Estrutura e Funções

dos Anticorpos.
 IMUNOGLOBULINAS (Igs)
•Imunoglobulina é a denominação para toda
molécula de natureza proteíca que funciona como
ligante de antígeno.
• quando na superfície de células  receptores

• quando solúveis no sangue ou tecidos  anticorpos

•Diversas células do Sistema Imunológico podem

produzir Imunoglobulinas.
 receptor de
lipopolissacarídeos (LPS)
receptor de manose
•Macrófagos e receptor de
receptor de ácido siálico
Neutrófilos expressam formil-
metionina
imunoglobulinas de
superfície (receptores)
que reconhecem os
componentes moleculares Lisossomo

comuns a muitos
microorganismos,
especialmente bactérias.

•Há também receptores

de constituintes
característicos de
outros organismos, como Endossomo
fungos (mananos) e
protozoários
(lipofosfoglicanos).
MORTE DO
MO
 Anticorpos
Uma das principais funções do sistema
imune é a produção de proteínas solúveis
que circulam livremente e contribuem para
imunidade e proteção contra substâncias
estranhas- Anticorpos.
São produzidos por linfócitos B como
moléculas secretadas ou moléculas ligadas à
membrana.
• Anticorpos são produzidos e secretadas
por linfócitos B ativados (plasmócitos).

Principal ligam-se com

propriedade elevada afinidade
dos a outras
anticorpos moléculas
 Anticorpos
 Toda molécula de anticorpo apresenta a forma de um Y
e consiste em três segmentos de igual tamanho,
conectados por uma porção flexível.
 Todos os anticorpos são construídos da mesma
maneira, possuem cadeias leves e pesadas.
 Estrutura básica de anticorpos:

• Toda molécula de anticorpo é composta por:

duas cadeias polipeptídicas pesadas (P)
duas cadeias polipeptídicas leves (L)

L L

PP

Portanto, todo monômero (unidade) de

anticorpo é um tetrâmero !

1959- Porter (Inglaterra) e Edelam(EUA)

estudaram a estrutura dos anticorpos.
 •Por razões históricas, os imunologistas
subdividemas partes de um anticorpo em porção
Fc e Fab.

Fab Fab
Fab (antigen-binding)-
fração de ligação ao
antígeno.

Fc (cristal fraction)- Fc
primeira fração do
anticorpo que teve sua
conformação
F(ab)2
determinada.

Fc
•As porções Fc e Fab de um anticorpo possuem
funções diferentes.

Fab-. ligar-se ao
antígeno

Fab
Fc- ligar-se a outros
Fc
componentes do
sistema imunológico,
disparando uma
resposta contra o
antígeno
Estrutura do Anticorpo
 Anticorpos
Existem dois tipos de cadeias leves:  e .
Uma imunoglobulina pode possuir cadeia 
ou , mas nunca uma de cada tipo.
Nenhuma diferença funcional foi L L
encontrada entre anticorpos com
cadeias leves  (Lambda)ou  (Kappa).
A relação entre os dois tipos de cadeias
leves varia de espécie para espécie, sendo:
:  é de 20:1 nos camundongos; 2:1 no
homem e 1:20 no gado.
 Anticorpos
A classe e portanto a função efetora de um
anticorpo é definida pela estrutura de sua
cadeia pesada.
As cinco classes principais de Ig são: IgM,
IgD, IgG, IgA e IgE.
Suas cadeias pesadas são designadas pelas
letras gregas minúsculas correspondentes e
diferem quanto a propriedades físico-
químicas como conteúdo de carboidrato,
tamanho, carga, solubilidade.
 Classe de
imunoglobulinas
 Domínios

Cada cadeia (leve ou pesada) apresenta uma

seqüência com cerca de 110 aminoácidos
similares mas não idênticos.
Cada sequência é denominada domínio de
Ig.
A cadeia leve é composta por 2 domínios e
a pesada por 4.
 Domínios
Tanto a cadeia leve quanto a pesada
apresentam na região amino-terminal
domínios altamente variáveis, que formam
juntos a região V de um anticorpo que
confere a habilidade de ligação a antígenos
específicos.
Já na região carboxi-terminal os domínios
das cadei8as leves e pesadas são altamente
constantes e juntos formam a região C.
•As cadeias polipeptídicas que constituem um
anticorpo permanecem ligados por pontes dissulfeto
(S-S).
•Cada cadeia (pesada ou leve) pontes
possui: dissulfeto
região constante - altamente (S-S)
conservada entre os região
diferentes anticorpos
variável
da leve
(são de poucos tipos!). região L L
constante
região variável - muito da leve
variável entre anticorpos região
dobradiça
diferentes
(são incontáveis!).
P P
•A cadeia pesada de alguns
anticorpos possui uma região
flexível (dobradiça).
 Região da
dobradiça
Está presente em todos os anticorpos exceto
IgM e IgE.
Possibilita a flexibilidade entre os dois
braços FAB da molécula do anticorpo em
forma de Y.
Permite que os dois braços FAB se abram
ou fechem para possibilitar a ligação
simultânea de dois epítopos, separados por
uma distância fixa em um microorganismo.
•A elevada afinidade entre antígeno e anticorpo
é explicada pela complementariedade de forma e
cargas entre suas superfícies moleculares

VP

VL antígeno
•Anticorpos são classificados quanto ao tipo de
região constante que a cadeia pesada apresenta.

cadeia  cadeia  cadeia  cadeia  cadeia 

(gama) (mi) (delta) (alfa) (épsilon)

 ISOTIPOS
IgG IgM IgD IgA IgE
 Propriedades e funções de cada isotipo

IgG
•predominante no sangue, linfa, líquidos cerebroespinhal e
peritoneal.
•principal imunoglobulina sérica (70-75%);
• monômeros;
• divide-se nas seguintes subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4
• único isotipo que atravessa a barreira placentária;
• faz fixação do complemento;Neutralização de toxinas
• faz opsonização (facilitação da fagocitose)
• ADCC; Imobilização de bactérias, Neutralização de vírus
Anticorpo de maior relevância nos processos
inflamatórios !
Reciclagem de IgG
IgM
•cerca de 10% das imunoglobulinas séricas;
•A meia vida dura aproximadamente 5 dias.
•Não consegue atravessar a placenta, entretanto é a única Ig
sintetizada pelo feto a partir do 5° mês de gestação, níveis
elevados indicam uma infecção congênita ou perinatal.
•imunoglobulina mais eficiente na fixação do complemento;
•funciona como receptor de superfície dos linfócitos B.
•Incluem as isoemaglutininas naturais.
•Níveis elevados normalmente indicam uma infecção recente ou
uma exposição recente ao antígeno.
IgM
•forma pentâmeros: cinco moléculas interligadas por pontes
S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J;

cadeias


peça J
IgA
•cerca de 15-20 % das imunoglobulinas séricas;
•forma dímeros: duas moléculas interligadas por pontes
S-S com auxílio de uma proteínas denominada peça J;
•divide-se nas seguintes subclasses: IgA1(93%) e
IgA2(7%);
•presente nas secreções (externas) das mucosas (saliva,
lágrima, leite,muco, suor, suco gástrico etc);

•IgA sérica

• Não tem nenhuma função biológica conhecida.

• Apresenta meia vida de 5,5 dias.
• Predominantemente monomérica
IgA

cadeias


peça J
 IgA
 A maioria de IgA está presente nas secreções
na forma de dímeros.
 É importante na defesa imunológica primária contra
infecções locais em áreas como os tratos respiratórios e
gastrintestinais.
 Evita que um organismo invasor se ligue e penetre na
superfície do epitélio.
 Atividade bactericida e antiviral
IgD
•monômeros;

•Apresenta a cadeia  como cadeia pesada.

•cerca de 0,2 % das imunoglobulinas séricas;
•tal como IgM, presente na superfície de linfócitos B;
•possível papel de receptor de superfície;

•IgE
•monômeros; apresenta a cadeia pesada 
• cerca de 0,004 % das imunoglobulinas séricas;
•encontram-se ligados à superfície de mastócitos e basófilos
•participa dos fenômenos alérgicos (hipersensibilidade tipo I)
•papel protetor contra infecções parasitárias específicas
(esquistossomos, por exemplo).