Bioquímica

Lucas – Jader – Miguel

 Sugestão de Bibliografia
• Bioquímica – Stryer
• Princípios de Bioquímica – Lehninger
• Bioquímica Básica – Marzzocco e Torres
 Conteúdo
• Parte I: O plano molecular da vida
– Introdução à bioquímica, água, pH, tampões.
– Proteínas: estrutura, função, técnicas experimentais
– Genes, genomas, evolução e bioinformática
– Estudo de caso: a hemoglobina
– Enzimas, catálise, regulação
– Glicídeos, lipídeos, membranas e canais
• Parte II: Metabolismo energético
• Parte III: Síntese de biomoléculas
• Parte IV: Resposta ao ambiente
Unidade bioquímica / diversidade
biológica
• Apesar de todas as diferenças existentes entre
os seres vivos, os processos bioquímicos
existentes são muito conservados.
– DNA  RNA  Proteínas
– Proteínas homólogas: seqüências divergentes;
estrutura e função similares
– Ciclos metabólicos são também conservados
(exemplo: glicose e O2  CO2 e água
Árvore da vida
• Analisando dados
bioquímicos de
espécies diferentes, é
possível montar as
chamadas “árvores da
vida”, que organizam
diferentes seres vivos
de acordo com sua
história evolutiva.
 Armazenamento de informação:
DNA
• O DNA é uma molécula
polimérica, formada de
milhares de sub-
unidades repetitivas.
• Uma parte do DNA é
idêntica para todas as
subunidades: a
desoxirribose e o fosfato
 DNA: bases
• Já as bases são variáveis e existem em
quatro tipos: adenina, guanina, timina e
citosina.
 Estrutura do DNA
• Dois filamentos de
DNA se combinam na
forma de uma dupla
hélice, em que
pareamentos
específicos de bases
(A-T e G-C) mantém
sua estrutura.
Água
 Estrutura da água

• Energia dissociação ponte H (20 kJ/mol) (C-C ~ 348 kJ/mol)

•Tempo de vida ~ 10-9 s
• Solvente polar – dissolução biomoléculas polares
- Substituição interações água-água por água-biomoléculas
Estados da água

• máximo de 4 pontes H quando sólida (~ 3,4 líquida)

- alta temperatura de transição sólido-líquido

• transições de fase endotérmicas (guiadas aumento entrópico)

- H2O(s)  H2O(l) H = +5.9 kJ/mol

- H2O(l)  H2O(g) H = +44.0 kJ/mol

• no gelo o volume ocupado é maior  menor densidade

 Pontes de hidrogênio com solutos polares

Eletronegativos

Eletronegativos ligados
covalentemente ao H

• Átomos de hidrogênio covalentemente ligados ao carbono não participam de pontes H

 Pontes de hidrogênio importantes em biomoléculas

• dissolução de açúcares
Biomoléculas polares, não polares e anfipáticas

• hidrofílicos
• hidrofóbicos
• lipofílicos
• anfipático ou anfifílico
Interação com solutos polares e ou carregados

• Princípio de substituição de pontes H soluto-soluto para soluto-água

- compostos carboxilados (ionizados), aminas protonadas, fosfato esters, etc.
• G = H – TS  dissolução é direcionado pela entropia
Dispersão de grupos hidrofóbicos em água

A variação da energia livre na dissolução

de compostos não polares em água é
desfavorável: H é positivo (endotérmico)
e S é negativo (ordenamento das
moléculas de água)  G positivo
Dispersão de lipídeos em água
 Aglomeração dos lipídeos

A força da interação hidrofóbica não se deve a uma atração intrínseca entre

grupos funcionais. Ela resulta da tentativa de atingir uma estabilidade
termodinâmica ao minimizar o número de moléculas de águas ordenadas
Interações hidrofóbicas em torno das porções hidrofóbicas  aumento da entropia.
 Formação de micelas

Interações hidrofóbicas
 Interação entre biomoléculas

Direcionado pelo aumento da entropia na expulsão de moléculas ordenadas de água

Interações não covalentes

• Ordem de grandeza
- 350 kJ/mol C-C
- 410 kJ/mol C-H
- 4 kJ/mol van der Waals
• Interações hidrofóbicas são reforçadas em
solventes polares
• Interações soluto-soluto e solvente-soluto ~ KT
- formação e quebra constante (randômico)
• Muitas interações fracas  interação forte
• No nível molecular, a complementaridade entre
as moléculas reflete a complementaridade e as
fracas interações entre grupos polares, carregados
e hidrofóbicos na superfície das moléculas.
Ionização da água

• Íon hidrônion (H3O+)

- movimento líquido das cargas (corrente elétrica)
- medida indireta da ionização
 pH e tampões
• Estruturas de moléculas e processos
bioquímicos são extremamente sensíveis a
variações de pH. Por isso, é necessário
algum sistema capaz de manter o pH em
níveis aceitáveis.
 Ácidos e Bases de Brönsted
• Ácidos: doadores de prótons
• Bases: receptores de prótons
• Dissociação de um ácido HA:
– HAA+H+
• A é chamada “base conjugada” de HÁ
• Ácidos fortes se dissociam totalmente, os fracos
estão em equilíbrio:
– K=[A][H+]/[HA]
 Ka e pKa
• Como o Ka pode ter valores em várias
ordens de grandeza, usa-se mais
comumente o pKa:
– pKa=-logKa
• pKas maiores que 2 indicam ácidos fracos
 Sistemas tampão
• Quando se adiciona um ácido forte ao sistema
formado pelo ácido HA e sua base conjugada
A, o sistema-tampão reage por intermédio da
base conjugada A, que se associa aos prótons
transformando-se no ácido HA. Assim, menos
prótons ficarão livres.
• O pH diminui, mas muito menos que se não
houvesse o ácido fraco.
 Funcionamento de um tampão
frente a um ácido forte
• Como K é constante, é preciso manter a
equação K=[A][H+]/[HA].
• As concentrações de H+ e HA aumentam,
enquanto A diminui.
 Funcionamento de um tampão
frente a uma base forte
• É preciso manter a equação
K=[A][H+]/[HA].
• As concentrações de H+ e HA diminuem,
enquanto A aumenta.
 Eficiência de um tampão
• Tampões tem eficiência restrita a uma faixa de
pH, pois após adições sucessivas do ácido (ou da
base) forte, o sistema deixa de ter ácido fraco (ou
prótons) o suficiente para associar-se ao ácido (ou
base) forte.
• A máxima eficiência de um tampão é no valor de
pH (típico de cada tampão) em que 50% do total
do ácido estão associados e os 50% restantes
estão na forma de base conjugada.
 Eficiência de um tampão
• Isso se dá por haver simultaneamente os
maiores valores possíveis de ácido e base
conjugada.
• Esse valor pode ser obtido ao se localizar o
ponto de inflexão numa curva de titulação.
Curvas de titulação

• Finalidade:
- quantificar o ácido em uma solução
• Método:
- titular com base de [C] conhecida
- medir pH do meio
- repetir até ácido ser consumido
Curvas de titulação para alguns ácidos fracos
Equação de Henderson-Hasselbach
• Manipulando a equação Ka=[A][H+]/[HA], chegamos
em uma equação útil para resolução de problemas:

• O pKa é o valor de pH que provoca 50% de

dissociação do ácido.
Proteínas
 Estrutura primária de proteínas
• Proteínas são formadas pela concatenação
de aminoácidos (que, em proteínas, são
chamados de resíduos, uma vez que a cada
ligação peptídica perde-se uma molécula de
água).
• Há vinte aminoácidos na natureza
determinados pelas tríades de bases em um
códon*.
*
aminoácidos adicionais podem
aparecer em alguns casos!
 Apolares
Glicina Leucina
(Gly, G) (Leu, L)

Alanina
(Ala, A) Isoleucina
(Ile, I)

Valina Metionina
(Val, V) (Met, M)
 Polares

Serina Asparagina
(Ser, S) (Asn, N)

Treonina Glutamina
(Thr, T) (Gln, Q)
 Aromáticos

Fenilalanina Triptofano
(Phe, F) (Trp, W)

Tirosina
(Tyr, Y)
Positivos ou básicos

Lisina Histidina*
(Lys, K) (His, H)

Arginine
(Arg, R)
*Somente quando protonada
Negativos ou ácidos

Aspartato Glutamato
(Asp, D) (Glu, E)
Casos “à parte”

Cisteína Prolina
(Cys, C) (Pro, P)
Muitas classificações são
possíveis

Willie R. Taylor (1986)

Resíduos em uma proteína
 Próxima aula

Composição e estrutura de proteínas