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Texto Complementar Aminoacidos
Texto Complementar Aminoacidos
AMINOÁCIDOS
META
Introduzir o aluno ao estudo dos aminoácidos.
OBJETIVOS
Ao final desta aula, o aluno deverá:
Saber definir, classificar e dar o nome a um aminoácido.
Conhecer suas propriedades ácido-base.
Conhecer os métodos de separação dos aminoácidos.
Conhecer as reações dos aminoácidos e seus mecanismos.
PRÉ-REQUISITOS
Nomenclatura e função dos compostos Orgânicos. Estereoquímica e reações dos
compostos orgânicos.
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Aminoácidos Aula 3
dos aminoácidos, são os α-aminoácidos, os quais são constituintes das proteínas e dos peptídeos.
Embora sejam conhecidos mais de 700 aminoácidos naturais diferen-
INSERIR FIGURA 03_03
tes, apenas o grupo de 20Figura
aminoácidos
3 – Estruturachamados de aminoácidos padrões,
de α, β e γ aminoácidos.
listados na tabela, merece atenção especial.
Embora sejam conhecidos mais de 700 aminoácidos naturais diferentes, apenas o grupo de 20
Tabela 1 – Os
aminoácidos 20 aminoácidos
chamados mais comuns
de aminoácidos padrões, listados nade ocorrência
tabela, natural.
merece atenção especial.
Todos os aminoácidos são mostrados na forma que predominam no pH (7,3)
Tabela 1 – Os 20 aminoácidos mais comuns de ocorrência natural.
Todos os aminoácidos são mostrados na forma que predominam no pH (7,3)
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Química de Biomoléculas
Todos
Todos são α-aminoácidos
são α-aminoácidos e contêm
e contêm uma amina
uma função função aminacom
primária, primária,
exceção dacom prolina, uma
amina secundária onde o nitrogênio amínico está incorporado em um anel de 5 membros. Todos eles
exceção da prolina, uma amina secundária onde o nitrogênio amínico está
possuem um grupo carboxil e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α).
incorporado em umpodem
Os aminoácidos anel de
ser 5 membros.
divididos Todos eeles
em essenciais possuem
os não umosgrupo
essenciais; car- essenciais
aminoácidos
são aqueles
boxil e umque os seres
grupo humanos
amino não são
ligados aocapazes
mesmo de sintetizar
átomo de ou carbono
sintetizam em
(o quantidades
carbono α). insuficientes
para suprir as necessidades, portanto, devem ser obtidos pela dieta. Os aminoácidos essenciais são: valina,
Osisoleucina,
leucina, aminoácidos podem
treonina, ser lisina,
metionina, divididos em essenciais
triptofano, fenilalanina, ehistidina
os nãoe essenci-
arginina, sendo que
ais;
estesosdoisaminoácidos essenciais
últimos só são essenciais são aqueles
na infância. que os seres
Os aminoácidos humanos
não essenciais não são
são aqueles que podemos
sintetizar. Encontramos aminoácidos nas proteínas de alguns alimentos, como carnes vermelhas, frango,
capazes de sintetizar ou sintetizam em quantidades insuficientes para suprir
peixes, ovos, queijos, proteínas da soja, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim, castanha do Pará, aveia,
as necessidades,
granola, arroz. portanto, devem ser obtidos pela dieta. Os aminoácidos
essenciais são: valina, leucina,
O nome sistemático isoleucina,
dos aminoácidos é obtidotreonina,
de acordo metionina,
com as regraslisina, trip-para ácidos
da IUPAC
carboxílicos que vocês estudaram em Fundamentos de Química Orgânica, como os exemplos da figura 3.
tofano,
Todos os fenilalanina,
aminoácidos possuem histidina
nomese simples
arginina, sendo em
ou comuns, quealguns
estescasos
dois últimos
derivados só da qual
da fonte
são
eles essenciais na infância.
foram inicialmente isolados.Os aminoácidos
Como por exemplo,não essenciais
a asparagina foisão aquelesnoque
encontrada aspargo, e o
glutamato nosintetizar.
podemos glúten de trigo; a tirosina foi primeiramente
Encontramos aminoácidos isolada
nas do queijo (derivado
proteínas de do grego tyros,
alguns
“queijo”); a glicina recebeu seu nome por seu gosto doce (do grego glycos, “doce”); tirosina e triptofano
alimentos, comotwiptophan).
(do inglês tyrosine, carnes vermelhas, frango, peixes, ovos, queijos, proteínas
da soja, Os feijão, lentilha,
aminoácidos podemamêndoas, amendoim,
ser classificados de acordo castanha do Pará,
com a polaridade aveia,lateral em:
da cadeia
apolares, polares neutros e polares carregados. Fazem parte dos apolares: alanina, valina, glicina, prolina,
granola, arroz. metionina, fenilalanina e triptofano. Os polares neutros são: serina, treonina,
leucina, isoleucina,
O nome
aspargina, sistemático
glutanina, tirosina, dos aminoácidos
histidina é obtido
e cisteína. No grupo dosde acordo com as regras
polares garregados estão: aspartato,
glutamato, lisina e arginina.
da IUPAC para ácidos carboxílicos que vocês estudaram em Fundamentos
de Química Orgânica, como os exemplos da figura 3. Todos os aminoácidos
possuem nomes simples ou comuns, em alguns casos derivados da fonte
da qual eles foram inicialmente isolados. Como por exemplo, a asparagina
foi encontrada no aspargo, e o glutamato no glúten de trigo; a tirosina foi
primeiramente isolada do queijo (derivado do grego tyros, “queijo”); a glicina
recebeu seu nome por seu gosto doce (do grego glycos, “doce”); tirosina e
triptofano (do inglês tyrosine, twiptophan).
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Aminoácidos Aula 3
Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a polaridade
da cadeia lateral em: apolares, polares neutros e polares carregados. Fazem
parte dos apolares: alanina, valina, glicina, prolina, leucina, isoleucina, me-
tionina, fenilalanina e triptofano. Os polares neutros são: serina, treonina,
aspargina, glutanina, tirosina, histidina e cisteína. No grupo dos polares
garregados estão: aspartato, glutamato, lisina e arginina.
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Química de Biomoléculas
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Aminoácidos Aula 3
Para os aminoácidos com grupos ácidos ou básicos na cadeia lateral,
o ponto isoelétrico é a média dos valores de pKa dos grupos semelhantes.
Por exemplo, o pI da lisina é a média dos valores de pKa dos dois grupos
que estão carregados positivamente em sua forma ácida e não estão car-
regados em sua forma básica. O pI do glutamato, por outro lado, é a média
dos valores de pKa dos dois grupos que estão carregados negativamente
em sua forma básica (Figura 7).
Tabela
Tabela 22– – Valores
Valores dedepKa
de pKa de aminoácidos.
aminoácidos.
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Aminoácidos Aula 3
Um terceiro método para a preparação dos α-aminoácidos é a aminação
redutiva de um α-cetoácido com amônia e um agente redutor. Podemos ver
como exemplo (Figura 10) a síntese da alanina a partir do ácido pirúvico
com amônia na presença do NaBH4.
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Química de Biomoléculas
SEPARAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
Eletroforese
66
Aminoácidos Aula 3
Um aminoácido com pI menor do que o pI do pH da solução do tampão
terá uma carga global negativa e migrará em direção ao anodo (o eletrodo
positivo). Quando duas moléculas têm cargas iguais, a separação se dá por
tamanho, pois a molécula maior se moverá mais lentamente.
Para fazer a detecção dos aminoácidos após sua separação, o papel de
filtro é borrifado com ninhidrina e seco em forno quente. A maioria dos
aminoácidos forma um produto de cor púrpura.
Comatografia em papel
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Química de Biomoléculas
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Aminoácidos Aula 3
tacionária. Essa técnica emprega uma coluna empacotada com uma resina
carregada (fase estacionária). Essa resina pode ser carregada positivamente
denominada de resina de troca aniônica ou carregada negativamente de-
nominada de resina de troca catiônica. Uma resina muito empregada é a do
copolímero de estireno e divinil-benzeno (Figura 15), com um grupo ácido
sulfônico negativamente carregado em alguns dos anéis benzênicos. A fase
móvel geralmente é um tampão. Podemos ver como exemplo, a mistura
de lisina e glutamato: o glutamato tem uma cadeia lateral negativamente
carregada e desceria pela coluna mais rádido. Por outro lado, a lisina tem
uma cadeia lateral carregada positivamente e ficaria retida na coluna por
mais tempo.
CONCLUSÃO
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Química de Biomoléculas
RESUMO
ATIVIDADES
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Aminoácidos Aula 3
COMENTÁRIOS SOBRE AS ATIVIDADES
ATIVIDADES
71
Química de Biomoléculas
ATIVIDADES
INSERIR FIGURA 03_17
Figura 17 – Fórmula do ácido aspártico no pH 7,3.
1. Calcule o pI da arginina:
Atividade 3
COMENTÁRIOS
Calcule o pI da arginina: SOBRE AS ATIVIDADES
pKa = 12,48
+ pKa = 2,17
NH2 O
H2NCNHCH2CH2CH2 CHCOH
+ NH3
pKa = 9,04
Atividade 4
Qual forma do ácido glutâmico você esperaria ser predominante em: a) uma solução fortemente
ácida, b) uma solução fortemente básica e c) no seu ponto isoelétrico (PI = 3,22).
Comentários
ATIVIDADES
a) Em uma solução muito ácida nenhum hidrogênio ainda foi doado, então o ácido encontra-se na
1. Qual
sua forma mais ácida. b) forma do ácido
Enquanto glutâmico
em uma você esperaria
solução básica todos os ser predominante
hidrogênios ácidos em: a) doados. c)
já foram
uma solução fortemente ácida, b) uma solução fortemente básica e c)
No ponto isoelétrico as cargas se anulam, então somente o hidrogênio mais ácido foi doado. no
seu ponto isoelétrico (PI = 3,22).
O O O O
- -
a) HO OH b) O O
+ NH3 NH2
O O
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c) HO O
-
pI = 9,04 + 12,48 =10,76
2
Aminoácidos Aula 3
Atividade 4
Qual forma do ácido glutâmico você esperaria ser predominante em: a) uma solução fortemente
ácida, b) uma soluçãoCOMENTÁRIOS
fortemente básica e c) noSOBRE
seu ponto AS ATIVIDADES
isoelétrico (PI = 3,22).
O O O O
- -
a) HO OH b) O O
+ NH3 NH2
O O
c) HO O
-
+ NH3
AUTO-AVALIAÇÃO
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Química de Biomoléculas
PRÓXIMA AULA
REFERÊNCIAS
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