Bioquímica e Biofísica

Introdução à Bioquímica ............................................................................................................... 6

Ligações Intermoleculares............................................................................................................. 6
-Forças Eletrostáticas ................................................................................................................ 6
-Forças de Van der Walls ........................................................................................................... 7
-Ligações de Hidrogénio ............................................................................................................ 7
-Interações hidrofóbicas ........................................................................................................... 7
-Solubilidade.............................................................................................................................. 8
-Forças Intermoleculares........................................................................................................... 8
A Água e as ligações de Hidrogénio .............................................................................................. 8
Água como Solvente Biológico ...................................................................................................... 8
-Efeito Hidrofóbico .................................................................................................................... 9
-Compostos Anfipáticos ou Anfifilas (tensioactivos ou surfactantes)....................................... 9
-Outras propriedades da água que contribuem para a sua importância como solvente
biológico .................................................................................................................................... 9
Ácido e Base ................................................................................................................................ 10
-Constante de Acidez............................................................................................................... 11
-Ácidos Poliprótidos ................................................................................................................ 12
-Solução Tampão ..................................................................................................................... 12
-Tampões Biológicos ............................................................................................................... 12
-Distúrbios Ácido-Base no sangue ........................................................................................... 12
-Gasometria ............................................................................................................................. 13
Proteínas ..................................................................................................................................... 13
-Aminoácidos........................................................................................................................... 13
-Propiedades dos Amino-Ácidos ......................................................................................... 14
-Hidropatia .......................................................................................................................... 17
-Caráter Ácido-Base............................................................................................................. 17
-Ponto Isoelétrico ................................................................................................................ 17
-Ionização ............................................................................................................................ 17
-Outros Aminoácidos e Derivados....................................................................................... 18
-Proteínas ................................................................................................................................ 18
-Polissacáridos ......................................................................................................................... 19
-Ácidos Nucleicos .................................................................................................................... 19
-Macromoléculas ................................................................................................................. 20
-Estruturas ............................................................................................................................... 20

1
 -Ligação Peptídica (hélices e PROLINA) ............................................................................... 20
-Ligação Di-sulfureto ........................................................................................................... 21
-Colagénio ............................................................................................................................... 21
-Queratina ............................................................................................................................... 22
-Hemoglobina e Mioglobina .................................................................................................... 22
-Alosterismo na Hemoglobina ................................................................................................. 22
-Sistema Imunitário ................................................................................................................. 23
Enzimas........................................................................................................................................ 23
-Nomenclatura ........................................................................................................................ 24
-Centro Ativo ........................................................................................................................... 24
-Modelos de Ação Enzimática ................................................................................................. 25
-Atuação .................................................................................................................................. 25
-Inibidores ............................................................................................................................... 26
-Inibidores competitivos ..................................................................................................... 26
-Inibidores não-competitivos .............................................................................................. 27
-Cofatores ................................................................................................................................ 27
-Vitaminas ............................................................................................................................... 28
-Regulação ............................................................................................................................... 28
-Isoenzimas.............................................................................................................................. 29
-Aplicações .............................................................................................................................. 29
Glúcidos ....................................................................................................................................... 29
-Importância Biomédica .......................................................................................................... 30
-Doenças associadas ao metabolismo dos hidratos de carbono ........................................ 30
-Tipos de Sacáridos.................................................................................................................. 30
-Oses ........................................................................................................................................ 31
-Trioses .................................................................................................................................... 31
-Pentoses ................................................................................................................................. 32
-Hexoses .................................................................................................................................. 32
-Isomeria das Oses .................................................................................................................. 33
-Isómeros................................................................................................................................. 34
-Estrutura Cíclicas das Oses ..................................................................................................... 35
-Poder Redutor ........................................................................................................................ 37
-Oses Neutras .......................................................................................................................... 37
-Derivados das oses ................................................................................................................. 38
-Osaminas ............................................................................................................................ 38
-Ácidos Urónicos e Aldónicos .............................................................................................. 38

2
 -Vitamina C .......................................................................................................................... 40
-Ésteres Fosfóricos .............................................................................................................. 40
-Ósidos..................................................................................................................................... 40
-Holósidos ............................................................................................................................ 40
-Sacarose ............................................................................................................................. 41
-Lactose ............................................................................................................................... 41
-Maltose .............................................................................................................................. 41
-Celobiose ............................................................................................................................ 41
-Amido ................................................................................................................................. 41
-Glicogénio .......................................................................................................................... 42
-Celulose .............................................................................................................................. 42
-Quitina................................................................................................................................ 42
-Dextranos ........................................................................................................................... 42
-Pectina................................................................................................................................ 42
-Glicosaminoglicanos........................................................................................................... 43
-Oligossacáridos .................................................................................................................. 43
-Polissacarídeos ................................................................................................................... 43
-Heterósidos ........................................................................................................................ 43
-Glicoconjugados ................................................................................................................. 44
Lípidos ......................................................................................................................................... 44
-Classificação ........................................................................................................................... 44
-Funções .................................................................................................................................. 45
-Elementos Estruturais (bicamada) ..................................................................................... 45
-Fonte de Energia ................................................................................................................ 45
-Outras................................................................................................................................. 45
-Ácidos Gordos ........................................................................................................................ 45
-Ácidos Gordos Saturados ................................................................................................... 46
-Ácidos Gordos Insaturados ................................................................................................ 47
-Reações .................................................................................................................................. 48
-Ácidos gordos saturados .................................................................................................... 48
-Ácidos Gordos Insaturados ................................................................................................ 49
-Glicerolípidos ......................................................................................................................... 49
-Glicerofosfolípidos ............................................................................................................. 50
-Esfingolípidos ......................................................................................................................... 50
-Hidrocarbonetos .................................................................................................................... 51
-Ceras....................................................................................................................................... 51

3
 -Esteroides............................................................................................................................... 52
-Lipoproteínas ......................................................................................................................... 52
-Membranas celulares............................................................................................................. 53
-Unidade estrutural ............................................................................................................. 53
-Composição ........................................................................................................................ 53
-Funções .............................................................................................................................. 54
Metabolismos.............................................................................................................................. 54
-Vias metabólicas mais importantes ....................................................................................... 54
-Metabolismos ........................................................................................................................ 55
-Metabolismos Energéticos ..................................................................................................... 55
-Transportadores de Eletrões.............................................................................................. 56
-Nutrientes (energia) ............................................................................................................... 56
-Glúcidos.............................................................................................................................. 56
-Lípidos ................................................................................................................................ 57
-Catabolismo ....................................................................................................................... 57
-ETAPA 3 .............................................................................................................................. 61
-Glicólise .................................................................................................................................. 61
-1ª Etapa .............................................................................................................................. 62
-2 e 3ª Etapas ...................................................................................................................... 62
-4ª Etapa .............................................................................................................................. 63
-5 e 6ª Etapas ...................................................................................................................... 63
-7, 8 e 9ª Etapas................................................................................................................... 64
-Balanço Energético............................................................................................................. 64
-Regulação ........................................................................................................................... 64
-Fermentação ...................................................................................................................... 65
-LÁCTEA ............................................................................................................................... 65
-ALCOÓLICA ......................................................................................................................... 65
-Intolerância à Lactose ........................................................................................................ 65
-Galactosemia...................................................................................................................... 65
-Respiração Celular.............................................................................................................. 65
-Ciclo de Krebs ..................................................................................................................... 66
-Fosforilação Oxidativa ........................................................................................................ 67
-Cadeia Transportadora de Eletrões ................................................................................... 67
Metabolismos dos Lípidos ........................................................................................................... 68
-Fonte de energia .................................................................................................................... 68
-Digestão dos Ácidos Gordos .................................................................................................. 69

4
Glucogénese ................................................................................................................................ 70
Biofísica ....................................................................................................................................... 70

5
Introdução à Bioquímica
-Elementos Principais: H,C,N,O,P,S 97%: H,C,N,O->Não Metálicos

-Elementos Traço Essenciais: Co,Cu,Fe,Mn,Zn

-Os elementos H,C,N,O formam ligações covalentes muito estáveis

-Si tem química semelhante à do C e é mais abundante, mas as ligações Si-Si são fracas e os
polímeros de Si são instáveis na presença de água

-P e S formam ligações altamente energéticas

- Iões monoatómicos (K+, Na+, Cl-):

-  mantêm o balanço osmótico;

-  a formação de gradientes iónicos na condução de nervos e transporte ativo;

-  neutralização de cargas nas macromoléculas.

-  Elementos vestigiários (ex: Fe e Cu):

- Foram selecionados devido às suas propriedades eletrónicas

-O Fe2+ liga-se ao O2, mas quando o ferro se oxida (passa de Fe2+ para Fe3+) este não se liga ao
O2

Ligações Intermoleculares
-Forças Eletrostáticas
• As ligações de natureza eletrostática (iónicas) resultam da atração eletrostática entre dois
grupos ionizáveis, de carga oposta.

• É o caso dos grupos carboxilo(-COO-) e amino (-NH3+) das cadeias laterais das proteínas.

6
-Forças de Van der Walls
• Interações fracas, não específicas, que ocorrem quando átomos, moléculas ou iões se
aproximam a uma certa distância

-Interações Ião - Dipolo permanente:

•Ocorrem entre um ião e uma molécula polar. A interação depende:

- carga e tamanho do ião e do momento dipolar da molécula;

- orientação do dipolo relativamente ao ião;

- distância.

-Interações Dipolo permanente-Dipolo permanente:

•Ocorrem entre duas moléculas polares. A interação é de natureza eletrostática e depende:

-dos momentos dipolares das duas moléculas;

- da orientação relativa dos dois dipolos;

- da distância.

-Forças de Dispersão de London:

•Ocorrem entre um ião ou um dipolo (permanente ou instantâneo) e um dipolo por eles

induzido noutro átomo ou molécula.

- São geralmente fracas e só se dão a distância muito curta

-Ligações de Hidrogénio
•São um tipo especial de interações dipolo-dipolo entre um átomo eletronegativo
(normalmente N ou O) e um átomo eletropositivo, o hidrogénio, ligado covalentemente a um
segundo átomo eletronegativo

-A ligação de hidrogénio é altamente direcional

-Ângulo típico = 180° ± 20°

-Facilita a rápida difusão dos protões (H+)em meio aquoso

-Múltiplas interações fracas podem causar interações globalmente FORTES!

As forças fracas determinam a estrutura 3D das macromoléculas, influenciando o

reconhecimento biológico, a competência catalítica, entre outras atividades biológicas.

-Interações hidrofóbicas
•A dissolução de substâncias apolares em água é um processo desfavorável

-Os compostos não-polares forçam as moléculas de água a assumir conformações

energeticamente desfavoráveis na interface soluto-solvente

-A dissolução de substâncias apolares em água é um processo desfavorável.

7
- Provocam a associação de grupos não-polares entre si em meio aquoso (como as cadeias
hidrocarbonadas das macromoléculas biológicas)

-Os compostos não-polares forçam as moléculas de água a assumir conformações

energeticamente desfavoráveis na interface soluto-solvente.

-Solubilidade
•Semelhante dissolve semelhante

-Forças Intermoleculares
-Ligações intramoleculares fracas numa proteína globular

-Influência das ligações de hidrogénio nas propriedades da água como solvente: Ponto de
ebulição elevado

A Água e as ligações de Hidrogénio

-Desempenha papel importante no reconhecimento molecular (todas as ligações de
hidrogénio devem ser satisfeitas)

-Cada molécula de água pode formar 4 ligações de hidrogénio com outras moléculas de água
vizinhas, num arranjo aprox. tetraédrico

Estado sólido

Estrutura de baixa densidade

-Facilita a rápida difusão dos protões (H+) em meio aquoso

-Devido à sua polaridade, a água dissolve facilmente compostos iónicos (eletrólitos) e

compostos polares.

Enfraquece as interações eletrostáticas e de van der Waals entre as moléculas do soluto,

substituindo-as por uma esfera de solvatação (A camada de moléculas de água que envolve
cada um dos iões designa-se por esfera de solvatação)

Água como Solvente Biológico

•Solubilidade em água de pequenas moléculas gasosas, importantes do ponto de vista
biológico:

-O dióxido de carbono (CO2) e o oxigénio (O2), são apolares, logo pouco solúveis em água

-Alguns organismos possuem proteínas solúveis em água para fazer o transporte do O2 (ex:
hemoglobina e mioglobina).

-O dióxido de carbono (CO2) forma ácido carbónico (H2CO3) em solução aquosa, sendo
transportado na forma iónica HCO3- (ião bicarbonato), tanto na forma livre como ligado à
hemoglobina.

8
•Solubilidade em água de pequenas moléculas gasosas, importantes do ponto de vista
biológico:

-O amoníaco (NH3) e o sulfeto de hidrogénio (H2S), também podem assumir papéis

relevantes nalguns organismos; são polares e prontamente solúveis em água.

-Uma das propriedades mais importantes da água é o efeito hidrofóbico (de exclusão) que
exerce sobre os compostos apolares. Influencia, por isso, a organização das macromoléculas,
tanto ao nível intra- como ao nível intermolecular

-Moléculas com longas porções hidrocarbonadas (apolares) tendem a ser imiscíveis em água
Dizem-se por isso hidrofóbicas

-Moléculas possuindo grupos funcionais iónicos, como abaixo exemplificado, são normalmente
solúveis em água. Dizem-se por isso hidrofílicas.

- carboxilato (-COO-)

- hidroxilo (-OH)

- amina (-NH4+)

-Efeito Hidrofóbico
•As interações das proteínas com a água desempenham um papel determinante na definição
da sua estrutura 3D (enrolamento da cadeia polipeptídica):

-as cadeias laterais hidrofílicas (i.e. polares ou iónicas) dos amino-ácidos tendem a orientar-
se para fora do agregado 3D, expondo-as ao solvente.

-as cadeias laterais hidrofóbicas (apolares) tendem a orientar-se para o interior da estrutura
3D.

-As regiões hidrofóbicas das macromoléculas biológicas tendem a aproximar-se entre si

-Moléculas de água “sequestradas” no interior de uma proteína (citocromo f) podem servir

como canal para conduzir protões de um local para outro.

-Moléculas de água podem se encontrar fortemente ligadas às macromolécula, quer na

superfície, quer ou no interior, ocupando posições definidas e não se comportando como água
líquida.

-Compostos Anfipáticos ou Anfifilas (tensioactivos ou surfactantes)

•Cauda HIDROFÓBICA e cabeça HIDROFÍLICA com uma longa cadeia hidrocarbonada

-Exemplos de macroestruturas: Bicamada fosfolipídica, Lipossoma, Micela

-Solvente quase universal:

-A água é um dos melhores solventes na natureza, capaz de dissolver substâncias, como sais
minerais, gases, açúcares, , vitaminas, proteínas, etc. É fundamental para a vida

-Outras propriedades da água que contribuem para a sua importância como

solvente biológico:
-Constante dieléctrica elevada: Capacidade de suportar a existência de espécies iónicas

9
 -Calor de vaporização elevado: Quantidade de calor necessária para que uma substância

entre em ebulição.

- Os organismos podem dissipar grandes quantidades de calor através da vaporização de

pequenas quantidades de água.

-Capacidade calorífica elevada: Quantidade de calor necessária para elevar a temperatura de

1°C a 1g de uma substância.

- Assim, a água pode absorver ou ceder grandes quantidades de calor, apenas com pequenas
alterações de temperatura, pois parte do calor recebido é usado para quebrar as ligações de
hidrogénio.

- Permite manter a temperatura corporal. Os organismos podem absorver grandes

quantidades de calor sem sofrer grandes variações internas de energia

-Transmissão eficiente de impulsos nos sistemas nervosos

-Elevada tensão superficial: As forças atrativas de coesão entre as moléculas são importantes
na fisiologia das células e controlam certos fenómenos de superfície.

-Pressão osmótica: Pressão que deve ser exercida sobre um sistema, para impedir o fenómeno
da osmose

-Hiponatremia: Transtorno metabólico causado por um desequilíbrio hidroeletrolítico no

organismo que leva a uma concentração anormalmente baixa de sódio (Na+) no sangue. A
hiponatremia pode ser causada pela ingestão excessiva de água.

-Solvente adequado para a maioria das reações bioquímicas. Também pode participar como
reagente:

• Reacções de oxidação redução (transferência de electrões)

• Reacções ácido base (transferência de protões)

• Hidrólise (degradação de polímeros)

• Condensação (formação de polímeros)

Ácido e Base
-A água é um eletrólito fraco: pode dissociar-se numa reação que se designa por auto-
ionização

Kw = [H3O+ ] [OH-] Produto iónico da água (NÃO INCLUI H20 PORQUE ESTÁ NO
ESTADO LÍQUIDO)

AUTOIONIZAÇÃO

10
-ÁCIDO - substância capaz de doar um protão (H30+ é um ácido)

-BASE - substância capaz de aceitar um protão (OH- é uma base)

-Pares ácido-base conjugados: põe-se sempre o ácido primeiro e depois a base (ex: H20/OH-;
H30+/H20)

-A água é um eletrólito fraco pode dissociar-se numa reação que se designa por auto-
ionização

-A água é capaz de funcionar como um ácido quando reage com uma base ou como uma base
quando reage com um ácido. Diz-se por isso, que a água é uma substância anfiprótica

- Sendo anfiprótica, a água pode reagir consigo própria, conduzindo à sua autoionização

•  Numa solução a pH neutro (25°)

[H3O+] = [OH-] =10-7 [OH-] = Kw Kw = 10-7 x 10-7 = 10-14

[H3O+]

pH = -log [H3O+] pOH = -log [OH-]

•  Solução alcalina: [H3O+] < 10-7 M ⇔ pH > 7.0 [OH-] > 10-7 M ⇔ pOH < 7.0

•  Solução neutra: [H3O+] = 10-7 M ⇔ pH = 7.0 [OH-] = 10-7 M ⇔ pOH = 7.0

•  Solução ácida: [H3O+] > 10-7 M ⇔ pH < 7.0 [OH-] < 10-7 M ⇔ pOH > 7.0

pH + pOH = 14

-Constante de Acidez

Constante de Acidez

-Quanto > o Ka, mais forte é o ácido -pKa = -log Ka Quanto< o pKa mais
forte é o ácido

-Ácido Forte :100% de ionização -Ácido Fraco: grau de ionização baixo

-pH = pKa quando há 50% de ionização

-Equação de Henderson-Hasselbalch

11
-Ácidos Poliprótidos
• Possuem mais do que um protão.

• Ionizam-se por etapas (perdem um protão de cada vez)

-Solução Tampão
-Um tampão é uma solução de um ácido fraco e de um sal da sua base conjugada (ou de uma
base fraca com um sal do seu ácido conjugado) que tem a capacidade de resistir a variações de
pH resultantes da adição de pequenas quantidades de um ácido ou de uma base

-Constituído por uma mistura de um ácido fraco e o sal da sua base conjugada, em
concentrações iguais ou da mesma ordem de grandeza

ZONA TAMPÃO: pH = pKa ± 1

-Tampões Biológicos
•  As biomoléculas possuem grupos ionizáveis que se comportam como ácidos ou como base
•  Por outro lado, os metabolismos produzem continuamente substâncias acídicas.

•  Ex: ácido carbónico ácido láctico ceto-ácidos

•  O controlo do pH dos fluidos fisiológicos através de sistemas tamponizantes, assegura que

os grupos iónicos se encontrem na forma adequada (protonada ou desprotonada) à plena
função da molécula biológica.

-Tipos de tampões biológicos

-Proteínas (cadeia lateral da histidina) :Funciona principalmente no meio intracelular

- Fosfato: É o principal sistema tamponizante intracelular, mas também ocorre também

no meio extracelular.

- Bicarbonato/ácido carbónico: Os componentes deste sistema tamponizante são

produzidos metabolicamente, em grandes quantidades.

É o principal sistema tamponizante do plasma sanguíneo e líquidos intersticiais

Está em equilíbrio volátil (via respiração) com o ambiente externo (ar pulmões),
através da rápida conversão de H2CO3 em CO2 (e viceversa)

-Distúrbios Ácido-Base no sangue

-Acidose respiratória: Acidez excessiva do sangue causada por uma acumulação de CO2 em
resultado de um fraco funcionamento pulmonar ou de uma respiração lenta.

Pode ocorrer em situações de asma, pneumonia, enfisema, inalação de fumos, entre outras.

-Acidose metabólica: Acidez excessiva do sangue causada produção de substâncias ácidas.

Compensação Respiratória: O corpo reage a esta condição aumentando a respiração para

reduzir a pCO2

Compensação renal: Aumento da reabsorção de bicarbonato e excreção de H+ a nível dos

rins

-Alcalose respiratória: Aumento do pH do sangue resultante de uma respiração muito rápida -

hiperventilação– a qual leva à perda excessiva de CO2.

12
 Compensação respiratória: Frequentemente, o corpo reage com desmaios, o que abranda a
respiração.

-Alcalose metabólica: O pH do sangue aumenta devido a uma produção demasiado elevada

de bicarbonato ou a perda excessiva de ácido

-Gasometria
Avalia com precisão a eficácia das trocas gasosas respiratórias (oxigenação) e parâmetros
metabólicos (equilíbrio ácido-base), orientando o clínico para a terapia mais adequada, de
forma a contrariar as alterações observadas

Proteínas
-Aminoácidos
I) água - a molécula mais abundante nos seres vivos - polar; forma ligações de H.

II) trinta pequenas moléculas percursoras: - Vinte L-aminoácidos -  são as unidades

monoméricas de todas as proteínas.

III) Cinco bases aromáticas - 2 purinas (adenina e guanina), e 2 pirimidinas (citosina, uracil,
timina) ligadas aos açúcares ribose-fosfato e desoxirribosefosfato - são as unidades
monoméricas do DNA e do RNA.

-Dois açúcares - a D-glucose (produto mais importante da fotossíntese). - a D-ribose

(percursor dos açúcares fosfatados dos nucleótidos).

13
-Três lípidos - ácido gordo palmitato, tri-acilglicerol e a aminacolina. - são os constituintes das
moléculas dos fosfolípidos, que formam as membranas biológicas.

-As macromoléculas biológicas são polímeros construídos a partir de pequenas moléculas

percursoras

-As propriedades das proteínas são determinadas pelas propriedades físicas e químicas das
unidades monoméricas, os AMINO-ÁCIDOS

-Propiedades dos Amino-Ácidos

• Em solução, os aminoácidos existem principalmente como iões dipolares ou zwitteriões
anfotéricos, ou anfólitos

•Com excepção da glicina, possuem enantiómeros (têm C quiral) (espelho)

- É a natureza do radical R que determina as propriedades físico-químicas das proteínas

CADEIAS LATERAIS
IMPORTANTES

CADEIA LATERAL
AROMÁTICA

14
 CADEIA LATERAL SULFURADOS: CISTEÍNA E
METIONINA

CADEIA LATERAL
ALCÓOIS: SERINA, TREONINA E TIROSINA

CADEIA LATERAL AMIDAS

15
 CADEIA LATERAL ÁCIDOS

-Aminoácidos POLARES: Glicina, Prolina, Cisteína, Glutamina, Serina e Asparagina

-Aminoácidos APOLARES:

-ALIFÁTICOS: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina e Meteonina

-AROMÁTICOS: Tirosina, Fenilalanina e Triptofano

CADEIA LATERAL IÓNICA

BÁSICA

CADEIA LATERAL
IÓNICA ACÍDICA

-POLARES CARREGADOS: Arginina, Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico, Lisina, Histidina e Cisteína

16
 -POLARES NÃO CARREGADOS: Prolina, Serina, Glutamina e Asparagina

-NÃO CARREGADOS E NÃO POLARES: Glicina, Treonina e Alanina

-Hidropatia
• Quanto maior a hidropatia, maior é a tendência para um aminoácido preferir um ambiente
hidrofóbico.

• A hidropatia afeta o enrolamento das proteínas: as cadeias laterais hidrofóbicas tendem a

situar-se no interior, enquanto que os resíduos hidrofílicos se encontram preferencialmente na
superfície.

-Caráter Ácido-Base
-Todos os amino-ácidos têm, pelo menos, duas contantes de dissociação (Ka) relativas aos
seguintes grupos:

• α-carboxílico (Ka1).

• α-amino (Ka2).

- Adicionalmente, alguns aa possuem um grupo lateral com uma terceira contante de

ionização:

• cadeia lateral (Ka3).

-A pH baixo todos os grupos ionizáveis estão protonados. Predomina forma ácida (cationica).

-A pH médio predomina a forma semi-protonada (zwitterionica).

-A pH elevado todos os grupos ionizáveis estão desprotonados –predomina forma básica

(aniónica).

-Ponto Isoelétrico
•Ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido é o pH ao qual a sua carga absoluta é nula

•Depende dos pKa’s do aminoácido em questão:

- No caso de um aa não-polar ou polar, é definido pela relação: pI = 1/2 (pKa1 + pKa2)

-No caso de um aa ácido ou básico, deve-se ter presente a carga total de cada espécie
iónica. Por exemplo, no caso da His, será: pI = 1/2 (pKa2 + pKa3)

-Ionização
-Valor típico de pKa do grupo α-carboxil ≈ 2.0

-Valor típico de pKa do grupo α-amino ≈ 10.0

Os aminoácidos livres existem predominantemente na forma zwitteriónica; É incorrecto

representar a estrutura de um aa com os grupos :– COOH e –NH2!

-A ionização das cadeias laterais dos aa que possuem grupos ionizáveis, obedece aos mesmos
princípios dos grupos α-carboxil e α-amino, aplicando-se igualmente a equação de
HenderssonHasselbalch.

-Qualquer que seja o grupo ionizável, quando pH = pKa: 50% estará na forma protonada 50%
na forma desprotonada.  

17
-A carga total depende do pH experimentado

-Outros Aminoácidos e Derivados

-Na sua maioria, são percursores ou derivados quimicamente modificados, dos aa comuns.

-A modificação química confere outras atividades biológicas.

-EXEMPLOS:

•β-alanina: -Ocorre em plantas e microrganismos; -Usada na síntese do ácido pantoténico

•GABA (γ-aminobutirato): -neurotransmissor; -derivado do glutamato

•Histamina: -neurotransmissor; -envolvido no sistema imunitário; -mediadora em

processos inflamatórios; -controlador da secreção gástrica (HCl); -derivado da histidina

•Hormonas da Tiróide: -derivadas da tirosina

•Catecolaminas: -neurotransmissores; -hormonas; -derivadas da tirosina

•Selenocisteína: Constitui o 21º aa; É incorporada num número muito restrito de proteínas
- selenoproteínas

Essenciais: - São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano ⇒ apenas os
podemos adquirir através da dieta alimentar.

- São eles: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, histidina,

treonina, lisina e arginina (semi-essencial) .

Não essenciais: - São aqueles que o corpo humano pode sintetizar.

- São eles: glicina, alanina, arginina, serina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido
glutâmico, histidina, asparagina, glutamina e prolina

-Proteínas
•São polímeros de aminoácidos interligados por ligações peptídicas

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

18
-São as macromoléculas mais versáteis, podendo desempenhar funções muito variadas:

•Enzimas- catalisam praticamente todas as reações que ocorrem nos seres vivos.

 •Determinam a arquitetura dos organismos- elas próprias como elementos estruturais

(colagénio, elastina, queratina)-ou catalisando a formação de elementos estruturais, como a
celulose.

•Algumas proteínas podem produzir trabalho mecânico, como a coordenação de

movimentos: contração dos músculos (ex: miosina);movimentos dos flagelos das bactérias.

 •Hormonas- regulam certas atividades bioquímicas (ex: insulina, glucagon, hormona do

crescimento);outras proteínas funcionam como recetores das hormonas.

•Proteção- anticorpos (ou imunoglobulinas): protegem os vertebrados contra infeções de

origem bacteriana ou viral. - toxinas e alergénicos.

 •Descodificação da informação genética- ex: tradução, regulação da expressão genética.

 •Armazenamento- (ex: albumina dos ovos, proteínas das sementes).

• Transporte- algumas proteínas ligam-se a moléculas pequenas e transportam-nas até um

determinado destino (ex: hemoglobina/oxig., transferrina/ferro, ferritina/ferro,
ceruloplasmina/cobre).

-Polissacáridos
•São polímeros de açúcares interligados por ligações glicosídicas

•São fontes de armazenamento de energia em plantas (amido) e animais (glicogénio) e são

elementos estruturais em plantas (celulose).

LIGAÇÃO GLICOSÍDICA

-Ácidos Nucleicos
•São polímeros de nucleotídeos interligados por ligações fosfodiéster

19
 LIGAÇÃO FOSFODIÉSTER

-Macromoléculas
-Contêm um ou dois tipos de ligações monómero-monómero. Por este motivo, a síntese do
polímero é facilitada, na medida em é catalisada por um número muito restrito de enzimas
específicas.

-As ligações monómero-monómero são formadas por eliminação de H2O (condensação);

inversamente, podem ser quebradas por adição de H2O (hidrólise).

-A formação das ligações poliméricas requer energia a hidrólise é uma reação

energeticamente favorável; No entanto, na ausência de catalisador, não ocorre a uma
velocidade significativa.

-As associações entre macromoléculas em estruturas de maiores dimensões são geralmente

não covalentes e termodinamicamente estáveis

-Estruturas
-Ligação Peptídica (hélices e PROLINA)
-Os amino-ácidos estão interligados na cadeia polipeptídica por condensação do grupo α-
carboxil de um amino-ácido com o grupo α-amino de outro amino-ácido, com a concomitante
perda de uma molécula de água.

-A nova ligação formada corresponde ao grupo funcional amida.

-Resíduo: cada unidade de amino-ácido que compõe o polipéptido

-Por convenção, a cadeia polipeptídica é escrita e numerada da esquerda para a direita,

partindo do terminal amino (N-terminal) e acabando no terminal carboxilo (C-terminal).

-Oligopéptido: é composto por um pequeno número de resíduos de aminoácidos

-A ligação peptídica tem um carácter parcial de ligação dupla (≈ 40%) devido à ressonância
(deslocalização de carga) que ocorre nas amidas

-coplanares: não há a rotação livre que ocorre normalmente em torno das ligações simples

-A ligação peptídica assume quase sempre a configuração trans exceto a PROLINA

-Estrutura Primária: diz respeito à sequência de resíduos de aminoácidos.

-Estrutura Secundária: refere-se ao arranjo local de aminoácidos adjacentes num padrão

regular (Hélice-α e Folha-β pregueada anti-paralela)

-A sequência de aminoácidos afeta a estabilidade da hélice-α.

1)As propriedades das cadeias laterais dos vários amino-ácidos ditam as interações
estabelecidas nos elementos de estrutura secundária.
20
 2)O enrolamento da hélice-α assegura que ocorram as interações críticas entre a cadeia
lateral de um aa e as cadeias laterais dos aa afastados 4 posições.

3)As características das cadeias laterais impõem constrangimentos na estabilidade da

hélice.

4)A ocorrência dos resíduos Pro e Gly.

5)O volume ocupado pelos grupos R (cadeias laterais) adjacentes.

6)A repulsão eletrostática (ou atração) entre resíduos de aa consecutivos com grupos
iónicos na cadeia lateral.

7)As interações entre cadeias laterais de amino-ácidos espaçados 3 (ou 4) resíduos.

-Estrutura Terciária: refere-se ao arranjo tridimensional (3D) de toda a cadeia polipeptídica

(governadas pelas forças intermoleculares entre átomos ligados não-covalentemente e
interações hidrofóbicas)

-Estrutura Quaternária: apenas se considera este nível de arquitetura da proteína quando

existem duas ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades (É constituída por 4 subunidades,
2α e 2β, que agregam num arranjo tetramétrico)

-Cofatores

-Frequentemente, a atividade plena da proteína requer a presença de cofatores, i.é.,

moléculas exógenas associadas às primeiras.

-Na ausência do seu cofactor, a proteína designa-se por apoproteína; se estiver completa,
designa-se por holoproteína.

-Grupos Prostéticos: estão ligados covalentemente à proteína

-Simples: Unicamente constituídas por amino-ácidos

- Conjugadas: Além da cadeia polipeptídica contêm uma componente não proteica

(grupo prostético)

-Uma proteína COMPOSTA é uma proteína que está ligada a um cofator

-Proteínas globulares: São solúveis

-Proteínas fibrosas: São insolúveis

-Desnaturação: Modificação parcial ou total das estruturas 2ária, 3ária e 4ária, sem destruir
a estrutura 1ária (não há ruptura das ligações peptídicas).

-Ligação Di-sulfureto
-Algumas proteínas contêm um outro tipo de ligação covalente – pontes dissulfureto – que
ligam entre si dois resíduos de cisteína

-Ajudam a estabilizar a estrutura dos péptidos e das proteínas

-Podem ser quebradas através de agentes redutores, como o ditiotreitol (DTT)

-Colagénio
•Principal componente proteico do tecido conectivo dos vertebrados

21
•Três cadeias helicoidais esquerdas, enroladas entre si formando uma superhélice direita

•A estrutura 1ária apresenta uma sequência -Gly-X-Y- repetida consecutivamente.

– X é frequentemente uma prolina;

– Y é frequentemente uma hidroxiprolina.

•As moléculas de colagénio agregam numa estrutura filamentosa dando origem a fibras fortes
e insolúveis. Há formação de ligações cruzadas

•A hélice tripla é estabilizada por ligações de hidrogénio intercadeias

•A limitada flexibilidade conformacional dos resíduos Pro e hidroxil-Pro previne a formação de

hélices-α e confere uma certa rigidez ao colagénio

Escorbuto : As reações de hidroxilação da Pro e da Lys são catalisadas por enzimas

dependentes do ácido ascórbico (deficiência de vitamina C)

-Queratina
•Conjuntos de 2 hélices-α enroladas entre si (esquerda) e organizadas em estruturas de
ordem superior – as protofibrilhas e as microfibrilhas

•Classificação: -Suaves

-Duras (maior conteúdo em Cys)

-Hemoglobina e Mioglobina
•As superfícies da Mb ou da Hb apresentam uma cavidade que forma o centro cativo.

•Contêm o hemo como grupo prostético (confere cor vermelha).

Hemoglobina- Curva SIGMÓIDE

Mioglobina- Curva HIPERBÓLICA

•Cooperatividade Positiva: A afinidade para o oxigénio aumenta à medida que cada molécula
se liga à Hb

-Hemoglobina existe em 2 estados conformacionais: Relaxada (R ) e Tensa (T):

• O estado R tem maior afinidade para o O2.

• Na ausência de oxigénio, o estado T é mais estável; quando se liga à proteína, o estado R é

o mais estável, pelo que a Hb sofre uma alteração conformacional, adotando o estado R.

-Alosterismo na Hemoglobina
-Ocorrem quando uma pequena molécula específica - modulador alostérico - se liga à
proteína (normalmente uma enzima) modulando a sua atividade

-Se o modulador for um inibidor da atividade, a proteína muda rapidamente da forma ativa (R,
relaxada) para a inativa (T, tensa), e vice-versa

O efeito de Bohr descreve a modulação da afinidade da Hb pelo O2, devido ao efeito do pH do

meio:

- O pH mais ácido do meio celular facilita a libertação do oxigénio nos tecidos

22
 -O sangue venoso é mais ácido do que o arterial, pela presença de CO2 produzido nos tecidos,
resultante do metabolismo das células

AFINIDADE E P50

-Sistema Imunitário
-2 tipos de respostas imunitárias:

-o sistema celular destrói células infetadas por vírus, parasitas e tecidos estranhos ao
organismo. Baseia-se na ação de linfócitos T ativados.

-o sistema humoral é dirigido a infeções bacterianas e virais e moléculas identificadas como

estranhas, as quais são marcadas para destruição. Baseia-se na ação dos anticorpos produzidos
nos linfócitos B (células de memória- VACINAS)

-A resposta imunitária humoral depende diretamente da ação dos anticorpos ou

imunoglobulinas (Ig- Linfócitos T- Mastócitos), proteínas localizadas na superfície dos linfócitos
B e que reconhecem especificamente o antigene e a ele se ligam

-Um anticorpo individual reconhece e liga-se a uma estrutura molecular específica - o

antigénio - numa região denominada por EPÍTOPO

Enzimas
•São proteínas globulares e podem incluir cofactores

•São altamente seletivos

•São reguláveis

-Catalase:

•É uma enzima com ação antioxidante

•Uma única molécula de catalase decompõe 40 milhões de moléculas de H2O2 por segundo

•Encontra-se nos peroxissomas de quase todas as células aeróbias

-Palavra/frase relacionada com a atividade + sufixo “ase”

23
-Nomenclatura

-Todavia, muitas enzimas continuam a ser conhecidas por um nome trivial: caso trata-se da
hexocinase

-Centro Ativo
• A reação catalisada enzimaticamente ocorre num espaço confinado por um invólucro
“enfiado” no interior da enzima – o centro ativo ou catalítico.

-A molécula de reagente que se liga ao centro ativo designa-se por substrato.

24
FORMAÇÃO DO COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO

-Modelos de Ação Enzimática

•Modelo Chave-Fechadura

-A enzima e o substrato combinam-se porque possuem geometrias moleculares

complementares → Explica a especificidade da enzima

-A enzima é considerada conformacionalmente rígida, com uma cavidade na estrutura capaz

de alojar o substrato

•Modelo do Ajuste Induzido

-A conformação da molécula de enzima altera-se à medida que o substrato se aproxima e se

começa a ligar (mão-luva)

-Pressupõe a existência de um certo grau de elasticidade

-A enzima e o substrato devem possuir superfícies complementares

-Atuação
-Para que uma reação ocorra espontaneamente a energia livre dos produtos deve ser
inferior à energia livre dos reagentes

-Reações não-catalisadas na célula processam-se a uma velocidade muito lenta.

-Como todos os catalisadores, as enzimas baixam a energia de ativação (ΔG‡) das reações
químicas, logo aumentam a cte de velocidade, k.

•Unidade de atividade enzimática (U): Quantidade de enzima que catalisa a transformação

de 1 µmol de substrato, por min., a 25ºC, nas condições ótimas de pH e de concentração de
substrato

•Número de turnover: conhecida por atividade molar; Número de moles de substrato

transformado por mole de enzima, e por unidade de tempo

-Pressupõe que a enzima está totalmente saturada de substrato (a reação ocorre à

velocidade máxima)

-Fatores que influenciam a velocidade da reação enzimática

•Concentração da Enzima

•Concentração do Substrato

25
•Temperatura (Temperatura ótima- 37º)

•pH

EQUAÇÃO DE MICHAELIS MENTEN

-KM= Vmáxima/2 e a concentração do substrato é igual a KM

-É independente das concentrações de enzima e de substrato

-Depende das condições experimentais como o pH, a temperatura e a força iónica

-Inibidores
•Qualquer composto cuja ligação à molécula de enzima provoca o abaixamento ou perda total
da atividade catalítica – INACTIVAÇÃO

•Os inibidores reversíveis formam um complexo EI não-covalente e, portanto, dissociável

•Os inibidores irreversíveis formam um complexo EI covalente estável (indissociável)

•Podem ser competitivos, não-competitivos, mistos ou anti-competitivos

-Inibidores competitivos
-Competem com o substrato pelo centro ativo

-O efeito é contrariado pelo aumento da concentração do substrato

•Km aumenta •Vmax constante

GRÁFICO COMPETITIVOS

26
-Inibidores não-competitivos
-Têm uma estrutura diferente da do substrato

-Ligam-se às enzimas num sítio diferente do centro ativo

-Induzem alterações na conformação da enzima do centro ativo

-Impede a conversão de S em P (inibe o passo catalítico)

-O efeito não é contrariado pelo aumento da concentração do substrato

•Vmax diminui •Km constante

GRÁFICO NÃO-
COMPETITIVOS

-Cofatores
•Moléculas exógenas ligadas à molécula de proteína na região do centro ativo

-Divide-se em:

•Grupos Prostéticos: estão ligados covalentemente à proteína. Exemplos: zinco, ferro, cobre,
hemos c.

•Coenzimas: moléculas orgânicas que ligam transientemente à enzima durante o ciclo

catalítico. São regeneradas no final da catálise

27
-Vitaminas
-Vitaminas hidrossolúveis

 •São absorvidas pelo intestino e transportadas pelo sistema circulatório.

•Não podem ser armazenadas nos tecidos do corpo humano.

 •O excesso é excretado na urina.

 •Raros problemas de toxicidade

-Vitaminas lipossolúveis

•São absorvidas no intestino com a ajuda de sais biliares e são transportadas pelo sistema
linfático.

•Podem ser armazenadas em quantidades consideráveis, nos tecidos adiposos e no fígado.

•Se ingeridas em excesso, algumas vitaminas lipossolúveis podem alcançar níveis tóxicos

-Regulação
-É através da regulação da CONCENTRAÇÃO e/ou da ACTIVIDADE das enzimas presentes (ou
ausentes) no citosol que a maquinaria celular executa, de modo coordenado, a complexa e
intrincada série de reações bioquímicas que dão vida e adaptam a célula a flutuações
nutricionais e ambientais de forma a manter a homeostase celular

-Alosteria (ligação a moléculas do substrato num sítio diferente do centro ativo; ligação a
pequenas moléculas modeladoras (inibidoras ou ativadoras))

A curva que descreve a cinética enzimática assume forma SIGMOIDAL

-Inibição por Feedback (O produto final de uma dada via bioquímica é regulador alostérico
negativo de uma enzima que catalisa um passo (inicial) dessa mesma via biossintética.
Corresponde a um tipo de inibição alostérea)

- pH

- Modificações covalentes (A fosforilação (adição de grupos fosfato a resíduos de Ser, Thr ou

Tyr) é um dos mecanismos mais comuns de regulação da atividade enzimática)

28
-Isoenzimas
•São proteínas distintas que catalisam a mesma reação química

•Normalmente, são proteína multiméricas contendo duas ou mais cadeias polipeptídicas

diferentes

•Podem encontrar-se em diferentes locais de uma mesma célula ou em tecidos diferentes

-Aplicações
-Quimioterapia anticancerosa

-Agentes anti-infecciosos

Glúcidos
-Funções:

•Fonte de Energia: Imediatamente utilizável (glucose) ou armazenável (amido, glicogénio)

•Estrutural: Celulose, quitina, ácido hiulorónico

•Reconhecimento Biológico: glicoproteínas e glicolípidos

-Glucose

-Principal fonte de energia usada por, praticamente, todos os tecidos do corpo humano

29
 - está presente nos dissacáridos : lactose, maltose, sacarose e nos polissacáridos: glicogénio
(animais) amido e celulose (plantas).

-Importância Biomédica
-Doenças associadas ao metabolismo dos hidratos de carbono
•diabete mellitus

•intolerância à lactose (a lactose é glucose mais galactose, o leite sem lactose possui apenas
a glucose sendo mais doce)

•acidose láctica (acumulação dos produtos finais da glicólise anaeróbica)

•acumulação de glicogénio no fígado e no músculo devido a deficiência genética de enzimas

do metabolismo do glicogénio

•deficiência de enzimas da glicólise (pode provocar anemia hemolítica ou sensação de

cansaço)

• deficiência de enzimas do armazenamento do glicogénio – glicogenoses

-Tipos de Sacáridos
-Monossacáridos (açúcares simples)

-Dissacáridos (duas unidades de monossacarídeos unidos por uma ligação glicosídica)

-Oligossacáridos (Resultam da ligação glicosídica de dois a dez monossacarídeos)

-Polissacárido (originam uma grande quantidade de monossacarídeos)

-Um AÇÚCAR não é um aminoácido quando ligado a uma proteína, é um COFATOR

30
 •Hidratos de Carbono:

-Muitos compostos não possuem uma proporção H:O de 2:1 (exemplo: desoxirribose)

-Outros possuem N, P ou S na sua composição

•Glúcidos:

-Poli-hidroxialdeídos ou polihidroxicetonas

-Compostos que deles derivam, ou compostos que lhes dão origem por hidrólise

-Oses

São açúcares simples (monossacáridos) e possuem:

-Várias funções álcool = grupos hidroxilo = grupos OH

-Uma função redutora = Um grupo carbonilo = grupo C=O = aldeído ou cetona

CLASSIFICAÇÃO DE OSES:

-Trioses
-Produtos intermediários, em geral fosfatados, dos processos de fotossíntese e respiração.

-Exemplos: gliceraldeído (aldotriose) e di-hidroxiacetona (cetotriose)

31
-Pentoses
-Existem predominantemente na forma cíclica (tal como as hexoses).

-Constituintes dos ácidos nucleicos

-Hexoses
-Existem predominantemente na forma cíclica

-São as mais comuns

32
-Isomeria das Oses
-Com exceção da dihidroxiacetona, todas as oses contêm um ou mais átomos de carbono
quirais ou assimétricos, isto é, os 4 ligandos do átomo de carbono são diferentes entre si

-O carbono é designado de “assimétrico” porque não admite um plano de simetria, ou por

“quiral”, pois estas são assimétricas.

- Uma molécula com n centros quirais pode apresentar 2n estereoisómeros:

- o gliceraldeído possui 21 = 2 estereoisómeros;

- as aldohexoses têm ,4 centros quirais, logo possuem 24 = 16 estereoisómeros

•Relação de Diastereoisomeria: Se a inversão ocorrer apenas num carbono assimétrico

•Relação de Enantiomeria: Se a inversão da configuração ocorrer em todos os carbonos

assimétricos

•Isómeros ópticos: Os dois enantiómeros desviam a luz polarizada em direcções opostas

(direita vs esquerda)

-A aldose mais simples, o gliceraldeído, contém um centro quiral. Logo, possui 2 enantiómeros
(imagem no espelho) ou isómeros ópticos

- Os estereoisómeros de cada monossacárido podem ser divididos em 2 grupos, de acordo

com a configuração do centro quiral mais distante do grupo carbonilo:

SE:
33
 -A Configuração neste carbono for a mesma do D-gliceraldeído designam-se por D-isómeros

-A Configuração neste carbono for a mesma do L-gliceraldeído designam-se por L-isómeros

-Os carbonos são numerados começando a partir do lado terminal da cadeia mais perto do
grupo carbonilo:

-Isómeros
-São compostos com a mesma fórmula molecular, mas que diferem:

•na sequência das ligações entre os átomos- isómeros posicionais

•no tipo de ligações isómeros estruturais ou funcionais

•ou no arranjo dos átomos no espaço – estereoisómeros

-Estereoisómeros

-São isómeros que diferem no arranjo dos átomos no espaço. Dividem-se em:

•Isómeros óticos ou enantiómeros: São estereoisómeros que diferem por serem, entre eles,
objeto e imagem num espelho plano. Neste tipo de isomeria os compostos diferem na forma
como desviam o plano da luz polarizada, sendo um levogiro (esq) e o outro dextrógiro (dta)

•Diastereoisómeros: São os estereoisómeros que não são enantiómeros (i.é, não são imagem
num espelho).

34
 -Epímeros: são diastereoisómeros que diferem um do outro apenas pela configuração à
volta de um dos carbonos

-Anómeros: são diastereoisómeros que diferem entre si apenas pela configuração do

carbono da função semi-acetal. São epímeros.

EXEMPLOS DE EPÍMEROS

-Estrutura Cíclicas das Oses

-A representação da estrutura dos monossacáridos em cadeia linear não é satisfatória a partir
da tetrose (na série das aldoses) e da pentose (na série das cetoses)

-Em solução aquosa, forma-se um semi-acetal por eliminação de uma molécula de água entre
a função aldeído e o hidroxilo do C-5.

-Conforme a posição relativa do grupo hidroxilo, tem-se os isómeros anoméricos α ou β. (são

isómeros óticos, mas não enantiómeros).

35
 •Segundo a representação de Tollens, para a série D, o isómero α é aquele em que o
hidroxilo se encontra do mesmo lado do carbono referência, ou seja, da ponte oxídica (lado
direito), enquanto que o isómero β é aquele onde o hidroxilo se encontra no lado contrário
(lado esq.)

-A ciclização da D-glucose também pode ocorrer ao nível do C-4. Obtêm-se duas furanoses (α-
e β-):

•Anel hemiacetálico de 5 membros é adicionado infixo furan

•Anel hemiacetálico de 6 membros é adicionado infixo piran

-Representação de Haworth (mais usada) é assente em:

1) As ligações a traço fino situam-se para trás do plano do anel, e as representadas a traço
cheio, para a frente deste plano

2) Os grupos oxidrilo que figuram à direita na fórmula de Tollens, são representados para
baixo do plano do anel e, inversamente, os oxidrilos que figuram à esquerda, para cima do
plano do anel

36
RESUMO REPRESENTAÇÃO DE HAWORTH

-Quanto mais grupos OH mais polaridade tem a molécula e mais solúvel em água é

-Poder Redutor
-Açúcares redutores: glucose e os outros açúcares capazes de reduzir o Fe3+ e o Cu2+

-Os monossacáridos em forma linear podem ser oxidados por agentes moderadamente
oxidantes, como os iões férrico (Fe3+) e cúprico (Cu2+)

•Teste de Benedict:

-Identifica açúcares redutores (apresentam grupo funcional aldeído)

-Usado para testar glucose na urina glicosúria

-Oses Neutras
-São os glúcidos que apenas contêm funções alcoólicas (-OH), para além da função aldeído ou
cetona

-Neste grupo figuram também as desoses (monossacáridos que perderam um ou dois

oxigénios)

•recebem o prefixo desoxi, antecedido pelo algarismo de posição

•é o caso da substituição do grupo hidroxilo no C-6 da L-galactose ou da L-manose por um

átomo de hidrogénio, dando lugar à L-fucose (ou 6-desoxi-L-fucose) e à L-ramnose (ou 6desoxi-
L-manose), respetivamente

-A desose mais importante é a 2-desoxi-D-ribose, encontrada nos ácidos desoxirribonucleicos

37
-Derivados das oses
-Derivados dos açúcares resultantes da substituição do grupo hidroxil por outro grupo
substituinte, ou da oxidação de um átomo de carbono a carboxilo

-Osaminas
•Derivam das oses por substituição de um grupo hidroxilo (normalmente o que se encontra
ligado ao C-2) por uma função amina (-NH2)

•Encontram-se frequentemente nos poliósidos

•O grupo amina encontra-se geralmente acetilado (ex N-acetilglucosamina)

-Ácidos Urónicos e Aldónicos

•Os ácidos urónicos derivam das aldoses por oxidação da função álcool primária (-OH) em
função carboxílica (-COOH)

38
 •Os ácidos aldónicos derivam das aldoses por oxidação da função carbonilo (C=O) em
função carboxílica (-COOH)

•Tanto os ácidos aldónicos como os urónicos formam ésteres intramoleculares estáveis

designados por lactonas

-Ácidos Siálicos

•Os ácidos siálicos são os derivados (em geral acetilados) do ácido neuramínico

Formado pela condensação de ácido pirúvico (carbonos 1,2,3) com uma

molécula de D-manosamina (carbonos 4 a 9)

-O ácido N-acetilneuramínico (conhecido por ácido siálico) é um dos melhores exemplos:

•Resulta da acetilação do ácido neuramínico

•As outras acetilações incidem em grupos hidroxilo (sobretudo nas posições 4 e 7)

•São constituintes de diversas glicoproteínas e glicolípidos de origem animal

39
-Vitamina C
•Usado genericamente para todos os compostos que apresentem, qualitativamente, a mesma
atividade biológica do ácido L-ascórbico

• É sintetizado por todos os mamíferos exceto macacos, porquinhos da guiné, morcegos
comedores de fruta e humanos

-Ésteres Fosfóricos
•Resultam da esterificação da função álcool primária, do grupo hidroxilo hemicetálico, ou de
ambas as funções

•Desempenham importantes funções nos processos metabólicos como a glicólise, a

fotossíntese, a via das pentose-fosfato, entre outras

•São relativamente estáveis a pH neutro e apresentando carga negativa

•A fosforilação dos açúcares no interior das células aprisiona-os no interior das mesmas

•A fosforilação dos açúcares também os ativa para sofrerem transformações químicas

subsequentes

-Ósidos
-Glúcidos complexos, constituídos por várias unidades de oses

-Dividem-se em 2 grandes grupos

-Holósidos
•São constituídos unicamente por oses ou seus derivados

-Caráter Redutor

•Redutores:

-A função semiacetálica de uma das oses está envolvida na ligação glicosídica com o grupo
hidroxil da segunda ose

-Confere ao dissacárido resultante uma extremidade hemiacetálica (do carbono anomérico

C-1) livre que é redutora

-Os dissacáridos redutores mais importantes são a maltose e a lactose

40
 •Não Redutores

-As duas oses estão interligadas pelas funções semiacetálicas (carbonos anoméricos), pelo
que o dissacárido resultante não possui poder redutor

-Usa-se a terminação ósido

-Exemplo mais importante: sacarose

-Sacarose
•A sacarose é o principal açúcar sintetizado pelas plantas, sendo acumulado nos seus órgãos
de reserva

•Glucose+Frutose; tipo de ligação: alfa entre os carbonos 1-2

-Lactose
•A lactose é o açúcar existente no leite dos mamíferos

•Glucose+Galactose; tipo de ligação: beta entre os carbonos 1-4

-Maltose
•É um produto de degradação do amido

•Glucose+Glucose; tipo de ligação: alfa entre os carbonos 1-4

-Celobiose
•É um produto de degradação da celulose

•Glucose+Glucose; tipo de ligação: beta entre os carbonos 1-4

-Amido
•O amido é a forma de reserva glucídica nas plantas

•É constituído por dois polissacáridos, a amilose e a amilopectina, em proporções variáveis,

que são características das espécies e variedades

-Amilose:

-É um polímero à base de (200 a 20.000) unidades de glucose, interligadas por pontes

glicosídicas do tipo α(1→4)

41
 -A amilose é uma molécula linear e apresenta uma forte tendência para configurar num
enrolamento hélicoidal.

-Amilopectina:

-Ao contrário da amilose, a amilopectina é uma molécula ramificada

-Apresenta cadeias laterais de cerca 30 unidades de glucose, com ligações do tipo α(1→6),
em cada 20 a 30 unidades de glucose, ao longo da cadeia principal

-Glicogénio
•Polímero de reserva glucosídica nos animais

•Tem estrutura semelhante à da amilopectina (à base de α-Dglucose), mas apresenta um

maior nº de ramificações α(1→6), e de menor tamanho (ca. de 13 unidades de glucose)

•Quando a glucose não pode ser armazenada na forma de glicogénio, nem usada
imediatamente para fins energéticos, é convertida em gordura

•O glicogénio forma grânulos relativamente idênticos, mas de dimensões variáveis

-Celulose
-É um dos compostos orgânicos mais abundantes na natureza

-É o principal constituinte das paredes das células vegetais

-Consiste em longas cadeias lineares de D-glucose, interligadas por ligações glicosídicas

β(1→4). O monómero estrutural é a celobiose

-Devido às ligações β, na celulose, as unidades de glucose estão alternadamente invertidas,

promovendo a formação de ligações de Hidrogénio

-Em consequência, as cadeias de celulose empacotam num arranjo cristalino (regular)

designado por microfibrilhas (Insolúveis em água)

-Não é hidrolisável pelas enzimas presentes no aparelho digestivo do homem

-Quitina
•Encontra-se nos fungos

•É o componente principal do exoesqueleto de artrópodes e de animais inferiores

•É um polímero não ramificado de N-Acetil-D-glucosamina (pode ser considerado derivado da

celulose

-Dextranos
•Estão presentes em diversas bactérias

•São formados por unidades de glucose com ligações α(1→6).

-Pectina
-Atua como material aderente nas paredes celulares dos tecidos vegetais

-As pectinas variam no tamanho do polímero, complexidade e ordem de ligação das oses

42
 -A estrutura característica consiste num homopolissacárido de ácido α-galacturónico, com
ligações α(1→4), onde uma parte dos grupos carboxílicos se encontra na forma de metil
ésteres

-Por vezes, integram oses neutras (ramnose); neste caso, são heteropolissacáridos

-Glicosaminoglicanos
-Contêm açúcares aminados

-Encontram-se nos fluidos lubrificantes das articulações e são componentes da cartilagem, do

fluido sinovial, dos ossos e das válvulas do coração

-São muitas vezes viscosos (mucopolissacáridos)

-A ligação pode ser do tipo α (heparina, sulfato de heparina) ou do tipo β (todos os restantes)

-Devido à prevalência de grupos acídicos, os glicosaminoglicanos tendem a estar carregados

negativamente

-Oligossacáridos
-Por hidrólise completa, libertam apenas um número reduzido de unidades de
monossacáridos (2 ou 3);

-Os oligossacáridos mais comuns são constituídos apenas por duas oses (i.e., são dissacáridos)

-Polissacarídeos
-Por hidrólise completa, libertam um número elevado de oses.

-São por vezes designados por glicanos

-Subdividem-se em homopolissacáridos ou heteropolissacáridos, consoante são, ou não,

constituídos por um único tipo de ose

-Heterósidos
•São compostos por oses e outras moléculas não glucídicas (ou aglíconas)

•É o caso dos glicolípidos e das glicoproteínas

43
 -Os monossacáridos estabelecem entre si pontes de oxigénio que se designam por ligações O-
glicosídicas

-Podem ser tipo α ou β, consoante o C anomérico que lhes dá origem

-Glicoconjugados
-Proteoglicanos

-Glicoproteínas Podem ser lineares ou ramificadas

-Glicolípidos

-Proteoglicanos: complexos formados por glicosaminoglicanos ligados covalentemente a

determinadas proteínas

-Glicoproteínas: As cadeias oligossacarídeas podem ligar-se à proteína através de:

(a) uma ligação O-glicosídica estabelecida entre um resíduo de açúcar e

um grupo hidroxil (OH) de resíduos de serina ou treonina

(b) uma ligação N-glicosídica

-Fazem parte de:

-Reconhecimento molecular

-Proteínas de membrana

-Grupo Sanguíneos

Lípidos
-São um grupo bastante heterogénio de substâncias, amplamente distribuídas em vegetais e
animais

-Têm como característica comum serem insolúveis em água e solúveis em solventes

orgânicos.

-Classificação
-Ácidos Gordos: Saturados e insaturados

-Glicerolípidos (derivados do glicerol): Glicéridos (triglicéridos), glicerofosfolípidos,

glicoglicerolípidos

-Esfingolípidos (derivados da esfingosina): Ceramidas, glicoesfingolípidos, esfingofosfolípidos,

fosfoglicoesfingolípidos.

-Céridos

-Hidrocarbonetos

-Lípidos poli-isoprénicos: Hidrocarbonetos poli-isoprénicos, carotenóides, quinonas e cadeia

isoprénica.

-Esteróis, esteróides e derivados

-Lipoproteínas

44
-Funções
-Elementos Estruturais (bicamada)
-Os fosfolípidos e os esteróis são os principais elementos estruturais das membranas
biológicas (fosfolípidos e glicolípidos)

-Fonte de Energia
-São a principal forma de armazenamento de energia em muitos organismos

-Outras
-Embora presentes em quantidades relativamente pequenas, os lípidos desempenham
papéis relevantes, como por exemplo:

•Cofactores enzimáticos (vitaminas A, D, K);

•Anti-oxidante (Vitaminas A e E);

•Pigmentos de absorção de luz (vit. A ou Retinol);

•Hormonas (esteróides);

•Digestiva (sais biliares);

•Impermeabilizante (ceras);

•Isolante térmico;

•Mensageiros intracelulares;

•Âncoras hidrofóbicas em proteínas;

•Precursores de outras substâncias.

•Transportadores de eletrões (quinonas)

-Ácidos Gordos
-São ácidos monocarboxílicos alifáticos que se podem libertar por hidrólise de óleos ou
gorduras naturais (triglicéridos e fosfolípidos)

45
-Encontram-se em pequena quantidade no estado livre, mas em grandes quantidades se
envolvidos em ligações éster ou amida

-Regra geral, apresentam cadeia linear não-ramificada, e possuem um número par de átomos
de C (entre 4 a 40)

-São numerados a partir do terminal carboxílico

-Maior número de carbonos menor a solubilidade

-Moléculas anfipáticas ->Formam monocamadas e micelas em solução aquosa

-Podem ser saturados ou insaturados, isto é, conter uma ou mais ligações duplas

-Em geral, a dupla ligação apresenta-se na configuração cis

-A dupla ligação na configuração cis dobra a cadeia alifática, provoca um abaixamento do

ponto de fusão

-Ácidos Gordos Saturados

•As gorduras são misturas de ácidos gordos saturados, no estado sólido, à temperatura
ambiente

•Ocorrem nos animais

46
PRINCIPAIS ÁCIDOS GORDOS SATURADOS

-Ácidos Gordos Insaturados

•Os óleos são misturas de ácidos gordos insaturados no estado líquido, à temperatura
ambiente

•Ocorrem tipicamente nas plantas

47
PRINCIPAIS ÁCIDOS GORDOS INSATURADOS

-Ácido Araquidónico: são precursores de biomoléculas importantes, nomeadamente os

eicosanóides

-Eicosanóides:

•Derivados cíclicos de certos ácidos gordos

•Compreendem as prostaglandinas da série 2, as tromboxanas A (TXA) e os leucotrienos da

série 4

•Apresentam diversas funções, como por exemplo:

-Contractilidade de músculo liso;

-Modulação de receção de sinais hormonais

•O homem não é capaz de sintetizar certos ácidos gordos poli-insaturados, principalmente os

das famílias do ácido linoleico (ω6) e do ácido linolénico (ω3)

-Ácidos gordos w6: reduzem o colesterol LDL e o HDL, reduzindo inflamação e protegendo
contra doenças cardio-vasculares

-Ácidos gordos w3: reduzem os TAG plasmáticos e reduzem o risco de formação de trombos

-Reações
-Ácidos gordos saturados
•Esterificação: reação entre ácidos gordos e álcoois, com formação de esteres e água

48
 •Hidrólise: inverte a reação de esterificação, ou seja, ocorre formação de um ácido gordo a
partir de um éster

•Saponificação: hidrólise básica de um éster, com produção de um álcool, um sal ionizado

(sabão) (Longa cauda hidrocarbonada e cabeça carregada negaticamente)

-Ácidos Gordos Insaturados

•Sujeitam-se às mesmas reações que os ácidos gordos saturados, mais às reações de
adição, como é o caso da hidrogenação (usadas industrialmente para converter óleos vegetais
em margarinas (sólidas))

•A reação de hidrogenação permite sintetizar ácidos gordos trans

-Glicerolípidos
-São também chamados de "Gorduras Neutras”

-A principal função: armazenar energia.

-São derivados do glicerol

-Obtêm-se por esterificação das funções álcool do glicerol, pelos ácidos gordos

-Podem ser mono, di e tri-substituídos:

-Os monoacilglicéridos são raros;

-Os diacilglicéridos fazem parte das membranas lipídicas

-Os triacilglicéridos (TAGs) ou triglicéridos constituem os depósitos de gordura das células

adipósitas (formam entre si ângulos de 120 graus)

49
 -Glicerofosfolípidos
-Também designados por fosfoglicéridos

-Encontram-se em concentrações elevadas nas membranas celulares e subcelulares de todos

os seres vivos

•Os dois primeiros átomos de C do glicerol estão ligados a ácidos gordos, por ligações éster;

•O 3º carbono está ligado a um grupo polar ou carregado (X) através de uma ligação
fosfodiéster

-Esfingolípidos
-Importantes na estrutura das membranas biológicas

-NÃO DERIVAM DO GLICEROL

-Constituídos por um aminoálcool de cadeia longa, a 4-esfingosina (ou um dos seus

derivados), e por uma cabeça polar alcoólica, ligada por uma ligação glicosídica ou fosfodiéster

-Existem 3 subclasses de esfingolípidos:

50
 -Esfingomielinas: Possuem a fosfocolina ou a fosfoetanolamina como cabeça polar alcoólica
(X).

-Cerebrósidos: Não possuem fosfato, mas antes, um açúcar simples, como álcool polar (X).

-Gângliósidos: Possuem estrutura complexa, com cabeças polares muito grandes formadas
por várias unidades de açúcar (ex: ácido siálico). A sua estrutura corresponde a uma
lactosilceramida à qual se ligaram uma ou mais moléculas de galactose, N-acetilgalactosima ou
de fucose.

-Hidrocarbonetos
-São os lípidos de estrutura mais simples.

-As parafinas normais têm a estrutura geral CH3(CH2)nCH3, com n = 6 até 40.

-São muitas vezes obtidos por clivagem dos ácidos gordos

-Podem apresentar uma ou mais insaturações

-Por vezes encontram-se ramificados

-Multi-ramificação: uma por cada unidade de isopreno: Terpenos

-Ocorrem em pequenas concentrações, na grande maioria dos seres vivos.

-Ceras
-São ésteres de um ácido gordo e de um álcool igualmente gordo, isto é, ambos de cadeia
longa (contêm cerca de 50 átomos de carbono).

-São difíceis de hidrolisar

-Sólidos: os pontos de fusão (60 a 100ºC) são geralmente superiores aos dos triacilgliceróis

-Devido à sua consistência e à capacidade para repelir a água, são usados frequentemente
com funções protetoras

-As ceras biológicas têm uma grande variedade de aplicações nas indústrias farmacêutica e
cosmética, entre outras

51
-Esteroides
-Derivam de um núcleo policíclico de ciclopentanofenantreno (O núcleo esteróide é
praticamente planar e é relativamente rígido)

-Os esteróis (esteróides com função alcoólica) são a principal subclasse dos esteróides. É caso
do colesterol

É o principal esterol existente nos tecidos animais (molécula anfipática)

-O excesso de colesterol no sangue é um dos principais fatores de risco para o

desenvolvimento de doenças arteriais coronárias, principalmente o enfarte agudo do
miocárdio

-Lipoproteínas
-São complexos resultantes da associação entre proteínas e lípidos, encontrados na corrente
sanguínea, e que têm como função transportar e regular o metabolismo dos lípidos no plasma

-A fração proteica das lipoproteínas plasmáticas designa-se por apoproteína, e divide-se em 5

classes principais (Apo A, B, C, D e E) e várias subclasses

-A componente lípidica das lipoproteínas é muito variável:

-TAGs,

-Colesterol,

-Fosfolípidos

-Classificam-se em 5 grupos:

•Quilomicron:

-É a lipoproteína de maiores dimensões e a menos densa

-Transporta as gorduras alimentares do intestino para os tecidos periféricos

•VLD

-"Lipoproteína de Densidade Muito Baixa“

-Transporta TAGs e algum colesterol.

-É principalmente constituida por Apo B-100 e Apo C

•IDL

-"Lipoproteína de Densidade Intermediária“

-É formada na transformação de VLDL em LDL

•LDL

-"Lipoproteína de Baixa Densidade“

-É a principal transportadora de colesterol (~70%) do fígado (e intestinos) para os tecidos

-Constituída maioritariamente por Apo B-100

52
 •HDL

-"Lipoproteína de Alta Densidade";

-Retira o colesterol da circulação (faz o transporte reverso do colesterol endógeno para o

fígado, onde é metabolizado a ácidos biliares)

-A Apo A-I é a principal apoproteína do HDL

-Membranas celulares
-Unidade estrutural

-Composição

53
-Funções
-Individualidade (As células são limitadas por uma barreira que impede a perda de
constituintes celulares)

-Regulam a composição molecular e iónica do meio intracelular

-Regulam a composição molecular e iónica do meio intracelular (São impermeáveis a iões e

moléculas polares (excepto as pouco polares e pequenas) e permeáveis a pequenas moléculas
apolares)

-Estrutura em dupla camada

-São estruturas não-covalentes

-Tendência para serem extensas

-Tendência para se fecharem sobre si próprias

-São assimétricas

-Movimento especial das moléculas através das membranas.

-o movimento lateral é energeticamente favorecido; é bastante rápido e frequente.

-o processo de flip-flop (movimento transversal) é energeticamente desfavorável; é

muito lento e ocorre muito raramente

-A bicamada lipídica assume uma forma fluida

Metabolismos
-Vias metabólicas mais importantes
•Glicólise: oxidação da glucose com a finalidade de obter ATP.

 •Ciclo de Krebs: oxidação do acetil-CoA a fim de obter energia.

•Fosforilação oxidativa: eliminação dos eletrões libertados na oxidação da glucose e do

acetil-CoA; grande parte da energia libertada neste processo pode ser armazenada na célula
sob a forma de ATP.

•Via das pentose fosfato: síntese de pentoses e obtenção de poder redutor para reações
anabólicas.

•Ciclo da ureia: eliminação de NH4+ sob formas menos tóxicas.

•β-oxidação dos ácidos gordos: transformação de ácidos gordos em acetil-CoA, para

posterior utilização no ciclo de Krebs.

54
 •Gluconeogénese: síntese de glucose a partir de moléculas mais pequenas, para posterior
utilização pelo cérebro.

-Metabolismos

-Metabolismos Energéticos
-Os alimentos são catabolizados para produzir energia utilizável pelas células

-O ATP é um composto de alta energia (unidade básica) que permite transferir e conservar
energia química

55
-A energia é transferida dos alimentos para o ATP por fosforilação

-Transportadores de Eletrões
•NADH e FADH

-Nutrientes (energia)
-Em repouso o organismo usa principalmente lípidos e glícidos para produzir energia

-O aumento da intensidade de esforço provoca um aumento da utilização de glúcidos em

detrimento dos lípidos

-As macromoléculas são decompostas em moléculas mais simples para:

1. Produzir energia usada na síntese de ATP (a partir de ADP e fosfato).

2. Para libertar eletrões (poder redutor) usados na produção de mais energia, e em

biossíntese.

3. Para providenciar algumas das unidades estruturais usadas em biossíntese

Catabolismo dos glúcidos: Os hidratos de carbono sofrem combustão de molde a libertar a

elevada quantidade energia contida nas suas ligações químicas.

Catabolismo dos lípidos: Neste processo, os lípidos ou fosfolípidos são decompostos pelas
lipases em ácidos carboxílicos e triglicéridos.

Catabolismo das proteínas: Os aminoácidos resultantes ou compostos deles derivados são

transportados para a célula onde são utilizados na polimerização de novas proteínas.

-Glúcidos
• São facilmente metabolizados pelos músculos;

• Após ingestão, são captados pelo fígado e pelos músculos, onde é convertido em glicogénio

56
-Lípidos
•  Principais nutrientes para esforços prolongados de baixa intensidade;

• As reservas lipídicas do organismo são muito maiores que as reservas glucídicas, e
produzem mais do dobro da energia de que igual massa de glúcidos;

• Triglicéridos precisam ser decompostos em glicerol e ácidos gordos livres

-Catabolismo

57
58
59
60
-ETAPA 3
-Todos os nutrientes foram convertidos em acetil-CoA.

-O grupo acetil dá entrada no ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs).

-Conversão do grupo acetil em CO2 e energia (ATP).

-Glicólise
-Todos os seres vivos efetuam a glicólise. É a via metabólica central nos eucariotas.

-Ocorre no citoplasma das células

-Dá-se a transformação de glicose em piruvato:

- Em condições aeróbias, o piruvato assim formado dará início ao Ciclo de Krebs

- Em condições anaeróbias, há transformação do piruvato em etanol e lactato, segundo

um processo conhecido por fermentação

-Todas as reações (10) são catalisadas por enzimas específicas

-Como todas as vias metabólicas, a glicólise está permanentemente controlada pelo

organismo

61
-1ª Etapa

-2 e 3ª Etapas

62
-4ª Etapa

-5 e 6ª Etapas

63
-7, 8 e 9ª Etapas

-Balanço Energético
- Na glicólise gastam-se 2 moléculas de ATP, e produzem-se 4: o ganho energético é,
portanto, de 2 moléculas de ATP por cada molécula de glucose degradada

-Regulação
-O processo é regularizado por 3 enzimas:

-Glucose-6-fostato hexocinase:

-é inibida pelo produto, G6P (feedback);

-esta enzima está presente na maioria dos tecidos e apresenta um Km (glucose) < 0,1 mM
(sangue)

-Fosfofrutocinase:

-Enzima alostérica inibida pelo ATP e pelo citrato (sinaliza a abundância de intermediários
do ciclo de Krebs).

-Inibida por H+, o que é importante em situações de anaerobiose (a fermentação produz

ácido láctico, o que faz baixar o pH).

-Ativada pelo substrato (frutose-6P), AMP e ADP (sinalizam falta de energia disponível) que
atuam como efetores alostéricos positivos

-Cinase do piruvato (PyrK):

-inibida por ATP e por acetil-CoA;

-a presença de frutose-1,6-P aumenta a sua atividade

- Na presença de O2, o NADH transfere os seus eletrões para a cadeia transportadora de

eletrões: RESPIRAÇÃO AERÓBIA

64
-Na ausência de O2, o NADH transfere os seus eletrões para o próprio piruvato:
FERMENTAÇÃO

-Fermentação
  -Processo anaeróbio de transformação de glucose em lactato ou etanol, com produção de
ATP.

-Na ausência de O2, o NADH (ou FADH2) transfere os seus eletrões para o próprio piruvato.
Formam assim duas moléculas de lactato, ou duas moléculas de etanol e de CO2.

-Neste processo, o aceitador final dos eletrões provenientes do NADH (FADH2) é um produto
da mesma via metabólica que produziu o NADH (FADH2)

-LÁCTEA
-É um processo reversível;

-Ocorre nos músculos dos animais (também nas bactérias lácteas), durante exercício
físico intenso, quando o abastecimento de O2 não é suficiente para assegurar a regeneração
do NAD+.

-O NADH produzido na glicólise transfere os seus eletrões para o piruvato (também

produzido pela glicólise), dando origem a lactato (2 moléculas) e permitindo assim, a
regeneração do NAD+.

-ALCOÓLICA
-É um processo irreversível

-Ocorre nas plantas, fungos e algumas bactérias anaeróbias.

-O NADH produzido na glicólise transfere os seus eletrões para o piruvato, dando

origem a etanol e dióxido de carbono (2 moléculas cada), e permitindo a concomitante
regeneração do NAD

-Intolerância à Lactose
-Alguns adultos não produzem a lactase

-Lactose é metabolizada por bactérias intestinais anaeróbicas a lactato, libertando CH4 e H2-
>Flatulência.

-Lactato provoca também diarreia por pressão osmótica

-Galactosemia
-Doença metabólica devido à incapacidade de metabolizar galactose por deficiência da
enzima galactose 1-fosfato-uridil transferase.

-Provoca retardo mental, hepatomegalia, icterícia, cirrose, atraso no crescimento e catarata

formação do Galctitol.

-Tratamento: evitar produtos lácteos

-Respiração Celular
-A conversão da glucose em piruvato liberta menos do que 25% da energia total da glucose; a
energia restante é armazenada sob a forma de 2 moléculas de piruvato.

65
 -Os próximos dois estágios da respiração, o ciclo do ácido tricarboxílico (Krebs) e a cadeia
transportadora de eletrões, juntamente com a síntese de ATP, ocorrem dentro da mitocôndria

-Central energética da célula:

• O ciclo de Krebs, produz, na matriz da mitocôndria, os eletrões que são

transportados para a membrana interna via NADH.

• A membrana interna contém proteínas envolvidas no transporte de eletrões e na

geração da força protomotiva e síntese de ATP.

• No final da cadeia transportadora dos electrões, o oxigénio (O2) é o aceitador final de
electrões, o qual se reduz a água (H20); simultaneamente produz-se ATP, razão pela qual o
processo de designa por fosforilação oxidativa

-Ciclo de Krebs
-Estágio final do metabolismo dos glúcidos, lípidos e aminoácidos.

-Ocorre na matriz da mitocôndria (hepáticas, no caso do Homem).

-Ciclo oxidativo (requer oxigénio indiretamente, para reciclagem das coenzimas).

-Tem início com a transformação do piruvato em acetilcoenzima A (citoplasma) ⇒ OXIDAÇÃO

DO ÁCIDO PIRÚVICO

66
-Controlado fundamentalmente pela disponibilidade de substratos: valor alto da relação
[ATP]/ [ADP] ou [NADH]/ [NAD+] INIBE o ciclo de Krebs

-Fosforilação Oxidativa
-A oxidação do NADH (ou FADH2) a NAD+ assenta num fluxo de eletrões usando uma
estrutura complexa.

-Grande parte da energia do metabolismo provém deste processo.

-Todas as etapas enzimáticas na degradação oxidativa de glúcidos, gorduras e proteínas

convergem para esta etapa final da respiração celular.

-Ocorre na membrana mitocondrial interna.

-Produção de ATP através da transferência de eletrões do NADH e de FADH2 (oxidação), para

o aceitador final, o O2, através de transportadores de eletrões

O2 + 4H+ + 4e- -> 2H2O

-Cadeia Transportadora de Eletrões

-Durante o transporte de eletrões, os complexos proteicos I, III e IV bombeiam protões da
matriz para o espaço intermembranar, invertendo a diferença de gradiente de pH inicial onde
a matriz se encontrava mais rica em H+.

-O complexo II não faz parte desse transporte por não atravessar totalmente a membrana.

-O gradiente de concentração de H+ gera a força motriz aproveitada pela proteína síntase do

ATP, na síntese da molécula transportadora de energia, o ATP: A necessidade do equilíbrio de
protões entre a matriz mitocondrial e o espaço intermembranar redireciona a passagem dos

67
mesmos para a matriz através da síntese do ATP, o que induz a fosforilação do ADP pelo Pi
(fósforo)

Metabolismos dos Lípidos

-Fonte de energia
-Principal forma de armazenamento de energia em muitos organismos.

-Principalmente no tecido adiposo, onde constituem reservas de energia

-Insolúveis em água: formam micelas em solução aquosa

68
-Digestão dos Ácidos Gordos
-Micelas precisam de ser emulsionadas.

-Emulsificação dos ácidos gordos no intestino em pequenas gotículas aumenta a

acessibilidade às enzimas lipolíticas no intestino

-Quílomicrons: Lipoproteínas, colesterol, triacilgliceróis e proteínas (transportadas como

lipoproteínas para contornar a insolubilidade em água)

1º) Migração dos quílomicrons no sistema linfático, no sangue ⇒ músculos(energia) e tecido

adiposo(reserva de energia)

2º) Lipoproteína lipase transforma os triacilgliceróis em ácidos gordos e glicerol

3º) Ativação os ácidos gordos para serem oxidados

-ATP reage com o ácido gordo.

-Ativação do carboxilo com ligação da coenzima A.

4º) Desidrogenação com formação de uma dupla ligação com a configuração trans

5º) Hidratação desta dupla ligação com formação de um derivado β-hidroxilado

6º) Desidrogenação com formação de um derivado β-cetónico

7º) Libertação de um fragmento dicarbonado sob forma de acetil CoA (Repetições de quatro
etapas, com a remoção de duas unidades de C)

-A oxidação dos ácidos gordos ocorre no interior da mitocôndria

-A carnitina é uma amina (quaternária) que atua no transporte de AGL do citoplasma para a
mitocôndria

-Em geral, a dupla ligação apresenta-se na configuração cis

-β-oxidação dos ácidos gordos poli-insaturados de precisa de uma enzima extra: uma
redutase

8º) β-Oxidação dos ácidos gordos com número ímpar de carbonos precisa de mais 3 reações

Cetogénese: é o processo de produção de corpos cetónicos a partir da acetil-CoA

69
Glucogénese

Biofísica
-Se Re < 2000: fluxo laminar : n(calcula-se o fluxo)

-Se Re > 3000: fluxo turbulento

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P=v/a, SE houver iguais pressões, basta igualar as duas equações

MRI= Água no nosso organismo-> núcleos de hidrogénio-> servem para ver as partes que
possuem água no nosso organismo

PET= Quando uma pessoa tem um aneurisma (por exemplo) é injetada com uma solução
radioativa (FDG) que se produz mais ao chegar a uma célula morta ou maligna. Ao chegar a
essa célula imite radiação Gama e produz um POSITÃO e um ELETRÃO ao mesmo tempo, para
a mesma distância, mas em sentidos opostos. Quando é detetado pelo anel que está à volta da
pessoa, deteta-se o positão e o eletrão, pode-se, então fazer uma linha horizontal e descobrir
o local exato em que o utente tem a célula morta ou maligna.

71