Universidade Federal de Goiás

Instituto de Ciências Biológicas

Departamento de Bioquímica
e Biologia Molecular

Aminoácidos, peptídeos e proteínas

 Introdução
 São macromoléculas biológicas muito abundantes
 Todos os tipos de células e todos os compartimentos celulares
 Grande variedade – pequenos peptídeos até polímeros enormes
 Grande diversidade de funções biológicas
 Produto final do processo de expressão gênica
 As características das subunidades monoméricas fornecem a
diversidade estrutural/funcional
 São formadas a partir dos mesmos 20 aa ligados
covalentemente em sequências lineares características
 Funções biológicas
 Diferentes combinações dos 20 aa  moléculas com
estruturas/funções diferentes:
 enzimas, hormônios, anticorpos, trasnportadores, fibras
musculares, lentes do olho, proteínas do leite, venenos de
cogumelos, chifres de rinocerontes, unhas, teias de aranha,
penas
 Aminoácidos
 As proteínas são polímeros de resíduos de aa ligados por uma
ligação covalente específica
 As proteínas podem ser hidrolizadas em seus aa constituintes
 Os nomes dos aa são derivados das fontes das quais foram
isolados
 Asparagina – aspargus
 Tirosina – queijo, grego tyros
 Glicina – gosto doce
 Primeiro aa – asparagina , 1806
 Último – tirosina, 1938
 Aminoácidos
 Todos os aa compartilham características estruturais em comum
 20 aa – apresentam um grupo carboxílico e um grupamento
amino ligados a um carbono α
 Diferença – cadeia lateral ou grupo R
 Grupos R – o tamanho da estrutura e as cargas elétricas
conferem solubilidade ao aa e proteina
 Existem alguns aa não muito comuns
 Alguns são originados de modificações após tradução
 Outros existem nas células como moléculas ativas
entretanto não constituem proteínas
Aminoácidos
 Resíduos de aa nas proteínas são L-estereoisômeros
 Os aa nas proteínas são exclusivamente L-estereoisômeros
 Alguns aa em peptídeos bacterianos (parede celular) são D-
aa
 Quando compostos quirais são formados por reações químicas
mistura racêmica  difícil separação
 Para sistemas vivos D e L são diferentes assim como mãos
esquerda e direita
 A formação de estruturas estáveis nas proteínas requer um tipo
de estereoisômero
 Células só sintetizam L-aa, pois os sítios das enzimas são
assimétricos, resultando em reações estereoespecíficas
Os aminoácidos são classificados de acordo com seus grupos R

 Cadeias peptídicas destes aminoácidos tendem a se agrupar

dentro das proteínas – longe da H2O
 Prolina gera uma estrutura rígida – região com baixa
flexibilidade na proteína
Os aminoácidos são classificados de acordo com seus grupos R

 Relativamente apolares
 Podem participar de interações hidrofóbicas
 Tirosina  -OH  pode fazer pontes de H  importante grupo
funcional em enzimas
 Triptofano e tirosina absorvem luz UV  fornece tal
característica às proteínas
Os aminoácidos são classificados de acordo com seus grupos R

 Grupos R polares, não carregados

 Cisteína  pontes dissulfeto - estabilização
Os aminoácidos são classificados de acordo com seus grupos R

 Histidina é carregada em pH proximo de 7.0  importante grupo

nas reações enzimáticas  doador/aceptor de prótons
Os aminoácidos são classificados de acordo com seus grupos R

 negativamente carregados em pH próximo de 7.0

 Segundo grupo carboxil
AA incomuns desempenham importantes funções

elastina

colágeno

miosina Mais de 300 aa

incomuns –
não são
constituintes de
proteínas

protrombina
 AA podem atuar como ácidos e bases
 aa em solução aquosa  íon dipolar ou zwitterion (íon híbrido)
 Um zwitterion pode atuar como um ácido:

 ou como uma base:

 Substâncias com esta natureza  anfotéricas ou anfólitos

 Um aminoácido monocarboxílico e monoamino  ácido diprótico
quando totalmente protonado  apresenta dois grupos –COOH e NH3+
os quais podem doar prótons
AA apresentam curvas de titulação características
 Titulação ácido-base  envolve a adição ou remoção de prótons

 pKa  constante de equilíbrio de ionização

tendência de um grupo doar prótons

 Em qual pH este aa pode atuar como

tampão?
Curva de titulação fornece informações sobre a
carga elétrica dos aa

 Ponto isoelétrico?  média entre os dois

pKa

 Qual a carga da glicina nos pK1 e pK2?

 AA diferem em suas propriedades ácido-base
 Quando apresentam apenas um grupo amino, um carboxílico e grupo R
não ionizável  pKs e curvas de titulação  glicina
 Grupo R ionizável  curvas mais complexas com três estágios  três
passos de ionização da molécula  três pKa
 Peptídeos e proteínas
 Polímeros de aa
 Podem ocorrer – desde 2 a 3 aa até milhares de aa ligados
 Peptídeos são cadeias de aa
 2 aa podem ser covalentemente ligados  ligação peptídica
 Ligação  desidratação (perda de uma molécula de água)
 Peptídeo  resíduos de aa
 Ocorre entre –COOH de um aa e –NH2 de outro aa

 Oligopeptídeo
 polipeptídeo
 Peptídeos podem ser diferenciados por seus
comportamentos de ionização
 Existem apenas um grupo αCOOH e um αNH2 livres nas extremidades
 Os grupos não terminais não contribuem para a ionização de um
peptídeo
 Alguns grupos R podem ionizar  contribuem para o comportamento
ácido-base da molécula
 Apresentam curvas de titulação características e pI  característica
explorada em técnicas de separação de proteínas
 pKr são um pouco diferentes daqueles dos aa livres
 Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
ocorrem em um vasto intervalo de tamanho
 Sem generalização entre tamanho de peptídeos e função biológica

 Muitos oligopeptídeos exercem suas funções em baixas concentrações

 Hormônios; insulina, glucagon, corticotropina; antibióticos; venenos
(cogumelos)
 As proteínas podem variar muito quanto ao tamanho
 Mais de uma cadeia polipeptídica  proteínas de multisubunidade
 Oligomérica – no mínimo 2 são identicas
 Unidades idênticas são protômeros
 Hemoglobina 2α e 2β
 Uma α associa a uma β – protômeros αβ
Polipeptídeos apresentam composições de aa
características

 Hidrólise  mistura de aa livres

 Os 20 aa nunca estão em quantidades iguais
 Dada proteína  alguns podem não existir e
outros abundantes
 Hidrólise (ácida) reações com a cadeia
lateral
 Exata composição  utilisar outros métodos
em adição à hidrólise ácida
 Algumas proteínas contêm grupos químicos
diferentes de aa
 Proteínas conjugadas
 Grupo prostético – desempenham importantes papéis na função biológica
 Existem vários níveis de estruturação protéica
 Macromoléculas  vários níveis de complexidade
 Estrutura primária  descrição de todas ligações covalentes de uma
proteína – sequência de aa
 Estrutura secundária  arranjos particulares estáveis de aa que originam
padrões estruturais recorrentes – interações fracas entre aa próximos
 Estrutura terciária  descreve todos os aspectos da estrutura
tridimensional da proteína
 Existem vários níveis de estruturação protéica
 O que faz de uma proteína uma enzima, outra um hormônio, outra uma
proteína estrutural, ou ainda um anticorpo? Como elas diferem
quimicamente?
 Ser humano produz de 25.000 a 35.000 diferentes proteínas!!
 Cada uma tem uma estrutura tridimensional específica – confere
uma função específica
 Cada proteína requer uma sequência de aa específica
 Sequência  papel fundamental  estrutura tridimensional função