus
próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um componente químico
adicional, importante para a enzima ter funcionalidade, na ausência deles, a enzima é
inativa. O co-fator enzimático que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe 2+,
Mg2+, Mn2+ ou Zn2+ ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada
coenzima.
Coenzima são aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma
dada reação e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de outra reação,
por isso, diz-se que as coenzimas são transportadoras de determinados grupos. De
maneira mais simples, poder-se-ia dizer que uma coenzima é uma molécula orgânica
unida a uma proteína que juntos tem uma função enzimática catalítica, agem como
carregadores transitórios de grupos funcionais específicos, a maioria deles é derivada de
vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas
quantidades.
 Algumas enzimas necessitam tanto de uma coenzima, quanto de um ou mais íons
metálicos para terem atividade. Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito
firmemente, ou mesmo covalentemente a uma enzima é denominado grupo prostético.
Algumas enzimas são modificadas covalentemente por fosforilação, glicosilação e
outros processos. Muitas dessas modificações estão envolvidas na regulação da
atividade enzimática.

3. Cite as principais diferenças na maneira de atuar entre uma enzima em sua reação
elevação de temperatura.
Resp.:
Uma reação enzimática simples pode ser escrita como: E + S  ES  EP  E
+ P (E, S e P, enzima, substrato e produto).
Toda enzima possui uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima,
permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima
(30, 40, 50, 60ºC) e, cada reação possui uma barreira própria que o substrato tem que
transpor para poder se transformar num produto.
Se eu tenho uma reação que precisa ocorrer dentro da célula, quanto mais eu elevo a
temperatura (cinética), maior a probabilidade deste substrato chegar à conversão de
produto. A cada 10ºC elevados de temperatura eu dobro a velocidade de uma reação que
está ocorrendo. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um
fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70° (10 6, 108 e até
10 14).
Todavia, não se pode elevar tanto a temperatura da célula (cinética). Ultrapassada a
temperatura ótima de atuação da enzima, a velocidade da reação começa a declinar,
mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das
enzimas começa a se romper, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-
substrato (estrutura tridimensional, as pontes de hidrogênio são afetadas e as
consequências diretas são a desestabilização e até desnaturação, impactando na
eficiência da enzima – funcionalidade).

4. Quais os fatores que influenciam numa reação? Explique-os

Resp.: Não é qualquer encontro de moléculas que vai gerar uma reação química.
Primeiramente, vou precisar de uma certa quantidade de energia para iniciar a reação, o
catalisador (enzima) vai aumentar a velocidade da reação, diminuindo por
consequência, a energia de ativação.
Assim posso dizer que a reação (Velocidade) pode ser influenciada principalmente pelo
Substrato e Enzima, ph, temperatura e tempo.
Temperatura: Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da
atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Quanto maior a
temperatura, maior a cinética. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um
máximo, após certa temperatura a velocidade da reação declina rapidamente, mesmo
aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas
se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que
a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10
graus centígrados na faixa de 10° a 70° (10 6, 108 e até 10 14). Para cada tipo de enzima
existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o
maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. 
pH: Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual,
após ele ocorre um rápido decréscimo. Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no
qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8,
mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua
eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a
maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva
que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.
Tempo: A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto
mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão
produzidos, enquanto houver substrato.
Substrato e enzima: quanto consumi de substrato e obtive de produto por um
determinado tempo. Cada enzima, conforme o substrato que ela está atuando tem uma
velocidade (fator principal que vai determinar a velocidade da reação). Concentração
dos reagentes - quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a
um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. A partir
desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, pois todas as
enzimas já se encontraram ocupadas. Conforme a demanda no consumo de reagentes
vai ocorrendo, a velocidade da reação decai gradativamente.
 5. Qual a importância da alosteria em uma Enzima?
Resp.: cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, capacidade de fazer
alosteria (allo = "outro" estérico = "local"). Cada enzima pode sofrer regulação da sua
atividade (várias formas de regulação) aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo
interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere.
A regulação por alosteria é uma alteração na estrutura tridimensional da enzima que
num momento está ativa e noutro momento não. Quem vai faz essa alteração é a
presença de ATP ou ADP na célula (se sobra ou falta energia). O reflexo direto no
funcionamento das células é a eficiência na regulação das rotas metabólicas,
principalmente casos em que as vias metabólicas são complementares. A enzima
consegue ver, acelerar a reação tanto de um lado, quanto para o outro, ativando vias de
captação de energia e/ou inativando se não há necessidade – “sistema inteligente de
funcionamento molecular”.

6. Quais das seguintes sequências são corretas. Justifique sua resposta.

a) O sítio ativo de uma enzima geralmente ocupa apenas uma pequena fração de
sua superfície. CORRETO.
O sítio ativo é a região de uma proteína que determina sua função. A
propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação
ocorre confinada em um “bolsão” – pequena fração da superfície da enzima
denominado sítio-ativo.

b) A catálise por algumas enzimas envolve a formação de ligações covalentes entre

a cadeia lateral de um aminoácido e a molécula de substrato. CORRETO.
Catálise covalente. Nesse tipo de catálise ocorre a formação de uma ligação
covalente entre a enzima e o substrato. Na presença de uma enzima com um
grupo nucleofílico (Alguns aminoácidos e alguns grupos funcionais de
coenzimas agem como nucleófilos) essa reação acontece em dois passos.

c) As enzimas diminuem a barreira de energia de ativação de uma reação, alterando

assim o seu ponto de equilíbrio. FALSO.
As enzimas aumentam a velocidade das reações, diminuindo a energia de ativação,
todavia, não altera o ponto de equilíbrio da reação.
A energia livre descrita nos sistemas biológicos em termos de energia de Gibs. A
energia de ativação é uma barreira energética para as reações químicas. A
velocidade da reação está ligada à energia de ativação ΔG. ΔG negativo – reação
favorável. ΔG positivo – reação desfavorável.

d) As reações catalisadas por enzimas cessam completamente se a enzima estiver

ausente. FALSO.
As reações biológicas na ausência de enzimas continuariam a ocorrer, todavia,
numa velocidade muito baixa.
Nas condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser
lentas – a maioria das moléculas biológicas é muito estável nas condições
internas das células com pH neutro, temperaturas amenas e ambiente aquoso -
reações favoráveis.