Enzimas Atual

Escola de Ciências da Saúde
ECS
Enzimas
Parte 1
Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

ECS
Enzimas
São catalisadores biológicos, formados por longas cadeias

de moléculas pequenas, chamadas AA. São um tipo de
proteína com atividade catalítica, sendo encontradas na
natureza em todos os seres vivos.

ECS
Enzimas
Funções
Viabilizar a atividade das células, através da:
-quebra de moléculas;
Formação de
- junção de moléculas novos produtos

ECS
Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de

reações biológicas.
Possuem extraordinária especificidade e poder catalítico,
que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos
pelo homem;
Praticamente todas as reações que caracterizam o
metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

ECS
Toda proteína é uma enzima?

ECS
Toda enzima é uma PROTEÍNA, mas nem

toda proteína é uma ENZIMA.

ECS
Enzimas
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as

enzimas aceleram a velocidade de uma reação, SEM no
entanto participar dela como reagente ou produto.
— As enzimas atuam ainda como reguladoras deste
conjunto complexo de reações;
— As enzimas são, portanto, consideradas as unidades
funcionais do metabolismo celular;

ECS
Enzimas
Propriedades e Características
Eficiência catalítica maior que os catalisadores químicos
— Alto grau de especificidade pelo substrato;
— Funcionam em soluções aquosas;
— Atuam em condições suaves de temperatura e pH;
— Aparecem com estrutura inalterada ao final da reação;
— Não alteram o equilíbrio químico das reações, apenas o
aceleram;
— Atuam em quantidades mínimas (qtde. E < S).

ECS
Enzimas
Catálise química x Catálise biológica

ECS

Enzimas ECS
Mecanismo geral das reações enzimáticas

Enzimas ECS

Enzimas ECS

Enzimas ECS
Tipos de Enzimas

Enzimas ECS
Escola de Ciência e Tecnologia
Importância prática do estudo das enzimas:

- em algumas doenças (por ex.: desordens genéticas
herdadas).
- condições anormais podem ser causadas pela atividade
excessiva de uma enzima;
- medidas da atividade de enzimas no plasma sanguíneo,
eritrócitos ou amostras de tecido são importantes no
diagnóstico de várias doenças;
- muitos fármacos exercem seu efeito biológico por meio de
interações com as enzimas.
Enzimas ECS
Enzimas na Clínica
As enzimas podem ser utilizadas nas Análises Clínicas de 2
formas principais:
• Como reagentes altamente específicos e sensíveis em
reações colorimétricas quantitativas
• Como indicadoras de lesão celular e tecidual: o
extravasamento de enzimas do meio intra para o meio
extracelular leva a um aumento da atividade destas no sangue;
(pode ser medida e fornece importante informação diagnóstica
e de evolução de um quadro clínico. A distribuição órgão-
específica de algumas destas enzimas permite a localização da
lesão com bastante precisão.

Enzimas ECS
Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e

acompanhadas enzimaticamente são:
• Infarto Agudo do Miocárdio (Creatina quinase, Lactato
desidrogenase)
• Hepatite (Transaminases: ALT, AST)
• Pancreatite (Amilase, Lipase)
• Câncer de próstata (Fosfatase ácida prostática)

Enzimas ECS
Nomenclatura das enzimas

Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
• Nome Oficial: Mais complexo, nos dá informações precisas
sobre a função metabólica da enzima. Ex:
ATP:Glicose:Fosfo-Transferase;
• Nome Clássico: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem
trabalha com enzimas; utiliza o sufixo "ase" para caracterizar
a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase,
Peptidase, etc.
• Nome Trivial: Consagrados pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina,
Ptialina.
Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc. 18

Enzimas ECS
Nomenclatura das enzimas
Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao

nome do seu substrato, ou à palavra ou frase que descreve
sua atividade:
- urease = catalisa a hidrólise da uréia
- DNA polimerase = catalisa a polimerização dos nucleotídeos

para formar o DNA

Enzimas ECS
Classificação das Enzimas:

As enzimas são divididas em seis grandes classes, cada uma
com subclasses, de acordo com o tipo de reação que
catalisam:
1- Óxido redutoases
2- Transferases
3- Hidrolases
4- Liases
5- Isomerases
6- Ligases
Enzimas ECS

Enzimas ECS

Classe 1: Óxido-redutases: → transferência de elétrons (íons
hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases, redutases,
oxidases e peroxidases.

Enzimas ECS

Classe 2: Transferases → reações de transferência de grupos.
Ex: quinases, transcarboxilases e aminotransferases

Enzimas ECS

Classe 3: Hidrolases → reações de hidrólise. Ex: amilase,
urease, pepsina, tripsina, quimotripsina e várias peptidases e
esterases.

Enzimas ECS

Classe 4: Liases → adição de grupos às duplas ligações ou
formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos.

Enzimas ECS

Classe 5: Isomerases → transferência de grupos dentro da
mesma molécula para formar isômeros.

Enzimas ECS

Classe 6: Ligases → reações de síntese, onde duas
moléculas são unidas, às custas de uma ligação fosfato de
alta energia do ATP.
Reação da piruvato carboxilase.

ECS
Enzimas
Sítio ativo
As enzimas são muito específicas para os seus substratos.

◦ Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato
ou a vários substratos ao mesmo tempo;
◦ Esta especificidade se deve à existência, na superfície da
enzima de um local denominado sítio de ligação do
substrato;

ECS
Enzimas
Sítio ativo
O sítio de ligação do substrato de uma enzima é

dado por um arranjo tridimensional especial dos
AAs de uma determinada região da molécula,
geralmente complementar à molécula do substrato.

ECS
Enzimas
Sítio ativo

ECS
Enzimas
Sítio ativo

ECS
Enzimas
Sítio alostérico
Local de ligação de um modificador alostérico, o qual

determina alterações conformacionais na enzima,
modificando sua atividade.

ECS
Enzimas
Sítio alostérico

ECS
Enzimas
Sítio alostérico

ECS
Estudo Orientado

ECS
Qual a importância das enzimas

para a Biomedicina?

ECS
Enzimas
Parte 2

Enzimas ECS
Cofatores
São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que

podem ser necessárias para a função de uma enzima.
◦ Estes cofatores não estão ligados permanentemente à
molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é
inativa
— A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu
cofator, é chamada de apoenzima
— Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima

Enzimas ECS
Cofatores
Os cofatores são classificados em:

-Inorgânicos (íons)
-Orgânicos (coenzimas)

Enzimas ECS
Cofatores - Inorgânicos (íons)

Enzimas ECS
Cofatores - Orgânicos (coenzimas)

ECS
Cofatores
São compostos orgânicos, quase sempre derivados de
vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem
atuar através de 3 formas:
◦ Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do
substrato.
◦ Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio
sítio catalítico da apoenzima.
◦ Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima
citados.
Coenzima ECS
Algumas coenzimas funcionam como transportadoras

transientes de grupos funcionais ou de átomos específicos

ECS
CINÉTICA ENZIMÁTICA

ECS
CINÉTICA ENZIMÁTICA
É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das
reações enzimáticas, e os fatores que influenciam nesta
velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se
a quantidade de produto formado ou a quantidade de
substrato consumido por unidade de tempo de reação.

CINÉTICA ENZIMÁTICA ECS
Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte

equação:
E + S <==> [ES] ==> E + P
O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de
ativação ligeiramente < que a do substrato isolado, e a sua
formação leva ao aparecimento do estado de transição "Ts".
A formação de "P" a partir de ES é a etapa limitante da
velocidade da reação.
A velocidade de uma reação enzimática depende das
concentrações de enzima e de substrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA ECS
Equação de Michaelis-Menten:
Modelo de reação enzimática para apenas um substrato. Esta
equação pode ser expressa graficamente, e representa o
efeito da concentração de substrato sobre a velocidade de
reação enzimática.
O Km de um substrato para uma enzima específica é
característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade
deste substrato em relação à enzima.

ECS
Equação de Michaelis-Menten:
Quanto menor o Km, > a especificidade, e vice-versa.

ECS
FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE

DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA
São eles:
-Temperatura:
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até
se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a
diminuir, por desnaturação da molécula.
-pH:
Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de
cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio
catalítico, é ideal para a catálise.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA ECS
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem

diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática
pode ser reversível ou irreversível;
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
- Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
-Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
Na inibição enzimática irreversível, há modificação
covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio
catalítico da enzima.

Inibição Reversível - ocorre ligação não-covalente entre inibidor

e enzima. Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a
sua atividade .

Competitivos: moléculas estruturalmente semelhantes ao

substrato e compete com o substrato normal pelo sítio ativo da
enzima.

Não competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo

ES, mas não a E livre. Tal I não precisa se assemelhar ao S,
mas provoca uma distorção do sítio ativo da E, fazendo com
que a mesma seja cataliticamente inativa.

ECS
Mistos: tanto a enzima como o complexo ES ligam o inibidor. O

inibidor misto liga se a sítios da E envolvidos tanto na ligação do
substrato como na catálise enzimática.

Inibidores Irreversíveis:
- Inativadores de enzimas
- Ligam se as enzimas de maneira forte
-Substâncias que modificam quimicamente resíduos de AAs
específicos podem agir como inativadores.
- A cinética de um inativador se assemelha a de um inibidor
não-competitivo puro.

REGULAÇÃO ENZIMÁTICA ECS
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas,

atuando assim como moduladoras do metabolismo
celular. Esta modulação é essencial na co-ordenação dos
inúmeros processos metabólicos pela célula.
Além dos mecanismos já citados de modulação de atividade
enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por
inibição enzimática, por exemplo - existem 2 modelos de
regulação enzimática mais conhecidos:
- Modulação Alostérica
- Modulação Covalente:
ECS

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As enzimas são proteínas especializadas na catálise de

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Toda enzima é uma PROTEÍNA, mas nem

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Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as

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Mecanismo geral das reações enzimáticas

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Mecanismo geral das reações enzimáticas

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Mecanismo geral das reações enzimáticas

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Importância prática do estudo das enzimas:

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Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e

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Nomenclatura das enzimas

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Nomenclatura das enzimas

Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao

- urease = catalisa a hidrólise da uréia

- DNA polimerase = catalisa a polimerização dos nucleotídeos

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc. 19

Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Classificação das Enzimas:

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Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc.

Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc. 26

Classificação das Enzimas:

Disciplina: BIOQUÍMICA Profa. Lucieny de Faria Souza, MSc. 27

As enzimas são muito específicas para os seus substratos.

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O sítio de ligação do substrato de uma enzima é

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Local de ligação de um modificador alostérico, o qual

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Qual a importância das enzimas

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