INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA

INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA
Química dos seres vivos: Células – Complexidade.
A Bioquímica: Essa área do conhecimento estuda a composição dos
seres vivos, analisando as moléculas que compõem nosso organismo e como
eles interagem.

MAS, AFINAL, O QUE É BIOQUÍMICA?

Conhecida como a “química da vida”, a Bioquímica pode ser entendida
com o estudo das reações químicas que ocorrem nos seres vivos em nível
celular. Trata-se, portanto, da disciplina que estuda as interações entre as
diferentes moléculas e elementos que, ao final desses processos, são
responsáveis pela manutenção da vida.
Embora existam milhares de moléculas, os estudos da Bioquímica focam
em grandes grupos, como a água, os sais minerais, as proteínas, as vitaminas,
os lipídios, as enzimas e os ácidos nucleicos (RNA e DNA).
O conjunto de reações que envolvem esses compostos recebe o nome
de metabolismo, processo fundamental para a sobrevivência e reprodução dos
seres vivos, uma vez que garante suas necessidades estruturais e energéticas.
Alguns exemplos de processos químicos importantes são:
 Transporte de substâncias;
 Produção de energia; e
 Eliminação de substâncias.

APLICAÇÕES:
 Indústria Alimentar;
 Farmacologia;
 Fisiologia;
 Microbiologia;
 Agricultura.
 FIGURA I:

Imagem Ilustrativa

ELEMENTOS QUÍMICOS: 98% dos seres vivos

N-C-H-O-P-S
N: Nitrogênio
C: Carbono
H: Hidrogênio
O: Oxigênio
P: Fósforo
S: Enxofre

SUBSTÂNCIAS QUÍMICAS:
 Água
 Proteína
 Lipídios
 Carboidratos
 Ácido Nucleico
 Outras Substâncias

FIGURA II:
 Imagem Ilustrativa

BIOMOLÉCULAS
As biomoléculas são os compostos que são sintetizados pelo organismo
e que fazem parte do metabolismo. De uma maneira geral, essas moléculas
são compostas por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, embora, é claro,
haja outros elementos presentes.

FIGURA III:

Imagem que representa a estrutura de uma biomolécula

 CARBOIDRATOS
Grupo que engloba os açúcares. Sua principal função é servir como
fonte de energia dos seres vivos (ATP). Os carboidratos também
desempenham um papel estrutural, sobretudo na formação das estruturas
celulares e dos ácidos nucleicos.
 Eles podem ser divididos em:
 Monossacarídeos: carboidratos de composição simples. Um
exemplo é a glicose (C6H12O6).
 Dissacarídeos: união de dois monossacarídeos. Quando essa
ligação ocorre, há liberação de uma molécula de água. Exemplos: sacarose,
lactose e maltose.
 Polissacarídeos: formados pela união de mais de dois
monossacarídeos, formando longas cadeias. São insolúveis em água.

FIGURA IV:

Proteínas
 LIPÍDIOS
Grupo que abrange ceras, gordura e óleos. São compostos por
moléculas apolares, isto é, são pouco ou nada solúveis em água. Servem como
reserva energética e isolantes térmicos, além de fazerem parte da composição
da membrana plasmática das células.

FIGURA V:
 Lipídios

 ÁCIDOS NUCLEICOS
Formados por nucleotídeos, são as moléculas responsáveis pelo
armazenamento das informações genéticas, ou seja, o RNA (ácido
ribonucleico) e o DNA (ácido desoxirribonucleico). Dentre suas funções,
participam da síntese de proteínas, atuam nos processos celulares, regulam o
metabolismo, entre outros.
Outras estruturas importantes nos ácidos nucleicos são as bases
nitrogenadas, que se ligam para formá-los. São elas: adenina, guanina,
citosina, timina e uracila. Importante notar que a uracila está presente somente
no RNA, enquanto a timina é encontrada apenas no DNA.

 PROTEÍNAS
São macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. Possuem
funções como:
 Catalisação de reações enzimáticas;
 Comunicação celular;
 Energética;
 Estrutural (como componente das células);
 Formação de enzimas, anticorpos e hormônios;
 Movimentação (cílios e flagelos);
 Sustentação (como o colágeno da pele);
 Transporte de substâncias (como de oxigênio no sangue).

FIGURA VI:
 Proteínas

 SAIS MINERAIS
Compostos inorgânicos essenciais para a vida. Sua principal função se
dá na composição de estruturas como a membrana das células e no
funcionamento de enzimas. Alguns dos sais minerais mais importantes são o
cálcio, o ferro, o iodo, o sódio, o potássio, entre outros.

 VITAMINAS
Participam de diversas reações no organismo e são fundamentais para a
prevenção de problemas de saúde. As vitaminas podem ser hidrossolúveis
(água), lipossolúveis (lipídios) ou dissolúveis (ambos). Algumas vitaminas
importantes são: A, complexo B (B1, B3, B6, B9 e B12), C, D, E e K.
  ÁGUA
Composto inorgânico fundamental para a vida em todo o planeta, a água
representa mais de 50% da composição dos organismos vivos, sendo a
substância mais abundante na Terra.
Suas principais funções são:
 Controle térmico;
 Dissolução de substâncias;
 Lubrificação de articulações e outras estruturas;
 Transpiração;
 Transporte de moléculas.

FIGURA VII:

Água

METABOLISMO
A Bioquímica estuda as reações químicas que ocorrem nos seres vivos
e a que esse conjunto de reações damos o nome de metabolismo. Pois bem,
as reações metabólicas fazem a síntese e a quebra das biomoléculas,
ajudando, entre outras coisas, a produzir energia.
O metabolismo pode ser dividido em dois processos. São eles:
 Anabolismo: envolve as reações químicas de síntese de
biomoléculas, ou seja, a transformação de uma substância em outra. Um
exemplo é a produção das macromoléculas que compõem as células.
  Catabolismo: são as reações cujo objetivo é quebrar as
biomoléculas em estruturas menores para obter energia. O catabolismo pode
ser classificado como aeróbico (com a presença de oxigênio) e anaeróbio (sem
a presença de oxigênio).

ASPECTOS BIOQUÍMICOS DA ÁGUA

A água é, sem dúvidas, uma das substâncias mais importantes que
conhecemos. Sem ela, a vida como concebemos hoje não seria possível, uma
vez que todos os seres vivos apresentam água em sua composição, e diversas
reações químicas só ocorrem em meio aquoso.
Além disso, não podemos nos esquecer de que vivemos em um planeta
que se destaca pela grande quantidade dessa substância, a qual é encontrada
no estado sólido, líquido e gasoso.

FIGURA I:

Imagem ilustrativa sobre a porcentagem de água que contém em cada

organismo.

 Composição da água
FIGURA II:

Imagem ilustrativa sobre a geometria da molécula de água

A água é uma substância formada por dois átomos de hidrogênio e

um átomo de oxigênio (H2O). Esses elementos unem-se graças às ligações
chamadas de covalentes ou moleculares, que são caracterizadas pelo
compartilhamento de elétrons presentes na última camada eletrônica para
adquirir estabilidade.
A molécula da água é angular, e o ângulo formado entre os átomos é de
104,5 graus. Essa angulação garante polaridade à molécula, que, por sua vez,
faz com que a água seja um dos principais solventes existentes no planeta.
Analisando isoladamente a molécula da água, ela terá um formato semelhante
à letra V.

As moléculas de água unem-se por ligações de hidrogênio. Essas

ligações acontecem em virtude da atração exercida pelos átomos de oxigênio
aos átomos de hidrogênio das moléculas vizinhas. Essa atração acontece, pois
o hidrogênio é levemente positivo e é atraído pelo oxigênio levemente negativo
de outra molécula.
A água no estado sólido apresenta ligações mais duráveis. Já no estado
líquido, as ligações de hidrogênio são desfeitas e refeitas rapidamente, o que
garante a fluidez da água. No estado gasoso, as moléculas não estão ligadas
por essas ligações, sendo encontradas, portanto, de maneira individual.

FIGURA III:

Imagem ilustrativa sobre as ligações de hidrogênio

CARACTERÍSTICAS DA ÁGUA

As biomoléculas são sintetizadas pelos seres vivos, toda regra tem uma
exceção e a água é a exceção desta regra. Ela não é sintetizada pelos
organismos e está disponível para adquirirmos pela alimentação, mas é
classificada como biomolécula pela sua importância para nós. Todos os
indivíduos possuem a água em sua constituição, e na maioria dos casos ela é
responsável por 70% do peso dos organismos.
 É a partir dela e de suas propriedades que as estruturas biológicas e as
reações bioquímicas ocorrem.

LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO

As ligações de hidrogênio entre as moléculas de água são as

responsáveis por suas propriedades e embora sejam ligações consideradas
“fracas” quando comparadas às ligações covalentes, em conjunto elas são
fundamentais para a manutenção das estruturas tridimensionais das
biomoléculas.
Tecnicamente as ligações de hidrogênio podem ser descritas como as
ligações formadas entre um grupo fracamente ácido (dito “doador) como, por
exemplo, o N-H ou o O-H e um grupo carregando um par de elétrons não
compartilhado (fracamente básico, ou “receptor”), como um N ou O.
Talvez já tenhamos lido sobre essas ligações sob o nome “ponte de
hidrogênio”, porém o termo recomendado pela IUPAC (União Internacional de
Química Pura e Aplicada, da sigla em inglês) é “ligação de hidrogênio”. Uma
das consequências das ligações de hidrogênio são os altos pontos de fusão e
de ebulição da água em relação aos outros solventes comuns, já que devido à
estrutura tetraédrica da água, cada molécula realiza em torno de três a quatro
ligações de hidrogênio com outras moléculas, o que exige uma alta energia
térmica para quebrar essas ligações.
Biologicamente essas ligações são muito importantes por possibilitar à
água o seu uso como solvente, por exemplo, na diluição dos açúcares, devido
aos efeitos estabilizantes das ligações de hidrogênio entre os grupos hidroxila
ou o oxigênio da carbonila dos açúcares e as moléculas polares da água. A
água, devido a sua polaridade e às atrações eletrostáticas/ligações de
hidrogênio, dissolve ainda:
 Sais,
 Ácidos carboxílicos ionizados,
 Aminas protonadas,
 Ésteres de fosfato ou anidridos,
 Funções orgânicas.
 As interações fracas também são muito importantes para manter a
estrutura, e consequentemente as funções das biomoléculas, já que em
conjunto elas possuem um efeito cumulativo significante e mantém as
moléculas em seus estados ideais para funcionamento mesmo com quebras e
formações de novas ligações, já que estas ocorrem de maneira aleatória e
rompimentos simultâneos de ligações fracas são improváveis.
Quanto maior a possibilidade de interações fracas, mais estável é a
macromolécula (por exemplo: proteínas, DNA e RNA), sendo que a forma
tridimensional destas é determinada justamente por essas ligações fracas,
responsáveis também pela ligação entre antígenos-anticorpos, hormônios,
neurotransmissores e receptores. Para muitas proteínas, as moléculas de água
ligadas a elas são essenciais para suas funções.
Olha só a importância das ligações de hidrogênio e da água em nosso
organismo. O que me faz lembrar outra propriedade muito importante da água:
a sua fraca ionização, formando íons hidrogênio (H+) e hidróxido (OH-).
Prótons livres como indicado na equação acima não existem em
solução, os íons hidrogênio formados na água são imediatamente hidratados a
íons hidroxônios (H3O+), devido às ligações de hidrogênio presentes.
Biologicamente essa ionização da água é importante por permitir uma
mobilidade iônica entre as moléculas, mobilidade está presente nas reações de
transferência de prótons.
Quantitativamente, por meio de medidas de condutividade elétrica,
podemos definir a constante de equilíbrio da reação acima (Keq) como 1,8x10-
16 M a 25oC e a concentração de H+ como 10-7 M, valores importantes
(principalmente este último) quando vamos calcular o pH das soluções, já que
a escala de pH é baseada no produto iônico da água.

PH

O pH é dito neutro se possuir valor 7, sendo que valores maiores de pH

caracterizam soluções alcalinas e pH com valores menores soluções ácidas,
sendo que este valor não foi obtido por acaso ou por conveniência, e sim a
partir de cálculos envolvendo o valor do produto iônico da água a 25oC. Mas
você pode estar pensando: em nosso organismo diversas reações ocorrem,
logo elas podem alterar o pH do meio, isso não seria perigoso para a vida? E a
resposta que eu te trago: Sim, seria perigoso, mas essas alterações bruscas
não ocorrem por causa dos tampões.

TAMPÕES

Os tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir às alterações

no pH quando pequenas quantidades de ácido ou base são adicionadas. Ele é
composto por um ácido fraco (doador de prótons) e sua base conjugada
(aceptor de prótons). Quando um ácido um uma base fraca entra em contato
com o tampão reage com os ácidos e bases presentes, resultando em duas
reações reversíveis que entram em equilíbrio, tendo como resultado apenas
uma pequena alteração na razão das concentrações relativas do ácido fraco e
sua base conjugada e, portanto, uma pequena alteração do pH, compatível
com os processos fisiológicos.
Toda equação de dissolução apresenta um valor de Ka característico, e
a relação entre ele, o pH e a concentração de determinado tampão é definida
pela equação de Henderson-Hasselbalch:
Agora que você já entendeu a importância da água para nossa
sobrevivência e tem em mente que é ela o solvente utilizado durante as
reações metabólicas em muitos processos bioquímicos.

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS:

Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que

apresentam grupos — carboxila (-COOH) e amino (-NH3) — ligados a um
único carbono, denominado de carbono alfa. Esse carbono é observado no
centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo carboxila, a um
átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral
ou grupo R.
 O carbono central é denominado de carbono alfa e está ligado a um grupo
amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e ao grupo R.

Existem 20 aminoácidos considerados como padrões e que são os

responsáveis por formar todas as proteínas existentes. A grande quantidade de
proteínas resulta da combinação dos aminoácidos de diferentes maneiras.
Essas moléculas podem ser classificadas em aminoácidos essenciais
e não essenciais. Os aminoácidos essenciais são aqueles que os seres
humanos são incapazes de produzir, enquanto os não essenciais são
produzidos no nosso corpo.

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são uma classe de moléculas que apresentam uma

estrutura em comum. Todos eles possuem um carbono assimétrico chamado
de carbono alfa, o qual detém quatro ligantes distintos:
 grupo amino;
 grupo carboxila;
 átomo de hidrogênio; e
 um grupo variável (representado por R).
Esse grupo variável, também denominado cadeia lateral, promove a
variabilidade química dos aminoácidos.
 Observe acima a estrutura básica de um aminoácido.

De acordo com as propriedades da cadeia lateral, os aminoácidos

podem ser agrupados em apolares, polares e com cadeias laterais
eletricamente carregadas. Os aminoácidos apolares são glicina, alanina,
valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina. Os
aminoácidos polares são serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e
glutamina. Os aminoácidos com cadeias laterais eletricamente carregadas são
o ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina e histidina.

OS 20 AMINOÁCIDOS
Acima é possível observar os 20 aminoácidos que formam as proteínas.
 Existem 20 aminoácidos chamados de “aminoácidos-padrão”. As células
os utilizam para construir as milhares de proteínas existentes. Os 20
aminoácidos são:
1. ácido aspártico;
2. ácido glutâmico;
3. alanina;
 4. arginina;
5. asparagina;
6. cisteína;
7. fenilalanina;
8. glicina;
9. glutamina;
10. histidina.
11. isoleucina;
12. leucina;
13. lisina;
14. metionina;
15. prolina;
16. serina;
17. tirosina;
18. treonina;
19. triptofano;
20. valina.

Os aminoácidos podem ser conseguidos em diferentes

alimentos, como carnes vermelhas, frango, ovos, queijos, soja, feijão, lentilha,
amendoim, aveia, granola e arroz. Alguns alimentos, como carnes magras, leite
e derivados e ovos, são considerados completos, pois fornecem todos os
aminoácidos essenciais de que necessitamos.
A maioria das proteínas vegetais é dita incompleta, por não fornecer
todos os aminoácidos essenciais de que necessitamos. Entretanto, isso não é
um empecilho para uma dieta vegetariana, uma vez que uma dieta variada e
bem planejada pode permitir que todos os aminoácidos sejam
fornecidos ao indivíduo.

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são agrupados, geralmente, de acordo com as
características de suas cadeias laterais. De acordo com essas características,
podemos dividi-los em:
  Aminoácidos com cadeias laterais apolares;
 Aminoácidos com cadeias laterais polares;
 Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com
carga negativa devido à presença de grupos carboxila);
 Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas
cadeias laterais).


IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS
 Especificamente, os aminoácidos essenciais são importantes para o
nosso organismo porque participam da:
 Produção de células vermelhas do sangue;
 Produção de anticorpos;
 Produção de hormônios importantes, como a serotonina;
 Regeneração celular (da pele, por exemplo);
 Promoção da sensação de saciedade no cérebro após a
alimentação.

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que devem ser
obtidos por meio da alimentação, devido ao fato de que o organismo não é
capaz de sintetizá-los. São considerados aminoácidos essenciais: isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Nas
crianças, considera-se ainda mais um aminoácido como essencial: a histidina.

FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

 Os aminoácidos são moléculas importantes que atuam como
subunidades na construção das proteínas. As proteínas são macromoléculas
essenciais para os seres vivos, atuando, entre outras funções, na defesa do
organismo, na comunicação celular, no transporte de substância, na
movimentação e contração de certas estruturas, e como catalisadores de
reações químicas (enzimas).

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Como sabemos, os aminoácidos são importantes na formação das
proteínas. Cada uma dessas macromoléculas é formada por uma longa cadeia
de aminoácidos, os quais são ligados por meio de ligações peptídicas.
Cada proteína é formada por uma sequência específica de aminoácidos,
sequência essa que determinará sua conformação tridimensional.
Os 20 tipos de aminoácidos diferentes existentes combinam-se de
diferentes formas, dando origem a diferentes proteínas. Uma proteína
apresenta, em média, entre 50 e 2000 aminoácidos.
QUÍMICA DAS PROTEÍNAS:
Conhecer a química das proteínas significa saber a composição e as
transformações apresentadas por esses importantes compostos bioquímicos
encontrados em organismos vivos como os seres humanos.
Em sua composição química, a proteína tem diversos elementos, como
carbono, hidrogênio, oxigênio e enxofre, distribuídos em grupos como os do
ácido carboxílico.

Proteínas são macromoléculas (moléculas grandes) orgânicas,

formadas obrigatoriamente pelos elementos carbono (C), hidrogênio (H),
oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, eventualmente, por enxofre (S), fósforo (P),
cobre e outros elementos.
As macromoléculas são resultantes da associação de duas ou mais
unidades moleculares menores (monômeros) chamadas de aminoácidos ou
peptídeos. Essas macromoléculas podem ser denominadas ainda como cadeia
polipeptídica.
 As proteínas podem ainda ser compostas por mais de uma cadeia
polipeptídea, sendo que a interação entre essas cadeias é realizada de forma
não covalente. Entre os aminoácidos, a interação é covalente.

ESTRUTURA QUÍMICA DE UMA PROTEÍNA

Representação geral de um aminoácido

A estrutura química básica de uma proteína é formada por aminoácidos,

os quais possuem um grupo carboxila (de um ácido carboxílico) e um grupo
amino (de uma amina).
 Grupo carboxila: é composto por um carbono que realiza uma
ligação dupla com um oxigênio e uma ligação simples com uma hidroxila.
 Representação de uma carboxila

 Grupo amino: é composto por um nitrogênio que se liga a dois

átomos de hidrogênios.

Representação de um grupo amino

Na natureza, existem diversos aminoácidos e, entre eles, 20 tipos são

muito comuns nos organismos vivos. Desses, nove tipos não são produzidos
pelo ser vivo (aminoácidos essenciais) e 11 são produzidos pelo organismo
(aminoácidos não essenciais):
 Fórmulas estruturais dos aminoácidos essenciais

Fórmulas estruturais dos aminoácidos não essenciais

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

A ligação peptídica é a estabelecida entre um aminoácido e outro.

Ocorre quando o carbono do grupo carboxila de um aminoácido interage com o
nitrogênio do grupo amino do segundo aminoácido.
 Representação da ligação peptídica entre dois aminoácidos

Para que haja a interação entre os aminoácidos, ocorre o rompimento da

ligação entre o carbono e a hidroxila (OH) na carboxila, enquanto no grupo
amino há o rompimento de uma ligação simples entre o nitrogênio e um de
seus hidrogênios. Como resultado, forma-se uma molécula de água pela
junção da hidroxila com o hidrogênio.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

a) Quanto à forma:
 Globulares: são proteínas formadas pela ligação de diversos
aminoácidos dobrados em forma de bola. Alguns exemplos desse tipo de
proteína são a albumina e a hemoglobina.
 Representação estrutural da hemoglobina

 Fibrosas: são proteínas formadas pela ligação de diversos

aminoácidos, em um formato alongado. Alguns exemplos desse tipo de
proteína são o colágeno, a elastina e a queratina.

b) Quanto à estrutura:
A classificação quanto à estrutura está diretamente relacionada com o
formato da proteína.
  Primária: é a estrutura em que há dois ou mais aminoácidos
compondo uma cadeia peptídica (a proteína).

Representação da estrutura da proteína deltorfina

 Secundária: é a maneira como uma estrutura primária pode se

organizar. Quando é organizada por meio de um enovelamento da estrutura
primária, forma uma hélice. Também pode ser formada por um esqueleto
polipeptídico quase estendido, no formato de uma folha.

Representação da estrutura do colágeno

 Terciária: é a estrutura resultante da junção ou enovelamento de

estruturas secundárias em folha e em hélices.
 Representação da estrutura da mioglobina
 Quaternária: é a estrutura resultante do enovelamento de
diversas estruturas terciárias.

Representação da estrutura da hemoglobina

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

 Entre as funções principais das proteínas, podemos citar:
 Defesa: os anticorpos são proteínas que têm a função de
combater microrganismos invasores no organismo;
 Estrutural: as proteínas participam da constituição estrutural de
diversas partes do organismo, como ossos, tendões, etc;
 Regulação: os hormônios são proteínas que apresentam diversas
ações básicas na manutenção do metabolismo;
 Transporte: na membrana celular, existem proteínas que
realizam o transporte de substâncias do interior para fora e de fora para dentro;
 Enzimática: as enzimas são proteínas que promovem o aumento
da velocidade de uma reação química intra ou extracelular;
 Contráteis: algumas proteínas participam do processo de
contração muscular.

QUÍMICA DOS PEPTÍDEOS:

Os peptídeos são compostos formados por aminoácidos unidos entre si

por ligações covalentes (amídicas ou peptídicas). Eles podem ser imaginados
como “os irmãos menores das proteínas”, já que contêm muito menos
aminoácidos do que elas. Por outro lado, os peptídeos apresentam uma maior
diversidade de modificações químicas do que as “suas irmãs maiores”.

O interesse em estudar os peptídeos cresceu significativamente a partir

das constatações iniciais de que eles são compostos químicos com funções
essenciais à vida. Sem dúvida, no nosso organismo eles atuam como
hormônios (ocitocina), fatores liberadores de hormônios (fator liberador da
corticotropina), analgésicos (metionina-encefalina), antibióticos (histatina-5) e
neurotransmissores (colecistocininas). Os outros seres vivos (variando de
bactérias a mamíferos e plantas) também produzem este tipo de polímero
biologicamente ativo, como as toxinas dos venenos, por exemplo.

A grande maioria dos estudos científicos realizados com os peptídeos

tem como objetivos finais:
 (i) o seu uso terapêutico em mamíferos (para tratar distúrbios
hormonais e infecções microbianas, por exemplo);

(ii) a determinação das suas propriedades, das suas funções e dos

mecanismos moleculares pelos quais eles exercem as suas funções;

(iii) a preparação de compostos químicos derivados dos peptídeos

encontrados na natureza (chamados de “peptídeos originais”) ou a síntese
de novos peptídeos.

Estes novos peptídeos podem ter capacidade de:

a) ativar ou inibir os processos biológicos dos quais os peptídeos
originais participam (por exemplo, o peptídeo deamino-l-carba-ocitocina,
derivado do hormônio ocitocina, também estimula contrações uterinas em
fêmeas de mamíferos);
b) atuar como vacinas (por exemplo, a penetratina);
c) funcionar como materiais biodegradáveis com diversas utilidades (por
exemplo, nanotubos e nanofios de peptídeos).

Para que todos estes estudos pudessem ser realizados, químicos,

bioquímicos, físicos, biólogos e médicos se dedicaram a conceber e aprimorar
métodos, procedimentos e protocolos para a detecção, dosagem, isolamento
das fontes naturais, purificação, determinação de estrutura química, síntese e
análise de peptídeos.
Este tipo de atividade passou a ser denominada de Química de
Peptídeos.
No mundo inteiro, a síntese de peptídeos foi e continua a ser alvo de
intensa pesquisa, pois os métodos existentes para tal foram e continuam a ser
empregados em laboratórios científicos e em empresas internacionais que
preparam peptídeos em micro- e macro-escalas. De fato, nas fontes naturais os
peptídeos geralmente exercem as suas funções em quantidades muito
reduzidas e, portanto, a síntese laboratorial evita a depredação do ambiente
(sacrifício de muitos animais e plantas) e permite a obtenção de quantidades
de peptídeos suficientes para uso terapêutico e realização de estudos
científicos.

Hoje, todas as modalidades de síntese de peptídeos se enquadram em um dos

seguintes tipos:

a) síntese usando DNA recombinante, que utiliza todas as técnicas modernas

de expressão gênica e clonagem celular para fornecer o peptídeo original e
seus mutantes. Geralmente, as bactérias clonadas são utilizadas como
“fábricas de produção” destes compostos. Por isso, este tipo de síntese tem
ficado mais restrito à produção de peptídeos formados apenas por aminoácidos
usuais e sem modificações químicas.

b) síntese biocatalisada, na qual enzimas proteolíticas (que catalisam a quebra

das ligações peptídicas in vivo) são colocadas em condições reacionais
específicas que as fazem trabalhar no sentido contrário (de síntese destas
ligações) in vitro. Este método entrou para a classe de “tecnologias químicas
limpas” ou “química autossustentável” ou “química verde”, pois permite a
produção de peptídeos sintéticos de melhor qualidade com redução de
resíduos tóxicos no ambiente. Por outro lado, o método também tem se
limitado à produção de peptídeos formados apenas por aminoácidos usuais.
Além disso, este método continua a ser estudado porque não existe uma
enzima proteolítica universal capaz de catalisar a formação de todas as
ligações peptídicas existentes em um peptídeo sem também catalisar a quebra
daquelas já formadas.

c) síntese química de peptídeos, que se baseia no uso de um composto

químico (ativador) que reage com o grupo carboxila (-COOH) de um
aminoácido e o torna mais reativo ao grupo amina (H2N-) do outro aminoácido,
resultando na liberação de água e formação da ligação peptídica entre eles
(R1-CONH-R2):
 Inicialmente, as sínteses químicas eram realizadas com todos os
reagentes dissolvidos em solventes orgânicos. Os produtos obtidos também
ficavam dissolvidos, o que tornava a síntese trabalhosa e demorada devido à
necessidade e dificuldade de separar os peptídeos obtidos dos reagentes que
eram empregados para gerá-lo. Ávido por agilização do processo sintético, em
1963, Robert Bruce Merrifield - Prêmio Nobel de Química de 1984- descreveu o
método da fase sólida (SPFS), que se baseia na ligação sequencial dos
aminoácidos que formam o peptídeo a um polímero orgânico insolúvel em
qualquer solvente. Assim, o processo de síntese foi mesmo agilizado, pois o
peptídeo que cresce ligado ao polímero pode ser separado dos reagentes por
simples filtração.
A Figura 1 é uma representação esquemática das moléculas de um
peptídeo ligadas ao polímero orgânico durante este tipo de síntese. Este
método é o mais geral e mais empregado para a obtenção de peptídeos
sintéticos contendo aminoácidos usuais e não usuais, sem e com modificações
químicas, devido principalmente à sua praticidade, rapidez e possibilidade de
automatização. O método da fase sólida possibilita a síntese individual (de um
peptídeo por vez), a síntese múltipla (de vários a dezenas de peptídeos ao
mesmo tempo), a geração de bibliotecas (síntese simultânea de centenas a
milhares de peptídeos) e a construção de micro-arranjos (síntese de peptídeos
diferentes em posições específicas de uma placa sólida), podendo ser
realizada à temperatura ambiente ou em temperaturas mais elevadas (no
nosso laboratório usamos 60°C e as micro-ondas). Ao final do processo
sintético, o peptídeo é “desligado” do polímero. Apesar do avanço alcançado,
entretanto, este tipo de síntese ainda continua sendo investigado, pois ele
emprega grandes quantidades de solventes orgânicos, pode gerar resíduos
nocivos ao ambiente e causa reações químicas indesejadas que podem
comprometer a qualidade do peptídeo obtido.
 Figura 1. Representação esquemática das moléculas de um
peptídeo
(formado pelos aminoácidos indicados por bolinhas coloridas; cada cor é um
tipo de aminoácido) que está sendo sintetizado sobre uma fase sólida
(polímero orgânico aqui representado pelo círculo azul). O crescimento da
cadeia se dá na direção terminal C à terminal N.

O peptídeo sintético obtido por qualquer um dos três métodos citados deve ser
analisado por técnicas químicas sofisticadas para avaliação da sua qualidade.
Ele é submetido a um processo de purificação que remove as possíveis
impurezas (subprodutos formados durante a síntese). Uma vez purificado, o
peptídeo sintético tem o seu grau de pureza novamente avaliado e a sua
estrutura química confirmada. Só então, ele pode ser usado com segurança em
estudos científicos, para fins industriais e, principalmente, terapêuticos.

A Química de Peptídeos, portanto, foi e continuará a ser uma área da Química

e da Bioquímica de intensa atividade, bem como de grande relevância científica
e prática. Ela trouxe e ainda trará inúmeros benefícios para a humanidade.

Quadro de conceitos

Aminoácidos: compostos formados por 4 diferentes grupos químicos ligados a

um carbono, ou seja, um grupo amina NH2, um grupo carboxila COOH (daí o
nome aminoácido), um hidrogênio e um grupo geralmente chamados de R
[(CH2-OH, CH(CH3)2, CH3,-CH2-COOH, por exemplo)]. O que difere um
aminoácido do outro é o grupo R.

Sequência de aminoácidos: os peptídeos diferem entre si no número

(geralmente menor do que 50) e sequência de aminoácidos que os compõem.
Exemplo: colecistocinina-8, que tem funções hormonal e neurotransmissora,
contém 8 aminoácidos, é amidado (-CONH2) na fenil-alanina (Phe) terminal e
sulfatado (-SO3H) no grupo R da tirosina (Tyr) (Figura 2).

Asp ----

Tyr(SO3H)--Met-Gly ------Trp -----Met----Asp ---- Phe-NH2

Figura 2. Sequência de aminoácidos da colecistocinina-8 (usando o

código de três letras para designar cada aminoácido)

Proteínas: estruturas químicas idênticas às dos peptídeos, porém com maior

número de aminoácidos. As proteínas podem ser formadas por uma ou mais
cadeias polipeptídicas. Elas, portanto, são consideradas como polímeros de
aminoácidos de alta massa molar. Exemplo: lisozima (cada uma das bolinhas
azuis representa um aminoácido) (Figura 3).
Síntese: processo que compreende uma ou mais reações entre compostos
químicos para produzir um ou mais produtos.

Aminoácidos usuais: são aqueles que formam os peptídeos e as proteínas da

maioria dos animais e plantas. No homem eles são obtidos da dieta (os
essenciais) ou são biossintetizados (os não essenciais). Algumas bactérias e
fungos produzem aminoácidos com propriedades químicas e físicas diferentes,
os chamados “aminoácidos não usuais”.

Enzima: proteína capaz de aumentar a velocidade de uma ou mais reações

químicas. As enzimas são os catalisadores das reações que ocorrem nas
células animais e vegetais. Elas também tornam essas reações seletivas e
quantitativas.

Polímero orgânico: composto químico de natureza orgânica formado por

repetições de uma unidade ou bloco construtivo (estrutura que se repete n
vezes). O poliestireno, cujo bloco construtivo é o estireno (A), e a poliamida (B)
são exemplos bastante conhecidos.

Os peptídeos são extremamente importantes, apresentando

uma grande diversidade de papéis biológicos, como o papel
de hormônio. A insulina, por exemplo, é um hormônio polipeptídico produzido
no pâncreas, o qual é responsável por garantir a entrada da glicose nas
células, diminuindo a quantidade de glicose no sangue.

O QUE SÃO AMINOÁCIDOS?

Antes de compreendermos melhor o que são os peptídeos, devemos
compreender o que são os aminoácidos, as moléculas orgânicas que os
constituem. Todos os aminoácidos apresentam uma estrutura
básica, possuindo um, denominado de carbono alfa (α).
Ao carbono alfa estão ligados:
 um grupo amino,
 um grupo carboxila,
 um átomo de hidrogênio, carbono assimétrico
 um grupo variável, que é chamado de grupo R ou cadeia lateral.
Essa cadeia lateral é a responsável por diferir um aminoácido do outro.

Os aminoácidos são moléculas orgânicas que formam as proteínas.

Existem 20 aminoácidos, os quais são utilizados para construir as mais
variadas proteínas, pois, assim como as letras do alfabeto podem combinar-se
e formar diferentes palavras, essas moléculas orgânicas podem ligar-se de
diferentes formas, constituindo diferentes cadeias polipeptídicas.
 O QUE SÃO PEPTÍDEOS?
Os peptídeos são cadeias de aminoácidos unidos por meio de
ligações peptídicas, em que o grupo carboxila de um aminoácido liga-se ao
grupo amino de outro. Quando dois aminoácidos se ligam, temos um
dipeptídeo. Três aminoácidos ligados formam um tripeptídeo, quatro
aminoácidos um tetrapeptídeo, cinco aminoácidos um pentapeptídeo e assim
sucessivamente. Costuma-se chamar de oligopepídeos a molécula formada
por menos de dez unidades de aminoácidos. Muitos aminoácidos ligados
formam os chamados de polipeptídeos.
Percebe-se, portanto, que os peptídeos variam de tamanho, sendo
encontrados peptídeos formados por poucos aminoácidos até milhares.
Independentemente do seu tamanho, os peptídeos apresentam
uma sequência linear de aminoácidos, e uma das extremidades apresenta
um grupo amino livre, enquanto a outra extremidade apresenta um grupo
carboxila. Desse modo, um peptídeo apresenta sempre uma extremidade
amino (N-terminal) e uma extremidade carboxila (C-terminal). A natureza
química da molécula é determinada pela sequência de cadeias laterais que ela
apresenta.

QUAL A FUNÇÃO DOS PEPTÍDEOS?

Os peptídeos apresentam diversas funções no organismo, sendo
reconhecidos peptídeos que atuam como:
 hormônios,
 neurotransmissores,
 neuromoduladores.
Vale deixar claro que não existe relação entre o tamanho de um
polipeptídeo e a sua importância, existindo peptídeos com dois aminoácidos,
por exemplo, que apresentam importante função. Um exemplo de dipeptídeo
importante e utilizado comercialmente é o aspartame, que é usado como
adoçante.
Como outros exemplos de peptídeos de grande importância, podemos
citar os hormônios peptídicos, os quais incluem a insulina, o glucagon e os
 Os aminoácidos formam os peptídeos e estes podem formar as
proteínas.
Apesar de muitas pessoas pensarem que polipeptídeos e proteínas são
sinônimos, isso não é uma verdade, sendo possível diferenciá-los com base na
massa molecular:
 os polipeptídeos possuem peso molecular abaixo de 10.000,
 as proteínas apresentam alto peso molecular, acima de 10.000.
Além disso, as proteínas funcionais, mesmo quando formadas por
apenas uma cadeia polipeptídica, estão organizadas de maneira complexa,
sendo a sequência de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica
responsável por determinar a estrutura tridimensional dessas proteínas.

A estrutura de cada proteína está relacionada diretamente com sua

função no organismo. Vale destacar que as proteínas apresentam uma série
de funções existindo, por exemplo:
 proteínas contráteis, envolvidas, por exemplo, com a contração
muscular;
 proteínas estruturais, como colágeno e elastina;
 proteínas de transporte;
 proteínas receptoras;
 proteínas de defesa, como o caso dos anticorpos.

ENZIMAS E QUÍMICA DOS CARBOIDRATOS

ENZIMAS:
Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando
as reações que ocorrem no organismo. Elas catalisam reações químicas
específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos
desses substratos.
A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como
a temperatura elevada. A seguir falaremos um pouco mais sobre elas, sua
importância, seu mecanismo de ação, e sua nomenclatura e classificação.
 O QUE SÃO ENZIMAS?
As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam
controlando a velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É
importante destacar que algumas moléculas de RNA, conhecidas
como ribozimas, atuam como enzimas. Estas ainda apresentam papel
catalizador, ou seja, atuam aumentando a velocidade das reações químicas.

As enzimas apresentam uma estrutura tridimensional, e sua atividade depende

das características do meio em que se encontra.
As enzimas são altamente específicas, sendo que cada uma delas atua
sobre um substrato específico em uma reação. Atualmente são conhecidas
mais de 2.000 enzimas, e cada uma atua em uma reação específica.

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

A nomenclatura das enzimas ocorre de diversas maneiras. As três
formas mais utilizadas são:
 Nome clássico ou recomendado: nomeia, geralmente,
acrescentando a terminação -ase ao nome do substrato sobre o qual atua a
enzima. Essa é a forma mais utilizada por quem trabalha com enzimas. Por
exemplo, a enzima amilase atua na reação de hidrólise do amido em moléculas
de glicose, e a urease catalisa a reação de hidrólise da ureia em amônia e CO2.
 Nome usual: utiliza nomes consagrados pelo uso, como tripsina e
pepsina.
 Nome sistemático: forma mais complexa e instituída pela União
Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), apresenta mais
informações que as demais em relação à funcionalidade da enzima. O nome
sistemático apresenta, geralmente, três partes: o nome do substrato, o tipo de
reação catalisada e o sufixo -ase. Por exemplo, a reação de conversão da
glicose-6-fosfato à frutose-6-fosfato é catalisada pela enzima
denominada glicose fosfato isomerase. Além do nome sistemático, a enzima
recebe também um número, que deverá ser utilizado para uma precisa
identificação. Essa numeração segue o modelo: EC XXXX. A sigla EC
representa a Comissão de Enzimas (Enzyme Comission) da União
Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular, e a sequência de quatro
números é referente à sua classificação.

CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

As enzimas podem ser classificadas, segundo a União Internacional de
Bioquímica e Biologia Molecular e de acordo com o tipo de reação que
catalisam, da seguinte maneira:
Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou
transferências de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Exemplos:
desidrogenases e peroxidases.
Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais
entre as moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.
Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de
uma molécula em moléculas menores com a participação da água. Exemplos:
amilase, pepsina e tripsina.
Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a
duplas ligações ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo:
fumarase.
Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de
isômeros. Exemplo: epimerase.
Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de
moléculas com gasto de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo:
sintetases.

MECANISMO DE AÇÃO DAS ENZIMAS

As enzimas atuam ligando-se a substratos específicos em locais específicos.
Ao fim do processo, elas são liberadas para catalisarem novas reações.
 A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia
de ativação. As enzimas atuam reduzindo essa energia de ativação e fazendo
com que a reação ocorra de forma mais rápida do que na ausência dela. Essa
capacidade catalizadora das enzimas aumenta a velocidade das reações em
cerca de 1014 vezes.
A ação das enzimas ocorre por sua associação temporária com as
moléculas que estão reagindo, aproximando-as. Com isso, as enzimas podem
enfraquecer também as ligações químicas existentes, facilitando a formação de
novas ligações. Elas se ligam a moléculas específicas, denominadas
de substratos, e em locais específicos, os sítios de ativação, formando
um complexo transitório. Ao fim do processo, esse complexo decompõe-se,
liberando os produtos e a enzima, que, geralmente, recupera sua forma,
podendo usada novamente para catalisar reações.
As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem atuar
em sequência, num determinado conjunto de reações, formando as
chamadas vias metabólicas. Uma célula apresenta diversas vias metabólicas,
cada uma responsável por uma função específica, por exemplo, a síntese de
substâncias, como os aminoácidos.

SÍTIOS DE LIGAÇÃO

Como dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios

de ligação. Elas apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados
de forma tridimensional, formando os sítios de ligação, locais em que os
substratos se ligam durante a reação.
 Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses
sítios, um arranjo adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água)
e hidrofóbicas (não interagem com água), carregadas (apresentam cargas
elétricas) e neutras (não apresentam cargas elétricas).
O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e
química, de forma a alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe
perfeito é conhecido como modelo chave-fechadura, devido à relação com o
fato de que cada chave se encaixa em uma fechadura específica. No entanto, é
sabido que a aproximação e a ligação do substrato ao sítio de ligação induzem
na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é
conhecido como modelo do ajuste induzido.

FATORES QUE REGULAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA

As enzimas podem ter sua atividade influenciada por alguns fatores.

Dentre esses pode-se destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.
 Temperatura: Grande parte das enzimas aumenta suas taxas de
reações na medida em que a temperatura em que elas atuam eleva-se em 10
ºC. Entretanto, essa taxa começa a decair a partir do momento em que a
temperatura atinge os 40 ºC. A partir dessa temperatura, observa-se que as
enzimas passam a sofrer desnaturação, um desdobramento de sua estrutura.
 pH: Alterações no pH do meio em que a enzima se encontra leva
a alterações em suas cargas. A manutenção da forma das enzimas deve-se à
atração e repulsão entre as cargas dos aminoácidos que a constituem.
Mudanças nessas cargas alteram a forma da enzima, afetam a ligação entre
ela e substrato e, assim, a sua funcionalidade.
 Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias
metabólicas. Muitas vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via
metabólica e aumentam ou diminuem a atividade mediante alguns sinais, como
os níveis de substrato ou a demanda energética da célula.

RESUMO SOBRE ENZIMAS

 As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores
biológicos.
  Catalisadores são substâncias que atuam diminuindo a energia de
ativação das reações, aumentando a velocidade em que essas ocorrem e não
sendo consumidas no processo.
 As enzimas apresentam alta especificidade, atuam apenas sobre
substratos específicos.
 As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação das reações
nas células.
 A temperatura, o pH e as enzimas reguladoras são fatores que
influenciam na atividade enzimática.

QUÍMICA DOS CARBOIDRATOS

Carboidratos: o que são, função e classificação

Carboidrato é um composto formado basicamente por carbono (C),

hidrogênio (H) e oxigênio (O). Por isso, quimicamente, recebe o nome de
hidrato de carbono, cuja fórmula geral é Cx(H2O)y.
Tratam-se de abundantes biomoléculas na natureza, também chamadas
de glicídios ou açúcares, que compreendem desde o açúcar que utilizamos
para adoçar até a celulose presente nas células vegetais.

AS 3 PRINCIPAIS FUNÇÕES DOS CARBOIDRATOS

1. Fornecimento de energia
Os seres humanos obtêm energia através da alimentação. Quando
ingerido, o carboidrato é decomposto por enzimas específicas em unidades
menores de açúcares até que se produza a glicose.
Nas células, a energia é obtida a partir da glicose, conforme a equação
global a seguir.
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O + energia
Essa energia liberada é utilizada, por exemplo, pelo sistema nervoso,
sendo o cérebro o principal consumidor. A energia dos neurônios é proveniente
quase que exclusivamente da glicose.
 2. Armazenamento energético
Plantas possuem um pigmento verde chamado de clorofila, que é capaz
de absorver a energia luminosa proveniente do Sol.
Utilizando o gás carbônico do ar e a água captada pelas raízes, as
plantas são capazes de converter energia solar em energia química no
processo de fotossíntese.
A fotossíntese ocorre segundo a reação química a seguir.
6 CO2(g) + 6 H2O(l) + luz solar → C6H12O6(aq) + 6 O2(g)
As moléculas de glicose (C6H12O6) produzidas combinam-se e formam o
amido, polissacarídeo responsável pelo armazenamento energético em órgãos
vegetais.
3. Estruturação celular
A célula vegetal é a unidade formadora do tecido das plantas, sendo
constituída de organelas e material genético, delimitados por uma parede
celular.
O principal componente da parede celular é a celulose, um
polissacarídeo composto por inúmeras moléculas de glicose.
A celulose faz com que as células dos vegetais possuam uma estrutura
fixa, que é responsável pela proteção, sustentação e resistência. Esse
carboidrato também regula o acesso de água na célula e a interação entre
células vizinhas.

CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS

De acordo com o tamanho da cadeia e sua complexidade, os
carboidratos podem ser classificados em:
 Monossacarídeos
 Oligossacarídeos
 Polissacarídeos
Os monossacarídeos, também chamados de oses, são carboidratos
mais simples e, por isso, não sofrem hidrólise. Já os oligossacarídeos e os
polissacarídeos correspondem aos osídios, carboidratos complexos que
podem se transformar em moléculas menores quando são hidrolisados.
 1. Monossacarídeos
São carboidratos constituídos por aldoses, que possuem o grupo aldeído
(-CHO) na cadeia, e cetoses, que possuem o grupo funcional cetona (C=O).
De acordo com o número de carbonos, os monossacarídeos são
classificados em trioses (3C), tetroses (4C), pentoses (5C), hexoses (6C) e
heptoses (7C).
Exemplos:

A glicose é uma aldohexose produzida na fotossíntese. Já a frutose é

uma cetohexose encontrada nas frutas.

2. Oligossacarídeos
Os oligossacarídeos correspondem aos carboidratos solúveis formados
por mais de um monossacarídeo unidos por ligações O-glicosídicas.
Fazem parte desse grupo os dissacarídeos, junção de dois
monossacarídeos, e os trissacarídeos, que correspondem à união de três
monossacarídeos em uma molécula.
Exemplos:

A maltose é um dissacarídeo que faz parte do malte utilizado na

produção de cerveja. A rafinose é um trissacarídeo encontrado em alimentos,
como o feijão.
 3. Polissacarídeos
Os polissacarídeos são vários monossacarídeos unidos por ligações
glicosídicas em uma longa cadeia polimérica.
Exemplos:
 Amido: reserva energética dos vegetais.
 Glicogênio: reserva energética dos animais.
 Celulose: componente estrutural da parede celular dos vegetais.
Os três polissacarídeos acima são polímeros que possuem fórmula
molecular (C6H10O6)n, pois são formados pela união de várias moléculas de
glicose.

AS PRINCIPAIS FONTES DE CARBOIDRATOS PARA ALIMENTAÇÃO

Os carboidratos são encontrados principalmente nos vegetais, já que

são um dos produtos da fotossíntese. Entretanto, produtos de origem animal
podem conter carboidratos, como o leite que possui o açúcar lactose.
Os carboidratos são um dos três grupos de macronutrientes, juntamente
com proteínas e gorduras, que precisam ser inseridos na dieta, já que o
organismo não os produz. Independentemente de sua fonte, a cada 1 g de
carboidrato consumido são fornecidos 4,02 kcal.
Na alimentação, as calorias consumidas durante um dia devem
corresponder a 45% a 65% de carboidratos. A quantidade diária recomendada
é de 135 gramas. Essa ingestão varia se a pessoa sofre de doenças, como
diabetes, ou apresenta outras condições, como gravidez.

CARBOIDRATOS SIMPLES X CARBOIDRATOS COMPLEXOS

Os carboidratos simples e complexos diferem na estrutura e, por isso,
são absorvidos de maneiras distintas pelo organismo. Os carboidratos simples,
formados por um ou dois açúcares, geralmente, são digeridos rapidamente,
enquanto que os complexos levam mais tempo.
Os carboidratos simples estão presentes em alimentos classificados
como processados, que não têm vitaminas, minerais ou fibras. Por isso, são
chamados de "calorias vazias" e podem acarretar o aumento de peso. São
eles:
  Bolo
 Doces
 Refrigerante
 Sorvete
 Batata frita
Os carboidratos complexos possuem mais de três açúcares e são ricos
em amidos. Confira abaixo alguns exemplos.
 Feijão
 Lentilha
 Batata
 Milho
 Cereais
Vale salientar que, por serem absorvidos rapidamente, os carboidratos
simples provocam uma grande quantidade de energia em pouco tempo,
enquanto que os complexos têm a energia liberada continuamente.

Carboidratos bons x carboidratos ruins

Geralmente, carboidratos são classificados em bons ou ruins pelo seu
valor nutricional. Analisando a composição dos alimentos, os carboidratos bons
diferem dos carboidratos ruins por terem:
 Quantidade moderada de calorias
 Muitos nutrientes
 Muitas fibras
 Pouco sódio
 Pouca gordura saturada
 Ausência de gordura trans
Alimentos encontrados na natureza, como os vegetais, são associados
aos carboidratos bons. Produtos industrializados e ricos em açúcar, como
refrigerantes, são classificados como carboidratos ruins.

EXCESSO DE CARBOIDRATOS X CARÊNCIA DE CARBOIDRATOS

 O excesso de carboidratos na alimentação, principalmente os refinados,
são decompostos pelas enzimas no intestino e transformados em glicose
rapidamente.
Isso pode se transformar em um ciclo vicioso no organismo, pois é
estimulada a produção de insulina devido à elevação da quantidade de açúcar
no sangue. A insulina, por sua vez, diminui o nível de glicose no sangue de
forma rápida, o que pode gerar sensação de fraqueza e ainda mais fome.
Por outro lado, a carência de carboidratos no organismo faz com que a
gordura corporal passe a ser utilizada como fonte de energia.
Entretanto, o carboidrato é importante no processo de queima de
gordura e, sem ele, o processo é incompleto, fazendo com que haja a formação
de toxinas que podem acarretar, por exemplo, na diminuição do pH do sangue
e desidratação.
Outra fonte de energia alternativa aos carboidratos são as proteínas,
utilizadas para produção de músculos. Quando o organismo utiliza as proteínas
como combustível, isso pode acarretar em um estresse nos rins.

VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS E LIPOSSOLUVEIS

COENZIMAS

VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS E LIPOSSOLUVEIS

Vitaminas são micronutrientes orgânicos que os organismos não
produzem em quantidade suficiente e, portanto, precisam ser ingeridas em
pequenas quantidades nas suas dietas alimentares.
Por definição, não podem ser considerados vitaminas os nutrientes
essenciais como os aminoácidos essenciais, sais minerais e ácidos
graxos essenciais, os quais são necessários em grandes quantidades no
organismo.
As vitaminas são importantes em diversas e distintas funções
bioquímicas, por isso elas são classificadas pelo seu papel funcional e não pela
sua estrutura. Assim, compostos diferentes que desempenham a mesma
atividade biológica e, portanto, possuem o mesmo vitâmero, são agrupadas
sob um título de uma letra. Por exemplo, o colecalciferol e o ergocalciferol são
compostos diferentes, mas que possuem o mesmo vitâmero e por isso ambos
compõem o grupo da vitamina D.
As vitaminas também são agrupadas pela maneira que podem se
encontrar solúveis: hidrossolúveis (se dissolvem em água), ou lipossolúveis (se
dissolvem no meio lipídico). No total tem-se descritos atualmente 13 vitaminas
para os seres humanos, sendo 9 hidrossolúveis (as 8 vitaminas do complexo B
e a vitamina C) e 4 lipossolúveis (vitaminas A, D, E e K). A diferença na
maneira como elas podem ser solubilizadas tem grande importância para
entender seu metabolismo e seu funcionamento. As hidrossolúveis por
exemplo, são facilmente metabolizadas e consequentemente mais rapidamente
excretadas e por isso necessitam de maior reposição (que seja ingerido mais
frequentemente), enquanto as lipossolúveis podem ser mais facilmente
estocadas no organismo. Devido esta diferença as vitaminas hidrossolúveis
desempenham geralmente papel de coenzimas, ajudando o metabolismo
celular de diferentes maneiras; já as vitaminas lipossolúveis geralmente têm
papel mais na estrutura celular.
A importância das vitaminas é tão grande no organismo, que mesmo ela
sendo um micronutriente, seu consumo em excesso (hipervitaminose) ou em
falta (hipovitaminose) pode acarretar desbalanço metabólicos que podem
desencadear doenças. Durante o desenvolvimento do feto a presença de
certos sais minerais e certas vitaminas é essencial para formação de pele,
ossos e músculos entre outras coisas. A deficiência destes, durante a gravidez
podem causar danos permanentes ao feto.
A maioria das vitaminas pode ser obtida através da alimentação, no
entanto algumas podem ser obtidas de outras maneiras. Por exemplo, os
microrganismos do intestino, também chamado de microflora ou microbiota,
são importantes para produção de vitamina K e biotina. Outro exemplo é a
vitamina D que sintetizada pela pele e é ativada pelos raios ultravioletas.
Algumas vitaminas ainda, podem ser sintetizadas a partir de precursores
ingeridos, como por exemplo a vitamina A pode ser produzida a partir do
aminoácido triptofano e do beta caroteno.

VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS
Vitamina Lista de Fontes alimentares
 vitâmeros
Retinol, retinal, e
Fígado, ovo, queijo, manteiga,
quatro
Vitamina bacalhau, laranja, frutos amarelos,
carotenoides
A hortícolas folhosas, cenouras, abóboras,
incluindo
espinafres, leite e leite de soja
betacaroteno
Vitamina Colecalciferol (D3),
Peixe, ovos, fígado, cogumelos
D ergocalciferol (D2)
Vitamina Tocoferois, Diversas frutas e vegetais, nozes
E Tocotrienois e sementes
Vitamina Filoquilina, Hortícolas como o espinafre, gema de ovo,
K menaquinonas fígado

Vitamina A
Sendo uma vitamina lipossolúvel, a vitamina A geralmente está
associada à gorduras de alimentos de origem animal na forma de retinol ou na
forma de carotenoides, principalmente betacaroteno em vegetais.
A vitamina A tem participação em diversas etapas de formação do
organismo. É importante para formação e manutenção de dentes, ossos,
mucosas, pele, para a visão e para o bom funcionamento do sistema imune.
A função mais amplamente conhecida da vitamina A é sob a forma de
retinol, na retina dos olhos: o retinol tem papel na absorção de luz pelas células
da retina. Ele também é oxidado em ácido retinóico agindo como fator de
crescimento para as células epiteliais. Além disso os betacarotenóides tem
papel antioxidante e protegem as células da ação de radicais livres. Outras
formas de carotenoides (alfa, beta e gamacaroteno) também podem funcionar
como provitamina A, para animais que se alimentam de plantas e são
convertidos à retinol após ação da enzima beta-caroteno-15,15’-dioxigenase.
Quantidades insuficientes de vitamina A diminuem a eficiência destas
células que a usam e, portanto, está relacionada com aumento no risco de
lesões na córnea, cegueira, hiperqueratose e pele escamosa. Inclusive casos
de cegueira em crianças com menos de cinco anos é principalmente dado pela
deficiência de vitamina A. Por outro lado, o consumo em excesso de vitamina
A, tem consequências mais brandas que não chegam a desenvolver doenças,
apenas influenciam na cor mais amarelada/alaranjada da pele, mas com efeito
reversível.
 Vitamina D
Durante a exposição da pele à luz do Sol, o corpo é capaz de ativar vias
de síntese de colecalciferol, o principal vitâmero da vitamina D no organismo.
Poucos alimentos são fontes de vitamina D. Apenas os peixes atum, salmão e
também alimentos como gema do ovo, fígado e queijo, porem a quantidade
contida neles é pequena e melhor forma de obtenção da vitamina D é através
da luz solar.
Sendo a vitamina D uma vitamina lipossolúvel, sua ação se dá
principalmente no intestino ajudando na absorção de ferro, cálcio, fosfato,
magnésio e zinco. Estes elementos circulam pelo sangue e tem função de
favorecer a formação e manutenção de ossos, bem como favorecer algumas
funções neuromusculares e também imunes.
A falta de vitamina D podem aumentar riscos de osteoporose, fraturas no
geral e raquitismo, enquanto que seu consumo em excesso pode trazer alguns
efeitos colaterais devido a hipervitaminose.

Vitamina E
A vitamina E também é uma vitamina lipossolúvel existindo em diversas
formas, sendo que precisam apresentar pelo menos grupos químicos do tipo
tocoferóis ou tocotrienois. A forma mais comum de se encontrar e também a
forma biologicamente mais ativa dessa vitamina é a gama-tocoferol. Ela está
envolvida nas reações antioxidantes. As fontes mais comuns de vitamina E são
os óleos vegetais. A deficiência em vitamina E está associada com doenças
neurológicas, anemia, ataxia espinocerebelar, miopatias e diminuição da
eficiência imune.

Vitamina K
Enquanto a maior parte das vitaminas são obtidas através de fontes
alimentares, a vitamina K depende parcialmente sua síntese das bactérias e
microorganismos comensais que vivem na flora do intestino dos organismos.
Outra parte pode ser absorvida através de alimentos como em hortaliças, óleos
vegetais e frutas.
 A principal função da vitamina K é relacionada com a capacidade de
coagulação sanguínea (do alemão Koagulation). Além disso, outra função
desta vitamina é regular a disponibilidade de cálcio encontrada na matriz
óssea, sendo então importante para a mineralização deste tecido. Outras
funções da vitamina K estão relacionadas com o crescimento celular em
tecidos diversos como nos rins, entre outros.
Em humanos adultos, não é comum acontecer hipovitaminose da
vitamina K, mas sua deficiência está relacionada com quadros de
hipoprotrombinemia (baixa coagulação), podendo chegar até a quadros graves
de hemorragias que podem pôr em risco a vida do indivíduo.

VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS
Vitamina lista de vitâmeros Fontes alimentares
Carne de porco, aveia, arroz
Vitamina
Tiamina integral, vegetais, batatas,
B1
fígado, ovos
Vitamina Laticínios, bananas, feijão verde,
Riboflavina
B2 espargos
Carne, peixe, ovos, diversos
Vitamina
Niacina, nicotinamida vegetais, cogumelos e frutos
B3
secos
Vitamina
Ácido pantotênico Carne, brócolis, abacates
B5
Vitamina Piridoxina, piridoxamina, Carne, vegetais, frutos secos,
B6 piridoxal banana
Vitamina Gema de ovo crua, fígado,
Biotina
B7 amendoins, hortícolas folhosa
Vitamina Hortícolas folhosas, massa, pão,
Ácido fólico, ácido folínico
B9 cereais, fígado
Cianocobalamina,
Vitamina
hidroxocobalamina, Carne e outros produtos animais
B12
metilcobalamina
Vitamina Diversas frutas e vegetais,
Ácido ascórbico
C fígado

Vitaminas do Complexo B
O complexo de vitaminas B são vitaminas hidrossolúveis e que estão
diretamente ligadas ao bom funcionamento do metabolismo celular. Elas
desempenham papeis principalmente como coenzimas, permitindo que a célula
sintetize substratos importantes para sua manutenção, como ácidos graxos,
aminoácidos, lipídios, fosfolipídios e até mesmo hormônios e
neurotransmissores. Cada vitâmero da vitamina B, tem sua função principal,
que será desenvolvida em maiores detalhes em outros artigos. A falta de
vitamina B pode acarretar e quadros de anemia, entre outras doenças. As
principais fontes de vitamina B são proteínas de origem animal, como as
encontradas em aves, ovos, laticínios, peixes e carne, mas também podem ser
encontradas em folhas verdes, feijões e ervilhas.

Vitamina C
A função principal da vitamina C no organismo é atuar como cofator em
diversas reações bioquímicas. Estas reações estão relacionadas com síntese
de colágeno, proteína importante para reparação dos tecidos, absorção de
ferro e reações antioxidantes, que protegem o organismo contra a ação de
radicais livres. A vitamina Ca também é muito importante para o metabolismo
das células imunes, cujo consumo é consideravelmente aumentado durante
quadros de infecções. A falta de vitamina C causa uma doença bastante
conhecida, que é o escorbuto. Os sintomas podem ser fadiga, dores
nas articulações, problemas de cicatrização, inflamação das gengivas e
manchas roxas ou vermelhas na pele. Já o excesso, levam à sintomas como
indigestão, alterações no sono, dores de cabeça e rubor da pele. Ela é
encontrada em frutas, principalmente as cítricas e em legumes, como brócolis,
pimentas e batatas.

QUAL A DIFERENÇA ENTRE UMA VITAMINA LIPOSSOLÚVEL E

UMA VITAMINA HIDROSSOLÚVEL?
Todas as vitaminas são essenciais para o funcionamento adequado do
organismo, mas essas substâncias se diferenciam em dois grandes grupos: As
vitaminas hidrossolúveis, ou seja, solúveis em água; e as lipossolúveis,
solúveis em gorduras. Cada grupo só consegue ser absorvido pelo organismo
na presença dessas substâncias, seja água, ou gordura.
 “Para as lipossolúveis serem absorvidas é necessário a presença
também da bile e do sulco pancreático, além de lipídios. São elas as vitaminam
A, D, E e K. Já as hidrossolúveis são todas as vitaminas do complexo B e a
vitamina C. Estas são absorvidas pelo intestino e transportadas pelo sistema
circulatório para os tecidos onde são utilizadas. Podem ser armazenadas no
organismo em quantidades limitadas e a sua excreção é feita pela urina (com
exceção da vitamina B12, que é retida no fígado)”, explica a nutricionista Ana
Paula Moura.

ONDE ENCONTRAR ESSAS VITAMINAS NA ALIMENTAÇÃO?

Ambos os grupos de vitaminas podem ser encontrados em alimentos de origem

tanto animal quanto vegetal, de formas variadas. “As lipossolúveis são
fornecidas, em geral, por alimentos de origem animal, como carnes, peixes,
ovos, leite e seus derivados. No entanto, existem exceções. A vitamina K
também pode ser encontrada em abundância em vegetais folhosos (espinafre,
brócolis, acelga); a vitamina E nas oleaginosas, como nozes, amêndoas e
castanhas; e a vitamina A nos carotenoides (cenoura, abóbora, manga,
mamão)”.
Já as hidrossolúveis são encontradas, em sua maioria, nos alimentos de
origem vegetal. “É importante ressaltar uma exceção: a vitamina B12 só pode
ser encontrada nos alimentos de origem animal, como carnes, ovos, leites”,
pontua a nutricionista.
A vitamina C, por outro lado, é associada às frutas cítricas, mas não se
limita a isso. “A vitamina C é encontrada em grande quantidade nas frutas
cítricas, mas também em outras frutas e legumes, em menor quantidade. Vale
destacar que o calor faz com que a vitamina C seja desnaturada, perdendo
suas propriedades”, completa.

RISCOS DA FALTA E EXCESSO DE VITAMINAS NO ORGANISMO

Tanto a falta quanto o excesso de vitaminas prejudicam reações

metabólicas no organismo e, por isso, a ingestão destes nutrientes deve ser
feita em moderação. Como as lipossolúveis são de mais difícil excreção,
costumam trazer mais problemas relacionados à sobredose. A falta de
vitaminas, por outro lado, é preocupante, pois leva a uma série de doenças que
podem ser graves, dependendo do grau de deficiência. Por isso, é importante
conversar com um nutricionista, que pode indicar uma dieta balanceada ou até
mesmo a suplementação, caso necessário, de alguma vitamina.
“A deficiência de algumas vitaminas do complexo B pode levar à queda
de cabelo, unhas fracas e rachadura nos lábios, por exemplo. A deficiência
grave de vitamina A pode levar à cegueira noturna. A depressão pode ser
causada por uma deficiência de vitamina B12, condição pouco explorada e
investigada nos consultórios. A falta desta vitamina pode ainda levar à anemia,
fraqueza muscular e formigamentos em pés e mãos”, conclui a nutricionista.

COENZIMAS
A maioria das reações bioquímicas no corpo é regulada por enzimas.
Coenzimas são compostos orgânicos que facilitam a ação de enzimas e podem
se ligar temporária ou permanentemente a uma enzima. Coenzimas podem
catalisar reações, mas de modo não tão eficaz quando estão ligadas a uma
enzima.
Coenzimas ligadas estreita ou covalentemente a enzimas muitas vezes
são denominadas de grupos prostéticos. Coenzimas, que são associadas a
enzimas por ligações mais fracas, podem ser descritas como cossubstratos.
Elas podem desempenhar diversas funções, inclusive:
 auxiliar em reações de acoplamento intracelular por transferência
de energia
 atuar como transportadores de átomos de hidrogênio, elétrons ou
grupos químicos (p. ex., o NADH atua como transportador de elétrons).
 facilitar reações associando-se a substratos enzimáticos nos sítios
ativos de enzimas.
As coenzimas podem ser derivadas de vitaminas, como as provenientes
de vitaminas B e vitamina C. Por exemplo, a coenzima A (CoA), um
transportador de grupo acila que é essencial ao metabolismo, é derivada do
ácido pantotênico. A própria vitamina C é um cofator para hidroxilas. À exceção
da vitamina C, as vitaminas devem ser modificadas para servir como
coenzimas. Coenzimas metabólitos, como adenosina trifosfato (ATP), são
feitas a partir de nucleotídeos.
Nossas coenzimas de alta qualidade têm capacidade para atender às
rigorosas demandas de suas aplicações em nutrição/engenharia de alimentos,
pesquisa metabólica, pesquisa de micro bioma e pesquisa de doenças. Para
requisitos mais específicos, oferecemos a conveniência de produtos e
embalagens personalizados.

QUÍMICA DOS LIPÍDIOS E OS ÁCIDOS GRAXOS

QUÍMICA DOS LIPÍDIOS

Lipídios são compostos químicos orgânicos que ocorrem nos seres
vivos. Têm as mais variadas composições, proporcionando uma diversidade
imensa de funções biológicas. Aparecem como cofatores enzimáticos,
pigmentos fotossensíveis, chaperonas que ajudam nos dobramentos
de proteínas, no trato digestivo como agentes emulsificantes, como hormônios,
entre outras funções.
Sua principal característica é a insolubilidade em água, devido a sua
estrutura química. Mas são solúveis em solventes orgânicos como éter,
acetona, álcool, etc. Os lipídios apresentam em comum na sua composição
serem compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio. Mas podem
conter nitrogênio, fósforo e enxofre.
Os ácidos graxos são os lipídios mais conhecidos, deles derivam os
óleos e as gorduras e eles são derivados de hidrocarbonetos, são ácidos
carboxílicos. Suas cadeias variam de 4 a 36 carbonos, muitas vezes possuem
ramificações e são saturadas, outras são insaturadas. A partir dos ácidos
graxos, são construídos alguns tipos de lipídios.

Ácido graxo saturado e insaturado.

Os mais simples são os triglicerídeos, ou triacilgliceróis, que são
compostos por três ácidos graxos, unidos com ligações éster ao glicerol. Eles
são formas de armazenar energia, chamados de gordura de reserva e são
eficientes para o isolamento térmico. Ácidos graxos também formam lipídios
estruturais.

Triglicerídeo.
Lipídios que contém ácidos graxos reagem com bases fortes e sofrem
reação de saponificação.
Temos os ácidos graxos saturados: normalmente são sólidos em
temperatura ambiente. Gordura animal é rica neste tipo de ácido graxo.
Encontramos nas gemas dos ovos, carnes, leites e seus derivados. Alimentos
industrializados como o chocolate também contém ácidos graxos saturados; e
os ácidos graxos insaturados: possuem uma ou duas insaturações (ligações
duplas), são líquidos à temperatura ambiente, formam uma molécula cuja
isomeria é do tipo cis. São bem comuns nos óleos vegetais. Na indústria
há hidrogenação desses óleos insaturados, convertendo algumas cadeias de
cis para isomeria trans. Estas últimas são perigosas, levando a doenças
cardiovasculares. Encontramos em óleos vegetais, como de
soja, milho, girassol, de gergelim, azeite, em abacates, castanhas, etc.
Há diversos tipos de lipídios, poderíamos escrever páginas e páginas
sobre as variadas funções. Mas vamos citar alguns que são de conhecimento
popular: As ceras, por exemplo, são ésteres de ácidos graxos, com ponto de
fusão geralmente maior que o deles. Têm a função de proteção em geral, seja
nas plantas, contra o ataque de microrganismos, no ouvido para proteger
contra infecções, ou alguns animais a usam para repelir água, não se
molharem, por apresentarem uma grande porção hidrofóbica na cadeia e são
usadas de diversas formas na indústria farmacêutica.
Os fosfoglicéricos são lipídios de membrana, cabeça hidrofílica e cauda
hidrofóbica, ou seja, é uma molécula anfipática. Estão presentes na estrutura
das membranas celulares. Os esfingolipídios estão na superfície da membrana
e são também sítios de reconhecimento biológico. Os esteróis são lipídios
estruturais que estão nas membranas celulares, têm quatro anéis fusionados
entre si, apresentando a estrutura química em comum: ciclo-pentano-
fenantreno e um núcleo cíclico similar, como exemplo, o colesterol. Muitos
hormônios pertencem à classe de lipídios, como a progesterona e
a testosterona. Os carotenoides são lipídios com pigmento. Estão presentes
em todas as plantas e são importantes no processo de fotossíntese.

FUNÇÕES DOS LIPÍDIOS

Há uma infinidade de funções para os lipídios, pensando na diversidade
de tipos e classes que existem. O armazenamento de energia é uma das
principais funções biológicas deles. Fora do corpo podem ser utilizados na
indústria alimentícia, em cosméticos, entre outros. Existem
muitas vitaminas que são tipos de lipídios, muitos possuem função hormonal,
estrutural (como os fosfolipídios e glicolipídios), isolante térmico (como os
triacilgliceróis que também armazenam energia) e proteção mecânica.
Chamamos de glicerídeos os óleos (líquidos na temperatura ambiente) e
gorduras (sólidos na temperatura ambiente). São compostos por dois ou três
ácidos graxos, associados ao glicerol. São potencialmente energéticos, por
isso, fazem parte da dieta humana. Nos mamíferos é aquela gordura
subcutânea que serve de proteção térmica.

ÁCIDOS GRAXOS

Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos obtidos a partir de óleos

e gorduras. Eles apresentam importantes funções no organismo humano.
Ácidos graxos são substâncias orgânicas encontradas em temperatura
ambiente nas fases sólida e líquida e semissólida. Pertencem ao grupo
dos ácidos carboxílicos, compostos que apresentam a carboxila, carbono
ligado a um oxigênio e a uma hidroxila.

Representação estrutural de uma carboxila

De uma forma geral, os ácidos graxos apresentam cadeias carbônicas
abertas saturadas (apenas ligações simples) ou insaturadas (uma ou mais
ligações pi entre carbonos), nas quais o número de carbonos (R) pode variar
entre 4 e 22 átomos.

Fórmula estrutural geral de um ácido graxo

Como observado na representação geral acima, os ácidos graxos são
ácidos monocarboxílicos, ou seja, apresentam apenas um grupo carboxila.
 Formas de obtenção
O organismo animal não é capaz de produzir um ácido graxo, assim,
eles só podem ser obtidos por meio do consumo de óleos e gorduras. Como os
óleos e gorduras são triacilgliceróis (ou triglicerídeos, formados por três
grupos ésteres), os ácidos graxos são utilizados apenas quando as estruturas
dos óleos e gorduras são quebradas.

Fórmula estrutural geral de um triglicerídeo

O triglicerídeo tem sua cadeia rompida pela ação da água e calor nos
três locais em que o oxigênio realiza uma ligação simples com carbono
saturado (indicado pelas setas azuis). Em seguida, cada oxigênio desse recebe
um átomo de hidrogênio e o carbono a que ele estava ligado recebe uma
hidroxila (OH).

Equação representando a quebra de um triglicerídeo

Tipos de ácidos graxos
a) Ácidos graxos saturados
 São ácidos graxos que apresentam apenas ligações simples entre os
carbonos de suas cadeias. Abaixo temos a fórmula estrutural dos principais
ácidos graxos saturados:
 Ácido butírico
É também chamado de ácido butanoico, pois apresenta quatro átomos
de carbono em sua estrutura.

Fórmula estrutural do ácido butírico

 Ácido láurico
É também chamado de ácido dodecanoico, pois apresenta doze átomos
de carbono em sua estrutura.

Fórmula estrutural do ácido láurico

 Ácido palmítico
É também chamado de ácido hexadecanoico, pois apresenta dezesseis
átomos de carbono em sua estrutura.

Fórmula estrutural do ácido palmítico

 Ácido esteárico
É também chamado de ácido octadecanoico, pois apresenta dezoito
átomos de carbono em sua estrutura.
Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ;)
Fórmula estrutural do ácido esteárico
Esse grupo de ácidos graxos geralmente é utilizado como lubrificante e
também na produção de diversos cosméticos.
b) Ácidos graxos insaturados
São ácidos graxos que apresentam uma ou várias ligações pi entre os
carbonos de suas estruturas. Eles podem ser divididos em dois grupos:
- Ácidos graxos monoinsaturados
São os ácidos graxos que apresentam apenas uma ligação pi entre os
átomos de carbono.
 Ácido oleico
É também chamado de ácido octadec-9,13-dienoico, pois apresenta
dezoito átomos de carbono e uma ligação dupla no carbono 9 de sua estrutura.

Fórmula estrutural do ácido oleico

- Ácidos graxos poli-insaturados
São os ácidos graxos que apresentam duas ou mais ligações pi entre os
átomos de carbono. Veja a fórmula estrutural dos principais ácidos graxos poli-
insaturados:
 Ácido linoleico
É também chamado de ácido octadec-9,13-dienoico, pois apresenta
dezoito átomos de carbono e duas ligações duplas (nos carbonos 9 e 13) em
sua estrutura.
Fórmula estrutural do ácido linoleico
 Ácido araquidônico
É também chamado de ácido eicosa-5,8,11,14-tetraenoico, pois
apresenta vinte átomos de carbono e quatro ligações duplas (localizadas nos
carbonos 5,8,11 e 14) de sua estrutura.

Fórmula estrutural do ácido araquidônico

Fontes de ácidos graxos
a) Fontes de ácidos graxos saturados
Os ácidos graxos saturados podem ser obtidos por meio do consumo de
chocolates diversos, carne vermelha (bovina, suína etc.), ovos, leite integral e
derivados, gordura animal etc.
b) Fontes de ácidos graxos monoinsaturados
Os ácidos graxos monoinsaturados podem ser obtidos por meio do
consumo de óleos (obtidos a partir de amendoim, oliva, canola etc.) ou de
nozes e abacate.
c) Fontes de ácidos graxos poli-insaturados
Os ácidos graxos poli-insaturados podem ser obtidos por meio do
consumo de óleos extraídos de vegetais (milho, girassol, soja, castanhas,
amêndoas etc.), peixes etc.
Importância dos ácidos graxos para o organismo humano
De uma forma geral, os ácidos graxos são chamados de essenciais por
não serem produzidos pelo organismo. Assim, é necessário que eles façam
parte da nossa alimentação, já que desempenham diversos papéis para o
organismo, a saber:
 Manter os níveis de lipídios em uma quantidade normal no
sangue;
  Ajudam, de forma geral, no controle de inflamações, infecções e
lesões;
 Auxiliam na regulação da pressão arterial,
 Favorecem a coagulação adequada do sangue;
 Favorecem a produção de hormônios;
 Favorecem a produção de anticorpos.

METABOLISMO DE CARBOIDRATOS

Carboidratos são as fontes universais de energia para as células animais

e vegetais. A glicose é o carboidrato mais importante neste processo. Nas
células, a glicose é degradada ou armazenada por diferentes vias.

Os carboidratos, denominados também como hidratos de carbono, são

formados por C, H, e O. Alguns ainda, podem apresentar em sua estrutura o N.
Estão relacionados diretamente com o fornecimento de energia para as células
e estão presentes em diversos alimentos. Além da função energética, possuem
função estrutural, fazem parte do esqueleto vegetal e animal e participam da
estrutura dos ácidos nucleicos (RNA e DNA) sob forma de ribose e
desoxirribose.

De acordo com a quantidade de átomos de carbono em suas moléculas,

os carboidratos podem ser divididos em monossacarídeos, dissacarídeos e
polissacarídeos.

Monossacarídeos: ou açucares simples, consistem em uma única

unidade cetônica. O mais abundante é o D-glucose (açúcar de 6 carbonos) e é
a partir dele que muitos outros são formados. A classificação dos
monossacarídeos também pode ser baseada no número de carbonos de suas
moléculas; assim, as trioses são os monossacarídeos mais simples, seguidos
das tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, e assim por diante. São grandes
exemplos de monossacarídeos as riboses (pentose), a glicose (hexose), a
galactose (hexose), e a frutose (hexose).
 Dissacarídeos: conhecidos como glicosídeos, são formados através de
uma ligação glicosídica de dois monossacarídeos. Os principais dissacarídeos
incluem a sacarose, a lactose e a maltose.

Polissacarídeos: são os açucares mais complexos, macromoléculas

formadas pela união de milhares de unidades de monossacarídeos através de
ligações glicosídicas, unidas em longas cadeias simples ou ramificadas. São os
principais polissacarídeos o amido, o glicogênio e a celulose.

1. Metabolismo de Carboidratos

Nos vertebrados, a glicose é transportada através do corpo

pelo sangue. Quando as reservas de energia celular estão baixas, a glicose é
degradada pela via glicolítica. As moléculas de glicose não necessárias para a
imediata produção de energia, são armazenadas como glicogênio no fígado e
músculo. Dependendo das necessidades metabólicas da célula, a glicose pode
também ser empregada para sintetizar outros monossacarídeos, ácidos graxos
e certos aminoácidos.

Os principais carboidratos da dieta são: o amido, a sacarose e a lactose.

O glicogênio, a maltose, a glicose livre e a frutose livre constituem frações
relativamente menores de carboidratos ingeridos. A absorção dos carboidratos
pelas células do intestino delgado é realizada após hidrólise dos dissacarídeos,
oligossacarídeos e polissacarídeos em seus componentes monossacarídeos.

As quebras ocorrem sequencialmente em diferentes segmentos do trato

gastrointestinal por reações enzimáticas:

Alfa-amilase salivar: a digestão do amido inicia durante a mastigação

pela ação α-amilase salivar (ptialina) que hidrolisa as ligações glicosídicas, com
a liberação de maltose e oligossacarídeos.

Alfa-amilase pancreática: o amido e o glicogênio são hidrolisados no

duodeno em presença da α-amilase pancreática que produz maltose e
dextrinas (oligossacarídeos).

Enzimas da superfície intestinal. A hidrólise final da maltose e dextrina é

realizada pela maltase e a dextrinase, presentes na superfície das células
epiteliais do intestino delgado.
 Após a absorção, a glicose no sangue aumenta e as células β das
ilhotas pancreáticas secretam insulina que estimula a captação de glicose
principalmente pelos tecidos adiposo e muscular.

Nos processos metabólicos dos carboidratos, algumas etapas (vias

metabólicas) são essenciais para a obtenção da reserva energética: glicólise
(anaeróbia e aeróbia), via das pentoses-fosfato, glicogênese, glicogenólise,
gliconeogênese, ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico e cadeia respiratória ou
fosforilação oxidativa.

1.1. Glicólise
Consiste na oxidação da molécula de glicose formando duas moléculas
de ATP e duas moléculas de Ácido Pirúvico. Acontecendo no hialoplasma, é
um processo de catabolismo, anaeróbio e aeróbio, universal.

Consiste numa sequência de 10 reações e duas fases: preparatória

(compreendem 5 reações nas quais a glicose é fosforilada por dois ATP e
convertida em duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato) e de pagamento (as
duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato são oxidadas pelo NAD+ e
fosforiladas em reação que emprega o fosfato inorgânico. O resultado líquido
do processo total de glicólise é a formação de 2 ATP, 2 NADH e 2 piruvato, às
custas de uma molécula de glicose).

Em organismos e tecidos aeróbios, em condições aeróbias, o Piruvato é

oxidado (com perda do grupo carboxílico) originando o grupo Acetil-CoA que
depois é oxidado a CO2 durante o Ciclo de Krebs. Em organismos e tecidos
em condições de pouco oxigênio ou em condições anaeróbias, o Piruvato é
reduzido a Lactato ou convertido a Etanol + CO2.
O lactado (proveniente da glicólise anaeróbia) é produzido pelo organismo
após a queima da glicose para fornecimento de energia sem a presença de
oxigênio. Em atividades físicas de longa duração, por exemplo, o suprimento
de oxigênio nem sempre é suficiente. O organismo busca energia em fontes
alternativas, produzindo o lactato. O acúmulo desta substância nos músculos
pode gerar uma hiperacidez que causa a dor e desconforto logo após o
exercício físico.

1.2. Via das pentoses-fosfato

Processos de síntese das pentoses, CO2 e o NADPH, onde, se trata de

uma via metabólica alternativa à glicólise para a oxidação da glicose que não
requer e não produz ATP.

A via das pentoses-fosfato ocorre no citosol em duas etapas: etapa

oxidativa e a etapa não−oxidativa. Na etapa oxidativa a glicose−6−fosfato é
convertida à ribulose−5−fosfato acompanhada pela formação de duas
moléculas de NADPH. A etapa não−oxidativa envolve a isomerização e
condensação de várias moléculas diferentes de açúcar. Três intermediários do
processo são utilizados em outras vias: a ribose−5−fosfato, a frutose−6−fosfato
e o gliceraldeído−3−fosfato.

Alternativamente, a via das pentoses−fosfato pode ser concebida como

um “desvio” para a produção de frutose−6−fosfato a partir da glicose−6−fosfato.
Tanto a glicose−6−fosfato como o gliceraldeído−3−fosfato produzidos pela via
das pentoses−fosfato podem ser metabolizados a piruvato e, finalmente,
oxidado no sistema enzimático mitocondrial.

1.3. Glicogênese
É o processo de síntese do glicogênio a partir da condensação de muitos
monômeros de glicose. O glicogênio é armazenado em grânulos intracelulares
que também contêm as enzimas que catalisam as reações para a sua síntese e
degradação. A glicose armazenada sob a forma de glicogênio no fígado e
músculos destinam-se a diferentes funções, como reservatório de glicose à
corrente sanguínea e combustível para gerar ATP durante atividade muscular.

Tal processo ocorre logo após a ingestão do alimento, quando os teores

de glicose estão elevados na corrente sanguínea. O Lactado é formado nos
eritrócitos por glicose é captado pelo fígado e convertido em Glicose-6-fosfato.
Após, a glicose−6−fosfato é convertida reversivelmente a glicose−1−fosfato
pela fosfoglicomutase e, em presença da UDP−glicose−pirofosforilase, a
glicose−1−fosfato reage com a trifosfato de uridina (UTP), para produzir
UDP−glicose uma forma “ativada” de glicose.

A unidade glicosil de UDP−glicose é transferida para uma extremidade

não−redutora do glicogênio já existente, resultando na anexação de uma nova
unidade de glicose. A UDP é reconvertida a UTP à custa de ATP por meio de
uma reação de transferência do grupo fosforil catalisada pela
nucleosídio−difosfato– cinase.

O glicogênio é uma estrutura amplamente ramificada com pontos de

ramificações a cada 8 a 14 resíduos. A ramificação é resultante da ação da
enzima amilo-transglicosilase (enzima de ramificação). Essa enzima transfere
um fragmento de 6 ou 7 resíduos de glicose, da extremidade não-redutora de
uma cadeia para o grupo OH do C6 de uma unidade de glicose na mesma ou
em outra cadeia de glicogênio, de modo a formar um enlace onde é
estabelecido um ponto de ramificação.

Após a ocorrência de ramificações, unidades de glicose podem ser

acrescentadas a partir de resíduos glicosil provenientes da UDP−glicose aos
terminais não−redutores de cada uma das cadeias originais ou das
ramificações, por meio da glicogênio−sintase. Quando o n° suficiente de
unidades são adicionadas, desse modo, ocorrem novas ramificações.

A síntese de glicogênio necessita a existência de uma cadeia de

glicogênio já constituída, à qual são adicionados novos resíduos de glicose. Na
primeira etapa da síntese, uma glicosil−transferase liga o primeiro resíduo de
glicose a um grupo OH de uma proteína chamada glicogenina que atua como
molde inicial. Essa, por autocatálise, incorpora novos resíduos de glicose, até
formar uma pequena cadeia de até sete resíduos doados pela UDP-glicose,
produzindo uma molécula nascente de glicogênio. Nesse ponto, a
glicogênio−sintase inicia a síntese do glicogênio, enquanto a glicogenina
desliga-se do polímero.

1.4. Glicogenólise

É o processo de conversão do glicogênio em glicose, através da

degradação do glicogênio em uma clivagem sequencial de resíduos de glicose
a partir das extremidades não-redutoras das ramificações do glicogênio.

A partir do rompimento das ligações pela enzima glicogênio-fosforólise,

há a formação do α−D−glicose−1−fosfato. A glicogênio-fosforilase remove
unidades sucessivas de glicose ao longo da cadeia até restarem quatro
resíduos de um ponto de ramificação. A continuação da degradação ocorre
depois da transferência de uma unidade de três resíduos de glicose da
ramificação sob a ação da enzima de desramificação do glicogênio, para a
extremidade não-redutora de outra ramificação, ou seja, acontece o
rompimento de uma ligação com a formação de uma nova ligação. Em sua
nova posição, os resíduos de glicose são liberados pela ação da glicogênio-
fosforilase.

A remoção do resíduo glicosil restante ligado à cadeia principal é

realizada por hidrólise pela mesma enzima de desramificação com a formação
de glicose e glicogênio não ramificado. Desse modo, é explicado o
aparecimento de pequenas quantidades de glicose livre. O produto final das
reações de degradação do glicogênio é a glicose−1−fosfato que é convertida
em glicose−6−fosfato pela fosfoglicomutase. A glicose−6−fosfato pode ser
utilizada pela glicólise ou pela via das pentoses-fosfato e no fígado, a glicose-6-
fosfato também sofre a ação da glicose−6−fosfatase para formar glicose.

1.5. Gliconeogênese

É o processo de formação de novas moléculas de glicose a partir de

moléculas menores, como precursores não-glicídicos (lactato, piruvato, glicerol,
cadeias carbonadas). Entre as refeições, os teores adequados de glicose
sanguínea são mantidos pela hidrólise do glicogênio hepático. Quando o fígado
esgota seu suprimento de glicogênio (exemplo, jejum prolongado ou exercício
vigoroso), a gliconeogênese fornece a quantidade apropriada de glicose para o
organismo.
 Considerando o piruvato como ponto inicial da gliconeogênese, as
reações podem ser comparadas com as da via glicolítica, porém, no sentido
inverso. Muitas das enzimas e intermediários são idênticos. Sete reações são
reversíveis, no entanto, três são irreversíveis e devem ser contornadas por
meio de outras reações catalisadas por enzimas diferentes.

1.6. Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico

Trata-se de uma via catabolítica cíclica de oxidação total da glicose a

CO2 e H2O, com liberação de energia. Tal processo só ocorre em condições
aeróbicas, na matriz mitocondrial.

Antes de entrar no ciclo, após a oxidação da molécula de glicose (pelas

diversas vias) a Piruvato, este é transportado do citosol até a matriz
mitocondrial por uma translocase específica para ser descarboxilado a Acetil-
CoA. Para a formação de Acetil-CoA participa do processo o complexo
multienzimático piruvato desidrogenase, além de outras enzimas como a CoA-
ácido pantotênico e a vitamina B3 (NAD+).

Após formado, o Acetil-CoA entra no ciclo e através de uma reação de

condensação com o Oxaloacetato formando o Citrato. A reação é catalisada
pela enzima citrato sintetase. Neste processo, há a liberação da coenzima A,
que fica livre para atuar na descarboxilação oxidativa de outra molécula de
Piruvato e formar uma nova molécula de Acetil-CoA capaz de entrar no ciclo.

Após formado o Citrato, através de uma reação de desidrogenação, este

é convertido a Isocitrato via Cis-Aconitato através da enzima aconitase. Trata-
se de uma reação reversível.

O Isocitrato sofre de desidrogenação pela ação da enzima isocitrato

desidrogenase (enzima ligada à coenzima NAD+) resultando na formação na
molécula de Alfa-Cetoglutarato e CO2. Nessa reação irreversível há a liberação
de NADH + H+.

Após a formação do Alfa-Cetoglutarato, através de uma reação de

descarboxilação oxidativa, o mesmo é oxidado a Succinil-CoA e CO2 pela ação
do complexo alfa-cetoglutarato desidrogenase, enzima ligada à coenzima
NAD+. Nessa reação irreversível, também há a formação de NADH + H+.
 O Succinil-CoA é um composto de alta energia. Fosforila a Guanosina
Difosfato (GDP) a Guanosina Trifosfato (GTP) pela ação enzimática da succinil-
CoA sintetase. Nesta reação de fosforilação em nível de substrato, ocorre a
liberação do Succinato, da coenzima A e a formação de um grupo fosfato
terminal de alta energia do GTP a partir de GDP + Pi.
Após a formação do Succinato pela reação reversível, o mesmo passa por uma
reação de desidrogenação até a formação da molécula de Fumarato. Tal
processo é catalisado pela enzima succinato desidrogenase, a qual contém
FAD ligada covalentemente, formando FADH2.

Através da catalização do Fumarato a partir da enzima fumarato

desidrogenase (fumarase) e de uma reação reversível de hidratação, há a
formação do Malato. Por fim, na última reação do Ciclo de Krebs ocorre a
desidrogenação do malato a Oxaloacetato e o início de um novo ciclo. Esta
reação é catalisada pela enzima malato desidrogenase a qual está ligada à
coenzima NAD+. Nessa reação reversível, há a formação de NADH + H+.
 1.7. Fosforilação Oxidativa

Após o Ciclo de Krebs, este é um processo metabólico de síntese do ATP

a partir da energia liberada pelo transporte de elétrons na cadeia respiratória.
Ocorrendo nas cristas mitocondriais, é um sistema de transferência de elétrons
provenientes do NADH e FADH2 (estas coenzimas são carreadoras do O2, o
qual serve como aceptor de H+).

Durante o fluxo de elétrons, há liberação suficiente de energia livre para

a síntese de ATP nos sítios de fosforilação oxidativa. Neste fluxo, os elétrons
são passados de molécula para molécula nos citocromos presentes nas cristas
mitocondriais. Estes “pulam” de um citocromo para outro até chegar no O2 e
fazer a liberação de energia convertida em ATP.

Neste processo, o NADH se liga ao complexo I e transfere seus elétrons para

este complexo, iniciando a cadeia de transporte de elétrons. Este complexo é
um canal de prótons e bombeia 4 prótons para o espaço intermembranar e
transfere elétrons para a ubiquinona (uma proteína inserida na membrana). A
ubiniquona transfere os elétrons para o complexo III (bomba de prótons), que
bombeia mais 2 prótons para o espaço intermembranar. Os elétrons são
transportados pelo complexo III até o citocromo C (que só transfere elétrons) e
deste para o complexo IV que além de ser uma bomba de prótons (bombeia 4
prótons) transfere elétrons para o oxigênio reduzindo-o até H2O. Desta
maneira, a cada um NADH que inicia esta via, 10 prótons são bombeados para
o espaço intermembranar.

O FADH2 possui afinidade ao complexo II, que não é uma bomba de

prótons, transfere seus elétrons para a ubiquinona e daí em diante tudo se
repete. O FADH2 é responsável pelo bombeamento de 6 prótons para o
espaço intermembranar.

Estes prótons retornam através da ATP síntase e são responsáveis pela

maior síntese de ATP que acontece na mitocôndria.
1.8. Rendimento total (em ATP) do processo metabólico
A partir da oxidação de uma molécula de glicose durante o metabolismo
aeróbico, tem-se um saldo final de 38 ATP.

Na glicólise, através da oxidação de glicose em Ácido Pirúvico há a

formação de 2 moléculas de ATP através da fosforilação no nível de substrato
e, ainda, com produção de 2 NADH há a formação de 6 moléculas de ATP
através da fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de elétrons.
Na etapa preparatória, através da formação de Acetil-CoA e produção de 2
NADH há a formação de 6 moléculas de ATP através da fosforilação oxidativa
na cadeia de transporte de elétrons.

E por fim, no Ciclo de Krebs, na oxidação de Succinil-CoA a Ácido

Succínico ocorre a formação de 2 GTP (equivalentes a ATP) na fosforilação no
nível de substrato; 18 ATP através da produção de 6 NADH na fosforilação
oxidativa na cadeia transportadora de elétrons e 4 ATP através da produção de
2 FADH2 na fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de elétrons.
 Mesmo com o saldo teórico final de 38 ATP, na maioria das células
eucarióticas, somente há a formação de 36 ATP visto que alguma energia é
perdida quando os elétrons são transportados através da membrana
mitocondrial, que separa a glicólise (no citoplasma) da cadeia transportadora
de elétrons (nas cristas mitocondriais).

METABOLISMO DE LIPÍDIOS
Os triagliceróis são os lipídios mais abundantes da dieta e constituem a
forma de armazenamento de todo o excesso de nutrientes, quer este excesso
seja ingerido sob a forma de carboidratos, proteínas ou dos próprios lipídios.
Representam, portanto, a principal reserva energética do organismo,
perfazendo, em média, 20% do peso corpóreo, o que equivale a uma massa
100 vezes maior do que a do glicogênio hepático.
Os triagliceróis são armazenados nas células adiposas, sob forma
anidra, e podem ocupar a maior parte do volume celular.

DEGRADAÇÃO DE TRIAGLICERÓIS E ÁCIDOS GRAXOS

A mobilização do depósito de triagliceróis é obtida por ação de lipases,
presentes nos adipócitos, que hidrolisam os triacilgliceróis a ácidos graxos e
glicerol, oxidados por vias diferentes.
O glicerol não pode ser reaproveitado pelos adipócitos, que não têm
glicerol quinase, sendo então liberado no sangue. No fígado, por ação do
glicerol quinase, é convertido a glicerol 3-fosfato e transformado em
diidroxiacetona fosfato, um intermediário da glicose ou da gliconeogênese.
O glicerol não pode ser reaproveitado pelos adipócitos, que não têm
glicerol quinase, sendo então liberado no sangue. No fígado, por ação do
glicerol quinase, é convertido a glicerol 3-fosfato e transformado em
diidroxiacetona fosfato, um intermediário da glicólise ou da glicogênese.
 Os ácidos graxos liberados pelos adipócitos são transportados pelo
sangue ligados à albumina e utilizados, principalmente pelo fígado e músculos,
como fonte de energia. Sua degradação, como se verá a seguir, é feita por
uma via especial, que se processa no interior das mitocôndrias.

Para sua oxidação, os ácidos graxos são ativados e

transportados para a matriz mitocondrial
Em uma etapa que precede sua oxidação, os ácidos graxos são ativados
por conversão a acil-CoA, por ação de acil-CoA sintetases, presentes na
membrana externa da mitocôndria.
Nesta reação, forma-se uma ligação tioéster entre o grupo carboxila do
ácido graxo e o grupo SH da coenzima. A, produzindo uma acil-CoA. As acil-
CoA, como a acetil-CoA, são compostos ricos em energia: a energia derivada
da clivagem do ATP em adenosina monofosfato (AMP) e pirofosfato inorgânico
(PPi), com a quebra de uma ligação anidrido fosfórico, é utilizada para formar a
ligação tioéster. O pirofosfato é hidrolisado a 2 Pi, numa reação irreversível, o
que torna o processo de ativação do ácido graxo a acil-CoA também
irreversível.
 A membrana interna da mitocôndria é impermeável a coenzima A e a
acil-CoA. Para a introdução dos radicais acima na matriz mitocondrial, é
utilizado um sistema específico de transporte na face externa da membrana
interna, a carnitina-acil transferase I transfere o radical acila para a carnitina, e,
na face interna, a carnitina-acil transferase II doa o grupo acila da acil-carnitina
para uma coenzima. A da matriz mitocondrial, liberando a carnitina.

A acil-CoA é oxidada a acetil-CoA, produzindo NADH e FADH2

A acil-CoA presente na matriz mitocondrial é oxidada por uma via
denominada b-oxidação no ciclo de Lynen. Esta via consta de uma série cíclica
de quatro reações, ao final das quais a acil-CoA é encurtada de dois carbonos,
que são liberados sob a forma de acetil-CoA. As quatro reações são:
1. oxidação da acil-CoA a uma enoil-CoA (acil-CoA b-instaurada) de
configuração trans com formação de FADH2;
2. hidratação da dupla ligação, formando o isômero L da 3-
hidroxiacil-CoA;
3. oxidação do grupo hidroxila a carbonila, com formação de b-
cetoacil-CoA e NADH;
4. quebra da b-cetoacil-CoA por uma molécula de coa, com
formação de acetil-CoA e uma acil-CoA com dois carbonos a menos; está acil-
CoA refaz o ciclo várias vezes, até ser totalmente convertida a acetil-CoA.

A oxidação do ácido palmítico produz 129 ATP

A oxidação completa de um ácido graxo exige a cooperação entre o ciclo
de Lynen, que converte o ácido graxo a acetil-CoA, e o ciclo de Krebs, que
oxida o radical acetil a CO2.
Em cada volta do ciclo de Lynen, há produção de 1 FADH2, 1 NADH, 1
acetil-CoA e 1 acil-CoA com dois átomos de carbono a menos que o ácido
graxo original.
Sempre que o número de átomos de carbono do ácido graxo for par, a
última volta do ciclo de oxidação inicia-se com uma acil-CoA de quatro
carbonos, a butiril-CoA, e, neste caso, são produzidas 2 acetil-CoA, além de
FADH2 e NADH.
 O número de voltas percorridas por um ácido graxo até sua conversão
total a acetil-CoA dependerá, naturalmente, do seu número de átomos de
carbono. Assim sendo, para a oxidação completa de uma molécula de ácido
palmítico, que tem 16 átomos de carbono, são necessárias sete voltas no ciclo,
com a produção de 8 acetil-CoA. A oxidação de cada acetil-CoA no ciclo de
Krebs origina 3 NADH, 1 FADH2 e 1 GTP. Pela fosforilação oxidativa completa
do formam, respectivamente, 3 e 2 ATP. A produção de ATP formado (131)
deve ser descontado o gasto inicial na reação de ativação do ácido graxo, onde
há conversão de ATP e AMP + 2Pi e, portanto, consumo de duas ligações ricas
em energia, o que equivaleria a um gasto de 2 ATP. O rendimento final da
oxidação do ácido palmítico será, então, 129 ATP.

A b-oxidação dos ácidos graxos com número ímpar de átomos de

carbono produz Propionil-CoA, que é convertida a succinil-CoA

Os ácidos graxos com número ímpar de átomos de carbono constituem

uma pequena fração dos ácidos graxos da dieta e são também oxidados pela
via da b-oxidação. Neste caso, entretanto a última volta do ciclo de Lynen
inicia-se com uma acil-CoA de cinco carbonos e produz uma molécula de
acetil-CoA e uma de propionil-CoA, ao invés de duas de acetil-CoA. Para sua
oxidação, a propionil-CoA é convertida a succinil-CoA, análoga à carboxilação
de piruvato a oxaloacetato e que também requer botina como coenzima. A
conversão de D-metilmalonil-CoA a succinil-CoA é feita em duas etapas:
transformação do isômero D em L e isomerização deste último composto
utilizando 5+-adenosil-cobalamina, um derivado da vitamina B12, como
coenzima.

A oxidação de ácidos insaturados também requer enzimas

adicionais
Os ácidos graxos insaturados são muito comuns em tecidos animais e
vegetais, e suas duplas reações apresentam quase sempre a configuração cis.
Para sua oxidação, além das enzimas da oxidação, são necessárias duas
enzimas adicionais: uma epimerase é uma isomerase.
 Após a remoção de algumas unidades de dois carbonos (acetil-CoA)
pelo ciclo de Lynen, o ácido graxo insaturado originará uma D -enoil-CoA ou
uma D -enoil-CoA, segundo a posição original da dupla ligação no ácido graxo.
A cis-D -enoil-CoA é substrato para a enoil-CoA hidratase, mas o
produto formado é o D-3-hidroxiacil-CoA, ao invés do isômero L, formado na
oxidação de ácidos graxos saturados. A etapa seguinte é catalisada pela 3-
hidroxiacil-CoA, que só reconhece isômeros L.
Portanto o isômero D deve ser convertido em L por ação de uma
epimerase, para seguir as reações subsequentes da b-oxidação.

O fitol, componente da clorofila, é oxidado por alfa e beta-oxidação

A clorofila é um componente quantitativamente importante da
alimentação de muitos animais. Um dos substituíntes do núcleo pirrólico da
clorofila é o fitol, um álcool com uma longa cadeia alifática, que pode ser
oxidado a ácido fitânico, um componente minoritário de gorduras, leite e
derivados. O ácido fitânico, por conter um radical metil no carbono b, não é
reconhecido pela acil-CoA desidrogenase, que catalisa a primeira reação da b-
oxidação. Esta situação é contornada pela hidroxilação do carbono a do ácido
fitânico (a-oxidação), seguida por descarboxilação. O ácido pristânico
produzido tem o radical metil agora no carbono a e apresenta o carbono b não-
substanciado, podendo ser ativado e oxidado pelo ciclo de Lynen. Devido à
presença dos radicais metil, a oxidação da pristanoil-CoA produz,
alternadamente, propionil-CoA.
A deficiência hereditária de enzima que promove a a-oxidação resulta
em acúmulo de ácido pristânico no sangue e nos tecidos, com lesão do sistema
nervoso central (moléstia de Refsum)

No fígado, a acetil-CoA pode ser convertida a corpos cetônicos,

oxidados por tecidos extrahepáticos
No fígado, uma pequena quantidade de acetil-CoA é normalmente
transformada em acetoacetato b-hidroxibutirato. Estes dois metabólitos e a
acetona, formada espontaneamente pela descarboxilação do acetoacetato, são
chamados em conjunto de corpos cetônicos, e sua síntese, de cetogênese.
Esta ocorre na matriz mitocondrial, através da condensação de três moléculas
de acetil-CoA em duas etapas. Na primeira, catalisada pela tiolase, duas
moléculas de acetil-CoA originam acetoacetil-CoA. Esta reação, quando
transcorre no sentido oposto, constitui a última reação da última volta do ciclo
de Lynen. A reação de acetoacetil-CoA com uma terceira molécula de acetil-
CoA forma 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA). Sua clivagem origina
acetoacetato e acetil-CoA. O acetoacetato produz b-hidroxibutirato e acetona.
Os corpos cetônicos são liberados na corrente sanguínea, e o
acetoacetato e o b-hidroxibutirato são aproveitados, principalmente pelo
coração e músculos, como fonte de energia. Estes órgãos são capazes de
utilizar os dois compostos por possuírem uma enzima, a b-cetoacil-CoA
transferase, ausente do fígado. Esta enzima catalisa a transferência de CoA de
succinil-CoA para acetoacetato, formando acetoacetil-CoA é um intermediário
do ciclo de Lynen e, por ação da tiolase, é cindida em duas moléculas de acetil-
CoA, que podem ser oxidadas pelo ciclo de Krebs. O aproveitamento do b-
hidroxibutirato é feito por sua prévia transformação em acetoacetato, através
da ação da b-hidroxibutirato desidrogenase.
A produção de corpos cetônicos é, portanto, um processo que permite a
transferência de carbonos oxidáveis do fígado para outros órgãos. Esta
produção é anormalmente alta quando a degradação de triagliceróis aumenta
muito sem ser acompanhada por degradação proporcional de carboidratos. É o
que ocorre quando há redução drástica da ingestão de carboidratos (jejum ou
dieta) ou distúrbio de seu metabolismo (diabetes). Como a produção ultrapassa
o aproveitamento pelos tecidos extrahepáticos (cetose), os corpos cetônicos
aparecem no plasma em concentração elevada (cetonemia), levando a uma
acidose, isto é, uma diminuição do pH sanguíneo. Em casos de cetose
acentuada, o cérebro pode obter parte da energia que necessita por oxidação
dos corpos cetônicos.

O etanol é oxidado a acetil-CoA

O etanol ingerido pelo homem é prontamente absorvido e, no fígado, é
oxidado a acetaldeído pelo álcool desidrogenase citoplasmática, em uma
reação idêntica à última etapa da fermentação alcoólica por leveduras:
 O equilíbrio da reação favorece a formação de etanol, mas sua oxidação
prossegue graças a conversão de acetaldeído em acetato, catalisada pela
acetaldeído desidrogenase mitocondrial:
O acetato, à semelhança dos ácidos graxos, origina acetil-CoA por ação
da acil-CoA sintetase. Neste ponto, o metabolismo do etanol confunde-se com
o metabolismo de carboidratos, lipídios e proteínas, que também originam
acetil-CoA. Deste modo, o consumo de quantidade discretas de etanol significa
consumo adicional de calorias, que devem ser adicionadas às calorias
derivadas na ingestão de nutrientes no cômputo das calorias totais da dieta.
Todavia, a ingestão de grandes quantidades de etanol e, principalmente, o
alcoolismo crônico têm consequências muito danosas para o organismo.
Alguns efeitos metabólicos do álcool no fígado são resultado da
produção de níveis altos de NADH no citossol, onde normalmente a
concentração de NAD+ é muito maior do que a de NADH. A alta concentração
de NADH resultante da oxidação do etanol desloca a reação catalisada pela
lactato desidrogenase no sentido da formação de lactato, cuja concentração
pode aumentar de até cinco vezes, levando, portanto, a uma acidose. A baixa
concentração de piruvato resultante impossibilita a gliconcogênese. Como,
muitas vezes, a ingestão de álcool não é acompanhada de ingestão de
nutrientes, pode ocorrer hipoglicemia e, finalmente, coma. A produção de
acetil-CoA associada à baixa disponibilidade de glicose ocasiona cetose.
Muitos efeitos metabólicos ao etanol ainda são compreendidos, especialmente
aqueles que induzem a dependência.

SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS E TRIACILGLICERÓIS

Os ácidos graxos, constituintes dos triacilgliceróis, podem diretamente
da dieta ou serem sintetizados a partir de carboidratos, principalmente, e de
proteínas. Neste último caso, os carboidratos e os aminoácidos são
degradados até acetil-CoA e oxaloacetato. A síntese de ácidos graxos ocorre
no citossol, para onde deve ser transportada a acetil-CoA formada em
mitocôndria. Da condensação de acetil-CoA e oxaloacetato, forma-se citrato.
Se a carga energética celular for alta (alta concentração de ATP), o citrato não
pode ser oxidado pelo ciclo de Krebs em virtude da ambição da isocitrato
desidrogenase e é transportado para a citossol, onde é cindido em
oxaloacetato e acetil-CoA, à custa de ATP, numa reação catalisada pelo citrato
liase:
O oxaloacetato é reduzido a malato pela desidrogenase málica do
citossol. O malato é substrato da enzima málica: nesta reação são produzidos
piruvato, que retorna a mitocôndria, e NADPH.

A síntese de ácidos graxos tem malonil-CoA como doador de

carbonos e NADPH como agente redutor
A síntese de ácidos graxos consiste na união sequencial de unidades de
dois carbonos: a primeira unidade é proveniente de acetil-CoA, e todas as
subsequentes, de malonil-CoA, formada por carboxilação de acetil-CoA. Esta
reação é catalisada pela acetil-CoA, formada por carboxilação de acetil-CoA.
Esta reação é catalisada pela acetil-CoA carboxilase, que tem como grupo
prostético a biotina.
A síntese de ácidos graxos em bactérias e mamíferos processa-se
através das mesmas reações catalisadas, todavia, por sistemas enzimáticos
diferentes. A seguir será descrita a síntese em bactérias e, posteriormente,
assinaladas as diferenças entre este sistema e o que ocorre em mamíferos.
Nas bactérias, as enzimas da síntese de ácidos graxos estão agrupadas
em um complexo enzimático chamado sintase de ácidos graxos. Também faz
parte deste complexo uma pequena proteína não enzimática, designada
proteína carregadora de acila, ou ACP (“acyl-carrier protein”), à qual está
sempre ligada a cadeia do ácido graxo em crescimento. O ACP tem como
grupo prostético um derivado do ácido pantotênico: a fosfopanteteína, também
componente da coenzima A.
A síntese inicia-se com a transferência do radical acetil da CoA para o
ACP, catalisada pela primeira enzima do complexo: a acetil-CoA-ACP
transacilase; este radical é, a seguir, transferido para o grupo SH de um
resíduo de cisteína da Segunda enzima do complexo: a b-cetoacil-ACP sintase.
O ACP, agora livre, pode receber o radical malonil da malonil-CoA, formado
malonil-ACP. Segue-se uma condensação dos grupos acetil e malonil,
catalisada pela b-cetoacil-ACP sintase (enzima de condensação), com
liberação de CO2. Este CO2 é exatamente aquele usado para carboxilar a
acetil-CoA a malonil-CoA. Por isso, apesar de CO2 ser imprescindível à síntese
de ácidos graxos, seu átomo de carbono não aparece no produto. O fato de a
condensação processar-se com uma descarboxilação faz com que esta reação
seja acompanhada de uma grande queda de energia livre, dirigindo a reação
no sentido da síntese. Justifica-se assim o gasto inicial de ATP para produzir
malonil-CoA a partir de acetil-CoA: a utilização do percursor de três carbonos
contorna a inviabilidade termodinâmica da condensação de duas moléculas de
dois carbonos.
A b-cetoacil-ACP de quatro carbonos formada sofre uma redução, uma
desidratação e nova redução. As reduções são catalisadas por redutases que
usam NADPH como doador de elétrons. Neste ponto termina o primeiro ciclo
de síntese, com a formação de um butiril-ACP. Deve-se notar que a sequência
das reações de síntese (condensação, redução, desidratação e redução) é
inversa à sequência das reações de oxidação de um ácido graxo pelo ciclo de
Lynen (oxidação, hidratação, oxidação, quebra da cadeia carbônica). Os
processos diferem, entretanto, quanto às enzimas e coenzimas que utilizam, o
compartimento celular onde se processam e o suporte da cadeia carbônica
(CoA ou ACP).
Para prosseguir o alongamento da cadeia, o radical butiril é transferido
para o grupo SH da b- cetoacil-ACP sintase (à semelhança do que ocorreu com
o radical acetil), liberando o ACP, que recebe outro radical malonil. A repetição
do ciclo leva à formação do hexanoil-ACP e, após mais cinco voltas, de
palmitoil-ACP, que hidrolisado, libera o ácido palmítico.
Nos animais, a sintase de ácidos graxos é composta por apenas duas
cadeias polipeptídicas idênticas, formando, portanto, um dímero do tipo a 2. A
cada cadeia encontra-se associado um ACP. O que torna notável esta
organização é o fato de estas cadeias polipeptídicas constituírem enzimas
multifuncionais. Este termo é aplicado para designar cadeias polipeptídicas que
apresentam várias atividades catalíticas, cada uma das quais associada a uma
certa região da cadeia. Este é exatamente o caso da sintase de ácidos graxos
dos animais, que apresentam, em cada cadeia peptídica, as atividades
correspondentes às seguintes enzimas bacterianas: acetil-CoA-ACP
transacilase, malonil-CoA-ACP transacilase, b-cetoacil-ACP redutase, b-
cetoacil-ACP desidratase, enoil-ACP redutase e tioesterase. Esta última
atividade é a responsável pela hidrólise final de palmitoil-ACP, liberando ácido
palmítico. Uma comparação entre s atividades enzimáticas de cada monômero
do complexo e as enzimas necessárias para a síntese de ácidos graxos em
bactérias revela a ausência de atividade equivalente à da enzima de
condensação (b-cetoacil-ACP sintase) no monômero. De fato, esta atividade só
aparece no dímero funcional, pois depende de interações das duas cadeias
peptídicas. A presença de enzimas multifuncionais associadas em um dímero
traz, naturalmente, grande eficiência e economia ao processo de síntese,
permitindo também a síntese simultânea de duas moléculas de palmitato, uma
em cada monômero.
No total, a síntese de ácido palmítico (16 C) requer 1 acetil-CoA, 1
malonil-CoA, 14 NADPH e 7 ATP (consumidos na formação de 7 malonil-CoA a
partir de 7 malonil-CoA). Os NADPH têm duas origens: proveem da reação
catalisada pela enzima málica e das reações da via das pentoses-fosfato
catalisadas por desidrogenases. A importância relativa entre essas duas fontes
de poder redutor depende do tecido considerado.

O palmitato pode sofrer alongamento e insaturações. Alguns ácidos

graxos insaturados são essenciais para os mamíferos

O ácido palmítico pode ser utilizado como percursor para a formação de

ácidos graxos mais longos ou insaturados. Os sistemas enzimáticos incubidos
dessas modificações situam-se no retículo endoplasmático.
O alongamento processa-se por reações muito semelhantes às da
síntese de ácidos graxos. Os ácidos graxos com uma dupla ligação na posição
D são sintetizados por um complexo enzimático que requer NADH e O2 e inclui
o citocromo b5, firmemente ligado ao retículo endoplasmático. Este sistema
produz os ácidos graxos monoinsaturados mais comuns nos tecidos animais:
palmitoleico e oleico. Nos mamíferos, não há possibilidade de introdução de
duplas ligações entre carbonos mais distantes da carboxila do que o C9. Os
ácidos linoleicos (C18 D) e a-linolênico (C18 D) são, por isso, essenciais para o
homem, isto é, devem ser obtidos pela dieta. A dessaturação adicional do ácido
linoleico origina o ácido g-linolênico (C18 D) nos animais e o ácido a-linolênico
(C18 D) nas plantas.
 O ácido g-linolênico sofre alongamento de dois carbonos que resulta em
alterações da posição das insaturações e formação de um intermediário C20 D.
A quarta insaturação é introduzida entre os carbonos 5 e 6, originando o ácido
araquidônico (C20 D). Estas vias de desnaturação de ácidos graxos não estão
totalmente elucidadas, mas admite-se que o ácido linoleico seja o único ácido
graxo essencial para o homem; as necessidades de ácido a-linolênico são,
ainda, obscuras.
O ácido araquidônico é percursor das prostaglandinas. As
prostaglandinas compõem uma família de substâncias produzidas pela maioria
das células dos mamíferos e que, atuando em concentrações tão baixas
quanto os hormônios, regulam processos fisiológicos muito diversificados,
como agregação de plaquetas, concentração de musculatura lisa, reação
inflamatória etc.
Os percursores dos triacilgliceróis são glicerol 3-fosfato e acil-CoA

Os triacilgliceróis são sintetizados a partir de acil-CoA derivadas de

ácidos graxos e glicerol 3-fosfato. O glicerol 3-fosfato é formado por redução de
diidroxiacetona fosfato: obtida a partir de glicose. No fígado, existe uma via
alternativa para obtenção de glicerol 3-fosfato: a fosforilação do glicerol,
catalisada pelo glicerol quinase. O glicerol 3-fosfato é acilado em duas etapas,
formando fosfatidato, intermediário também da síntese de fosfolipídios. O
triaglicerol é obtido por hidrólise do grupo fosfato do fosfatidato, seguida por
nova acilação.

QUÍMICA DE NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLÉICOS:

NUCLEOTIDEOS
Nucleotídeo é a subunidade que forma o DNA e o RNA, ácidos
nucleicos relacionados com a hereditariedade e controle da atividade
das células. Um nucleotídeo é constituído por um grupo fosfato, uma base
nitrogenada e uma pentose. DNA e RNA se diferenciam quanto à pentose que
possuem e também quanto às bases nitrogenadas.

COMPOSIÇÃO DO NUCLEOTÍDEO
Os ácidos nucleicos são formados pela união de moléculas menores
denominadas nucleotídeos. Os nucleotídeos são, em geral, formados por três
partes:

Observe os componentes de um nucleotídeo.

 Um açúcar de cinco carbonos (pentose): As pentoses

encontradas nos ácidos nucleicos são a ribose (C 5H10O5) e a desoxirribose
(C5H10O4).
 Uma base nitrogenada: As bases nitrogenadas podem ser de
dois tipos: pirimidinas e purinas. Uma pirimidina tem um anel de seis átomos, já
as purinas possuem um anel de seis átomos fusionados a um anel de cinco
átomos. As purinas são: adenina (A) e guanina (G). Já as pirimidinas são:
citosina (C), timina (T) e uracila (U)
 Um grupo fosfato: O grupo fosfato origina-se do ácido fosfórico.
 Os nucleotídeos se unem formando polinucleotídeos.

Os nucleotídeos se unem uns aos outros, formando polinucleotídeos. Os

nucleotídeos adjacentes estabelecem ligação entre o grupo fosfato de um
nucleotídeo e a pentose do nucleotídeo seguinte. Essa ligação é responsável
por formar a cadeia principal de açúcar-fosfato.

DNA E RNA: ÁCIDOS NUCLEICOS FORMADOS POR NUCLEOTÍDEO

DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são dois
tipos de ácidos nucleicos que têm relação com o controle da atividade
celular e com a hereditariedade, ou seja, com a transmissão das
características dos seres vivos entre as gerações. O DNA e o RNA se
diferenciam quanto ao açúcar presente em sua estrutura e também quanto à
base nitrogenada.
No que diz respeito ao açúcar:
 no DNA, há o açúcar chamado de desoxirribose (daí o nome
ácido desoxirribonucleico);
 no RNA, o açúcar é uma ribose (daí o nome ácido ribonucleico).
A diferença entre esses dois tipos de açúcar é que a desoxirribose
possui um átomo de oxigênio a menos ligado ao segundo átomo de carbono do
anel.
No que diz respeito às bases nitrogenadas:
  no DNA, há apenas nucleotídeos que possuem as bases adenina,
guanina, citosina e timina.
 no RNA, há apenas nucleotídeos que possuem as bases adenina,
guanina, citosina e uracila.
Podemos concluir, portanto, que adenina, guanina e citosina são
observadas tanto no DNA quanto no RNA, já a timina é observada apenas no
DNA, e a uracila, apenas no RNA.

A molécula de DNA é uma dupla hélice, enquanto o RNA apresenta uma cadeia
simples.

ESTRUTURA DO DNA
As moléculas de DNA possuem dois polinucleotídeos que se espiralam,
formando a estrutura conhecida como dupla hélice. A parte externa da hélice é
formada pelas cadeias principais açúcar-fosfato, enquanto as bases
nitrogenadas estão pareadas no interior da hélice. Os dois polinucleotídeos
estão unidos por ligações estabelecidas entre os pares de bases.
A união entre os pares de bases não ocorre de maneira aleatória, de
modo que o pareamento é observado apenas com bases compatíveis. A
adenina presente em uma cadeia, por exemplo, pareia apenas com a timina de
outra cadeia. Já a guanina pareia apenas com a citosina. Isso significa que se
lermos a sequência de base de uma cadeia, imediatamente saberemos quais
bases formam a outra cadeia. Para saber mais, acesse: DNA.

ESTRUTURA DO RNA
As moléculas de RNA, diferentemente das moléculas de DNA, não estão
em dupla hélice. O RNA ocorre em cadeia simples. O pareamento de bases
pode ocorrer no RNA, levando à formação de estruturas tridimensionais. O
RNA transportador, por exemplo, apresenta uma forma que lembra um L,
sendo observado o pareamento em algumas regiões. No RNA, a adenina
pareia com a uracila, uma vez que a timina não está presente.
Vale salientar que durante o processo de transcrição (produção de
RNA), as duas cadeias da molécula de DNA se separam em determinados
pontos, e as bases dos nucleotídeos do RNA se emparelham com seus
complementos presentes na cadeia de DNA. Os nucleotídeos se unem,
causando a síntese da molécula de RNA, a qual se desprende da molécula de
DNA. A ligaçõe entre as duas cadeias do DNA é, então, reestabelecida.

ÁCIDOS NUCLEICOS
Os ácidos nucleicos são moléculas formadas por nucleotídeos. O DNA e
o RNA são ácidos nucleicos e estão relacionados com a transmissão e
tradução da informação genética.
A+
A-
Os ácidos nucleicos podem ser definidos como polímeros
(macromoléculas formadas a partir de unidades menores) compostos por
moléculas conhecidas como nucleotídeos. Os dois ácidos nucleicos existentes
são o ácido desoxirribonucleico (DNA) e o ácido ribonucleico (RNA). Eles são
responsáveis por codificar e traduzir as informações que determinam a síntese
das várias proteínas encontradas nos seres vivos.

FUNÇÃO DOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Os ácidos nucleicos são moléculas complexas responsáveis
por armazenar e transmitir as informações genéticas, bem como garantir sua
tradução. O armazenamento e a transmissão dessas informações são
garantidos por meio do DNA. A tradução, por sua vez, é um papel do RNA e
nada mais é do que a síntese de proteínas, a qual é orientada pelas
informações genéticas fornecidas pelo DNA. Algumas moléculas de RNA
também apresentam capacidade enzimática, sendo conhecidas
como ribozimas.

MAPA MENTAL: ÁCIDOS NUCLEICOS

 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Os ácidos nucleicos são formados pelos nucleotídeos, moléculas
compostas por três componentes:
 Grupo fosfato;
 Açúcar de cinco carbonos (pentose);
 Base nitrogenada (base contendo nitrogênio).
OBSERVE OS TRÊS COMPONENTES DO NUCLEOTÍDEO.

O DNA e o RNA, que são os dois tipos de ácidos nucleicos existentes,

apresentam diferenças em seus nucleotídeos. O açúcar de cinco carbonos
pode ser a ribose ou a desoxirribose. Esses açúcares diferenciam-se pelo fato
de que a desoxirribose apresenta um átomo de oxigênio a menos que a
ribose. A desoxirribose está presente no DNA, enquanto a ribose é encontrada
apenas no RNA.
As bases nitrogenadas de um nucleotídeo são também variadas. São
bases nitrogenadas a adenina, a guanina, a timina, a citosina e a uracila. Elas
estão agrupadas em dois grupos: pirimidinas e purinas. Cada base nitrogenada
possui um ou dois anéis com átomos de nitrogênio.
Nas pirimidinas, observa-se a presença de um anel de seis átomos,
incluindo carbono e nitrogênio. Já nas purinas, verifica-se a presença de um
anel de seis átomos fusionado a um anel que contém cinco átomos. Citosina,
timina e uracila são pirimidinas, enquanto a adenina e a guanina são purinas.
No DNA, estão presentes as bases nitrogenadas citosina, guanina, adenina e
timina. No RNA, por sua vez, a timina está ausente e, no seu lugar,
encontramos a uracila.
Na figura, alguns nucleotídeos. A letra D representa a desoxirribose, e a letra
R, a ribose. As letras T, U, A, C e G representam, respectivamente, timina,
uracila, adenina, citosina e guanina.
Os nucleotídeos ligam-se por meio de ligações fosfodiéster, ou seja, um
grupo fosfato ligando dois açúcares de dois nucleotídeos. Essa ligação é
responsável por formar um padrão de unidades de açúcar-fosfato.
Quando os nucleotídeos se ligam, observa-se que as duas extremidades
livres do polímero ficam diferentes uma da outra. Em uma das extremidades,
está o grupo fosfato, ligado ao carbono 5´; na outra, temos um grupo hidroxila
ligado ao carbono 3´. Essas extremidades são chamadas de extremidades 5´e
3´. Ao longo da cadeia de açúcar-fosfato, estão ligadas as bases nitrogenadas.

O DNA
O DNA é o ácido nucleico responsável por armazenar as informações
hereditárias. As informações genéticas nessa molécula estão organizadas em
unidades chamadas de genes, os quais são herdáveis.
Observe acima o esquema de uma molécula de DNA.

Esse ácido nucleico é formado por dois polinucleotídios dispostos de

maneira espiralada em torno de um eixo imaginário (dupla-hélice). As cadeias
de açúcar-fosfato estão organizadas mais externamente e estão unidas por
meio de ligações de hidrogênio estabelecidas entre os pares de bases
nitrogenadas dispostos mais internamente. O açúcar encontrado nos
nucleotídeos do DNA é a desoxirribose.
Vale salientar que as bases nitrogenadas dos nucleotídeos se pareiam
de maneira específica. A adenina só se pareia com a timina, enquanto
a guanina sempre se pareia com a citosina. Com isso, temos que as duas
cadeias na dupla-hélice do DNA são complementares, assim, ao sabermos a
sequência de base de uma cadeia, sabemos imediatamente as bases da outra
cadeia.
Um fato curioso é que as moléculas de DNA são muito longas, sendo
formadas por vários nucleotídeos. O DNA é a maior macromolécula da célula.

O RNA
O RNA é um ácido nucleico relacionado com a síntese de proteínas.
Além disso, algumas moléculas de RNA apresentam função catalítica, sendo
denominadas de ribozimas.
Observe acima o esquema de uma molécula de RNA.

As moléculas de RNA, diferentemente das moléculas de DNA,

apresentam-se como cadeias simples. Em algumas situações, o pareamento
ocorre, mas com bases presentes em uma mesma cadeia. Essas combinações
conferem ao RNA a formação de estruturas tridimensionais. O açúcar do RNA
é a ribose e suas bases nitrogenadas são a citosina, guanina, adenina e
uracila. A adenina só se pareia com a uracila, e a guanina sempre se pareia
com a citosina. Para saber mais sobre esse ácido nucleico, leia: Tipos de RNA.
REFERÊNCIA

CUNHA, Samuel. INTRODUAÇÃO A BIOQUÍMICA. Disponível em:

https://professorsamuelcunha.com.br/blog/introducao-a-bioquimica/.

RODRIGUES, Rayanne. BIOQUÍMICA INTRODUÇÃO. Disponível em:

https://meuartigo.brasilescola.uol.com.br/biologia/biquimica-introducao.htm

BIOQUÍMICA. Universidades Federal de Pelotas, Instituto de química e

geociências junto com departamento de bioquímica. Disponível em:
https://wp.ufpel.edu.br/aquitembioquimica/files/2018/06/01-Introdu
%C3%A7%C3%A3o-a-Bioquimica-PDF.pdf
SOUSA, Rafaela. Água. Disponível em:
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/agua-1.htm#:~:text=A
%20%C3%A1gua%20%C3%A9%20uma%20subst%C3%A2ncia%20formada
%20por%20dois%20%C3%A1tomos%20de,camada%20eletr%C3%B4nica
%20para%20adquirir%20estabilidade.

COLUNISTA PORTAL – EDUCAÇÃO. Água: bioquímica. Disponível em:

https://siteantigo.portaleducacao.com.br/conteudo/artigos/farmacia/agua-
bioquimica/33773.

SARDINHA, Vanessa. AMINOÁCIDOS. Disponível em:

https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm#:~:text=Amino
%C3%A1cidos%20s%C3%A3o%20mol%C3%A9culas%20org%C3%A2nicas
%20que,formar%20todas%20as%20prote%C3%ADnas%20existentes.

LOPES, Diogo. O que é aminoácidos. Disponível em:

https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/quimica/o-que-e-aminoacido.htm

SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Aminoácidos"; Brasil Escola. Disponível

em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm. Acesso em 20 de
abril de 2022.

AMINOÁCIDOS. Propriedades e estruturas. Disponível em:

https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/2274200/mod_resource/content/0/
pdf_Apresent_10_Gr04.pdf

MANUAL DA QUÍMICA. PROTEÍNAS. Disponível em:

https://www.manualdaquimica.com/quimica-dos-alimentos/
proteinas.htm#:~:text=Prote%C3%ADnas%20s%C3%A3o%20macromol
%C3%A9culas%20(mol%C3%A9culas%20grandes,)%2C%20cobre%20e
%20outros%20elementos.

LOPES, Diogo. A química das Proteínas. Disponível em:

https://mundoeducacao.uol.com.br/quimica/a-quimica-das-proteinas.htm

QUIMICA VIVA. A QUIMICA DOS PEPTÍDEOS. Disponível em:

https://www.crq4.org.br/a_quimica_dos_peptideos#:~:text=Os%20pept
%C3%ADdeos%20s%C3%A3o%20compostos%20formados,menos%20amino
%C3%A1cidos%20do%20que%20elas.

SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Peptídeos"; Brasil Escola. Disponível em:

https://brasilescola.uol.com.br/biologia/peptideos.htm. Acesso em 12 de julho
de 2022.

SARDINHA, Vanessa. Peptídeos. Disponível em:

https://brasilescola.uol.com.br/biologia/peptideos.htm

https://www.infoescola.com/bioquimica/enzimas/

https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm

https://www.biologianet.com/biologia-celular/enzimas.htm

https://www.todamateria.com.br/carboidratos-funcao-classificacao/

https://brasilescola.uol.com.br/biologia/carboidratos.htm

Alberts, B; et al. Fundamentos da Biologia Celular. 2 ed. Porto Alegre: Artmed,

2006. 145-159 p.

Nelson, D. L; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed. Porto

Alegre: Artmed, 2011.183-233 p.

https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/vitaminas.htm#:~:text=As
%20vitaminas%20hidrossol%C3%BAveis%20s%C3%A3o%20aquelas,sol
%C3%BAveis%20em%20lip%C3%ADdios%20(gorduras).
https://cuidadospelavida.com.br/cuidados-e-bem-estar/alimentacao/qual-
diferenca-entre-uma-vitamina-lipossoluvel-e-uma-vitamina-hidrossoluvel

Lieberman, S e Bruning, N (1990). The Real Vitamin & Mineral Book. Nova
Iorque: Avery Group. ISBN 0-89529-769-8

Maton, Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin , Susan Johnson,

Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993). Human Biology
and

Health. Englewood Cliffs, Nova Jérsia: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.

OCLC 32308337

Kutsky, R.J. (1973). Handbook of Vitamins and Hormones. New York: Van
Nostrand Reinhold. ISBN 0-442-24549-1

Fukuwatari T; Shibata K (2008). «Urinary water-soluble vitamins and their

metabolite contents as nutritional markers for evaluating vitamin intakes in
young Japanese women». J. Nutr. Sci. Vitaminol. 54 (3): 223–9. PMID
18635909.

Fennema, Owen (2008). Fennema's Food Chemistry. [S.l.]: CRC Press Taylor
& Francis. pp. 454–455. ISBN 9780849392726
National Academy of Sciences. Institute of medicine. Food and Nutrition Board,
ed. (1998). «Chapter 6 - Niacin». Dietary Reference Intakes for Tjiamine,

Riboflavin, Niacin, Vitamin B6, Folate, Vitamin B12, Pantothenic Acid, Biotin
and Choline. Washington D.C.: National Academy Press
Combs, G. F. (2008). The Vitamins: Fundamental Aspects in Nutrition and
Health. San Diego: Elsevier

Moyer, VA (25 Feb 2014). "Vitamin, Mineral, and Multivitamin Supplements for
the Primary Prevention of Cardiovascular Disease and Cancer: U.S. Preventive
Services Task Force Recommendation Statement". Annals of Internal Medicine.
160 (8): 558–64.

https://www.sigmaaldrich.com/BR/pt/products/chemistry-and-biochemicals/
biochemicals/coenzymes

Nelson, D. L; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5o ed. Porto

Alegre: Artmed, 2011. 343-363 p.

https://www.infoescola.com/bioquimica/lipidios/
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/lipidios.htm#:~:text=Os%20lip
%C3%ADdios%20simples%20ou%20tern%C3%A1rios,outros%20elementos
%2C%20como%20o%20f%C3%B3sforo.

DIAS, Diogo Lopes. "Ácidos graxos"; Brasil Escola. Disponível em:

https://brasilescola.uol.com.br/biologia/acidos-graxos.htm. Acesso em 14 de
julho de 2022.

Brown, T.; Lemay Jr, H. E.; Bursten, B. E; Murphy, C. J.; Woodward, P. M.;
Stoltzfus, M. W. 2014. Chemistry: The Central Science. 13ª ed., Prentice-Hall,
1246 pp.
https://sigaa.ufpi.br/sigaa/public/docente/mostrar_noticia.jsf?
id=5692920&tid=189046

https://cesad.ufs.br/ORBI/public/uploadCatalago/
12285710072012Quimica_Biomoleculas_aula_11.pdf

BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.

LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier,
2006.STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.

VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto

Alegre: Artmed, 2000.
Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto
Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.

https://escolakids.uol.com.br/ciencias/nucleotideo.htm#:~:text=formados%20por
%20nucleot%C3%ADdeos.-,Nucleot%C3%ADdeo%20%C3%A9%20a
%20subunidade%20que%20forma%20o%20DNA%20e%20o,tamb%C3%A9m
%20quanto%20%C3%A0s%20bases%20nitrogenadas.

SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Ácidos Nucleicos"; Brasil Escola. Disponível

em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/acidos-nucleicos.htm. Acesso em 14
de julho de 2022.