Aminoácidos  Auxilia na regeneração de tecidos.

 Auxilia no aumento de massa muscular

 Auxilia na manutenção de funções
 São moléculas orgânicas que
possuem um átomo de carbono ao
qual se ligam um grupo carboxila,
um grupo amino, um hidrogênio e
corporais básicas.
um grupo variável.
 Existem 20
 Colabora para a diminuição de
aminoácidos considerados como
padrões e que são os responsáveis
gordura corporal.
por formar todas as proteínas
existentes.
 Os aminoácidos com cadeias
 A grande quantidade de proteínas
laterais eletricamente carregadas
resulta da combinação dos
são:
aminoácidos de diferentes
 Ácido aspártico
maneiras.
 Ácido glutâmico
 Essas moléculas podem ser
 Lisina
classificadas em aminoácidos
 Arginina
essenciais e não essenciais.
 Histidina
 Os aminoácidos essenciais são
aqueles que os seres humanos são
incapazes de produzir, enquanto os
não essenciais são produzidos no
nosso corpo.
 De acordo com as propriedades da
cadeia lateral, os aminoácidos
podem ser agrupados em apolares,
polares e com cadeias laterais
eletricamente carregadas.
 Os aminoácidos apolares são:
 Glicina
 Alanina
 Valina
 Leucina
 Isoleucina
 Metionina
 Fenilalanina
 Triptofano
 Prolina
 Os aminoácidos polares são:
 Serina
 Treonina
 Cisteína
 Tirosina
 Asparagina
 Glutamina
 Proteína
 A proteína é a mais
importante das macromoléculas
biológicas, compondo mais da
metade do peso seco de uma
célula. Está presente em todo ser
vivo e tem as mais variadas
funções.
 É um polímero de aminoácidos que
pode atuar
como enzimas, catalisando reações
químicas, podem transportar
pequenas moléculas ou íons.
 Podem ser motoras para auxiliar
no movimento em células e tecidos
 Participam na regulação gênica,
ativando ou inibindo
 Estão no sistema, entre outras
centenas de funções. Praticamente
todas as funções celulares
necessitam de proteínas para
intermediá-las.
 Uma proteína é um grande
polipeptídio, ou seja, resíduos de
aminoácidos estão ligados entre
si covalentemente, chamamos
de ligação peptídica. É a união
entre o grupo carboxila de um
aminoácido com o grupo amina de
outro aminoácido, liberando água.
Esta sequência de aminoácidos é
única para cada proteína específica
e é determinada pelo gene.
Síntese proteica
 é um processo que se inicia
no núcleo da célula, a partir de
uma sequência específica do DNA,
que é o gene e esta etapa
chamamos de transcrição.
 A segunda etapa é a tradução,
realizada no citoplasma da célula
em organelas chamadas
ribossomos.
  Após a última etapa pode
haver mudanças nas propriedades
dela, através de modificações em
seus resíduos de aminoácidos.
 Existem vinte tipos de aminoácidos
comuns que se rearranjam para
formá-las. Isso nos dá um número
enorme de tipos de proteínas, se
pensarmos em um polipeptídio
com mais de cem resíduos,
aumenta ainda mais a diversidade.
 Dependendo da natureza dos
aminoácidos que compõem o
polipeptídio, ela pode ter
estruturas diferentes:
 Primária: Ao longo da cadeia
polipeptídica os aminoácidos se
apresentam de forma linear. Esta é
a estrutura mais simples de uma
proteína e é aquela determinada
pelo gene.
 Secundária: Os aminoácidos estão
ligados entre si covalentemente na
estrutura primária, mas as
moléculas podem sofrer rotações a
partir do carbono alfa e a cadeia
pode interagir com ela mesma de
três formas: alfa-hélice (formam-
se ligações de hidrogênio entre os
aminoácidos); folhas-beta (as
ligações de hidrogênio entre um
aminoácido e outro gera uma
estrutura folhear e rígida) e laços
(formam-se fora do dobramento
 da proteína, não é uma estrutura
regular no núcleo).
 Terciária: É a forma como o
dobramento da estrutura
secundária se organiza no espaço
de forma tridimensional. Também
é estabilizada por ligações de
hidrogênio e dissulfeto, o que
garante maior estabilidade à
proteína.
 Quaternária: Esta é uma interação
entre moléculas de proteínas,
formando um complexo multi-
proteica.
Hidrólise
 A quebra de uma molécula de
proteína ocorre a partir
da hidrólise das ligações
peptídicas. É o que acontece na
nossa digestão, na qual parte
ocorre no estômago, com PH 2
(altamente ácido), através da
atividade da enzima pepsina,
disponibilizando aminoácidos
no final do processo.
Tipos de proteína
 Simples – formadas apenas por
aminoácidos.
 Conjugadas – formadas por
aminoácidos e por uma porção
não proteica (grupo prostético)
Desnaturação proteica
Proteína Fibrosa e
Globular
A principal diferença entre as
proteínas fibrosas e globulares
é que as proteínas fibrosas são
constituídas por fios longos e
estreitos, enquanto as
proteínas globulares têm uma
forma redonda e compacta.
Além disso, as proteínas
fibrosas têm uma função
estrutural no corpo, enquanto
as proteínas globulares têm um
papel funcional.
Tampão Biológico
 Os tampões Biológicos são
aqueles encontrados nos seres
vivos; na espécie humana, por
exemplo há tampões capazes
de manter o pH do sangue
muito próximo de 7,4. Não são
muitos os ácidos fracos que
satisfazem este requisito. Os
principais tampões são o
fosfato, as proteínas e o
bicarbonato.
 desnaturação define o
desdobramento ou quebra de
uma proteína, modificando sua
 estrutura tridimensional sem carga, se a cadeia lateral não
padrão. As proteínas podem apresentar carga líquida.
ser desnaturadas por ação
química, calor ou agitação,
fazendo com que uma proteína
se desdobre ou que suas
cadeias polipeptídicas se
tornem desordenadas,
tipicamente deixando as
moléculas não funcionais.

Proteína Endógena
 proteínas obtidas a partir de
proteínas celulares do
organismo e obtidas pela
alimentação, respectivamente.

Classificação dos
aminoácidos
Os aminoácidos são classificados,
de acordo com a polaridade do
grupo R, em duas grandes
categorias:

 Os aminoácidos apolares são

hidrofóbicos, no caso eles são
insolúveis em água.
 Pertencem a este grupo: glicina,
alanina, valina, leucina, isoleucina,
metionina, prolina, fenilalanina e
triptofano.

 Os aminoácidos polares são

hidrofílicos, no caso é solúvel em
água.
 Estes aminoácidos são subdivididos
em três categorias, segundo a
carga apresentada pelo grupo R em
soluções neutras: aminoácidos
básicos, se a carga for positiva;
aminoácidos ácidos, se a carga for
negativa; e aminoácidos polares