AMINOÁCIDOS

Bioquímica Aplicada
Quando estamos olhando uma célula através do microscópio ou
analisando sua atividade química ou bioquímica, na verdade,
estamos observando proteínas (ALBERTS et al., 2008).
Aminoácidos
▪ Os aminoácidos são unidades estruturais que formam as proteínas;
▪ Apresentam um grupo amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo
de hidrogênio (H); uma cadeia lateral (R), ligados a um átomo central
denominado carbono-alfa (Cα).

A cadeia lateral é diferente em cada aminoácido, o que

confere a eles características próprias e importantes
para a função das proteínas.
Aminoácidos
A cadeia é composta por uma série de cadeias laterais diferentes em cada um
dos 20 aminoácidos.
Aminoácidos
Todo objeto tem uma imagem especular. Diversos pares de objetos que possuem
essa imagem, alguns podem ser sobrepostos uns aos outros; entretanto outros
com essas imagens especulares não podem ser sobrepostas, mas estão
relacionadas entre si:

Tais imagens especulares não sobrepostas são chamadas quirais.

Aminoácidos
Um centro quiral frequentemente encontrado em biomoléculas é um átomo de
carbono com quatro grupos diferentes ligados a ele. Tal centro existe em todos os
aminoácidos, exceto na glicina. A glicina tem dois átomos de hidrogênio ligados
ao carbono α. Em todos os outros aminoácidos que ocorrem normalmente, o
carbono α tem quatro grupos diferentes ligados a ele, originando duas formas de
imagens especulares que não podem ser sobrepostas, estereoisômeros.
Aminoácidos

Os dois estereoisômeros de cada aminoácido são designados como L e

D aminoácidos. Em um aminoácido, a posição do grupo amina no lado
esquerdo ou no lado direito do carbono α determina a designação L ou D.
Aminoácidos

Essas configurações são imagens espelhadas,

correspondendo às formas tridimensionais
“destrógira” (D) e “levógira” (L) do aminoácido;

Os aminoácidos encontrados nas proteínas

são sempre isômeros L (exceto pela glicina, o
aminoácido mais simples, que não tem
estereoisômeros). Aminoácidos da forma D
ocorrem ocasionalmente na natureza – por
exemplo, em certas paredes celulares
bacterianas e antibióticos;
Aminoácidos
Embora apenas 20 aminoácidos diferentes ocorram naturalmente nas
proteínas, uma única molécula de proteína pode conter de 50 a
centenas de moléculas de aminoácidos, que podem ser combinados em
um número quase infinito de formas para produzir proteínas de
comprimentos, composições e estruturas diferentes;

O número de proteínas é praticamente infinito, e todas as células vivas

produzem muitas proteínas diferentes.
Aminoácidos

Os aminoácidos formam ligações entre o átomo de carbono do grupo carboxila

(—COOH) de um aminoácido e o átomo de nitrogênio do grupo amino (—NH2)
de outro.

As ligações entre os aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas.

Para cada ligação peptídica formada entre dois aminoácidos, uma molécula de
água é liberada; portanto, as ligações peptídicas são formadas por síntese por
desidratação.
Aminoácidos

O composto resultante é chamado de dipeptídeo, pois consiste em dois

aminoácidos unidos por uma ligação peptídica. A adição de outro aminoácido a
um dipeptídeo formaria um tripeptídeo. Adições subsequentes de
aminoácidos produziriam uma molécula longa, em cadeia, chamada de
peptídeo (de 4 a 9 aminoácidos) ou polipeptídio (10 a 2.000 aminoácidos).
Aminoácidos - classificação

Existem 20 aminoácidos na natureza e de acordo com o modo como são

adquiridos, são classificados como essenciais e não essenciais.

▪ Essenciais: o organismos humano não é capaz de produzir esses

aminoácidos, devendo ser ingeridos por meio da alimentação.
– Fontes: carnes, leite, ovos e derivados.
▪ Não essenciais: são aqueles que o organismo humano é capaz de sintetizar
com base nos alimentos ingeridos, sendo também importantes para as
funções do organismo.
Apresentação dos 20 aminoácidos
Essenciais Não essenciais

Fenialanina Alanina

Isoleucina Ácido aspártico

Leucina Ácido glutâmico

Lisina Cisteína

Metionina Glicina

Treonina Glutamina

Triptofano Hidroxiprolina

Valina Prolina

Histidina Serina

Arginina Tirosina
Aminoácidos - classificação

▪ Os aminoácidos também são classificados em apolares ou polares, com

base na natureza das cadeias laterais.
– Apolares: apresentam os grupos R constituídos de cadeias
hidrofóbicas, as quais não fazem ligações iônicas ou de hidrogênio e não
doam prótons. Em geral, as cadeias desses aminoácidos são encontrados
no interior das proteínas;
– Polares: esses aminoácidos apresentam cadeias laterais hidrofílicas e
são encontrados basicamente na superfície das proteínas. Apresentam
carga elétrica negativa, positiva ou neutra, o que os classifica como
aminoácidos ácidos, básicos e polares sem carga. Podem participar na
formação de pontes de hidrogênio, ligações iônicas e forças de van der
Waals.
Classificação dos aminoácidos – natureza cadeia lateral

Aminoácido Cadeia lateral

Ácido aspártico Ácida
Ácido glutâmico Ácida
Histidina Básica
Arginina Básica
Lisina Básica
Asparagina Polar/cadeia neutra
Glutamina Polar/cadeia neutra
Serina Polar/cadeia neutra
Treonina Polar/cadeia neutra
Tirosina Polar/cadeia neutra
Alanina Apolar
Glicina Apolar
Valina Apolar
Leucina Apolar
Isoleucina Apolar
Prolina Apolar
Fenilalanima Apolar
Metionina Apolar
Triptofano Apolar
Cisteína Apolar
Aminoácidos - classificação

▪ Em um aminoácido livre, o grupo carboxila e o grupo amina da estrutura geral

são carregados em pH neutro – a porção carboxilato, negativamente e o grupo
amina, positivamente. Os aminoácidos existem em solução neutra como
zwitterions (anfóteros) sem nenhuma carga líquida;
▪ Um zwitterion tem tanto cargas positivas como negativas iguais. Em
solução ele é eletricamente neutro;
▪ Não existem aminoácidos neutros na forma NH2-CHR-COOH (sem grupos
carregados).
 Aminoácidos - classificação

▪ Propriedades ácido-básicas
O pH no qual uma molecula não tem carga
líquida (=0) é chamado pH isoelétrico, ou Ponto
isoeletrico (pI). Em seu pH isoeletrico, uma
molecula não migrara em um campo eletrico.
Essa propriedade é utilizada em métodos de
separação.

Dizemos então que o pI é o pH em que se

encontra a forma zwitteriônica.
Aminoácidos - classificação
▪ Propriedades ácido-básicas
Na alanina, os grupos carboxila e amina são os dois grupos titulaveis. Em pH
muito baixo, a alanina tem um grupo carboxila protonado (e, portanto, sem
carga) e um grupo amina carregado positivamente que também é protonado.
Sob essas condições, a alanina tem uma carga líquida positiva de 1. Com a
adição de base, o grupo carboxila perde seus protons para se tornar um grupo
carboxilato carregado negativamente, e o pH da solução aumenta. Agora, a
alanina não tem nenhuma carga líquida. A medida que o pH aumenta, com
a adição de mais base, o grupo amina protonado (um ácido fraco) perde seus
protons, e a molecula de alanina passa a ter carga negative de 1.
Propriedades ácido-básicas
Aminoácidos - classificação
Aminoácidos - classificação
▪ Propriedades ácido-básicas
Aminoacidos, peptideos e proteínas podem ter valores
diferentes de pKa, originando cargas diferentes em um
determinado pH. A alanina e a histidina tem cargas
líquidas de -1 em pH alto, acima de 10. O único grupo
carregado é o ânion carboxilato. Em pH mais baixo, em
torno de 5, a alanina é um zwitterion sem carga líquida,
mas a histidina tem carga líquida de 1 nesse pH porque o
grupo imidazol está protonado. Esta propriedade é a base
para a eletroforese, método comum de separação de
moléculas em um campo elétrico.
 Funções dos aminoácidos

• A principal função dos aminoácidos é a

formação de peptídeos e proteínas. Eles
se ligam formando cadeias através de
ligações peptídicas, que são ligações
entre um grupo carboxila de um
aminoácido e o grupo amino de outro;
• A ligação de vários peptídeos forma os
polipeptídeos;
Funções dos aminoácidos

Os aminoácidos e seus derivados

também atuam como mensageiros
químicos e neurotransmissores
(substâncias envolvidas na transmissão
de impulsos nervosos), como é ocaso da
serotonina e melatonina que são
derivados do metabolismo do triptofano.
Funções dos aminoácidos

Duas classes de neurotransmissores são derivados

simples de dois aminoácidos: a tirosina e o triptofano.
Funções dos aminoácidos

Existem também os aminoácidos não proteicos, encontrados no

reino vegetal e ocorrem de forma livre. A maioria não apresenta
função fisiológica definida.
Aminoácidos

As mutações que levam a deficiências em enzimas são normalmente

chamadas de erros inatos do metabolismo, pois envolvem defeitos no
DNA do indivíduo afetado. Os erros em enzimas que catalisam
reações de aminoácidos frequentemente tem consequências
desastrosas, muitas delas levando a formas graves de retardo mental.
Aminoácidos

● A fenilcetonúria é um exemplo. A fenilalanina, o fenilpiruvato, o

fenillactato e o fenilacetato se acumulam no sangue e na urina e
causam problemas no cérebro.

● A alimentação desses indivíduos deve ser especial: a fenilalanina

deve ser limitada a quantia necessária a síntese proteica e a tirosina
deve ser suplementada, já que a fenilalanina deixa de ser uma
fonte.
Fenilcetonúria – teste do pezinho

▪ Pele, cabelo e olhos mais claros;

▪ Tamanho da cabeça menor que o normal;
▪ Retardo mental.
Importancia Industrial

▪ Os aminoácidos tem amplas aplicações industriais;

▪ Aproximadamente 66% dos aminoácidos produzidos utilizam-se na indústria
de alimentos;
▪ 31% como aditivos de rações;
▪ 4% em medicina e cosmética, e como matéria-prima na indústria química.
 Importância Industrial
Na indústria de alimentos utiliza-se em combinação para realçar o sabor.

▪ O aspartato sódico e a L-alanina se usa nos sucos de frutas para melhorar o sabor;
▪ a L cisteína melhora a qualidade do pão e atua como um antioxidante nos sucos de
fruta;
▪ O L triptofano, combinado com L histidina, atua também como antioxidante e
utilizam-se para evitar a rancificação do leite em pó.
▪ O aspartame, que se produz a partir de L-fenilalanina e ácido L-aspártico, utiliza-se
como um edulcorante de baixa caloria em bebidas não alcoólicas.
▪ A L-lisina é adicionada ao pão no Japão;
 Importância Industrial

▪ A L-lisina e a D,L metionina é utilizada para melhorar as rações animais;

▪ Muitos são utilizados na medicina como componentes de soluções no tratamento
pós-operatório e tem sido também empregados como: desoxidantes nas
disfunções hepáticas e gastrointestinais, em moléstias nervosas e mentais e como
tônico orgânico;
▪ Na indústria química são empregados como matéria-prima na produção de
copolímeros.
Métodos de produção

▪ Síntese química: a síntese química tem menor custo que a produção

microbiana, porem o produto obtido é uma mistura opticamente inativa dos
isômeros D e L.
▪ Produção microbiológica
Produção de Aminoácidos por Fermentação

▪ Atualmente, os aminoácidos são fabricados principalmente pelo processo

de fermentação, utilizando materiais de origem natural. São empregadas
diferentes fontes de carbono, como glicose, frutose, melaço, hidrolisados
de amido, n-alcanos, etanol, glicerol, acetato, propionato.
▪ As fermentações que utilizam metanol como matéria-prima têm sido
estudadas devido ao baixo custo deste substrato, porém não têm sido
utilizadas comercialmente, devido aos baixos rendimentos.
▪ Atualmente, mais de 2 milhões de toneladas de aminoácidos são
produzidas por ano, movimentando um mercado de
aproximadamente US$ 3 bilhões.
Seleção de Micro-organismos
▪ É importante descobrir um micro-organismo com alto potencial para produção
de aminoácidos;
▪ Após a seleção de um micro-organismo adequado, é necessário aumentar seu
potencial, isto é, conduzir aperfeiçoamentos para aproveitar todo o potencial
deste micro-organismo.
▪ Em geral os micro-organismos produzem 20 tipos de aminoácidos,
somente em quantidades necessárias para eles próprios, pois possuem
um mecanismo de controle das quantidades e qualidades de enzimas.
▪ É necessário liberar este mecanismo de controle para fabricação do aminoácido
alvo em grandes quantidades.
 Seleção de Micro-organismos

▪ A produção de um aminoácido depende das quantidades e qualidades das

enzimas.

▪ O tanque de fermentação é abastecido com xaropes/açúcares derivados da cana

de açúcar, milho e mandioca.

▪ Em seguida os processos para fermentação são ajustados, visando perfeitas

condições na mistura, fornecimento de ar, temperatura e pH.
Micro-organismos Empregados

▪ Alguns microrganismos são mencionados como bons produtores de

aminoácidos:

✔ Escherichia coli
✔ Espécies dos gêneros Brevibacterium, Corynebacterium
Produção de Glutamato
 Ácido glutâmico

• O ácido glutâmico é um aminoácido de propriedades ácidas que compõe

diversos tipos de proteínas dos seres vivos. Trata-se de um aminoácido não
essencial ou natural, isto é, pode ser produzido a partir de outros compostos
celulares;

• O ácido glutâmico faz parte da estrutura de diversas proteínas de vegetais como

feijão, soja, lentilha e grão de bico. A maior parte do ácido glutâmico consumido
é absorvida rapidamente no intestino delgado, no qual, metade é metabolizado,
produzindo gás carbônico (CO2). Também está intimamente ligado aos processo
de síntese de carboidratos e ácidos graxos
Ácido glutâmico

• No organismo humano, o ácido glutâmico desempenha significativas funções.

Ele é o precursor de vários aminoácidos como glutamina, prolina, gaba,
ornitina e arginina e participa da formação de metabólitos importantes, como
o ácido pirúvico e o oxaloacetato, provenientes do processo de respiração
celular.

O ácido glutâmico passa pelo processo de desaminação, ou seja, perda do

grupo amina, dando origem à amônia e, finalmente, à uréia, excreta
nitrogenada dos seres humanos
Ácido glutâmico

• O ácido glutâmico é, ainda, o mais comum dos neurotransmissores

do sistema nervoso de mamíferos e, por isso, é conhecido como
"combustível do cérebro";

• É provável que este aminoácido tenha participação em funções cognitivas

cerebrais, como a capacidade de memorização e de aprendizagem. Hoje é
sabido que a variação da concentração de ácido glutâmico está
relacionada com vários tipos e graus de distúrbios mentais, tais como as
doenças de Charcot e Alzheimer.
Ácido glutâmico

• O aminoácido em questão é uma das substâncias capazes de proporcionar

o quinto gosto básico do paladar humano: o umami. O umami, que em
japonês quer dizer saboroso, foi descoberto no início do século XX, porém,
só em 2000 foi aceito pela comunidade científica, se juntando aos
tradicionais sabores doce, salgado, amargo e azedo.

• Devido a essa peculiaridade, o glutamato monossódico, um sal do ácido

glutâmico, é largamente utilizado pela indústria alimentícia como aditivo
alimentar, realçando o sabor dos alimentos.
 AMINOÁCIDOS

Bioquímica Aplicada