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HISTRICO
O nome enzima provm de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catlises
biolgicas estavam envolvidas com a fermentao do acar em lcool.
A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram
uma substncia termolbil no precipitado do lcool, extrato de malte, que
convertia amido em acar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi
publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas esto
associadas estrutura e a vida da clula.
Em 1877 Buchener obteve sucesso na extrao de enzimas de clulas de leveduras
que catalisavam a fermentao alcolica. Isto demonstrou que estas enzimas
catalisavam a maioria das vias metablicas energticas e podem funcionar
independentemente da sua estrutura.
A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido
melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijo e evidenciou que estes
cristais consistem em protenas.
Hoje 2000 diferentes enzimas so conhecidas, nas quais muitas so isoladas na
forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada.

FONTE: http://www.ciagri.usp.br
ENZIMAS
As enzimas so protenas especializadas em
catalisar reaes biolgicas, ou seja
aumentam a velocidade de uma reao
qumica sem interferir no processo. Elas
esto associadas a biomolculas, devido as
suas extraordinria especificidade e poder
cataltico. Estas so sintetizadas no Retculo
Endoplasmtico Rugoso.
Propriedades enzimticas: caractersticas das enzimas.
Exclusividade: ou especificidade, h enzimas especficas, exclusivas para determinados
substratos, no atuando sobre outras substncias.
Reversibilidade: a maioria das enzimas atua na converso de dois ou mais substratos
em uma terceira substncia (produto) e, em determinadas condies, deste produto
novamente nos substratos anteriores.
ENZIMAS
NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMTICA
Todas as enzimas so
protenas, mas nem todas as
protenas so enzimas. As
protenas, como um todo,
ocupam um papel de destaque
na dinmica e estruturao dos
organismos vivos.
As enzimas, parte deste grupo
de protenas, funcionam como
biocatalisadores, permitindo
que uma reao qumica venha
a ocorrer dentro dos limites
das temperaturas biolgicas.
As enzimas participam das
reaes, reduzem o tempo de
destas e so separadas do
produto final.

1. Oxido-redutases (reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons Desidrogenases e
Oxidases)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O-
1.4.atuando em CH-NH
2

1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil Quinases e Transaminases)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldedo ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxfre

3.Hidrolases (reaes de hidrlise de ligao covalente - Peptidases)
3.1.steres
3.2.ligaes glicosdicas
3.4.ligaes peptdicas
3.5.outras ligaes C-N
3.6.anidridos cidos

NOMENCLATURA E CLASSIFICAO DAS ENZIMAS
4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs
carbnico Dehidratases e Descarboxilases)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N-
5.Isomerases (reaes de interconverso entre ismeros ticos ou geomtricos - Epimerases)
5.1.racemases
6.Ligases (catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da ligao entre duas pr-
existentes, sempre s custas de energia - Sintetases)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C
NOMENCLATURA E CLASSIFICAO DAS ENZIMAS
MECANISMO DA AO ENZIMTICA
O princpio de catalisador diminuir a energia de ativao. A enzima se liga a uma
molcula de substrato em uma regio especfica denominada stio de ligao. Esta
regio um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminocidos
que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catlise.
Em 1894 Emil Fischer props o modelo chave fechadura para explicar a ao
enzimtica. A enzima se encaixa com o substrato especfico no stio ativo, como uma
chave e fechadura.
CINTICA DA CATLISE ENZIMTICA
Temperatura
pH Potencial Hidrogennico
Concentrao do Substrato
CONCENTRAO DO SUBSTRATO
Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se dar a
reao. Mas, tambm neste caso, h um PONTO TIMO a partir do
qual, ainda que se aumente a concentrao do substrato, a
velocidade da reao no aumenta mais.
PONTO TIMO
pH POTNCIAL HIDROGENNICO
Cada enzima exige um pH especfico para funcionar. A pepsina, por exemplo,
integrante do suco gstrico, s atua no pH cido do estmago (entre 1,8 a
2,2). J a tripsina, do intestino delgado, exerce seu papel em meio alcalino,
com pH entre 8 a 9.
CONFORMAO ESPACIAL
As enzimas so muito
especficas para os seus
substratos. Esta especificidade
pode ser relativa a apenas um
substrato ou a vrios substratos
ao mesmo tempo.
CONFORMAO ESPACIAL
Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da
enzima de um local denominado stio de ligao do
substrato. O stio de ligao do substrato de uma enzima
dado por um arranjo tridimensional especial dos
aminocidos de uma determinada regio da molcula,
geralmente complementar molcula do substrato, e
ideal espacial e eletricamente para a ligao do mesmo.
O stio de ligao do substrato capaz de reconhecer
inclusive ismeros ticos "D" e "L" de um mesmo
composto. Este stio pode conter um segundo stio,
chamado stio cataltico ou stio ativo, ou estar prximo
dele; neste stio ativo que ocorre a reao enzimtica.
PROENZIMAS
So zimognios, ou formas precursoras no funcionais das enzimas, que, depois de ativadas
se tornam funcionais.
Ex.: tripsinognio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ao da enteroquinase
(uma liase);
Ex: cido para-aminobenzico (PABA) que se transforma em vitamina B (cido flico).
DESNATURAO PROTICA
So zimognios, ou formas precursoras no
funcionais das enzimas, que, depois de
ativadas se tornam funcionais.
Ex.: tripsinognio que se converte em
tripsina (uma hidrolase) por ao da
enteroquinase (uma liase);
Ex: cido para-aminobenzico (PABA) que se
transforma em vitamina B (cido flico).

Inibio e regulao: determinadas substncias (reguladoras ou inibidoras), concentrao de
substratos, pH e temperatura influenciam e regulam a ao enzimtica.
Assim, h substncias reguladoras como os hormnios, ons efetivadores (Ca
++
, Mg
++
) e enzimas
que regulam enzimas ou ativando-as (como no caso dos zimognios) ou inativando-as.
Outro caso o da inibio competitiva, pelo qual uma substncia compete pelo substrato da
enzima, reduzindo sua catlise ou mesmo inibindo (interrompendo) a reao.
A regulao tambm pode ocorrer por retro-alimentao (feed-back), na qual o produto, ao
atingir uma determinada taxa (concentrao, quantidade) inibe ou interrompe a reao de
catlise.
INIBIO E REGULAO
COFATORES ENZIMTICOS
Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem ser necessrias para
a funo de uma enzima. Estes cofatores no esto ligados permanentemente molcula da
enzima mas, na ausncia deles, a enzima inativa.
A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada de apoenzima.
Enzima + Cofator = chamamos de holoenzima.

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COENZIMAS
Coenzimas so compostos orgnicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em
conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:

- Ligando-se enzima com afinidade semelhante do substrato.
- Ligando-se covalentemente em local prximo ou no prprio stio cataltico da apoenzima.
- Atuando de maneira intermediria aos dois extremos acima citados.
BIBLIOGRAFIA
LOPES, Snia. ROSSO, Srgio. Biologia Volume nico. 1.ed. Editora Saravia. So Paulo, 2005.
SOARES, Jos Luis. Biologia Volume 1. 2 Edio. Editora Scipone. So Paulo, 1995.
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