Ligação peptídica

aminoácido
aminoácido

Peptídios e proteínas

Peptídeo com 2 resíduos de

aminoácido

•Condensação de dois aminoácidos com perda de molécula de H2O

•Ligação de um H do grupo amino (NH2) de um aminoácido com o grupo
hidroxila (OH) da carboxila (COOH) de outro aminoácido

Oligopeptídeo Polipeptideo
Dipeptídeo
2 aminoácidos
Muitos aminoácidos
tripeptídeo
3 aminoácidos
tetrapeptídeo
4 aminoácidos

Peso Molecular até 10.000 Níveis de estrutura proteica
pentapeptídeo
5 aminoácidos Proteínas

Milhares de aminoácidos Estrutura Estrutura Estrutura
hexapeptídeo
6 aminoácidos Estrutura
primária terciária quartenária
Heptapeptideo
7 aminoácidos secundária
... Extremidade
carboxiterminal

Extremidade
aminoterminal

α-helice Cadeia
Resíduos de Subunidades
aminoácido polipeptídica montadas

Pentapeptídeo
serilgliciltirosilalanileucina ou Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

Nome começa com o terminal amino
 Proteínas conjugadas

Sequencia de
aminoácidos da
insuna bovina
 Eletroforese

Eletroforese
Padrão de proteínas

Amostra de proteínas
desconhecida
 Estrutura primária
Seqüência de aminoácidos ligados por ligações
peptídicas

Ligação peptídica
- são ligações covalente
- são ligações amida (N-C=O)
- são ligações entre o grupo carboxila de um
aminoácido com grupo amino de outro

amino carboxi

trans cis

-C=O e –NH da ligação

peptídica não tem carga
Não contribuem para o
tem caráter de dupla ligação parcial comportamento ácido-base
(curta, rígida e planar) total do peptídio
São polares

-C=O e –NH da ligação

peptídica não tem carga Estrutura primária – Seqüência de
aminoácidos / Ligação peptídica
Não contribuem para o
comportamento ácido-
base total do peptídeo

São polares

Grupo R com cargas

+NH3
COO-
Contribuem para o comportamento
ácido base do peptídeo

Carbono
Hidrogênio
Oxigênio
Nitrogênio
Grupo R
 Estrutura secundária
Estrutura secundária

α-hélice
•Estrutura helicoidal As cadeias laterais Aminoácidos carregados
repulsão
Pontes de (grupos R) se estendem eletrostática quebram a α-hélice
•esqueleto polipeptídico central espiralado e compacto H para fora
•Cadeias R externas (evita interferência estérica) intracadeias
•Estabilizado por pontes de H entre C=O)))H-N
•Pontes de H paralelas a espiral

β-folheada
•Compostas de 2 ou mais cadeias peptídicas estendidas
•Estabilizadas por pontes de H entre C=O)))H-N
•Pontes de H perpendiculares ao esqueleto polipeptídico A prolina quebra a α-hélice
•Folhas paralelas Grupo amino secundário
•Folhas antiparalelas α-hélice
incompatível geometricamente com a
espiral

Estrutura secundária -Modelo α-hélice Estrutura secundária -Modelo α-hélice

Amino
terminal

Grupo R

Os grupos R ficam
Carbono externamente
Hidrogênio
Oxigênio
Nitrogênio
Grupo R

Carboxi
terminal

Dipolo da hélice
Vista por cima
 Estrutura secundária Estrutura secundária –conformação β
Pontes de H intracadeias
anti paralelas Pontes de H entre as
Folha β antiparalela
cadeias

Pontes de H intercadeias
paralelas

Cadeias polipepídicas
quase totalmente
estendidas

β-folheada

Estrutura secundária –conformação β

Folha β paralela Curvatura β ou dobra β
Dobra β
Amino Carboxi •Revertem a direção de uma cadeia polipeptídica
terminal terminal •Auxilia na formação de estrutura compactas e
globulares
Amino Carboxi •Na curva ajudam na torção prolina (iminoácido) ou
terminal terminal glicina (R=H é pequeno )

Amino Carboxi
terminal terminal

Carbono
Hidrogênio
Oxigênio
Nitrogênio
Grupo R
 Estrutura terciária
Estruturas supersecundárias
Seqüência de aminoácidos com dobramento de domínios e
arranjo final
Estabilizadas por:
- pontes dissulfeto (ligação covalente formada por
grupos sulfidrila –SH + HS-
S-S
- Interações hidrofóbicas (internamente em
β-α-β Chave grega Meandro β barril β soluções aquosas)
- Pontes de H
- Interações iônicas
Motivos estruturais combinando
Geralmente central (no interior da molécula)
Geralmente conectados por alças (dobras)

Sequencia de Formação de Formação de Formação de

aminoácidos estruturas domínios um monômero
secundárias proteico final

Estrutura quartenária
Interações que estabilizam a estrutura terciária

monomérica
dimeros

Duas ou mais cadeias polipeptídicas

Idênticas ou diferentes
•Interações hidrofóbicas
Interação
hidrofóbica •Pontes de H
Interação •Ligações iônicas
Ponte de H
iônicas
pontes dissulfeto
Proteínas globulares Proteínas globulares
Funções:
Transporte
hemoglobina, albumina
Proteção
imunoglobulinas (anticorpos)
Catalisador
enzimas
Hormonal
regulação organismo

enzimas

Hemoglobina
tetrâmero com Fe no centro da molécula

transporte de O2
2 dímeros α-β

Proteínas fibrosas
Proteínas fibrosas

Predomínio de hélices
Funções:
estrutural
colágeno, elastina, queratina
Movimento
actina e miosina (contração muscular)
Coagulação sanguínia
fibrinogênio

seda
actina e miosina Queratina cabelo
 Desnaturação de proteína

Forma
nativa

Desnaturação
alteração da estrutura da proteína por agentes como

Temperatura, pH, alta concentração de sais, agitação mecânica

Perde a estrutura
perde a função