UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS

INSTITUTO DE QUÍMICA E BIOTECNOLOGA

BIOQUÍMICA

QUÍMICA E FUNÇÃO DE AMINOÁCIDOS,

PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS

Ana Catarina Rezende Leite

 BIBLIOGRAFIA RECOMENDADA

 Lehniger, A.L.; Princípios de Bioquímica 6ª ed. Sarvier

 Harper, Bioquímica Ilustrada, 27ª ed., Mc Graw Hill

Baynes, JW, Dominiczak, MH, Bioquímica Médica, 3ª ed. Elsevier

 Metzler, D.E.; Biochemistry, The chemical reactions of living cells, 2 nd ed Elsevier

Algumas funções das proteínas
Estrutura geral de um aminoácido
Aminoácidos podem ser classificados pelos seus grupos R

Os 20 aminoácidos comumente encontrados nas proteínas

Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L-estereoisômeros
Aminoácidos incomuns também possuem
importantes funções
 Aminoácidos podem agir como ácidos e bases
Quando um aminoácido é dissolvido em água, ele existe na solução como um íon dipolar,
ou “zwitterion” :

Ácido (doador de próton) Base (receptor de próton):

Efeito do meio químico no pKa O poder ácido dos ácidos
fracos é definido como pKa
Ponto isoelétrico

É a forma na qual uma molécula tem um número igual de cargas

positivas e negativas e por isso é eletricamente neutra.

Alanina
pK1 – 2,35

pK2 – 9,69
Aminoácidos diferem em suas propriedades ácidas-básicas
 Aminoácidos e Peptídeos

Aminoácidos Peptídeos
Peptídeos podem ser destinguidos entre si por meio
de seu comportamento de ionização
Algumas proteínas contêm outros grupos químicos além de aminoácidos

Hemoglobina
Níveis de estrutura nas proteínas
Visão geral da estrutura e função das proteínas
Estrutura primária das proteínas
Estrutura secundária das proteínas
A α-hélice é uma estrutura secundária proteica comum

Quatro modelos de α-hélice, mostrando diferentes aspectos da sua estrutura

A conformação β organiza as cadeias de polipeptídios em folhas

A orientação aminoterminal- A orientação aminoterminal-

carboxiterminal das cadeias carboxiterminal das cadeias
adjacentes é inversa adjacentes têm a mesma
orientação.
Estrutura terciária e quaternária das proteínas

Fibrosas – possui polipeptídeos arranjados em longas fios ou folhas

Globulares – possui cadeias de polipeptídeos dobrados de uma forma
esférica ou globular
Elementos da estrutura terciária Estrutura tridimensional de uma
proteína dimérica

Cu/Zn SOD
Proteínas fibrosas são adaptadas para funções estruturais
 Colágeno

 É a proteínas mais abundante no organismo humano → 25%

 É constituinte da pele, tendões, vasos sanguíneos, ossos, córnea, humor vítreo e na

estrutura básica das membranas

Estrutura do colágeno
 Constituída por três polipeptídeos
dispostos em tripla hélice :

1000 aminoácidos/polipeptídeo

Estrutura das fibrilas do colágeno

Formação do colágeno tipo IV – o maior componente estrutural da lâmina basal

Sequência baseada na
repetição de blocos de
três aminoácidos, Gly-X-Y
(característica de cadeias
α-colágeno).

Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro
Formação do colágeno tipo IV – o maior componente estrutural da lâmina basal

Formação do colágeno in vitro; a aparência rendada é

resultado da flexibilidade da molécula, a ligação lado-a-
lado entre segmentos da tripla hélice (seta fina) e as
interações entre domínios globulares C-terminal (seta
grossa).
Lâmina Basal
 Elastina
 Proteína insolúvel rica em glicina, prolina e aminoácidos hidrofóbicos

 A elastina juntamente com material amorfo constituem as fibras elásticas

 Fibras elásticas → a elasticidade nos pulmões, pele e grandes vasos

sanguíneos, presentes na matriz extracelular
Ligação reversível de uma proteína com um ligante:
proteínas ligadoras de oxigênio

Oxigênio pode se ligar a um grupo prostético Heme

Mioglobina tem um único sítio de ligação para o oxigênio
As interações proteína-ligante podem ser descritas quantitativamente

Kd é equivalente a concentração (M) de ligante

Expressão de equilíbrio
em que metade da disponibilidade dos sítios
ligante-ligado estão ocupados.

Representação gráfica da interação com o ligante

A estrutura da proteína afeta a maneira pela qual os ligantes se ligam

CO liga-se as moléculas do heme

livre mais de 20.000 vezes melhor
que ao O2 (isso é, o Kd ou o P50 para
o CO ligar-se ao heme livre é mais de
20.00 vezes menor que para O2),
mas liga-se apenas 200 vezes melhor
quando o heme está ligado a
mioglobina.
As subunidades da hemoglobina são estruturalmente semelhantes às da mioglobina
 Interações dominantes entre as subunidades da hemoglobina

 Hg é uma proteína tetramerica

contendo quatro grupos
prostéticos heme.

 Hg adulta contem dois tipos de

globina, duas cadeias α (141
resíduos cada) e duas cadeias β
(146 resíduos cada).
Transição T → R
Mudanças da conformação perto do Heme da ligação O2
Uma curva sigmóide (cooperativa) de ligação
A hemoglobina também transporte H+ e CO2

Hemoglobina transporta mais ou menos 20% de H+ e CO2 formado nos tecidos

para os pulmões e os rins.

Esse efeito do pH e da concentração

do CO2 na ligação e liberação do
oxigênio pela hemoglobina é
chamada de Efeito Bohr.
A ligação do oxigênio à hemoglobina é regulada por 2,3-bifosfoglicerato
Ligação do BPG à desoxiemoglobina
Interações complementares entre Proteínas e Ligantes:
Sistema Imunológico e Imunoglobulinas

A resposta imunológica caracteriza-se por um grande

número de células e proteínas especializadas
Anticorpos têm dois sítios de ligação aos antígenos idênticos
Ligação de IgG com um antígeno

Pentâmero IgM constituído por

unidades de imunoglobulina
Fagocitose de um vírus ligado a um anticorpo por um macrofágo
FIM