LISTA DE EXERCÍCIOS – ENZIMAS

Disciplina: Bioquímica I Turma: Licenciatura em Química

Docente Responsável: Prof. Dr. Carlos A. Sorgi

1. A relação entre uma enzima e uma molécula de substrato pode ser descrita como
(Justifique sua resposta):

a) Uma associação temporária.

b) Uma associação estabilizada por uma ligação covalente.
c) Uma associação onde a enzima é mudada permanentemente.
d) Uma alteração mútua permanente da estrutura.
e) Uma ligação não complementar.

2. Por que uma enzima com o sítio ativo perfeitamente complementar ao substrato seria
inútil como catalisador? Desenhe as curvas de progresso de uma reação genérica, S →
P, em presença e em ausência desta enzima. Desenhe as curvas de progresso da reação
S → P em presença e em ausência de uma enzima que atua como um catalisador
eficiente. De que forma a energia de ligação contribui para a catálise?

3. Durante uma experiência você descobriu que uma reação catalisada por uma enzima
apresenta um ΔG = -20 kcal/mol. Se você dobrar a quantidade de enzima na reação
qual será o ΔG para a reação?

a) -40 kcal/mol.
b) -20 kcal/mol.
c) 0 kcal/mol.
d) +20 kcal/mol.
e) +40 kcal/mol.

4. Existem duas maneiras para que uma reação catalisada por uma enzima seja
irreversível nas células. Uma delas é:

a) Quando o ΔG for extremamente positivo.

b) Quando um dos produtos é removido eficientemente da reação por outra reação
enzimática.
c) Quando um dos reagentes é a água, que está presente em concentrações saturantes.
d) Quando um dos produtos é formado muito rapidamente e acumula em grandes
quantidades.
e) Quando a enzima é regulada alostericamente.

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 5. Em uma via metabólica que envolve 10 reações catalisadas por enzimas, a velocidade
de produção do produto da via é sempre determinada pelo(a):

a) ΔG da etapa da via mais favorável energeticamente.

b) ΔG da etapa da via mais desfavorável energeticamente.
c) Velocidade da etapa mais lenta da via.
d) Velocidade da etapa mais rápida da via.
e) Soma das velocidades das 10 etapas da via.

6. Para a reação A + B → C + D, a adição de um catalisador aumenta a velocidade de

produção de C + D em 100000 vezes comparada com a reação onde não foi usado o
catalisador. Considerando-se agora a reação C + D → A + B, qual seria o efeito da
adição do catalisador em relação à velocidade de produção e A + B comparada com a
reação onde não foi usado o catalisador?

a) Não haverá diferença.

b) Ela será 100000 vezes menos.
c) Ela será 100000 vezes maior.
d) Ela dependerá da concentração de C e D.
e) O catalisador só atua em uma direção da reação.

7. A velocidade inicial (v) de uma reação catalisada por uma enzima atinge VM quando:

a) [S] = KM
b) [S] = KM /10
c) 1/[S] = 1/ KM
d) [S] >>> KM
e) Nenhuma alternativa está correta.

8. Quando [S] = 0.1 KM a velocidade inicial será:

a) 0.1 × VM
b) 0.3 × VM
c) 0.5 × VM
d) 0.7 × VM
e) 0.9 × VM

9. Quando a concentração do substrato é muito maior que o KM, a velocidade da reação é

praticamente igual a:

a) Kd .
b) pK.
c) VM .
d) Todas as alternativas estão corretas.
e) Nenhuma das alternativas está correta.

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 10. A eficiência catalítica de duas enzimas diferentes pode ser aproximadamente
comparada através (justifique sua escolha):

a) Da formação do produto da reação.

b) Do valor do KM.
c) Do peso molecular das enzimas.
d) Do valor do pH ótimo.
e) Do valor das VM.

11. Uma enzima do fígado que remove glicose do sangue tem um KM elevado, já a que se
encontra no cérebro e faz a mesma coisa no cérebro tem um KM baixo. Esses valores
diferentes ocorrem porque:

a) A enzima do cérebro pode retirar glicose da corrente sanguínea mesmo quando os

níveis de glicose estão baixos enquanto a do fígado só pode remover a glicose
quando os níveis estão altos.
b) A enzima do cérebro pode retirar glicose da corrente sanguínea somente quando os
níveis de glicose estão altos enquanto a do fígado só pode remover a glicose
quando os níveis estão baixos.
c) A enzima do cérebro pode retirar glicose da corrente sanguínea somente quando
os níveis de glicose estão altos enquanto a do fígado pode remover a glicose a
qualquer momento.
d) Este fenômeno não tem nenhum valor aparente para o organismo.
e) Ele é realmente perigoso para o organismo pois idealmente os dois KM deveriam
ser iguais.

12. Na representação dos duplos inversos para a atividade enzimática, a maior

concentração do substrato é encontrada:

a) Próximo à origem dos eixos.

b) No topo do eixo vertical.
c) Na parte final a direita do eixo horizontal.
d) Na parte final à esquerda do eixo horizontal.
e) No intercepto horizontal da curva.

13. Qual será a concentração do substrato para uma enzima que apresenta kcat = 30 s-1 e
KM = 0,005 M e uma velocidade que é 25% da VM? Determine VMax quando [S] = 0,5
KM; 2 KM e 10 KM.

14. Como a concentração total da enzima afeta o número de turnover e a VM?

15. A anidrase carbônica das hemáceas tem um PM= 30.000 e catalisa a hidratação
reversível do CO2 até H2CO3 que é muito importante no transporte de CO2 dos tecidos
para os pulmões. Se 10 µg de anidrase carbônica catalisam a hidratação de 0,30 g de
CO2/min., a 37ºC, qual será o número de turnover dessa enzima? O número de
turnover pode variar em função do tempo? Por quê? E em função da concentração do
substrato?

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 16. O sabor doce do milho recém-colhido deve-se ao alto conteúdo de açúcar no grão. O
milho comprado em mercados (vários dias depois de colhido) não é tão doce porque
50% do açúcar livre é convertido em amido no primeiro dia após a colheita. Para
manter a doçura do milho fresco, depois de debulhado, ele pode ser imerso em água
fervente por alguns minutos e, então, resfriado com água fria. O milho processado
dessa maneira e mantido congelado mantém a doçura. Qual é a base bioquímica desse
processo?

17. A enzima urease aumenta a velocidade da hidrólise da ureia em pH 8,0 e 20ºC por um
fator de 1014. Se uma dada quantidade de urease pode hidrolisar completamente certa
quantidade de ureia em 5 minutos a 20ºC e pH 8,0, quanto tempo levaria para que essa
mesma quantidade de ureia fosse hidrolisada sob as mesmas condições na ausência de
urease? Suponha que ambas as reações ocorram em sistemas estéreis, de modo que a
ureia não possa ser atacada por bactérias.

18. Quando uma solução de enzima é aquecida, há perda progressiva da atividade

catalítica com o tempo, devido à desnaturação da enzima. Uma solução da enzima
hexocinase incubada a 45ºC perde 50% da atividade em 12 minutos, mas, quando
incubada a 45ºC na presença de uma grande quantidade de um dos seus substratos, ela
perde apenas 3% da atividade em 12 minutos. Sugira uma explicação para a
desnaturação térmica da hexocinase ser retardada quando um dos seus substratos está
presente.

19. A carboxipeptidase, que remove sequencialmente resíduos de aminoácidos

carboxiterminais de substratos peptídicos, é um polipeptídeo único de 307
aminoácidos. Os dois grupos catalíticos essenciais do sítio ativo são fornecidos por
Arg145 e Glu270.

(a) Se a cadeia da carboxipeptidase fosse uma a-hélice perfeita, quão distante (em Å)
o resíduo de Arg145 estaria do resíduo de Glu270?
(b) Explique como, então, esses dois resíduos de aminoácidos podem catalisar uma
reação que ocorre em uma distância de poucos angströms.

20. Uma enzima catalisa a reação A ⇆ B. A enzima está presente em uma concentração de
2 nM e a Vmax é 1,2 µM s-1. A Km para o substrato A é 10 µM. Calcule a V0 da reação
quando a concentração do substrato for: (a) 2 µM, (b) 10 µM, (c) 30 µM.

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 21. Os dados da tabela abaixo foram obtidos para uma reação enzimática (volume final 10
mL), usando-se o seguinte procedimento:

A fim de se estudar a dependência da velocidade de uma reação enzimática pela

concentração de substrato, uma quantidade constante de enzima foi adicionada a uma
série de tubos contendo diferentes concentrações de substrato. As velocidades iniciais
da reação foram determinadas medindo-se o número de mol (ou mmol) de substrato
consumido (ou produto formado) por minuto. A tabela a seguir mostra as velocidades
iniciais fornecidas pelas respectivas concentrações de substrato:

[S] (mol/L) v (mmol/min)

5,0 x 10-2 0,25
5,0 x 10-3 0,25
5,0 x 10-4 0,25
5,0 x 10-5 0,20
5,0 x 10-6 0,71
5,0 x 10-7 0,096

(a) Qual é a Vmax para esta concentração de enzima?

(b) Qual é o KM desta enzima?
(c) Verifique se essa reação segue uma cinética simples de Michaelis-Menten.
(d) Calcule a quantidade total de produto formado durante os primeiros cinco minutos,
quando a [S] = 2,0 x 10-3 M. É possível fazer o mesmo para [S]=2,0x10-6 M?
(e) Suponha que a concentração de enzima em cada tubo foi aumentada por um fator
de 4. Quais são os valores de KM e Vmax? Neste caso, qual é o valor de v para
[S] = 5,0x10-6 M?

22. Considerando a reação A → B não catalisada, faça o gráfico da concentração de

produto formado em função do tempo ([P] x t) e da velocidade da reação em função
do tempo (V x t). Assinale nos gráficos os tempos iniciais e finais da reação. Por que
se utilizam tempos iniciais para medidas de velocidade de reação?