Biologia estrutural e metabolismo

Valor: 5 pontos
Atividade em grupo : até 5 pessoas

A cinética de uma enzima foi medida em função da concentração de substrato [S] na

presença e ausência de 2 mM do inibidor “I”, conforme a tabela abaixo:

Utilizando os conhecimentos adquiridos sobre a equação de Michaelis-menten e de duplo

recíproco execute as questões que se seguem:

a) Elabore um gráfico que correlaciona a concentração do substrato com sem inibidor e

com inibidor em relação a velocidade de reação conforme a tabela dada.
b) Quais são os valores de Vmax e KM na ausência e presença de inibidor?
c) Elabore o gráfico duplo recíproco, usando equações dadas, lembrando que o ponto
que cruza o eixo x corresponde ao valor de 1/Km e o valor que cruza o eixo y é o
valor de 1/Vmax.
d) conforme suas conclusões acerca dos gráficos obtidos discuta qual o tipo de inibição?
e) Qual é a constante de afinidade do inibidor? Explique esse conceito.

ATENÇÂO: Para a resolução dessa atividade a leitura do capítulo 6 do livro Principios da

Bioquimica de Lehninger, mais especificamente o topico 6..3- A cinética enzimática como
abordagem à compreensão do mecanismo. (presente na aba do AVA -Material
complementar ) Certamente irá auxiliar muito.