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Proteínas: conceitos básicos

Enzimologia e tecnologia de fermentação.


Marcus Aurélio Miranda de Araújo.
Proteínas: conceitos básicos
„ Classificado de acordo com suas funções
biológicas:

1. Proteínas transportadoras:
ex:
„ Hemoglobina (plasma sanguíneo)

2. Proteínas nutrientes e de armazenamento:


ex:
„ sementes de plantas (germinação),
„ ovoalbumina (clara do ovo),
„ Caseína (leite).
Proteínas: conceitos básicos
3. Proteínas contráteis ou de mobilidade:
ex:
„ actina e miosina (músculo esquelético),
„ tubulina (cílios e flagelos).

4. Proteínas estruturais:
ex:
„ colágeno, elastina (ligamentos),
„ queratina

5. Proteínas de defesa:
ex:
„ Imunoglobulinas,
„ Fibrinogênio e a trombina (coagulação).
Proteínas: conceitos básicos
6. Proteínas reguladoras:
ex:
„ Insulina (hormônios),
„ Proteínas G,
„ Fatores de transcrição.

7. Enzimas:
exibem atividade catalítica.
ex:
„ Luciferase (vaga-lume).
Proteínas: conceitos básicos
„ Características das proteínas:

„ Multissubunidades = 2 ou + cadeias
„ Cadeias idênticas = oligoméricas.
„ Cadeias diferentes.

„ Protômeros = cada subunidade da cadeia.


Proteínas: conceitos básicos
„ Algumas proteínas contêm grupos
químicos diferentes dos aminoácidos:

„ Proteínas simples = apenas aa´


„ Proteínas conjugadas = aa´+ conjugado

„ Conjugado = grupo prostético.


Proteínas: conceitos básicos
„ Classificação segundo grupo prostético:

„ Lipoproteína = pt + lipídeo

„ Glicoproteína = pt + glicose

„ Metaloproteína = pt + metal específico.


Modelo da CaMPb obtido por modelagem molecular (dissertação Maria José, 2001).
Proteínas: conceitos básicos
„ Estrutura tridimensional das proteínas:

conformação = arranjo espacial dos átomos em uma proteína

Conformação que mais predomina


termodinamicamente mais estável
menor energia livre de Gibbs.

proteínas nativas = estado funcional.


Proteínas: conceitos básicos
„ Níveis de arquitetura das proteínas:

1. Estrutura primária:
„ Ligações covalentes (ligações peptídicas)
„ Pontes dissulfeto.
1CLL MADQLTEEQIAEFKEAFSLFDKDGDGTITTKELGTVMRSLGQNPTEAELQDMINEVDADG
1GGZ MADQLTEEQVTEFKEAFSLFDKDGDGCITTRELGTVMRSLGQNPTEAELRDMMSEIDRDG
CaMPb MADSLTEEQVSEYKEAFSLFDKDGDGQITTKELGTVMRSLGQNPSESELQDMINEVDADN
***.*****::*:************* ***:*************:*:**:**:.*:* *.

1CLL NGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFRVFDKDGNGYISAAELRHVMTNLGEKLTDE
1GGZ NGTVDFPEFLGMMARKMKDTDNEEEIREAFRVFDKDGNGFVSAAELRHVMTRLGEKLSDE
CaMPb NGTIDFPEFLTMMARKMKDTDSEEEIREAFKVFDRDNNGFISAAELRHVMTSIGEKLTDD
***:****** **********.********:***:*.**::********** :****:*:

1CLL EVDEMIREADIDGDGQVNYEEFVQMMTAK
1GGZ EVDEMIRAADTDGDGQVNYEEFVRVLVSK
CaMPb EVDEMIREADQDGDGRIDYNEFVQLMMQK
******* ** ****:::*:***::: *

Alinhamento múltiplo da seqüência de aminoácidos das calmodulinas


humana código pdb 1CLL e 1GGZ com a do P. brasiliensis. Motivos EF-
Hands de interação com o cálcio (laranja). Resíduos de aminoácidos envolvidos
na ligação eletrostática (azul escuro) e na interação hidrofóbica com a
cromofungina (verde escuro).
Proteínas: conceitos básicos
2. Estrutura secundária:
„ α-hélices
„ Conformação β

3. Estrutura terciária:
„ Estrutura tridimensional completa

4. Estrutura quaternária:
„ Várias cadeias polipeptídicas
Proteínas: conceitos básicos
A conformação das proteínas é, em grande parte,
estabilizada por interações fracas.

„ Estado desenovelado grau de entropia


„ Conformacional: estado ativo

„ Ligações que mantêm o estado ativo:


„ Pontes de hidrogênio
„ Forças de van der waals Interações fracas
„ Interações hidrofóbicas
„ Interações iônicas
„ Pontes dissulfetos
Proteínas: conceitos básicos
A formação de ligações é acompanhada por uma
mudança favorável (negativa) na energia livre.

∆G p/ ligações covalentes = -200 a -460 kj/mol


p/ interações fracas = - 4 a – 30 kj/mol

Energia livre = conformação mais estável


Proteínas: conceitos básicos
„ Estruturas secundária das proteínas:
„ Preditas em 1951 por Linus Pauling e Robert Corey

„ Podem ser classificadas em dois grupos:


„ Fibrosas (filamentos ou folhas),
„ Globulares (esféricas ou globular)
α-hélices:
α-hélices:

„ Restrições que afetam a estabilidade


das α-hélices:
„ Repulsão (atração) eletrostática,

„ Massa e volume dos grupos R,

„ Interações das cadeias laterais,

„ Resíduos de prolina.
Conformação β