www.tioronni.com.br HISTRICO O nome enzima provm de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catlises biolgicas estavam envolvidas com a fermentao do acar em lcool. A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substncia termolbil no precipitado do lcool, extrato de malte, que convertia amido em acar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas esto associadas estrutura e a vida da clula. Em 1877 Buchener obteve sucesso na extrao de enzimas de clulas de leveduras que catalisavam a fermentao alcolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metablicas energticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura. A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijo e evidenciou que estes cristais consistem em protenas. Hoje 2000 diferentes enzimas so conhecidas, nas quais muitas so isoladas na forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada.
FONTE: http://www.ciagri.usp.br ENZIMAS As enzimas so protenas especializadas em catalisar reaes biolgicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reao qumica sem interferir no processo. Elas esto associadas a biomolculas, devido as suas extraordinria especificidade e poder cataltico. Estas so sintetizadas no Retculo Endoplasmtico Rugoso. Propriedades enzimticas: caractersticas das enzimas. Exclusividade: ou especificidade, h enzimas especficas, exclusivas para determinados substratos, no atuando sobre outras substncias. Reversibilidade: a maioria das enzimas atua na converso de dois ou mais substratos em uma terceira substncia (produto) e, em determinadas condies, deste produto novamente nos substratos anteriores. ENZIMAS NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMTICA Todas as enzimas so protenas, mas nem todas as protenas so enzimas. As protenas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinmica e estruturao dos organismos vivos. As enzimas, parte deste grupo de protenas, funcionam como biocatalisadores, permitindo que uma reao qumica venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biolgicas. As enzimas participam das reaes, reduzem o tempo de destas e so separadas do produto final.
1. Oxido-redutases (reaes de oxidao-reduo ou transferncia de eltrons Desidrogenases e Oxidases) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH 2
1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil Quinases e Transaminases) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldedo ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxfre
3.Hidrolases (reaes de hidrlise de ligao covalente - Peptidases) 3.1.steres 3.2.ligaes glicosdicas 3.4.ligaes peptdicas 3.5.outras ligaes C-N 3.6.anidridos cidos
NOMENCLATURA E CLASSIFICAO DAS ENZIMAS 4.Liases (catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de gua, amnia e gs carbnico Dehidratases e Descarboxilases) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N- 5.Isomerases (reaes de interconverso entre ismeros ticos ou geomtricos - Epimerases) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam reaes de formao de novas molculas a partir da ligao entre duas pr- existentes, sempre s custas de energia - Sintetases) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C NOMENCLATURA E CLASSIFICAO DAS ENZIMAS MECANISMO DA AO ENZIMTICA O princpio de catalisador diminuir a energia de ativao. A enzima se liga a uma molcula de substrato em uma regio especfica denominada stio de ligao. Esta regio um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminocidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catlise. Em 1894 Emil Fischer props o modelo chave fechadura para explicar a ao enzimtica. A enzima se encaixa com o substrato especfico no stio ativo, como uma chave e fechadura. CINTICA DA CATLISE ENZIMTICA Temperatura pH Potencial Hidrogennico Concentrao do Substrato CONCENTRAO DO SUBSTRATO Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se dar a reao. Mas, tambm neste caso, h um PONTO TIMO a partir do qual, ainda que se aumente a concentrao do substrato, a velocidade da reao no aumenta mais. PONTO TIMO pH POTNCIAL HIDROGENNICO Cada enzima exige um pH especfico para funcionar. A pepsina, por exemplo, integrante do suco gstrico, s atua no pH cido do estmago (entre 1,8 a 2,2). J a tripsina, do intestino delgado, exerce seu papel em meio alcalino, com pH entre 8 a 9. CONFORMAO ESPACIAL As enzimas so muito especficas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vrios substratos ao mesmo tempo. CONFORMAO ESPACIAL Esta especificidade se deve existncia, na superfcie da enzima de um local denominado stio de ligao do substrato. O stio de ligao do substrato de uma enzima dado por um arranjo tridimensional especial dos aminocidos de uma determinada regio da molcula, geralmente complementar molcula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligao do mesmo. O stio de ligao do substrato capaz de reconhecer inclusive ismeros ticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este stio pode conter um segundo stio, chamado stio cataltico ou stio ativo, ou estar prximo dele; neste stio ativo que ocorre a reao enzimtica. PROENZIMAS So zimognios, ou formas precursoras no funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinognio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ao da enteroquinase (uma liase); Ex: cido para-aminobenzico (PABA) que se transforma em vitamina B (cido flico). DESNATURAO PROTICA So zimognios, ou formas precursoras no funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinognio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ao da enteroquinase (uma liase); Ex: cido para-aminobenzico (PABA) que se transforma em vitamina B (cido flico).
Inibio e regulao: determinadas substncias (reguladoras ou inibidoras), concentrao de substratos, pH e temperatura influenciam e regulam a ao enzimtica. Assim, h substncias reguladoras como os hormnios, ons efetivadores (Ca ++ , Mg ++ ) e enzimas que regulam enzimas ou ativando-as (como no caso dos zimognios) ou inativando-as. Outro caso o da inibio competitiva, pelo qual uma substncia compete pelo substrato da enzima, reduzindo sua catlise ou mesmo inibindo (interrompendo) a reao. A regulao tambm pode ocorrer por retro-alimentao (feed-back), na qual o produto, ao atingir uma determinada taxa (concentrao, quantidade) inibe ou interrompe a reao de catlise. INIBIO E REGULAO COFATORES ENZIMTICOS Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem ser necessrias para a funo de uma enzima. Estes cofatores no esto ligados permanentemente molcula da enzima mas, na ausncia deles, a enzima inativa. A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada de apoenzima. Enzima + Cofator = chamamos de holoenzima.
www.tioronni.com.br COENZIMAS Coenzimas so compostos orgnicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
- Ligando-se enzima com afinidade semelhante do substrato. - Ligando-se covalentemente em local prximo ou no prprio stio cataltico da apoenzima. - Atuando de maneira intermediria aos dois extremos acima citados. BIBLIOGRAFIA LOPES, Snia. ROSSO, Srgio. Biologia Volume nico. 1.ed. Editora Saravia. So Paulo, 2005. SOARES, Jos Luis. Biologia Volume 1. 2 Edio. Editora Scipone. So Paulo, 1995. Internet inmeros sites. OBRIGADO PELA ATENO!