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7- Duas substâncias que diferem por serem, entre si, objecto e imagem num espelho plano dizem-
se a) anómeros ..... b) isómeros quirais X c) diasteroisómeros ..... d) mistura racémica ..... e)
nenhuma das anteriores .....
COMENTÁRIO: isómeros quirais = enantiómeros; mistura racémica é uma solução que contém os dois
enantiómeros em concentrações idênticas.
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9- As reacções químicas que envolvem a troca de grupos funcionais chamam-se de a) adição .....
b) eliminação ..... c) substituição X d) rearranjo molecular ..... e) nenhuma das anteriores .....
10- Sobre o gliceraldeído-D e o gliceraldeído-L é verdade que a) ambos contêm um grupo amina
..... b) ambos contém um grupo carboxílico ..... c) são anómeros ..... d) são enantiómeros X e) são
tetroses .....
COMENTÁRIO: estes dois enantiómeros são trioses que só contém um grupo aldeído e dois hidroxilo.
Fig. 1
11- Na Fig 1 estão representadas diferentes oses respeitando a convenção de Fischer. Qual destes
desenhos representa a frutose-D? a) ..... b) ..... c) X d) ..... e) .....
COMENTÁRIO: bastava saber que a frutose é uma cetose e que nas cetoses o grupo carbonilo é um
grupo cetónico.
12- Quantos carbonos assimétricos existem nas aldo-hexoses a) 1 ..... b) 2 ..... c) 3 ..... d) 4 X e) 5
.....
COMENTÁRIO: Na pergunta 11 a) e b) são aldohexoses e só 4 dos carbonos (carbonos 2, 3, 4 e 5) têm 4
substituintes todos diferentes.
13- Maltose + H2O → ?. a) 2 manose ..... b) 2 glicose X c) treose-D + treose-L ..... d) 2 sacarose
..... e) nenhuma das anteriores .....
COMENTÁRIO: é esta a reacção catalisada pela maltase uma das enzimas envolvidas na digestão dos
glicídeos.
14- As ligações entre os componentes glicídicos das glicoproteínas são a) semi-acetal ..... b)
glicosídicas de tipo N ..... c) éster ..... d) amida ..... e) glicosídicas de tipo O X
COMENTÁRIO: entre a cadeia glicosídica e a proteína a ligação pode ser glicosídica de tipo N mas entre
os resíduos glicídicos é sempre glicosídica de tipo O.
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15- Contém uma (e apenas uma) ligação glicosídica de tipo N: a) glicose-6-P ..... b) α-D-galactose
..... c) maltose ..... d) ATP X e) NAD+ .....
COMENTÁRIO: O NAD+ tem duas ligações glicosídicas de tipo N (entre a ribose e a nicotinamida ou a
adenina).
16- Dizer que o valor da razão Keq/Quociente de Reacção é 1 é equivalente a afirmar a) que a
reacção não existe ..... b) que ∆G’º = 1 ..... c) que ∆Gº = 1 ..... d) que a reacção está afastada do
equilíbrio químico ..... e) que ∆G = 0 X
COMENTÁRIO: equação de Gibbs ∆G = RT ln (Keq/QR); ln 1 = 0.
17- Quando se diz que o ATP é “rico em energia” estamos a referir-nos: a) à reacção de oxidação
do ATP ..... b) à reacção ATP + H2O → ADP + Pi X c) à reacção de hidrólise da ligação entre a
ribose e o fosfato α ..... d) à reacção ATP + H2O → Adenosina + trifosfato ..... e) à reacção de
redução do ATP a ADP .....
COMENTÁRIO: Uma reacção em que o ATP dá origem a ADP não é uma reacção de oxi-redução.
18- Considere a seguinte reacção: glicose-6-fosfato + H2O → glicose + Pi. Esta reacção pode ser
catalisada por uma a) oxiredútase ..... b) transférase ..... c) cínase ..... d) hidrólase X e) isomérase
.....
COMENTÁRIO: reacções do tipo AB + H2O → A + B podem ser catalisadas por enzimas que se chamam
hidrólases. No caso concreto a hidrólase é uma fosfátase.
20- Considere a reacção: succinato + FAD → FADH2 + fumarato. Esta reacção é catalisada pela
desidrogénase a) do lactato ..... b) do fumarato ..... c) do succinato X d) do FADH2 ..... e) do
NADH .....
COMENTÁRIO: na reacção AH2 + FAD (ou NAD+) → FADH2 (ou NADH) + A a enzima é muito
frequentemente denominada desidrogénase do AH2.
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COMENTÁRIO: As enzimas não têm nada a ver com sentido da reacção; numa reacção A + ATP ↔ A-P +
ADP a enzima chama-se cínase de A.
22- A reacção de formação do GTP catalisada pela sintétase de succinil-CoA pode ser
conceptualmente entendida como o acoplamento de duas reacções sendo uma delas exergónica e a
outra endergónica. Qual pode ser considerada a reacção endergónica? a) GDP + Pi → H2O + GTP
X b) succinil-CoA + GDP + Pi → GTP + CoA + succinato ..... c) succinil-CoA + H2O →
succinato + CoA ..... d) GMP + PPi → GTP ..... e) ácido succínico + CoA + H2O → GTP + Pi .....
COMENTÁRIO: Em meio aquoso (como é o caso das reacções enzímicas) as reacções de hidrólise são
exergónicas e a inversa é endergónica. A reacção catalisada pela sintétase de succinil-CoA é a que está
na alínea b. No sentido da formação de GTP pode ser considerada como o acoplamento de uma reacção
exergónica (succinil-CoA + H2O → CoA + succinato) e outra endergónica (GDP + Pi → GTP + H2O).
23- O sistema de transporte GLUT2 catalisa o transporte transmembranar de glicose no pólo basal
dos enterócitos. Quando a glicose atravessa uma membrana através deste uniporter move-se a)
contra gradiente químico ..... b) a favor do gradiente eléctrico ..... c) do lado da membrana onde
existe em maior concentração para o lado em que a concentração é mais baixa X d) à custa da
hidrólise do ATP ..... e) nenhuma das anteriores .....
COMENTÁRIO: No polo basal dos enterócitos o sistema de transporte é por difusão facilitada. A energia
envolvida é a que corresponde ao gradiente. A glicose não tem carga e portanto o gradiente não tem
componente eléctrica.
24- Nos seres vivos a concentração de ATP é “estacionária” porque a) a reacção ATP + H2O →
ADP + Pi está em equililíbrio químico ..... b) todas as reacções em que se forma ATP estão em
equililíbrio químico ..... c) todas as reacções em que se gasta ATP estão em equililíbrio químico
..... d) a velocidade da reacção ADP + Pi → ATP + H2O é constante ..... e) o somatório das
velocidades das reacções formadoras de ATP iguala o somatório das velocidades das reacções em
que o ATP é consumido X
COMENTÁRIO: Em exercício violento a concentração “estacionária” do ATP sofre flutuações para valores
mais baixos porque a velocidade de síntese é menor que a velocidade de consumo. De facto a alínea e)
não é absolutamente correcta (não se aplica nas situações de exercício violento) mas é sem dúvida a
resposta “mais conveniente” porque as outras são disparates de todo o tamanho. É verdade que o
somatório das velocidades das reacções formadoras de ATP iguala o somatório das velocidades das
reacções em que o ATP é consumido se considerarmos um indivíduo em repouso ou em exercício
moderado.
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25- Quando se estuda in vitro uma reacção enzímica X→Y, à medida que a reacção avança é
normal observar a) diminuição da velocidade de formação de Y X b) aumento da velocidade de
formação de Y ..... c) diminuição da concentração do produto Y ..... d) destruição da enzima ..... e)
aumento da concentração de enzima .....
COMENTÁRIO: Por motivos que têm a ver com a acumulação do produto Y (que geralmente é um inibidor
da reacção X→Y), com a aproximação do equilíbrio químico ou outros é normal observar diminuição da
velocidade de formação de Y à medida que a reacção X→Y avança.
Fig. 2
26- Duas isoenzimas citoplasmáticas A e B foram estudadas usando meios de ensaio com
diferentes concentrações de substrato tendo os resultados sido resumidos nos gráficos mostrados
na Fig. 2. Podemos afirmar que a) o valor do Km é cerca de 10 µM no caso da isoenzima A X b) o
valor do Vmax é muito maior no caso da isoenzima B ..... c) o valor do Km é maior no caso da
isoenzima B ..... d) a isoenzima A está saturada quando a concentração de substrato é de 2 µM .....
e) nenhuma das anteriores .....
COMENTÁRIO: O Km é a concentração do substrato em que a actividade (vo) = ½ Vmax. Aqui o Vmax é
cerca de 1 em ambos os casos. O Km poderá ser próximo de 2 µM no caso da isoenzima B e é próximo de
10 µM no caso da A.
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Fig. 3
27- Os resultados experimentais descritos pelos gráficos da Fig. 3 permitem concluir que X é a) um
inibidor não competitivo X b) um inibidor isostérico ..... c) um inibidor competitivo ..... d) um
inibidor irreversível ..... e) o inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato .....
COMENTÁRIO: O Km é em ambos os casos cerca de 50 µM e a presença de X baixou o Vmax. Logo X é um
inibidor não competitivo. Não temos dados que possam objectivamente apoiar qualquer das outras
hipóteses.
29- Um espectrofotómetro equipado com uma lâmpada que emita luz de comprimento de onda
inferior a 350 nm pode servir para a) dosear algumas substâncias que em solução são incolores X
b) activar enzimas ..... c) medir o poder rotatório ..... d) precipitar iões Ca2+ ..... e) medir o poder
redutor .....
COMENTÁRIO: As soluções que apenas absorvem luz ultra-violeta são incolores. Algumas soluções
incolores absorvem luz ultravioleta e podemos usar essa característica para dosear o soluto.
30- Quando a uma solução amortecedora de pH (solução tampão) é adicionada uma gota de uma
solução de ácido a variação de pH observada é, relativamente a uma gota do mesmo ácido
adicionada a uma mesma quantidade de água destilada, a) superior ..... b) igual ..... c) inferior X
d) o pH na solução amortecedora nunca varia ..... e) nenhuma das anteriores .....
31- Na fotometria de chama a) ocorre absorção de porções da luz visível ..... b) a auto-absorção
deve ser elevada ..... c) exploram-se espectros de emissão X d) existe sempre um padrão interno
..... e) nenhuma das anteriores .....
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P1- Uma caloria (1 cal = 4,184 J) é a quantidade de calor necessária para elevar de 1ºC um grama
de água. A que propriedade da água se refere a caloria. Qual a quantidade de calor necessária
para elevar 70 Kg de água entre 14ºC e 16ºC?
Calor específico.
2ºC * 70 Kcal/ºC = 140 Kcal (ou 586 KJ)
COMENTÁRIO: Uma caloria é a quantidade de calor que se fornece a 1 g de água quando a temperatura
aumenta 1ºC (mais precisamente entre 14,5 e 15,5ºC). Aqui temos 70 Kg e 2ºC...
Fig. 4
P3- A substância representada na Fig. 4 intervém como substrato na síntese de glicogénio e
contém um resíduo de uracilo. Identifique os restantes resíduos componentes assim como os tipos
de ligação entre os vários resíduos componentes. Pode legendar a figura se considerar isso útil.
COMENTÁRIO: A identificação da glicose estava facilitada pela informação de que o composto era
substrato na síntese de glicogénio (um polímero que contém apenas resíduos de glicose). Trata-se do
uridino-difosfato de glicose (UDP-glicose).
A resposta podia (e devia se a legendagem não estivesse perfeita) ser complementada referindo que ao
conjunto ribose-uracilo se chama urudina e que ao conjunto uridina-fosfato se chama UMP ou uridino-
monofosfato.
Se alguém não soubesse o nome das ligações mas as quisesse descrever (dizer ligação fosfato-fosfato
em vez de fosfoanidrido por exemplo) também se poderia considerar parcialmente correcto.
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Tabela I
Número Reacção Keq aparente QR no
atribuído fígado
1 glicose + ATP → glicose-6-P + ADP 2000 0,02
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Fig. 5
P5- A enzima E presente no fígado catalisa a reacção X→Y e existem suspeitas de que a sua
quantidade aumenta em situações de jejum. Foram preparados dois tubos de ensaio contendo
cada um deles 1 mL de X na concentração de 100 mM. No tempo zero foi adicionado no tubo B
1 µL de um homogeneizado de fígado de um rato B que tinha sido mantido em jejum durante 2
dias. No tubo A procedeu-se de modo idêntico mas o homogeneizado foi preparado a partir de
fígado de um rato A alimentado normalmente. Em ambos os casos 1 mL de homogeneizado
correspondia a 0,1 g de fígado. Nos tempos indicados na Fig. 5 foram retiradas alíquotas dos
tubos A e B e doseada a concentração de X.
a) Calcule a quantidade de enzima E adicionada no tubo B exprimindo o resultado em UI.
No tubo B a concentração de X baixou 5 mM (de 100 mM para 95 mM) nos primeiros 10 min. A
diminuição de 5 mM num volume de ensaio de 1 mL (ou 1,001 mL é irrelevante) corresponde ao
consumo de 5 µmol de X (1 * 10-3 L * 5 * 10-3 M = 5 * 10-6 M). Este consumo corresponde a uma
velocidade média de 0,5 µmol/min (5 µmol / 10 min = 0,5 µmol/min) nos primeiros 10 min de ensaio. Logo
quantidade de enzima = 0,5 UI.
COMENTÁRIO: A actividade enzímica é a velocidade no tempo zero mas, face aos dados
disponibilizados, a melhor estimativa da velocidade no tempo zero é a velocidade média nos primeiros 10
min de ensaio. 1 UI é a quantidade de enzima que catalisa a conversão de 1 µmol de substrato em
produto/min. A esmagadora maioria das reacções catalisadas por enzimas têm velocidade muito baixa ou
nula na ausência da enzima adequada: na ausência de dados que nos permitam inferir que a velocidade
na ausência de enzima era próxima de 0,5 µmol é de presumir que é próxima de zero e portanto a
quantidade de enzima coincide com a velocidade de reacção = 0,5 UI.
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P6- Diga se os dados experimentais permitem confirmar a suspeita de que a enzima E aumenta
em situações de jejum e explique o porquê da sua resposta.
Para quem foi capaz de responder correctamente à pergunta P5 o método obvio é começar por calcular a
quantidade de enzima E no fígado do rato B exprimindo o resultado em UI/g de fígado. No caso concreto
a quantidade de homogeneizado adicionado ao ensaio era a mesma do rato A e o homogeneizado tinha
sido preparado da mesma maneira facilitando-nos o cálculo.
Rato B Ù 0,5 UI/0,0001g = 5000 UI/g de fígado.
O rato B foi o rato mantido em jejum e tem menos enzima que o rato A. Logo este resultado experimental
não apoia a suspeita de que o jejum faz aumentar a quantidade de enzima E no fígado.
Para quem não resolveu correctamente P5 pode responder observando simplesmente que a velocidade
de reacção foi maior no tubo A (corresponde ao rato não jejuado) que no tubo B (corresponde ao rato
mantido em jejum). Como a quantidade de homogeneizado e a forma de preparação do homogeneizado
foi idêntica nos dois casos deduz-se que o rato mantido em jejum não tinha no seu fígado mais enzima
que o rato alimentado normalmente. Portanto o resultado experimental não apoia a hipótese formulada.
Pode responder-se mal a P5 e apesar disso responder bem a P6. Responder a P6 pode fazer com que
se repense P5 e se vá emendar se estiver incorrecto.
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