1-Aminoácidos essenciais são os aminoácidos que o organismo humano não consegue

sintetizar, sendo necessária a ingestão por meios dietéticos, aminoácidos não essenciais são os
aminoácidos que o organismo consegue sintetizar, aminoácidos protéicos são os 20
aminoácidos que por meio das ligações peptídicas formam as proteínas e o aminoácidos
modificados são derivações não protéicas dos 20 aminoácidos protéicos, mas que ainda assim
possuem função no organismo

2-O aminoácido que comumente forma ligações dissufeto em uma ligação peptídica é a
Cisteína.

3-PI quer dizer ponto isoelétrico que é o PH no qual a carga total de um aminoácido é zero

A)PI da prolina é aproximadamente 6,3

B)PI do ácido aspártico é aproximadamente 2,77

C)PI da lisina é aproximadamente 9,74

4-Para separar cada aminoácido, terão que ser feitos dois processos de eletroforese. No
primeiro processo, poderá se usar um tampão com PH de 7,0, assim as dois aminoácidos que
têm PI inferior à esse PH (A e B), irão adquirir uma carga negativa e serão atraídos para o pólo
positivo do campo elétrico e o aminoácido C, que tem PI de 8,0 irá adquirir carga positiva e ser
atraída para o pólo negativo, assim ocorrendo a primeira separação dos aminoácidos. Então os
aminoácidos A e B, que agora formam uma nova mistura, serão postas em um tampão com PH
de 5,0, assim o aminoácido A que tem PI de 4,0 irá adquirir uma carga negativa e irá para o
pólo positivo enquanto o aminoácido B que tem PI de 6,0 irá adquirir uma carga positiva e irá
para o pólo negativo, assim tendo a separação total dos 3 aminoácidos.

6- Se têm as estruturas primárias, que são as estruturas mais básicas de proteína sendo as
cadeias simples de aminoácidos que são ligados por ligações peptídicas, elas determinam as
propriedades biológicas. As estruturas secundárias são as cadeias peptídicas enroladas em si
mesmas formando estruturas helicoidais ou pregueadas, a estabilidade delas é dada pelas
pontes de hidrogênio, elas são as proteínas fibrosas e insolúveis. As terciárias são as estruturas
secundárias enovelando-se entre si, realmente formando um novelo,sua estabilidade é dada
pelas ponte de hidrogênio, força de Van der Walls, interações iônicas e hidrofóbicas e pontes
dissulfeto, elas são as proteínas globulares e solúveis. As estruturas quaternárias consistem na
associação de várias cadeias polipeptídicas formando uma proteína oligomérica, as forças
moleculares para a sua estabilidade são as mesmas das estruturas terciárias, um exemplo de
quaternárias é a hemoglobina.

7- Proteína conjugada é uma proteína constituída tanto de aminoácidos quanto por partes não
protéicas. O melhor exemplo de proteína conjugada é a hemoglobina que é formada por uma
porfirina combinada com um átomo de ferro e uma globina.

8- Desnaturação é a perda das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de uma

proteína devido a ruptura das ligações moleculares. Pode ser causada pela ação de ácidos,
temperatura, radiações, eletrólitos, detergentes, etc
9-Balanço de nitrogênio é a proporção entre todo o nitrogênio consumido através das
proteínas e a quantidade do mesmo que é eliminado através da urina. Esse balanço é
importante já que se o balanço está negativo, as células musculares do corpo humano entram
em um estado catabólico, sendo então desfeitas para produção de energia, o que não é
vantajoso para o corpo. As condições que levam a estados tanto negativos quanto positivos de
nitrogênio no corpo são: ingestão adequada de proteínas, que são os alimentos que fornecem
nitrogênios para o corpo e as perdas de nitrogênio que o corpo sofre na urina, e no
crescimento de unhas, cabelos, descamação de pele e suor

10-As propriedades que determinam o valor nutricional são: quantidade de aminoácidos

essenciais, digestibilidade e a forma como a proteína e consequentemente os aminoácidos são
absorvidos pelo sistema digestório.