Questão 1) A velocidade inicial da reação catalisada por uma determinada enzima [... ?

] foi
medida na ausência e na presença de inibidor A e B conforme tabela.

Velocidade
[S] Sem inibidor Com inibidor A Com inibidor B
0,1 x 10^3 10,4 4,1 7,1
0,5 x 10^3 14.5 6,4 7,9
1,0 x 10^3 22,5 11,3 4,5
3,0 x 10^3 14,8 22,6 6,8
9,0 x 10^3 40,5 44,8 8,1
Vm 47,6 47,6 9,5
Km 1,1 x 10^-3 1,1 ( ou 3,1?) x 10^-3 1,1 x 10^-3

a) Qual o tipo de inibição exercida por A? E por B? Explique

Para determinar o tipo de inibição exercida por A e B, podemos analisar a tabela e

verificar as velocidades máximas (Vm) e as constantes de Michaelis-Menten (Km) nas
diferentes condições. Na inibição competitiva, Vm se mantem constante e o Km aumenta,
já na inibição não-competitiva Vm diminui e Km se mantem constante portanto, A é um
inibidor competitivo (Vm = constante e Km aumenta) e B um inibidor não-competitivo (Vm
diminui e Km = constante).

b) Após a reação atingir o equilíbrio, em qual das três situações (Sem inibidor, com A ou
com B) haverá maior proporção de produto em relação ao substrato

O equilíbrio de uma reação não é afetado pela presença de inibidores. Portanto, a

proporção de produto em relação ao substrato será a mesma nas três situações.

c) No gráfico acima, quais retas correspondem a reação na presença de A e B?

Não consegui ver o gráfico corretamente, mas parece que A = 2 (inibidor competitivo)
e B = 1 (inibidor não-competitivo)

OBS: Considerei que a reta 1 é a primeira que aparece da esquerda para a direita (não
cruza com a reta sem inibidor) e a reta 2 a segunda (cruza com a reta do inibidor).
 d) Considere que os experimentos foram realizados com 2mg de enzima em 20 ml de
solução. Qual o número de renovação da enzima?

Sem ver o que está no gráfico não é possível resolver essa questão

e) Estime o valor de Ki para o inibidor A

Sem ver o que está no gráfico não é possível resolver essa questão

Questão 2) Comente o que está errado nos textos a seguir: “A enzima orotidina monofosfato
descarboxilase (OMPDC) é formada por duas subunidades que interagem entre si por
interações peptídicas. Durante a catálise o substrato interage com uma região chamada
chave fechadura constituída de resíduos de aminoácidos provenientes de diferentes partes
da sequência proteica. Como a enzima apresenta um baixo valor de Km pode-se concluir que
ela é muito eficiente. Após a reação atingir o equilíbrio a proporção [P]/[S] é duas vezes
maior do que a observada na reação não catalisada após essa atingir o equilíbrio”

O valor de Km está associado à afinidade entre a enzima e o substrato, não à eficiência

global da catalise. Enzimas com baixo Km têm alta afinidade pelo substrato, mas a eficiência
catalítica não é diretamente indicada por esse parâmetro. Além disso, a afirmação sobre a
proporção [P]/[S] após a reação atingir o equilíbrio é inadequada. Enzimas não atuam em
equilíbrio químico. Comparar a reação catalisada com uma não catalisada no equilíbrio não é
apropriado, pois as enzimas aceleram a velocidade da reação sem afetar o equilíbrio químico.

Questão 3) Embora a hemoglobina e a mioglobina são proteínas que se ligam ao oxigênio a

hemoglobina é composta por 4 subunidades (dois dímero AB) com um grupo heme em cada
subunidade ao passo que a mioglobina é uma enzima monomérica. Explique porque apesar
da semelhança da mioglobina com as subunidades da hemoglobina, a afinidade dessas
enzimas por oxigênio e o modo com que essa afinidade afetada pelo meio externo é
bastante diferente para essas proteínas

A hemoglobina e a mioglobina são proteínas envolvidas no transporte de oxigênio nos

organismos, embora tenham estruturas e funções distintas. A hemoglobina é tetramérica,
composta por quatro subunidades, e exibe uma curva de dissociação cooperativa, otimizando
o transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos. Em contraste, a mioglobina é
monomérica, encontrada nos músculos, e possui uma curva de dissociação mais simples, com
alta afinidade pelo oxigênio em baixas pressões. A hemoglobina é sensível a fatores externos
como pH e concentração de CO2, enquanto a mioglobina é menos influenciada por esses
fatores, priorizando a entrega local de oxigênio nos músculos durante a atividade física. Essas
diferenças estruturais e funcionais determinam as propriedades distintas de afinidade pelo
oxigênio e a resposta ao meio externo dessas proteínas.

Questão 4) Considere o tetrasacarídeo estaquiose cuja estrutura está mostrada a seguir.

a) Dê os produtos gerados pela metilação exaustiva da estaquiose seguida de hidrólise.

 A metilação exaustiva da estaquiose seguida pela hidrólise resultaria em uma mistura
de monossacarídeos (glicose, frutose e galactose), com cada grupo hidroxila na
molécula original de estaquiose substituído por um grupo metila durante a metilação.

b) A estaquiose é um açúcar redutor? Explique

A estaquiose não é um açúcar redutor porque a unidade de glicose em sua estrutura

está envolvida em uma ligação glicosídica, tornando o carbono anomerico não redutor.

c) Diga quais os tipos de ligação glicosídica existem na estaquiose entre os resíduos de

piranose e entre o resíduo de piranose e o resíduo de furanose.

d) Escolha um resíduo de açúcar que compõem a estaquiose e desenhe o respectivo

monossacarídeo na forma aberta em projeção de Fischer e a projeção de Haworth
para ambos os anômeros do monossacarídeo do resíduo escolhido
Questão 5) A D-galactose em sua forma cristalina sofre mutarrotação em solução aquosa,
resultando em uma mudança da rotação óptica ao longo do tempo. O composto biológico
mioinositol, apesar de apresentar a estrutura química bastante as semelhante a da D-
galactose não sofre mutarrotação. Explique

A diferença na capacidade de mutarrotação entre a D-galactose e o mioinositol está

relacionada à presença de um carbono anomérico com um grupo carbonila livre na D-
galactose, o que permite a interconversão entre as formas alfa e beta, enquanto o mioinositol
não possui essa funcionalidade em sua estrutura.

Questão 6) O amido e o glicogênio são homopolímeros biológicos de glicose. Embora

possuam a mesma constituição química esses polímeros diferem entre si quanto as suas
propriedades e funções biológicas. Quais as funções biológicas de cada um? Explique as
diferenças estruturais entre esses polímeros e relacione-as as diferenças entre suas
propriedades. (utilize representações estruturais se achar necessário)

O amido e o glicogênio são polissacarídeos de glicose. O amido é encontrado em

plantas e usado como reserva de energia, enquanto o glicogênio é encontrado em animais e
usado como reserva de energia. As diferenças estruturais incluem o grau de ramificação e a
localização das ligações glicosídicas. O glicogênio é mais altamente ramificado do que o amido.
Essas diferenças estruturais afetam a rapidez com que os polímeros podem ser quebrados
para liberar glicose, influenciando suas propriedades de armazenamento e liberação de
energia.

Questão Extra) Dois compostos o boseprevir e o composto JMX0301 são inibidores de uma
enzima protease (uma enzima que cliva proteínas) do vírus SarS-COV-2 causadora do COVID.
Um desses compostos é um inibidor competitivo da protease e o outro é um inibidor
alostérico (não competitivo). Analisando a estrutura de cada composto diga qual deles
provavelmente é o inibidor competitivo e qual provavelmente é o inibidor alostérico
justifique sua resposta