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AMINOÁCIDOS

Conceito: são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina.
Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os α-aminoácidos.
Fórmula geral de um α-aminoácido:

Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia
lateral distinta (“grupo R”) ligado ao átomo de carbono α. Nesse mesmo carbono fica ligado ainda
um átomo de hidrogênio (H).

Nota - O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido
encontrado na matéria viva. Essas cadeias laterais que determinam as propriedades das proteínas.

Observação - os aminoácidos possuem caráter anfótero, ou seja, quando em solução podem

funcionar como ácidos ou como bases.

Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais: Polares e
Apolares.

Polares: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases.

Apolares: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons.
Eletronegatividade é definida como “a tendência relativa de um átomo atrair para si o par de
elétrons da ligação covalente”.

Aminoácidos com cadeias laterais apolares: Essa cadeia lateral, a qual não apresenta a capacidade
de receber ou doar prótons, ou de participar em ligações iônicas ou formação de pontes de
hidrogênio. Exemplos desses aminoácidos:

Glicina Alanina

Aminoácidos com cadeias laterais polares (aa ácidos e básicos): Esses podem participar da
formação de pontes de hidrogênio e de ligações dissulfeto. Exemplos.: Serina e Cisteína.
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Cisteína

Aminoácidos com cadeia lateral ácidas: São doadores de prótons. Contém grupo carboxilato
carregado negativamente (COO-) em pH neutro. Ex.:

Ácido glutâmico

Aminoácidos com cadeia lateral básicas: São aceptores de prótons. Em pH fisiológico (pH neutro)
as cadeias laterais encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva. Ex.:

Lisina

Síntese e classificação dos aminoácidos: existem vinte aminoácidos diferentes na natureza, que
fazem parte das proteínas e peptídeos.
Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas
proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos
com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
-Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
-Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.
Observações - é importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não
essenciais.
Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie
estudada; assim certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.

Tabela mostrando os aminoácidos não essenciais e essenciais para o homem:

Não Essenciais Essenciais
Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e Arginina Fenilalanina, Valina e Triptofano
Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina e Asparagina Treonina, Lisina, Leucina e Isoleucina
Glutamina e Prolina Metionina

Importância dos aminoácidos - são unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas.
Funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no controle do pH das células.

Peptídeos
Conceito: são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta união se dá
entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo
liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação). A ligação que une dois aminoácidos
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denomina-se ligação peptídica ou amídica. As ligações peptídicas, em geral, não estão disponíveis
para as reações químicas, exceto pela possibilidade de formação de pontes de hidrogênio.
Observa-se o que foi descrito:

Nota - O número de ligações peptídicas existentes numa seqüência de aminoácidos será sempre o
número de aminoácidos que formam a cadeia, menos 1.
Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado “resíduo”.

Classificação: é feita de acordo com o número de aminoácidos.

2 aminoácidos - dipeptídeo
3 aminoácidos - tripeptídeo
4 aminoácidos - tetrapeptídeo
n aminoácidos - polipeptídeo

0 produto formado quando dois aminoácidos se ligam é chamado dipeptídeo. 0 tripeptídeo e a

tetrapeptídeo são formados, respectivamente, de três e quatro aminoácidos. Quando na molécula
ocorre um maior número de aminoácidos, fala-se em polipeptídeo. Geralmente, usamos o termo
proteína para designar certas moléculas com um número superior a 100 aminoácidos.

Importância: constituem um sistema tampão (impedem grandes variações de pH)

- Alguns funcionam como hormônios.
Exemplos: ocitocina e vasopressina ou HAD (Hormônio anti-diurético).

PROTEÍNAS
Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de
aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, as moléculas
mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os
processos vivos dependem dessa classe de moléculas. Por exemplo, enzimas e hormônios
polipeptídeos que controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto proteínas contráteis
no músculo ensejam a realização dos movimentos.
Observações:
- Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem
ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.

- Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas.

- Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas
monômeros.
Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0
peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por
574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas
protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.
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Classificação: podem-se classificar as proteínas em três grupos:

- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas,

exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de
aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:

As Albuminas
- São as de menor peso molecular
- São encontradas nos animais e vegetais.
- São solúveis na água.
Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.

As Globulinas
- Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
- São encontradas nos animais e vegetais
- São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.

As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas

- Possuem peso molecular muito elevado.
- São exclusivas dos animais.
- São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.
Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

Proteínas Conjugadas

- São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por

aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do
grupo prostético, tem-se:

Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo

Cromoproteínas pigmento Hemoglobina, hemocianina e
citocromos
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato Mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio Encontradas na membrana celular e
no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas Ácido nucléico ribonucleoproteínas e
desoxirribonucleoproteínas

Proteínas Derivadas

As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar
como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

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Proteoses → Peptonas → Polipeptídeos

Características:

Natureza macromolecular
- Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro
formando, na água, uma solução coloidal.

Natureza anfótera
Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:

Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.

Secundário - representado por dobras na cadeia (hélice-α), que são estabilizadas por pontes de
hidrogênio.

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes
de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.

Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de

hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de
organização molecular de uma proteína:

Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a
proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado
desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.
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A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas

secundária e terciária de uma proteína.
Nota - uma proteína difere de outra:

1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de

determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos
tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da
A apenas por conter uma unidade a mais.

2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula,
aminoácidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D,
formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta
nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina.
Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C
o D são diferentes.

3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua
molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F
é formada pelos mesmos aminoácidos, mas, no trecho em exame, há uma inversão na posição de
dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, histidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F
são diferentes.

4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando

os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.

Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda,

combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode
produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por
todos os seres vivos.

FUNÇÕES
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Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De
uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural,
enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.

Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.

Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.

- Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo
da contração muscular.

- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a

dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a
viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).

Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar como
exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os
ácidos graxos e glicerol.

Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica.

Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas
endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.
É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da
glicemia (taxa de glicose no sangue).

Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas"

que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, de maneira a
neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um
determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de
glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais

requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como
fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica,
como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de
oxigênio no sangue.