Lista de Exercícios – Cinética Enzimática

1) Foram obtidos os seguintes dados cinéticos para uma reação enzimática:

v v
S(g/l)
(E0=0,015g/L) (E0=0,00875g/l)
1,14 20 0,67
0,87 10 0,51
0,7 6,7 0,41
0,59 5 0,34
0,5 4 0,29
0,44 3,3
0,39 2,9
0,35 2,5
a) Determinar Km.
b) Qual Vm para E0=0,015g/l?
c) Qual Vm para E0=0,00875g/L?
d) Determine k2.

2) Uma determinada enzima apresenta as seguintes constantes cinéticas

Onde k1 = 109 M-1 s-1 k-1 = 4,4.104 s-1 e k2 = 103 s-1

a) Qual é o valor da constante de Michaelis para esta enzima?

b) Em uma concentração de enzima de 10-6 M, qual será a velocidade inicial de
formação do produto em uma concentração de substrato de 10-3 M?

Respostas: a) K´m = 4,5.10-5 M; b) v=9,58.10-4 M.s-1

3) A hidratação do CO2 é catalisada pela anidrase carbônica da seguinte forma:

Os dados a seguir foram obtidos para as taxas de reação direta e reversa em pH 7,1 e
uma concentração de enzima de 2,8.10-9 M.

Hidratação Desidratação
1/v [CO2] 1/v [HCO3]
M-1.(s.10-3) M.103 M-1.(s.10-3) M.103
36 1,25 95 2
20 2,5 45 5
12 5 29 10
6 20 25 15
v é a velocidade inicial de reação na concentração de substrato dada. Calcule as
velocidades de reação direta e reversa (k2) e as constantes de Michaelis.
Respostas: Hidratação: Vm=2,50.10-4 M.s-1, v=r2= 8,93.104 s-1; Km = 0,01 M

Desidratação: Vm=7,61.10-5 M.s-1, v=r2= 2,72.104 s-1; Km = 0,0124 M

4) Um inibidor (I) é adicionado à reação enzimática a um nível de 1,0 g/L. Os

seguintes dados foram obtidos para Km = 9,2 g S/L.

V S

0,909 20
0,658 10
0,493 6,67
0,40 5
0,333 4
0,289 3,33
0,227 2,5

a. O inibidor é competitivo ou não-competitivo? Explique porque.

b. Encontre KI.

5) Durante um teste de cinética de uma reação catalisada por enzima, os seguintes

dados foram registrados:

E0 T I S V
(g/L) (ºC) (mmol/mL) (mmol/mL) (mmol/mL.min)

1,6 30 0 0,1 2,63

1,6 30 0 0,033 1,92
1,6 30 0 0,02 1,47
1,6 30 0 0,01 0,96
1,6 30 0 0,005 0,56
1,6 49,6 0 0,1 5,13
1,6 49,6 0 0,033 3,70
1,6 49,6 0 0,01 1,89
1,6 49,6 0 0,0067 1,43
1,6 49,6 0 0,005 1,11
0,92 30 0 0,1 1,64
0,92 30 0 0,02 0,90
0,92 30 0 0,01 0,58
0,92 30 0,6 0,1 1,33
0,92 30 0,6 0,033 0,80
0,92 30 0,6 0,02 0,57
 a. Determine a constante de Michaelis-Menten para a reação sem inibidor a 30ºC
e a 49,6ºC.
b. Determine a velocidade máxima da reação não inibida a 30ºC e uma
concentração de enzima de 1,6 g/L.
c. Determine o KI para o inibidor a 30ºC e decida que tipo de inibidor está sendo
usado.

Respostas: a) 30ºC: Km = 0,0246 mmol/mL; 49,6ºC: Km = 0,0238 mmol/mL

b) Vm = 3,31 mmol/mL.min (c) Km,app= 0,052 mmol/mL e KI = 0,538
mmol/mL

6) Os dados a seguir foram obtidos da oxidação enzimática do fenol pela fenol

oxidase em diferentes concentrações de fenol.

S (mg/L 10 20 30 50 60 80 90 110 130 140 150

v (mg/L.h) 5 7,5 10 12,5 13,7 15 15 12,5 9,5 7,5 5,7

a. Que tipo de inibição é essa?

b. Determine as constantes Vm, Km e Ksi.
c. Determine a taxa de oxidação em [S] = 70 mg/L.

Respostas: b) Vm = 20,3 mg/L.h; Km = 31,1 mg/L; KsI=260,5 mg/L

c) v=11,9 mg/L.h

7) A descarboxilação do glioxalato (S) pela mitocôndria é inibida pelo malonato (I).

Usando os seguintes dados obtidos em experimentos em lote, determine o
seguinte:
a. Que tipo de inibição é essa?
b. Determine as constantes Vm, Km e KI.

Taxa de evolução de CO2

v (mmol/L.h)
(mM)
I=0 I = 1,26 mM I = 1,95 mM

0,25 1,02 0,73 0,56

0,33 1,39 0,87 0,75
0,40 1,67 1,09 0,85
0,50 1,89 1,30 1,00
0,60 2,08 1,41 1,28
0,75 2,44 1,82 1,39
1,00 2,50 2,17 1,82
Respostas:
b) Vm = 6,34 mM/h, Km = 1,23 mM, Km,app = 1,95 mM; KI = 0,538 mM