UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ

CAMPUS UNIVERSITÁRIO PROFESSORA CINOBELINA ELVAS

GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA AGRONÔMICA
Disciplina: CCG0097 - Bioquímica
Prof. Dr. Rafael de Souza Miranda
ESTUDO DIRIGIDO IV – Enzimas

01 – Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para
o exercício das atividades catalíticas?

02 – Com relação às reações biológicas, responda:

a) O que é energia de ativação de uma reação? Qual sua importância para os seres vivos?
b) Qual a importância da catalise? De que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da
reação?
c) O que aconteceria se a energia de ativação de uma reação fosse nula?

03 – Baseado na figura ao lado, discuta o efeito da

concentração do substrato na velocidade inicial de uma
reação catalisada por enzima.

04 – Com relação a regulação das rotas metabólicas,

responda:
a) Por que a melhor forma de se inibir uma via
metabólica é regular a primeira enzima via?
b) Cite os fatores que afetam a atividade enzimática.
c) Quais os tipos de inibição enzimática? Cite exemplos.
d) O que são enzimas regulatórias? Qual sua importância para os sistemas enzimáticos?
e) O que são enzimas alostéricas?
f) Como os vários tipos de inibição influenciam os valores de Km e Vmáx?

05 – Diferencie enzima, coenzima, cofator e grupo prostético. Cite exemplos.

06 – Baseado na figura abaixo apresente e discuta quais informações podem ser obtidas.
07 – Quais as classes de enzimas existentes? Descreva sucintamente cada classe.

08 – Qual a importância dos parâmetros Km e Kcat?

09 – O sabor doce do milho recém-colhido deve-se a um alto conteúdo de açúcar no grão. O milho
comprado em mercados (vários dias depois de colhido) não é tão doce porque 50% do açúcar livre é
convertido em amido no primeiro dia após a colheita. Para manter a doçura do milho fresco, depois
de debulhado o milho pode ser imerso em água fervente por alguns minutos e então resfriado com
água fria. O milho processado dessa maneira, mantido congelado, mantém a doçura. Qual é a base
bioquímica desse processo?

10 – Quais dos seguintes efeitos ocorreriam se uma enzima catalisasse a reação

a) diminuição em K’eq;
b) aumento em k1;
c) aumento em K’eq;
d) aumento em ΔG‡;
e) diminuição em ΔG‡;
f) ΔG’° mais negativo;
g) aumento de k2.

11 – Carboxipeptidase, uma enzima que remove sequencialmente resíduos de aminoácidos

carboxiterminais de substratos peptídicos, é um polipeptídeo único de 307 aminoácidos. Os dois
grupos catalíticos essenciais do sítio ativo são fornecidos por Arg145 e Glu270. Explique como dois
resíduos de aminoácidos distantes na cadeia peptídica podem catalisar uma reação.

12 – Durante o estudo cinético de uma reação enzimática em ausência e presença de um inibidor foram
encontrados os seguintes resultados:

(S) (Nm) V (s/inibidor) (mmol/min) V(c/inibidor) (mmol/min)

3,0 4,58 3,66
5,0 6,40 5,12
7,0 7,72 6,18
9,0 8,72 6,98
11,0 9,50 7,60

Determine através do gráfico de 1/Vo versus 1/[s] os valores de KM e VMÁX para a reação em presença e
ausência do inibidor. O inibidor é do tipo competitivo ou incompetitivo? Justifique.